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La traduction
La traduction
Le code
gntique

Dfinition
Codon

Description du code
gntique

Le ribosome

Description du
ribosome

Polyribosome

LARN de
transfert

Structure de lARNt

- lecture dun ARNm par des ribosomes qui synthtisent des protines dont la
aire
structure 1 est dtermine par celle de cet ARNm
- ensemble de 3 nt de la squence dun ARNm permettant lincorporation dun aa
aire
dans la squence 1 dune protine
- liaison de lARNm avec lARNt par complmentarit entre un codon et un
anticodon
- cadre de lecture = position dun nt dans le codon
- universel pour tous les tres vivants
- variations du code : codons propres pour systme gntique des mitochondries
me
- dgnrescence de la 3 lettre : liaison non spcifique de certain ARNt sur la
me
aire
3 base des codons car non reconnaissance de la 1 base de lanti-codon par
lamino-acyl-ARNt-synthtase
3
6
- nb de codons : 4 = 2 = 64
- 3 codons Stop + 61 codons pour coder les 20 aa
- XUX = aa hydrophobes
- GAX = aa acides (Glu, Asp)
- AUG = codon dinitiation (Met)
- UAA, UAG, UGA = codon Stop
- UGG (proche du codon Stop) = Trp (aa trs rare)
Structure :
- association de 82 protines au total
- sous-unit 60 S (2800 kDa) : 49 protines
- sous-unit 40 S (1400 kDa) : 33 protines
Sites spcifiques :
- site A = site pour lARNt portant lacide amin incorporer
- site P = site pour lARNt portant le peptide en cours de synthse
- site catalytique pour former les liaisons peptidiques
- site de rgulation (protine S6)
- site de fixation pour lARNm
- site de fixation pour les cofacteurs protiques (initiation, longation et
terminaison)
- succession des ribosomes tous les 100 nt
- sparation des 2 particules du ribosome et libration de protine avant codon
Stop
- action de certains antibiotiques sur la synthse peptidique :
-> streptomycine, cycloheximide, puromycine
Description :
- ARN de 70 90 nt
- 31 sortes dARNt synthtiss par lARN-polymrase III
Structure en trfle :
- ARNt repli pour produire une m en forme de trfle
- forme maintenue par la complmentarit des bases
Structure en ruban (ou L) :
- formation de liaisons H entre les boucles GTCG et dihydro-Uracile
Bases particulires de lARNt :
- acide thymidylique (pas dsoxy) : TMP
- acide inosinique : IMP (hypoxanthine + ribose-P)

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Activation dun
acide amin

Mcanismes
et tapes de
traduction

Initiation de la
traduction

- acide dihydro-uracilique : DMP

Rgions particulires :
- boucle de lanticodon = appariement avec le codon complmentaire de lARNm
- site de fixation de laa = extrmit AMP-OH-3 de lARNt (simple brin dARN)
-> liaison dun aa par une amino-acyl-ARNt-synthtase
- boucle de dihydro-uracile (driv uracilique) -> gauche
- boucle GTCG -> droite
Activation en 3 tapes :
1) liaison fonction acide (COOH) de laa la fonction acide du P de lAMP
-> acide amin + ATP aminoacyl-AMP + PPi (PPi -> 2 Pi)
-> formation dune liaison anhydride mixte (riche en nergie)
2) transfert de laa adnyl sur la fonction 2-OH ou 3-OH du ribose de lAMP
lextrmit 3terminale de lARNt (avec libration dun AMP)
-> aminoacyl-AMP + ARNt aminoacyl-ARNt + AMP
-> formation dune liaison ester riche en nergie O=C-O-ARNt
3) ractivation de lAMP en ADP par une nucloside-2P-kinase
-> AMP + ATP 2 ADP
Aminoacyl-ARNt-synthtase :
- enzyme catalysant lactivation dun acide amin
- reconnaissance de lARNt par lanti-codon ou par dautres squences communes
aux ARNt synonymes
- rgulation des aminoacyl-ARNt-synthtase par phosphorylation
Caractristiques :
- tape limitante de la traduction
- eIF2 = eucaryotic initiation factor 2
Mcanisme:
1) eIF2A-GDP + GTP -> eIF2A-GTP + GDP (cofacteur = eIF2B)
2) liaison eIF2A-GTP avec ARNt-Met
3) liaison ribo-40S + eIF3 + eIF2A-ARNt-Met ; eIF2A-GTP -> eIF2A-GDP
(cofacteur=eIF4C)

