Tirosina

No debe confundirse con tiroxina.

Tirosina

Nombre IUPAC

cido 2-Amino-3-(4-hidroxifenil)-propanoico

General

Frmula semidesarrollada

C9H11N1O3

Frmula molecular

Identificadores

Nmero CAS

60-18-41

ChEBI

58315

ChemSpider

5833

DrugBank

DB00135

PubChem

1153

Propiedades fsicas

Masa molar

181,21 g/mol

Familia

aminocidos

Valores en el SI y en condiciones estndar

(25 C y 1 atm), salvo que se indique lo contrario.

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La tirosina es uno de los 20 aminocidos que forman las protenas. Se clasifica como un
aminocido no esencial en los mamferos ya que su sntesis se produce a partir de la
hidroxilacin de otro aminocido: la fenilalanina. Esto se considera as siempre y cuando la
dieta de los mamferos contenga un aporte adecuado de fenilalanina. Por tanto el
aminocido fenilalanina s que es esencial.
Su nombre en ingls es Tyrosine. Sus abreviaturas son Tyr e Y.
Como todos los aminocidos est formado por un carbono central alfa (C) unido a un
tomo de hidrgeno (-H), un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2) y
unacadena lateral. En la tirosina, la cadena lateral es un grupo fenlico.
La palabra tirosina proviene del griego tyros, que significa queso. Se llama as ya que este
aminocido fue descubierto por un qumico alemn llamado Justus Von Liebig a partir de la
protena casena, que se encuentra en el queso.
Se conocen tres ismeros distintos del aminocido tirosina: para-tirosina, meta- tirosina y
la orto-tirosina. Aunque la forma ms conocida y estudiada es la para-tirosina o tambin
llamada L-tirosina.

ndice
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1Propiedades

2Biosntesis
o

2.1Mamferos: Hidroxilacin de la fenilalanina

2.2Microorganismos

3El metabolismo de la tirosina

4La tirosina como precursor

o

4.1Las catecolaminas

4.2La melanina

4.3Hormonas del tiroides: triyodotironina y tiroxina

5Enfermedades relacionadas con el metabolismo de la tirosina

o

5.1Tirosinemias

5.2Alcaptonuria

5.3Albinismo

5.4Parkinson

6La fosforilacin de la tirosina

7La sulfatacin de la tirosina

8La tirosina como terapia

9Referencias

Propiedades[editar]

Tirosina.

De forma general, las propiedades de los aminocidos se deben a la naturaleza de su

cadena lateral, su reactividad y la conformacin de las cadenas proteicas que forman. Lo
mismo sucede en la tirosina.
La tirosina es un slido que forma cristales y que generalmente presenta un color
blanquecino, aunque tambin puede ser incoloro. Se considera un aminocido polar y
protonable. Aunque normalmente se clasifica como aminocido hidrofbico a causa de su
anillo aromtico, hay que tener en cuenta que tambin contiene un grupo hidroxilo.
Normalmente se encuentra sin carga, aunque a pH muy bsico presenta carga negativa.
Por lo que respecta a su solubilidad sabemos que es soluble en agua y ligeramente
soluble en alcohol. Tambin conocemos su insolubilidad en ter.
Se trata de una molcula pticamente activa, lo cual significa que hace girar el plano de la
luz polarizada. Como la mayora de los aminocidos (todos excepto la glicina) presenta
una asimetra en el carbono alfa, de manera que no puede superponerse a su imagen en
el espejo. Se dice que presenta quiralidad.
El punto isoelctrico de este aminocido se encuentra en 5,7. El punto isoelctrico es el pH
en el cual la protonizacin tiene la misma extensin que la desprotonizacin.
Por lo que respecta al punto de fusin de la tirosina adquiere valores distintos segn el tipo
de calentamiento. En calentar la tirosina de forma rpida y en un tubo cerrado se funde
descomponindose a 342 C aproximadamente. En cambio, en calentar la tirosina de
forma lenta se funde a 290 C.
La masa de la cadena lateral de la tirosina es cercana a los 163,1 Daltons y el promedio de
aparicin de dicho aminocido en las protenas es del 3,5%.

