Arlindo Ugulino Netto BIOQUMICA II MEDICINA P2 2008.

FAMENE
NETTO, Arlindo Ugulino.

BIOQUMICA
AMINOCIDOS
(Prof. Homero Perazzo)
Para a qumica, um aminocido qualquer molcula
que contm simultaneamente grupos funcionais amina e cido
carboxlico. Para a bioqumica, esta classificao usada como
termo curto e geral para referir os aminocidos alfa: aqueles em
que as funes amino e carboxilato esto ligadas ao mesmo
carbono (ver OBS4).
Existem cerca de 20 aminocidos codificados pelo DNA,
possuindo inmeras funes importantes ao organismo. Os
aminocidos tm funes relacionadas ao fornecimento de
energia, alm de ter funo estrutural na formao de protenas
e outras substncias (como os hormnios). Os aminocidos
podem ser metabolizados pela via gliconeognica para sintetizar
glicose quando necessria ao organismo.
Os aminocidos so monmeros das protenas: a partir
da juno de mais de 100 molculas de aminocidos por
ligaes peptdicas, tem-se uma protena.

CLASSIFICAO
Os aminocidos podem ser classificados quanto a sua disposio nutricional, quanto ao radical e quanto ao seu
destino.
CLASSIFICAO NUTRICIONAL
1. Aminocidos no-essenciais
Os aminocidos no-essenciais so aqueles que o prprio corpo humano pode sintetizar. So eles: alanina,
asparagina,cistena, glicina, glutamina, hidroxilisina, hidroxiprolina, histidina, prolina, tirosina, cido asprtico, cido
glutmico.
2. Aminocidos essenciais
Os aminocidos essenciais so aqueles que no podem ser produzidos pelo corpo humano. Dessa forma, so
somente adquiridos pela ingesto de alimentos, vegetais ou animais. So eles: arginina, fenilalanina, isoleucina, leucina,
lisina, metionina, serina, treonina, triptofano e valina.
CLASSIFICAO QUANTO AO RADICAL
A classificao quanto ao radical pode ser feita em:
1. Aminocidos apolares (hidrofbico): Apresentam radicais de hidrocarbonetos apolares ou hidrocarbonetos
modificados, exceto a glicina. So radicais hidrfobos. Quando esses aminocidos so utilizados na sntese de uma
protena, eles ficam voltados para dentro da cadeia fornecendo estabilidade a ela.
Glicina: H- CH (NH2) - COOH
Alanina: CH3- CH (NH2) - COOH
Leucina: CH3(CH2)3-CH2-CH (NH2)- COOH
Valina: CH3-CH(CH3)-CH (NH2)- COOH
Isoleucina: CH3-CH2-CH (CH3)-CH (NH2)- COOH
Prolina:-CH2-CH2-CH2- ligando o grupo amino ao carbono alfa
Fenilalanina: C6H5-CH2-CH (NH2)- COOH
Triptofano: R aromtico- CH (NH2)- COOH
Metionina: CH3-S-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH
OBS1: O aminocido mais simples a glicina, que possui apenas um H como radical,
mostrando-se apolar por ser um aminocido pequeno.
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OBS : A prolina possui uma estrutura diferenciada dos demais aminocidos: ela um
iminocido (possui o grupo imino: -NH) que, quando entra na cadeia da protena,
muda a direo da estrutura em 180 devido a configurao dos grupos amino e
carboxila em sua estrutura (ver figura ao lado).

