METABOLISMO DEL HIERRO: ABSORCIN, TRANSPORTE, RECICLADO Y

ALMACENAMIENTO
El metabolismo del hierro incluye una serie de importantes procesos, como la regulacin de la
absorcin del hierro intestinal, el transporte de hierro a las clulas, el almacenamiento del hierro,
la incorporacin de hierro a las protenas y el reciclado del hierro tras la degradacin de los
eritrocitos. En condiciones normales, al no haber un mecanismo de excrecin del hierro activo, la
homeostasis del hierro se controla estrictamente a nivel de absorcin intestinal.
El contenido medio de hierro en el organismo es de 3-4 g, distribuido en eritrocitos, macrfagos
del sistema reticuloendotelial (SRE), hgado, mdula sea, msculos y otros tejidos. Se mantiene
un equilibrio dinmico por el hierro en la circulacin entre los distintos compartimentos: casi
todo el hierro liberado por la descomposicin de la hemoglobina (Hb) de los eritrocitos
senescentes, alrededor de 20-25 mg/da, se reutiliza, y slo se pierden 1-2 mg de hierro al da, que
deben reponerse en la alimentacin.

Recambio del hierro en el organismo

CAPTACIN DEL HIERRO

Captacin de hierro de la dieta
Una dieta equilibrada normal contiene 5-6 mg de hierro por cada 1.000 Kcal, correspondientes a
una ingesta diaria de 12-18 mg de hierro total/da, de los cuales se absorben 1-2 mg. Pese a que
slo se absorbe una pequea proporcin del hierro de la alimentacin, observndose
considerables diferencias inter e intra-individuales, una alimentacin equilibrada proporcionar
suficiente hierro al organismo en circunstancias normales. El incremento de las demandas de
hierro lleva a un aumento de la absorcin, pero apenas supera los 3-5 mg de hierro al da.
El hierro puede clasificarse como hierro hemo y no hemo. El hierro hemo, que se encuentra en la
carne, el pescado y las aves, muestra una alta biodisponibilidad y, pese a que normalmente slo
representa una pequea fraccin del contenido de hierro total en los alimentos, contribuye a una
cantidad considerable del hierro absorbido3. Hasta el 20-30% del hierro hemo de la alimentacin
se absorbe y su captacin no se ve afectada por otros componentes de la alimentacin. El hierro
no hemo est disponible en cantidades variables en todos los alimentos de origen vegetal y
constituye la mayor parte del hierro de la alimentacin (con frecuencia ms del 90 %). Su
biodisponibilidad se ve fuertemente afectada por la presencia de factores de inhibicin o
potenciacin. Los fitatos (p.ej., salvado y semillas), oxalatos (p.ej., fruta y verduras), polifenoles
(p.ej., t), calcio, diferentes protenas lcteas, huevo, soja y ciertos frmacos (p.ej., inhibidores de
la bomba de protones) inhiben la absorcin del hierro no hemo, mientras que el tejido muscular
(p.ej. carne, pescado, aves) y la vitamina C tienen un efecto potenciador.
Por tanto, se calcula que la biodisponibilidad del hierro es del 15 % en las dietas ricas en vitamina
C y protenas animales, del 10% en las dietas ricas en cereales y vitamina C, pero bajas en
protenas animales, y del 5% en las dietas pobres en vitamina C y protenas animales.
Absorcin duodenal de hierro
La absorcin del hierro se produce predominantemente en el duodeno y en la parte superior del
yeyuno. El hierro que est presente en los alimentos es principalmente hierro (III) o hemo. El
hierro (III) se reduce a hierro (II) por Dcytb (citocromo duodenal b) antes de captarse a travs de
la protena de membrana DMT1 (transportador metlico divalente 1). Sin embargo, se ha
propuesto que el hierro hemo se capta a travs de la protena de membrana HCP1 (protena
portadora
de
hemo
1),
aunque
no
se
conoce
bien
el
mecanismo.
Una vez en los enterocitos, el hierro puede exportarse al plasma a travs de la protena de
membrana ferroportina o puede almacenarse en la protena de almacenamiento ferritina,
dependiendo de las necesidades de hierro del organismo en ese momento. El hierro almacenado
en forma de ferritina en los enterocitos terminar perdindose cuando las clulas se desprendan
en la punta de las vellosidades. La exportacin de hierro (II) al plasma va acompaada de su
oxidacin inmediata por la hefestina o la ceruloplasmina. El hierro (III) se une entonces a la
transferrina y se transporta en la circulacin de la sangre a las clulas objetivo para su utilizacin.