Este aminocido absorbe la luz ultravioleta. La eficiencia en la absorcin de la energa

lumnica est relacionada con su coeficiente de extincin molar. La absorbancia ms usual
es de una longitud de onda comprendida entre 260 y 300nm, debido a su cadena lateral.
Aunque se sabe que a pH elevado (cuando la cadena lateral de la tirosina tiene un pKa=
10) la absorbancia de la tirosina se desplaza hacia longitudes de onda ms elevadas
(hacia el rojo). Para la solubilizacin de la tirosina con agua se requiere calentar a 40
aproximadamente para alcanzar la solubilizacin.

Biosntesis[editar]
La sntesis de la tirosina se puede dar de dos formas distintas. En los mamferos se
obtiene a partir de la hidroxilacin de la fenilalanina, mientras que en algunos
microorganismos se consigue directamente a partir del profenato. El hecho de que la
tirosina sea un precursor de catecolaminas (dopamina, adrenalina y noradrenalina), de la
melanina y de la tiroxina influye en su sntesis. Esto es debido a que la produccin de
tirosina est regulada por la demanda de dichas molculas.

Mamferos: Hidroxilacin de la fenilalanina[editar]

En los mamferos, la tirosina se sintetiza a partir de un proceso de hidroxilacin del
aminocido esencial fenilalanina. En esta reaccin interviene la enzima fenilalanina
hidroxilasa, la cual precisa un cofactor llamado tetrahidropterina. Esta reaccin es
irreversible ya que no es posible la sntesis de fenilalanina a partir de la tirosina.

Microorganismos[editar]
En los microorganismos el proceso de obtencin de la tirosina es el siguiente:
1. Condensacin del fosfoenolpiruvato (un intermediario de la gluclisis) con la
eritrosa 4-fosfato (un intermediario de la va de las pentosas fosfato). Esta
reaccin da lugar a un glcido abierto de siete carbonos.

2. Oxidacin del glcido que se haba formado. Pierde su grupo fosforilo y forma un
anillo de 3-deshidroquinato.
3. Deshidratacin de dicha molcula para obtener 3-deshidrosiquimato.
4. Reduccin del 3-deshidrosiquimato a siquimato por la accin del NADPH.
5. Fosforilacin del siquimato mediante ATP para formar siquimato 3-fosfato.
6. Condensacin del siquimato 3-fosfato con una molcula de fosfoenolpiruvato para
dar lugar a 5-enolpiruvil-inermediario. Esta ltima molcula pierde su grupo
fosforilo y se convierte en corismato. El corismato es el precursor comn de los
tres aminocidos aromticos.
7. Conversin del corismato a prefenato, el precursor inmediato de los anillos
aromticos de los aminocidos fenilalanina y tirosina. Esta conversin tiene lugar
mediante la accin de una mutasa.
8. Descarboxilacin oxidativa del prefanato para obtener p-hidroxifenilpiruvato.
9. Transaminacin hasta obtener tirosina.

El metabolismo de la tirosina[editar]
En el metabolismo de la tirosina se producen dos molculas: fumarato y acetoacetato.
Tiene las etapas siguientes:
1. Transaminacin de la tirosina a p-hidroxifenilpiruvato mediante la accin de una
enzima llamada tirosina aminotransferasa.
2. Produccin de cido homogentsico a partir del p-hidroxifenilpiruvato. Este paso
tiene lugar a partir de una compleja reaccin que incluye una descarboxilacin,
una oxidacin, una migracin de la cadena carbonadalateral y una hidroxilacin.
3. Escisin del anillo aromtico del cido homogentsico mediante la enzima
homogentisato oxidasa para obtener maleilacetoacetato.
4. Isomerizacin de la forma cis a la forma trans mediante una reaccin catalizada
por la maleilacetoacetato isomerasa, que da lugar a fumarilacetato .
5. Escisin a fumarato y acetoacetato.
El fumarato puede ser utilizado para producir energa en el ciclo de Krebs (o ciclo del cido
tricarboxlico) o bien para la gluconeognesis. El acetoacetato puede ser utilizado para la
sntesis lipdica o para la produccin de energa en forma de acetil CoA.

La tirosina como precursor[editar]

Los aminocidos son las unidades a partir de las cuales se obtienen pptidos y protenas.
Pero adems actan como precursores de muchas otras molculas ms pequeas, pero
que desempean funciones biolgicas importantes y muy variadas. En el caso de la

tirosina, se trata de un precursor de las hormonas del tiroides, de

las catecolaminas (la adrenalina, la dopamina, la noradrenalina) y de la melanina.