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2. Aminocidos polares neutros (hidroflicos): Apresentam radicais que tendem a formar pontes de hidrognio.
Serina: OH-CH2- CH (NH2)- COOH
Treonina: OH-CH (CH3)- CH (NH2)- COOH
Cisteina: SH-CH2- CH (NH2)- COOH
Tirosina: OH-C6H4-CH2- CH (NH2)- COOH
Asparagina: NH2-CO-CH2- CH (NH2)- COOH
Glutamina: NH2-CO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH
3. Aminocidos bsicos (R positivo): Apresentam radicais com o grupo amino com carter bsico pois so
capazes de receber eletrons. So hidrfilos.
Arginina: HN=C(NH2)-NH-CH2-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH
Lisina: NH2-CH2-CH2-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH
Histidina: H-(C3H2N2)-CH2- CH (NH2)- COOH
4. Aminocidos cidos (R negativo): Apresentam radicais com grupo carboxlico e so capazes de doar
prtons.So hidrfilos.
cido asprtico: HCOO-CH2- CH (NH2)- COOH
cido glutmico: HCOO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH
OBS3: Um erro na codificao das protenas pode causar doenas graves. Por exemplo, erros na codificao gentica
para a cadeia -hemoglobina, o glutamato pode deixar de ser produzido, sendo substituido por valina, causando anemia
falsiforme.
OBS4: Aminocido alfa: So aqueles que apresentam frmula geral: R - CH (NH2)- COOH na qual R um radical
orgnico. No aminocido glicina o radical o elemento H. O carbono ligado ao radical R denominado carbono 2 ou
alfa.

NOMENCLATURA E SIMBOLOGIA OFICIAL DOS AMINOCIDOS

Na nomenclatura dos aminocidos, a numerao dos carbonos da cadeia principal iniciada a partir do carbono
da carboxila, seguindo a seguinte regra:
CIDO 2 AMINO + n do carbono onde est o radical + NOME DO RADICAL + CADEIA PRINCIPAL + OICO
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OBS : Com o passar dos anos, a necessidade de protenas diminui, diminuindo a necessidade de aminocidos tambm.

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Nomenclatura e estruturas retiradas do Wikipdia. Disponvel em:

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<http://pt.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cido> Acesso em: 19 de abril de 2008.

TRANSFORMAO DOS AMINOCIDOS

Os aminocidos, diferentemente do que se pensa, no so necessrios apenas para a produo de protenas.
Alguns aminocidos sofrem transformao por ao de enzimas para participar, por exemplo, na sntese de hormnios e
substncias necessrias ao corpo, como neurotransmissores.
TRANSFORMAO DA FENILALANINA

A adrenalina um neurotransmissor derivado da

transformao do aminocido fenilalanina. Ele
estimula a glicogenlise (para disponibilizar uma
maior demanda de energia), liplise e ao do
msculo cardaco da seguinte maneira:

Efeito inotrpico positivo: aumenta a fora
da contrao cardaca.

Efeito cronotrpico positivo: aumenta a
freqncia dos batimentos.

A fenilcetonria uma doena que resulta da

deficincia da enzima fenilalanina hidroxilase
(presente no fgado). Esta enzima responsvel
por transformar o aminocido fenilalanina em um
outro aminocido chamado tirosina. A tirosina, por
sua
vez,
transforma-se
em
substncias
importantes para o funcionamento cerebral
chamadas de neurotransmissores (como a
dopamina e a noradrenalina). Em outras palavras,
a fenilcetonria uma doena resultante da
dificuldade para metabolizao (quebra) do
aminocido
fenilalanina.
Alm
desses
neurotransmissores, a fenilalanina convertida
em melanina. Por esta razo, indivduos com
fenilcetonria apresentam distrbios neurolgicos,
falta de pigmentao da pele, dficit mental e
baixo QI.

Com o defeito da fenilalanina hidroxilase, h um

acmulo de fenilalanina no sangue. Esse excesso
faz com que a fenilalanina seja convertida pelas
enzimas ALT ou AST em fenilpiruvato, e este em
fenilactato e fenilacetato (que do urina um
cheiro de rato caracterstico) e NH2 (que entra no
ciclo da uria).

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TRANSFORMAO DO CIDO GLUTMICO

GLUTAMATO
DESCARBOXILASE

(Ac. GLUTMICO / GLUTAMATO)

(cido -aminobutrico / GABA)

O GABA um neurotransmissor de inibio (inclusive, usado como calmante na farmacologia), que permite a
entrada de cloro na clula ps-sinptica, hiperpolarizando a clula e retardando de forma brusca o impulso nervoso.
TRANSFORMAO DO TRIPTOFANO

A serotonina um neurotransmissor derivado de transformaes do

triptofano. Ela exerce mltiplas funes em nosso organismo como:
regulao do humor, trnsito intestinal, ansiedade, ritmo sono/viglia. Alm
disso, as plaquetas produzem serotonina para regular a homeostase.