Transporte del hierro y captacin celular

Aproximadamente 3-4 mg del hierro del organismo se unen a la transferrina srica, la protena de
transporte de hierro endgeno que lleva el hierro de los lugares donantes, es decir, el intestino y
los macrfagos, a las clulas receptoras como los eritroblastos. En condiciones fisiolgicas, slo
aproximadamente una tercera parte de la capacidad de unin al hierro de la transferrina est
saturada con hierro. La transferrina tiene dos lugares de unin de alta afinidad por el hierro (III);
por tanto, la transferrina se encuentra en forma de apotransferrina (no unida al hierro),
transferrina mono (con el hierro unido a uno de los dos lugares de unin) o difrrica
(holotransferrina, con ambos lugares de unin ocupados).
El transporte de hierro a las clulas est regulado por la expresin de los receptores de la
transferrina en su superficie11. Prcticamente todas las clulas pueden expresar receptores de la
transferrina, con una alta afinidad por la transferrina difrrica. El complejo de transferrina
difrrica/receptor de la transferrina se internaliza por endocitosis y la disociacin de hierro est
inducida por el entorno cido y reductor en el endosoma. El hierro [en forma de hierro (II)] se
exporta entonces del endosoma al citosol a travs del transportador metlico divalente 1 (DMT1).
Por ltimo, el complejo de apotransferrina/receptor de la transferrina se lleva a la superficie
donde se libera la apotransferrina debido a la afinidad significativamente menor del receptor de la
transferrina por la apotransferrina que por la transferrina difrrica. El transporte de hierro es muy
eficaz, y en condiciones normales el recambio de hierro unido a la transferrina tiene lugar al
menos 10 veces al da.

Mecanismo de absorcin del hierro hemo y no hemo por los enterocitos en el duodeno
RECICLADO DEL HIERRO
Eritrocitos y hemoglobina
Aproximadamente el 44% del volumen de sangre total est compuesto por eritrocitos. Un litro de
sangre contiene 46 x 10 eritrocitos y alrededor de 0,5 g de hierro. La vida de un eritrocito oscila
entre 75 y 150 das, con un promedio de 120 das. El principal componente de los eritrocitos es la
Hb, una protena globular que contiene hierro y est formada por cuatro cadena polipeptdicas.
Cada una de las cuatro cadenas contiene un hemo (es decir, un hierro) que se une a una molcula
de
dioxgeno
(O2).
Eritropoyesis
En condiciones fisiolgicas normales, se producen 2 millones de eritrocitos por segundo, o 2x10
eritrocitos al da, para lo que se requieren alrededor de 20-25 mg de hierro al da. La mayora del
hierro necesario se deriva de la Hb degradada de los eritrocitos senescentes fagocitados. Los
lugares principales de eritropoyesis en adultos son las islas de eritroblastos en la mdula sea.
Estas islas tambin se observan en la pulpa roja del bazo, el lugar secundario de eritropoyesis.

El desarrollo de las clulas eritroides de las clulas madre hematopoyticas tiene lugar a travs de
la unidad formadora de brotes eritroides (BFUE) y distintos tipos de eritroblastos. El desarrollo
desde las BFUE a los eritroblastos perfectamente hemoglobinizados tarda unos 12-15 das. Tras
la extrusin del ncleo, los eritroblastos se denominan reticulocitos. Los reticulocitos permanecen
en la mdula sea durante 1-2 das antes de liberarse a la circulacin y luego maduran a
eritrocitos con su caracterstica forma bicncava.
El principal regulador de la eritropoyesis es la eritropoyetina (EPO), hormona producida en los
riones que, aparte de otros factores como las interleucinas, estimula la transformacin de las
clulas madre mieloides en clulas eritroides precursoras. La sntesis de EPO aumenta en
respuesta a la hipoxia de los tejidos (concentracin de oxgeno anormalmente baja).