Las catecolaminas[editar]
Una parte del acetoacetato y del fumarato metabolizado a partir de tirosina que no se ha
utilizado para la sntesis de protenas se utiliza para obtener catecolaminas mediante las
etapas siguientes:
1. Hidroxilacin de la tirosina a partir de una enzima llamada tirosina hidroxilasa, la
cual tambin precisa la biopterina como cofactor. Se obtiene dihidroxifenilalanina,
ms conocida como DOPA.
2. Descarboxilacin de la DOPA mediante la DOPA descarboxilasa, dando lugar
a dopamina (un neurotransmisor).
3. En la mdula suprarrenal se convierte la dopamina en noradrenalina mediante una
reaccin de hidroxilacin donde acta la dopamina -hidroxilasa.
4. Tambin en la mdula suprarrenal se convierte la noradrenalina en adrenalina.
Las catecolaminas son conocidas por su regulacin de los estados de nimo. Se ha
observado que en niveles bajos de catecolaminas las personas tienden a sufrir ansiedad y
depresin.

La melanina[editar]
La melanina es un pigmento que da color al pelo y a la piel. Adems protege de las
radiaciones ultravioletas. La conversin de tirosina a melanina requiere la participacin de
tirosinasa, una protena cataltica que se caracteriza por contener cobre. El proceso se
puede apreciar en el esquema:

Hormonas del tiroides: triyodotironina y tiroxina [editar]

Las hormonas bsicas de la glndula tiroides son la tiroxina (T4) y su forma celular activa:
la triyodotironina (T3). El aminocido tirosina est involucrado en el proceso de formacin
de estas hormonas necesarias para el organismo. El proceso de sntesis es el siguiente:
1. Captacin y concentracin del yodo. El yodo que ingerimos con la dieta se dirige
prcticamente todo a la glndula tiroides. Una vez all, entra a los tirocitos en su
forma ionizada (I-) por la membrana basal gracias a la accin de una protena
transportadora llamada NIS (Natrium-Iodide Symporter).
2. El yodo sale del tirocito por la membrana apical mediante la ayuda de otra protena
llamada pendrina.
3. El yodo es oxidado por la enzima tiroperoxidasa (TPO).
4. La misma enzima, la TPO, incorpora el yodo al aminocido tirosina para formar 3monoiodotirosina (MIT) o diiodotirosina (DIT).
5. La enzima tiroperoxidasa (TPO), tambin permite la unin de dos diiodotirosina
para formar la hormona tiroxina. Para la formacin de la hormona triiodotironina se
necesita la unin de una molcula MIT con una molcula DIT, tambin mediante la
catlisis de la enzima TPO.
Cuando estn sintetizadas, las hormonas van a parar al torrente sanguneo donde se
transportan hasta los tejidos donde ejecutan su funcin.

Enfermedades relacionadas con el metabolismo de la

tirosina[editar]
Tirosinemias[editar]

Artculo principal: Tirosinemia

Consiste en una acumulacin y/o excrecin de la tirosina y de sus metabolitos como

consecuencia de la ausencia o la deficiencia de la enzima tirosina aminotransferasa. Hay
diversos tipos: tirosinemia hepatorrenal o de tipo I y tirosinemia oculocutnea o de tipo II.
Ambas enfermedades son autosmicas recesivas. El tipo I se trata de una disfuncin de
los tbulos renales, raquitismo y polineuropata. Est causada por la falta de
fumarilacetoacetato hidrolasa. La acumulacin de fumarilacetoacetato y maleilacetato
conduce a la alquilacin del ADN y a la generacin de tumores. El tipo II produce lesiones
en los ojos y en la piel. Adems de un retraso mental.

Alcaptonuria[editar]
Es una enfermedad que padecen las personas que tienen una deficiencia en
homogentisato oxidasa, las cuales excretan casi toda la tirosina que ingieren en su forma
de cido homogentsico mediante la orina. En los primeros aos de vida, la nica
consecuencia de la enfermedad es un color oscuro de la orina. Pero conforme se van
acumulando en los huesos y el tejido conjuntivo los pigmentos que se forman en la
oxidacin del homogentisato, se puede producir ocronosis. Tambin se trata de una
enfermedad autosmica recesiva. Adems se ve inhibida debido a a la gluclisis
heteroltica sintota que se origina en poseedores de VIH.