Elongation de la
traduction

Bilan nergtique
de la traduction

Terminaison de la
traduction

Le signal
peptide

Dfinition
Polyribosomes lis

4) fixation des cofacteurs eIF4A, 4B, 4F avec la partie 5 non traduite de lARNm
5) transfert de lARNm sur le ribo-40S (site P) ; ATP->ADP
6) ajout de la ss-unit 60 S du ribosome (cofacteur = eIF5)
7) libration des cofacteurs dinitiation (eIF)
8) eIF2A-GDP refait un cycle
1) eEF1A-GDP + GTP -> eEF1A-GTP + GDP (cofacteur = eEF1B)
2) liaison eEF1A-GTP avec ARNt charg
3) liaison ARNt charg sur site A ; eEF1A-GTP -> eEF1A-GDP (cofacteur = eEF1B)
4) libration eEF1A-GDP
5) transfert peptide du site P sur fonction amine (NH2) de laa du site A
-> hydrolyse liaison ester (riche en nergie) peptide~ARNt
6) libration de lARNt du site P
7) translocation du peptidyl-ARNt du site A sur site P ; GTP -> GDP (cofacteur =
eEF2)
1) 2 ATP (activation dun aa)
2) 1 GTP (incorporation de lARNt charg sur le site A)
3) 1 GTP (translocation du peptidyl-ARNt du site A sur le site P)
BILAN = 4 liaisons riches en nergie/aa incorpor
1) site A en regard du codon Stop
2) dissociation du complexe (cofacteur = eRF) -> eRF = eucaryotic release factor
-> dissociation ribosome, protine synthtise, ARNt et ARNm
- peptide dadressage (constitu dacides amins hydrophobes) situ
lextrmit NH2-term des protines excrter
Translocon = SRP receptor + ribophorine + Sec61 + OST + signal peptidase
1) synthse du signal peptide
2) liaison du signal peptide avec la SRP -> pause de la traduction
3) liaison de la SRP avec son rcepteur (sur membrane du REG)
4) liaison du ribosome la ribophorine
5) libration de la SRP -> reprise de la traduction
6) reconnaissance du signal peptide avec la protine Sec61

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Modifications
co- et posttraduction

Modifications cotraductionnelles
Modifications posttraductionnelles

Carboxylation de
lacide glutamique

-> ouverture du pore aqueux (Sec61)

7) synthse du peptide dans la lumire du REG
8) ajout doses sur le peptide par loligosaccaryl transfrase
9) coupure du signal peptide par la signal peptidase au niveau de la face interne
de la membrane du REG
Protolyse :
- coupure du signal peptide
- fragmentation du peptide
1) Glycosylation -> ajout doses (N-Asn, O-Ser, O-Thr)
2) Acylation -> ajout dun acyle (myristoylation ou palmitoylation)
3) Prnylation -> ajout dun alcool gras (farnsylation ou granylation)
4) Hydroxylation -> ajout dalcool (OH-Pro, OH-Lys, OH-Asp)
5) Mthylation -> ajout de CH3 (CH3-His)
6) Carboxylation -> ajout de CO2 (CO2-Glu)
7) Dsamination -> perte dun NH2 (Citrulline -> voir la NO-synthase)
8) Phosphorylation -> ajout dun phosphate (P-Ser, P-Thr, P-Tyr, P-His)
9) Liaison dun cofacteur -> mtal, flavine, hme
10) Blocage des extrmits (pyroGlu, carboxylamide)
Description:
2+
- carboxy-glutamate = aa des protines fixant le Ca (protine de os et de la
coagulation du sang)
+
- raction red-ox catalyse par la vitamine K (naphtoquinone) et NADH,H
Mcanisme:
+
1) rduction de la Vit-K-poxyde en Vit-K-H2 et oxydation de 2 NADH,H
+
+
-> Vit-K-poxyde + 2 NADH,H Vit-K-H2 + 2 NAD
2) oxydation de la Vit-K-H2 en Vit-K-poxyde et d-hydrognation sur le C4 dun
acide glutamique avec transfert dun CO2
-> Vit-K-H2 + O2 Vit-K-poxyde
-> glutamate + HCO3 carboxy-glutamate + H2O