Desarrollo de las clulas eritroides

Degradacin de los eritrocitos

Al final de su vida, los eritrocitos muestran una serie de modificaciones bioqumicas en su
membrana celular, que desencadenan su fagocitosis por los macrfagos en el SRE,
principalmente en el bazo.
Tras la fagocitosis de un eritrocito, la Hb se degrada y el hierro (II) se libera del hemo con la
oxidacin del ligando orgnico (porfirina) por la oxigenasa hemo. Existen dos posibles
mecanismos para la degradacin del hemo. El hemo puede exportarse al citosol y sufrir
degradacin por la hemo oxigenasa, o puede degradarse dentro del fagolisosoma seguido de
exportacin de hierro (II) al citosol a travs de DMT1 o protena 1 del macrfago asociada a
resistencia natural 1 (Nramp1), homlogo de DMT1 que se expresa exclusivamente en los
macrfagos y los neutrfilos. El hierro es entonces transportado al plasma por la ferroportina,
oxidado por la ceruloplasmina, se une a la transferrina, y se reutiliza para la sntesis de Hb.
Alternativamente, si no hay un necesidad inminente, el hierro se incorpora temporalmente a la
ferritina reticuloendotelial, la forma fcilmente disponible del hierro almacenado.

Degradacin de los eritrocitos y reciclado del hierro por los macrfagos del SRE
ALMACENAMIENTO DEL HIERRO Y SU UTILIZACIN
En las personas sanas, alrededor del 25% del hierro total del organismo (800-1.000 mg)
representa el hierro de los depsitos, principalmente en forma de ferritina en el hgado, bazo y
musculo esqueltico. La ferritina est presente en casi todos los tipos de clulas y las pequeas
cantidades de ferritina que estn presentes en el suero estn relacionadas con la cantidad de
ferritina heptica. Como tal, la ferritina srica es un indicador de los depsitos de hierro. La
ferritina es una protena citoslica formada por 24 cadenas polipeptdicas dispuestas
circularmente alrededor de un ncleo de hierro (III)-oxihidrxidofosfato polinuclear. El ncleo
est formado por un mximo de ocho sub-unidades con una gran superficie que permite un rpido
recambio del hierro. El hierro secuestrado es una forma no txica e inactiva de redox y est

disponible

de

forma

inmediata

para

satisfacer

las

necesidades

de

las

clulas.

Otra protena de almacenamiento, la hemosiderina, parece derivarse de la ferritina. Su estructura

todava no se ha definido bien y la disponibilidad del hierro es menor que la de ferritina. En
condiciones fisiolgicas, la ferritina es la principal protena de almacenamiento de hierro,
mientras que la hemosiderina se acumula slo en pequeas cantidades en el bazo y las clulas del
SRE. En condiciones de sobrecarga de hierro, especialmente hemocromatosis hereditaria y
talasemia, la proporcin de hierro almacenado en forma de hemosiderina aumenta.
En los pacientes con trastornos inflamatorios crnicos, los niveles elevados de hepcidina pueden
afectar al ndice de movilizacin del hierro, no pudiendo satisfacer la mayor demanda de hierro.
Esto provoca un dficit funcional de hierro (DFH), que se desarrolla en condiciones en las que la
demanda supera a la disponibilidad de hierro.
REGULACIN DE LA HOMEOSTASIS DEL HIERRO
La homeostasis del hierro se regula por los niveles sistmicos e intracelulares de hierro. El
suministro de hierro sistmico y la homeostasis se basa en el hierro plasmtico, que debe
mantenerse a niveles suficientes para estar disponible para su uso (p.ej., para eritropoyesis). A
nivel sistmico, se mantiene el equilibrio a travs de la regulacin de la captacin de hierro del
aparato intestinal, el reciclado de hierro de los macrfagos y el intercambio con los depsitos de
hierro en el hgado. El principal regulador de estos mecanismos es la hormona hepcidina, que
ejerce su funcin desencadenando la degradacin de la protena de exportacin de hierro
ferroportina.
Homeostasis sistmica del hierro: hepcidina
La hepcidina se considera actualmente el principal regulador del equilibrio del hierro sistmico,
que incluye la absorcin de hierro intestinal y el reciclado del hierro en el SRE.
La forma bioactiva es una protena de 25 aminocidos que se produce principalmente en el
hgado. La hepcidina acta unindose a la ferroportina, desencadenando su internalizacin y
posterior degradacin lisosmica. Puesto que la ferroportina es la protena conocida que exporta
el hierro celular, la hepcidina provoca el atrapamiento de hierro en los enterocitos as como en los
macrfagos y hepatocitos.

