Propiedades de los aminocidos

Los 20 aminocidos contienen, en sus 20 cadenas laterales diferentes, una

notable coleccin de grupos qumicos. Es esta diversidad de los monmeros la
que permite a las protenas exhibir una variedad tan grande de estructuras y
propiedades. Resulta evidente que existen varias clases diferentes de cadenas
laterales, que se distinguen por sus caractersticas qumicas dominantes.
Estas caractersticas incluyen el carcter hidrfobo o hidrfilo, la naturaleza
polar o no polar, y la presencia o ausencia de grupos ionizables. Se han
propuesto muchas formas de clasificar los aminocidos, pero ninguna de ellas
resulta totalmente satisfactoria. Comentaremos los aminocidos en un orden
que permita recordarlos con facilidad: la disposicin que va desde el ms
simple al ms complejo.
Aminocidos con cadenas laterales alifticas
Glicina, alanina, valina, leucina e isoleucina poseen cadenas laterales
alifticas, o alcanos. La isoleucina, por ejemplo, tiene una tendencia mucho
mayor a pasar desde el agua a un disolvente de hidrocarburos, que la glicina.
Los aminocidos ms hidrfobos, como la isoleucina, se encuentran
normalmente en el interior de las molculas proteicas, donde estn protegidos
del agua. La prolina, que es difcil de encajar en alguna categora, comparte
muchas propiedades con los aminocidos alifticos. A pesar de que se trata de
un aminocido cclico, su cadena lateral tiene un carcter principalmente
aliftico. Sin embargo, la rigidez del anillo, en comparacin con la flexibilidad
de la mayora de las cadenas laterales de los aminocidos, suele dificultar el
plegado de los residuos de prolina en las estructuras proteicas.
Aminocidos con cadenas laterales que contienen hidroxilo o azufre
En esta categora podemos situar a la serina, cistena, treonina y metionina.
Estos aminocidos, debido a que sus cadenas laterales son dbilmente polares,
son en general ms hidrfilos que sus anlogos alifticos, a pesar de que la
metionina es bastante hidrfoba.
Aminocidos aromticos
Existen tres aminocidos, fenilalanina, tirosina y triptfano, que presentan
cadenas laterales aromticas. La fenilalanina, junto con los aminocidos
alifticos valina, leucina e isoleucina, es uno de los aminocidos ms
hidrfobos. La tirosina y el triptfano tambin presentan un carcter
ligeramente hidrfobo, aunque atenuado por los grupos polares de sus cadenas
laterales.
Aminocidos bsicos
Histidina, lisina y arginina llevan grupos bsicos en sus cadenas laterales. Los
aminocidos bsicos son muy polares y en consecuencia suelen hallarse

normalmente en las superficies exteriores de las protenas, donde pueden

hidratarse por el entorno acuoso que les rodea.
Aminocidos cidos y sus amidas
El cido asprtico y el cido glutmico son los nicos aminocidos que llevan
cargas negativas a pH 7. Los cidos asprtico y glutmico estn acompaados
por sus amidas, la asparagina y la glutamina. A diferencia de sus anlogos
cidos, la asparagina y la glutamina tienen cadenas laterales sin carga, aunque
son claramente polares. Como los aminocidos bsicos y los cidos, tambin
son claramente hidrfilos y tienden a encontrarse en la superficie de las
molculas de protena, en contacto con el agua que los rodea.

Protenas
Estructura primaria
La disposicin espacial de los tomos de una protena se denomina
conformacin. El trmino conformacin se refiere a un estado estructural que
puede interconvertirse con otros estados estructurales sin romper enlaces
covalentes. Un cambio de conformacin puede ser el resultado de la rotacin
de los enlaces sencillos. La estructura primaria es la secuencia de aminocidos
unidos por enlaces covalentes (peptdicos)
Estructura secundaria
Al considerar la estructura secundaria resulta de utilidad clasificar las protenas
en dos grupos principales: fibrosas cuyas cadenas se ordenan formando largos
filamentos y globulares cuyas cadenas se pliegan de forma globular o esfrica.
Las fibrosas llevan a cabo importantes funciones estructurales y suelen estar
formadas por un solo tipo de estructura secundaria. La mayor parte de los
enzimas y hormonas son protenas globulares son ms complejas
estructuralmente y suelen contener varios tipos de estructura secundaria
Hlice alfa
El esqueleto se encuentra enrollado alrededor de un eje. Cada 3,6 aminocidos
se da una vuelta. Los restos quedan hacia fuera. Est estabilizada por puentes
de Hidrgeno cada 4 aminocidos. Es la estructura predominante de las alfa
queratinas. Las globulares tienen una cuarta parte en esta estructura. No todos
los polipptidos pueden formar una hlice alfa estable. Las interacciones de las
cadenas laterales de los aminocidos pueden estabilizar o desestabilizar,
depende del tamao y la carga.
Beta laminar
Existen otras estructuras secundarias, pero estn presentes en pocas protenas
e incluso en una sola como la hlice de colgeno: hlice levgira de tres
residuos por vuelta. Se asocia con dos cadenas ms de forma dextrgira. Las
alfa queratinas y el colgeno son ejemplos claros de la relacin entre
estructura y funcin en protenas.

Estructura terciaria
Aminocidos que estn alejados y que pueden encontrarse en estructuras 2
diferentes, pueden interaccionar entre s cuando la protena est plegada. La
formacin de giros en la cadena durante el plegamiento, la direccin y el
ngulo de estos giros estn determinados por el n y localizacin de
aminocidos especficos. La Gly proporciona mucha flexibilidad estructural al
tener en el carbono alfa dos hidrgenos. Una manera de demostrar la relacin
entre estructura y funcin consiste en alterar la estructura y comprobar que se
altera la funcin.
Las estructuras 3 no son rgidas, sino que presentan cambios
conformacionales de pequeo alcance o tambin estos cambios se producen
durante su actividad biolgica, en este caso los cambios estn asociados a
ligandos especficos o incluso a los propios sustratos. El plegamiento se va
produciendo de una forma espontnea a medida que tiene lugar la sntesis o
ayudados por protenas colaboradoras o fijadoras de la cadena polipeptdica.

Bibliografa
Principios de Bioqumica Lehninger. Nelson. Cox.
Bioqumica. Mathews.