O excesso de fenilalanina bloqueia a enzima 5-OH-triptofano

descarboxilase, gerando carncia de serotonina. A falta desse transmissor
causa depresso, irritabilidade, hiperatividade. A esses sintomas, associamse os da carncia da fenilalanina hidroxilase.

A melatonina um neuro-hormnio que controla os ciclos circadianos

(apresenta como funo regular o sono). Este hormnio aumenta de
concentrao na falta de luz, sendo produzido pela retina e pela glndula
pineal (localizada no epitlamo). Na presena de luz, entretanto, enviada
uma mensagem neuro-endcrina que bloqueia sua formao. Portanto, a
secreo dessa substncia quase que exclusivamente determinada por
estruturas fotossensveis (principalmente noite). Logo, a pouca
luminosidade, a grande exposio ao Sol, banhos quentes e dietas ricas
em carboidratos estimulam a produo de melatonina. Assim como
acontece com a serotonina, a Melatonina tambm produzida a partir de
um aminocido chamado Triptofano, normalmente obtido por uma
alimentao equilibrada. Dessa forma a sequncia seria o Triptofano se
transformar em Serotonina, e esta em Melatonina. por isso que a
concentrao de Serotonina fica aumentada na glndula pineal durante o
dia, enquanto h luz, inversamente ao que ocorre com a Melatonina.

Uma pessoa sob estresse produz normalmente mais adrenalina e cortisol.

Para cada molcula de adrenalina formada, quatro molculas de Radicais
Livres iro ser produzidas e, com isto, aumentam as probabilidades de
leso celular. Alm disso, a adrenalina e o cortisol induzem a formao de
uma enzima a Triptofano pirolase capaz de destruir o Triptofano antes
que este atinja a Glndula Pineal. Com isto, nem a Melatonina fabricada
e nem a Serotonina (o que pode gerar compulso ao hidrato de carbono,
com tendncia a aumento de peso e depresso).

A melatonina uma substncia anti-radical livre, portanto, antioxidante. Ela

capaz de atravessar a barreira hematoenceflica (membrana que protege
o crebro), portanto, capaz de desempenhar funes em nvel neuronal.
Essa ao de fundamental importncia na proteo dos neurnios contra
as leses dos radicais livres. O tecido cerebral muito mais suscetvel
ao dos radicais livres que qualquer outra parte do organismo e, na
medida em que os nveis de Melatonina vo caindo, pode haver um
concomitante declnio na funo cerebral. As desordens do sono podem
ser tambm um dos efeitos do decrscimo da Melatonina. Com o
envelhecimento a glndula pineal funcionaria menos e haveria uma queda
na produo da Melatonina. Isso acaba fazendo com que alguns pacientes
idosos reclamem da qualidade do sono ou de insnia, porm, pode ser que
durmam com facilidade quando no deveriam, durante o dia, assistindo
televiso, por exemplo.

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Concentrao de Melatonina (mg/dl)

FASE DIURNA NOTURNA
Faixa etria
Pr-pubedade
21,5
97,5
Audulta
18,2
77,2
Senil
16,2
36,2
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OBS : As protenas da dieta so degradadas na digesto, somando

cerca de 25% de aminocidos do pool (concentrao total) do
organismo, enquanto o restante (75%) produzido por protenas
endgenas. Quando o aminocido no utilizado pelo organismo,
ele no armazenado (diferente do que ocorre com a glicose 
glicognio; e os lipdios  tecido adiposo). Ele ser catabolizado de
tal forma que a cadeia de carbonos separada do grupo amino
(NH2). Esse grupo amino pode ser excretado entrando no ciclo da
uria, bem como pode produzir quitina, glicosaminoglicanos, bases
nitrogenadas, glicolipidios, etc.