Albinismo[editar]
Consiste en una enfermedad que se caracteriza por el hecho de que la piel y el cabello
estn poco o nada pigmentados. Se produce por la falta de una enzima llamada zetasa ,
la cual acta en el proceso de formacin de melanina a partir de tirosina. La falta de
pigmentos en la piel causa a los albinos ms sensibilidad a las radiaciones solares. Esta
se puede manifestar como quemaduras en la piel y/o carcinomas. Adems la falta de
pigmentacin en los ojos contribuye a la fotofobia.

Parkinson[editar]
Se trata de una enfermedad que acostumbra a afectar a poblacin de ms de 60 aos de
edad, aunque tambin se ha observado en poblacin ms joven. Consiste en unos
temblores que de forma gradual van interfiriendo en la funcin motora de diversos grupos
musculares. El defecto que causa esta enfermedad es la degeneracin de unas clulas
que se encuentran en una zona del cerebro llamada substantia nigra y en el locus
coeruleus del cerebro. Est relacionada con el aminocido tirosina ya que en situaciones
normales, estas clulas producen el neurotransmisor dopamina.

La fosforilacin de la tirosina[editar]
La tirosina puede sufrir una fosforilacin en su grupo hidroxilo (-OH) a causa de la accin
de numerosas enzimas del tipo tirosina quinasa. Estas enzimas estn implicadas en la
transduccin de seales y en la regulacin de la actividad enzimtica ya que se conoce
que la fosforilacin de residuos de tirosina tiene la capacidad de activar o inhibir enzimas y
receptores.

La sulfatacin de la tirosina[editar]
El aminocido tambin puede sulfatarse. Se trata de una modificacin postraduccional que
solo se produce en aquellas protenas que pasan a travs del aparato de Golgi y que se
van a secretar al exterior o que tienen algn dominio extracelular. La enzima que se
encarga de catalizar el proceso de sulfatacin se llama proteintirosil sulfotransferasa, la
cual se encuentra en la membrana del aparato de Golgi con su sitio activo orientado hacia
el lumen de este compartimento. El donante de grupos sulfatos en esta reaccin es el
3fosfoadenosina-5-fosfosulfato. La sulfatacin es una modificacin que afecta a las
actividades biolgicas de los neuropptidos, al proceso de protelisis de protenas
precursoras y al transporte intracelular de protenas secretoras. Fundamentalmente
reforzara las interacciones protena-protena. Se conoce que la gastrina y la
colecistoquinina poseen una tirosina sulfatada, lo cual aumenta considerablemente la
potencia de ambas hormonas.

La tirosina como terapia[editar]

La tirosina se utiliza teraputicamente en algunos casos de depresin y estrs. Tambin se
usa en pacientes esquizofrnicos, ya que se ha visto que en estas personas el transporte
de tirosina en los fibroblastos de la piel es ms reducido.

Referencias[editar]
1.

Volver arriba Nmero CAS

DEVLIN, T. Bioqumica, libro de texto con aplicaciones clnicas. Editorial Revert.

4 edicin. Barcelona. 2006.

NELSON, D. y COX, M. Lehninger, principios de bioqumica. Editorial Omega. 4

edicin. Barcelona. 2006.

STRYER, L., BERG J. y TYMOCZKO, J. Bioqumica. Editorial Revert. 5 edicin.

Barcelona. 2004.

HAWLEY. Diccionario de qumica y de productos qumicos. Traduccin: GARCA,

L. y TULLA, R. Editorial Omega. Barcelona. 2006.

VOLLHARDT, C. y SCHERE, E. Qumica orgnica. Estructura y funcin. Editorial

Omega. Barcelona. 2005.

ALBIR, M., SERRA, A. y CHICOTE, J. Gran Vox: diccionario qumico. Editorial

Spes. Barcelona. 2003.

VOET, D. y VOET, J. Bioqumica. Editorial Omega. Barcelona 1992.

Video de Pilar Santiesteban: http://tv.uvigo.es/es/serial/180.html

Naturaleza Qumica de los Aminocidos

Todos los pptidos y polipptidos son polmeros de aminocidos. Hay 20 -amino cidos que son relevantes para hacer
protenas en los mamferos (vase abajo). Varios otros aminocidos
se encuentran en el cuerpo libres o combinados (es decir no
asociados a pptidos o a protenas). Estos aminocidos que no
estn asociados a las protenas tienen funciones especializadas.
Varios de los aminocidos que estn en las protenas tambin tienen
funciones distintas a las de formacin de pptidos y las protenas,
e.g., tirosina en la formacin de hormonas tiroideas o glutamato que
actuaba como neurotransmisor.

Los -aminocidos de los pptidos y protenas (excepto la

prolina) consisten en un cido carboxlico (COOH) y un grupo
funcional amino (NH2) unido al mismo tomo de carbn tetradrico.
Este carbn es el carbn-. Los grupos-R que distinguen un
aminocido de otro, tambin se unen al carbn- (excepto en el
caso de la glicina en donde el grupos-R es el hidrgeno). La cuarta
substitucin en el carbn- tetradrico de los aminocidos es el
hidrgeno.

Tabla de -Aminocidos que se Encuentran en

las Protenas
Aminoc Smb
ido
olo

Estructura*

pK
pK1(CO pK2(N
Grup
OH)
H2)
o-R

Aminocidos con grupos Alifticos

Glicina

Gly - G

2.4

9.8

Alanina

Ala - A

2.4

9.9

Valina

Val - V

2.2

9.7

Leucina

Leu - L

2.3

9.7

2.3

9.8

Isoleucina Ile - I

Aminocidos no aromticos con Grupos-R hidroxilo

Serina

Ser - S

2.2

9.2

13

Treonina Thr - T

2.1

9.1

13

Aminocidos con Grupos-R que contienen azufre

Cisteina

Cys C

1.9

10.8

Metionina

Met M

2.1

9.3

8.3

Aminocidos cidos y sus amidas

cido
Asprtico

Asp D

2.0

9.9

3.9

Asparagin Asn a
N

2.1

8.8

cido
Glu - E
Glutmico

2.1

9.5

Glutamina Gln - Q

2.2

9.1

1.8

9.0

12.5

Lys - K

2.2

9.2

10.8

Histidina His - H

1.8

9.2

6.0

2.2

9.2

Tyr - Y

2.2

9.1

Triptofano Trp - W

2.4

9.4

4.1

Aminocidos bsicos
Arginina Arg - R

Lisina

Aminocidos aromticos
Fenilalanin
Phe - F
a

Tirosina

Iminocidos

10.1

Prolina

Pro - P

2.0

10.6

El esqueleto de los aminocidos es rojo y los grupos-R negros

Regreso al inicio

Clasificaciones de los Aminocidos

Cada uno de los 20 -aminocidos encontrados en las protenas
se puede distinguir por la substitucin de los grupos-R en el tomo
del carbono-. Existen dos clases amplias de aminocidos de
acuerdo a si el grupo-R, hidrofbicos o hidroflicos.
Los aminocidos hidrofbicos tienden a rechazar el ambiente
acuoso y, por lo tanto, residen predominante dentro de las protenas.
Esta clase de aminocidos no se ionizan ni participan en la
formacin de enlaces de H. Los aminocidos hidroflicos tienden a
interactuar con el ambiente acuoso, estn implicados a menudo en
la formacin de enlaces de H y se encuentran predominantemente
en las superficies externas de las protenas o en los sitios reactivos
de las enzimas.
Regreso al inicio

Caractersticas cido-Base de los Aminocidos

Los grupos -COOH y -NH2 de los aminocidos son capaces
de ionizarse (al igual que los grupos-R cidos y bsicos de los
aminocidos). Como resultado de su capacidad de iotizacin las
siguientes reacciones de equilibrio inico pueden ser escritas:

R-COOH <> R-COO + H+

R-NH3+ <> R-NH2 + H+
Las reacciones de equilibrio, segn lo escrito arriba,
demuestran que los aminocidos contienen por lo menos dos grupos
cidos dbiles. Sin embargo, el grupo carboxilo es un cido ms
fuerte que el grupo amino. A pH fisiolgico (alrededor 7.4) el grupo
carboxilo no estar protonado y el grupo amino protonado. Un

aminocido con un grupo-R no ionizable sera elctricamente neutro

a este pH. Esta especie se llama un zwitterion.
Como los cidos orgnicos tpicos, la fuerza cida de los grupos
carboxilos, amino y grupos-R ionizables en los aminocidos se
pueden definir por la constante de disociacin, Ka o ms
comnmente el logaritmo negativo de Ka, la pKa. La carga neta (la
suma algebraica de todos los grupos con carga presentes) de
cualquier aminocido, pptido o protena, depender del pH del
ambiente acuoso circundante. Cuando el pH de una solucin de
aminocido o protenas cambia la carga neta de los aminocidos
tambin cambiar. Este fenmeno se puede observar durante la
titulacin de cualquier aminocido o protena. Cuando la carga neta
de un aminocido o de una protena es cero el pH ser equivalente
al punto isoelctrico:pi.