OBS : Destino dos produtos dos aminocidos: os aminocidos ainda podem ser classificados em dois grupos,
dependendo do destino tomado pelo aminocido quando o grupo amina excretado do corpo na forma de uria
(mamferos), amnia (peixes) e cido rico (Aves e rpteis).
Destino cetognico. Ocorre quando o lcool resultante da quebra dos aminocidos vai para qualquer fase do
Ciclo de Krebs na forma de Acetil coenzima A ou outra substncia. Os aminocidos que so degradados a
acetil-CoA ou acetoacetil-CoA so chamados de cetognicos porque do origem aos corpos cetnicos. A sua
capacidade de formao de corpos cetnicos fica mais evidente quando o paciente tem a diabetes melitus, o que
faz com que o fgado produza grande quantidade dos mesmos.
Destino glicognico. Ocorre quando o lcool restante da quebra dos aminocidos vai para a via glicoltica. Os
aminocidos que so degradados a piruvato, -cetoglutarato, succinil-CoA, fumarato ou oxaloacetato so
denominados glicognicos. A partir desses aminocidos possvel fazer a sntese de glicose, porque esses
intermedirios e o piruvato podem ser convertidos em fosfoenolpiruvato e depois em glicose ou glicognio. Do
conjunto bsico dos 20 aminocidos, os nicos que so exclusivamente cetognicos so a leucina e a lisina. A
fenilalanina, triptofano, isoleucina e tirosina so tanto cetognicos quanto glicognicos. E os aminocidos
restantes (14) so estritamente glicognicos.

TRANSAMINAO DOS AMINOCIDOS

Transaminao consiste na transferncia do grupo amino
de um aminocido para o -cetoglutarato (proveniente do Ciclo
de Krebs) por meio da ao de uma enzima transaminase,
formando assim, um novo aminocido e um -ceto-cido (como o
piruvato).
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OBS : O glutamato o principal receptor do grupo amino dos

aminocidos.

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Ex : Transaminao da alanina.

Ex: Transaminao do Glutamato.

Alanina

Glutamato

Oxaloacetato

-Cetoglutarato

Transaminase
Glutmico Oxalactica
(TGO)

Transaminase
Glutmico Pirvica
(TGP ou ALT)

Aspartato

-Cetoglutarato

Glutamato

OBS8: As mesmas transaminases que transformam um aminocido em glutamato, convertem este em aspartato,
enquanto a glutamato desidrogenase retira o grupo amino do glutamato para ser excretado.
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OBS : Essas transaminaes ocorrem em diversos tecidos, porm, acontecem com maior frequncia no fgado. Por isso
que a ALT (TGP) e AST (TGO) so considerados marcadores hepticos, pois qualquer leso que acometa as clulas
hepticas, faz com que essas enzimas no funcionem adequadamente e passem a se concentrar no sangue, sendo
assim, de fcil identificao laboratorial.
OBS10: Enquanto que a ALT e a AST medem a funo da bateria enzimtica heptica, a medio sangunea da
albumina e o tempo de protrombina so responsveis por avaliar a funo heptica. A fosfatase alcalina e gamaGT, por sua vez, so marcadores que indicam leso canalicular (geralmente esto aumentadas em causas obstrutivas).
DESAMINAO DO GLUTAMATO
O glutamato importante por ser o principal receptor do grupo amnia dos aminocidos degradados ou
transaminados. Por isso que ele tido como um reservatrio de amnia que ceder o grupo amino para ser
transformado em uria, produto mais excretvel pelo corpo.

FGADO
GLUTAMATO

GLUTAMATO
DESIDROGENASE

cetoglutarato + NH 3

NH+4

URIA

Nos outros tecidos, a NH4 (amnia), por ser altamente txica ao sangue, incorporada ao glutamato, formando
glutamina, para que este transporte at o fgado a amnia que ser convertida em uria excretvel (o rim tambm possui
a enzima glutaminase, que separa o glutamato da amnia).
GLUTAMATO +NH+4 + ATP

GLUTAMINA
SINTETASE

+
GLUTAMINA + ADP GLUTAMINASE GLUTAMATO + NH 4

OBS11: Hiperamonemia ocasiona encefalopatia. A presena exagerada de amnia faz com que muito glutamato seja
utilizado, o que exige grandes concentraes disponveis do -cetoglutarato. Tal fato faz com que o Ciclo de Krebs
realize a funo de transportar essa amnia, diminuindo assim o rendimento energtico mitocondrial, o que representa
um estado de emergncia para o tecido cerebral, principalmente.
OBS12: Alm disso, o glutamato um precursor do neurotransmissor inibidor-GABA, que ser produzido em grande
escala. Isso impede a chegada adequada dos impulsos nervosos ao crebro, podendo causar o coma.