Regreso al inicio

Significado Funcional de los Grupos-R de los

Aminocidos

En solucin es la naturaleza de los grupos-R de los aminocido

los que dictan relaciones de estructura-funcin de pptidos y
protenas. Los aminocidos hidrofbicos sern encontrados
generalmente en el interior de las protenas protegidos del contacto
directo con el agua. Inversamente, los aminocidos hidroflicos se
encuentran generalmente en el exterior de protenas as como
tambin en los centros activos de las protenas enzimticamente
activas. De hecho, es la misma naturaleza de ciertos grupos-R de
los aminocidos que permiten que las reacciones enzimticas
puedan ocurrir.
El anillo imidazlico de la histidina permite que este acte como
un donante o aceptador de protones a pH fisiolgico. Por lo tanto, se
lo encuentra con frecuencia en el centro activo de las enzimas.
Igualmente importante es la capacidad de las histidinas en la
hemoglobina de proteger los iones de H+ de la ionizacin del cido
carbnico en los glbulos rojos. Es esta propiedad de la
hemoglobina que le permite intercambiar el O 2 y el CO2en los tejidos
o los pulmones, respectivamente.
El alcohol primario de la serina y de la treonina as como el tiol (
SH) de la cistena permite que estos aminocidos acten como
nucleofilos durante la catlisis enzimtica. Adems, el tiol de la
cistena puede formar un enlace de disulfuro con otras cistenas:

Cistena-SH + HS-Cistena <> Cistena-S-S-Cistena

Este disulfuro simple se identifica como cistina. La formacin de
enlaces de disulfuro entre cistenas presentes en las protenas es
importante para la formacin de dominios estructurales activos en
una gran cantidad de protenas. Las uniones disulfuro entre
cistenas de diferentes cadenas de polipptido de protenas
oligomricas desempean un papel crucial en el ordenamiento
estructural de protenas complejas, e.g. el receptor de la insulina.
Regreso al inicio

Caractersticas pticas de los Aminocidos

Un tomo de carbn tetradrico con 4 componentes distintos se
dice que es un carbono quiral. El nico aminocido que no exhibe
quiralidad es la glicina ya que su "grupo-R" es un tomo de
hidrgeno. La quiralidad describe la direccionalidad de una molcula
que se observa por su capacidad de girar el plano de luz polarizada
a la derecha (dextrgira) o a la izquierda (levgira). Todos los
aminocidos en las protenas exhiben la misma configuracin

estrica absoluta como el L-gliceraldehdo. Por lo tanto, son todos L-aminocidos. Los D-amino cidos nunca se encuentran en
protenas, aunque existan en la naturaleza. Los D-aminocidos se
encuentran a menudo en polipptidos que son antibiticos.
Los grupos-R aromticos en los aminocidos absorben la luz
ultravioleta con una absorbancia mxima en la gama de 280nm. La
capacidad de las protenas de absorber la luz ultravioleta es
predominante debido a la presencia del triptfano que absorbe
fuertemente la luz ultravioleta.
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El Enlace de Peptdico
La formacin del enlace de peptdico es una reaccin de
condensacin que lleva a la polimerizacin de aminocidos en los
pptidos y las protenas. Los pptidos son pequeos y tienen pocos
aminocidos. Muchas hormonas y neurotransmisores son pptidos.
Adems, varios antibiticos y agentes antitumorales son pptidos.
Las protenas son polipptidos de gran longitud que varan mucho.
El pptido ms simple, un dipptido, contiene un solo enlace
peptdico formado por la condensacin del grupo carboxilo de un
aminocido con el grupo amino del segundo aminocido con la
eliminacin concomitante del agua. La presencia del grupo de
carbonilo en un enlace de pptido permite que la estabilizacin de la
resonancia de los electrones ocurra de tal forma que el enlace
peptdico exhibe rigidez a diferencia del tpico doble enlace C=C.
Se dice por tanto que el enlace peptdico tiene un carcter de dobleenlace.

Formas de resonancia de estabilizacin de la unin peptidica