La hepcidina provoca la degradacin de ferroportina y por tanto evita la exportacin de hierro de

los enterocitos y macrfagos a la circulacin
La expresin de hepcidina en respuesta a la disponibilidad de hierro est regulada por los niveles
de transferrina difrrica. Las concentraciones elevadas de transferrina difrrica (reflejo de niveles
elevados de hierro) aumentan la expresin de la hepcidina y, por tanto, reducen la captacin de
hierro.
La eritropoyesis requiere cantidades considerables de hierro y, por tanto, la inhibicin de la
expresin de la hepcidina por la actividad eritropoytica desempea un papel fisiolgico
fundamental. No se conoce bien el mecanismo de base de esta regulacin, pero puede incluir el
factor de diferenciacin del crecimiento 15 (GDF15) o gastrulacin por invaginacin 1 (TWSG1)
liberado por los precursores eritroides.
El aumento de la expresin de la hepcidina bajo condiciones inflamatorias est desencadenado
por la interleucina-6 (IL6). La consecuencia del aumento de los niveles de hepcidina es la
reduccin de la saturacin de transferrina (SATT), pero tambin la reduccin de la disponibilidad

del hierro para la sntesis de Hb y otras enzimas en el husped, pese a que los niveles de hierro
sean suficientes.

Regulacin de la expresin de hepcidina segn la disponibilidad sistmica de hierro y el estado

inflamatorio/infeccioso

REGULACIN DEL EQUILIBRIO CIDO-BSICO

Para alcanzar la homeostasis debe existir un equilibrio entre la ingestin o la produccin de H+ y
su eliminacin neta del organismo. Los riones cumplen una funcin fundamental en la
regulacin de la eliminacin de H+
Como la concentracin de iones H+ influye sobre casi todos los sistemas enzimticos del
organismo, es primordial que est regulada de forma precisa.

cidos y Bases: definicin y significado.

Un Ion de H+ es un protn liberado a partir de un tomo de H+.
Las molculas que contienen tomos de H+ que pueden liberar iones de H+ en una solucin
reciben el nombre de cidos.
Por ejemplo: el cido clorhdrico (HCL) que se ioniza en el H2O para formar iones de H e iones
de Cl- (cloruro).
O el cido carbnico (H2CO3) se ioniza en el H2O y forma H+ e iones bicarbonato (HCO3).
Una base es un Ion o molcula que puede aceptar iones de H+.
Por ejemplo: el bicarbonato (HCO3) es una base ya que puede aceptar un H+ para formar H2CO3
(cido carbnico)
Las protenas del organismo funcionan como base ya que algunos aminocidos que las forman
tienen cargas (-) negativas netas que aceptan H+; la hemoglobina de los eritrocitos y las protenas
de otras clulas se encuentran entre las bases ms importantes del organismo.
Los trminos base y lcali suelen usarse como sinnimos.
Un lcali es una molcula formada por la combinacin de uno o ms metales alcalinos (Na, K,
Li; etc:) con un Ion muy bsico como el Ion hidroxilo OH+.
La porcin bsica de esta molcula reacciona rpidamente con los H+ extrayndolos de la
solucin, por lo tanto son bases tpicas.
El trmino alcalosis se refiere a una extraccin excesiva de H+ de los lquidos orgnicos.
El trmino acidosis se refiere a una adicin excesiva de H+ de los lquidos orgnicos.

Un cido fuerte es aquel que reacciona de forma rpida y libera grandes cantidades de H+ a la
solucin.
Una base fuerte es la que reacciona de forma rpida y potente con H+ y por lo tanto lo elimina
con rapidez de una solucin.
Una base dbil capta H+ de una forma dbil.
Un cido dbil tiene menos tendencia a disociar sus iones y por lo tanto liberan H+ con menor
vigor.
La mayora de cidos y bases del lquido extracelular que intervienen en la regulacin del cidobase normal son dbiles.
La concentracin de iones de H+ en sangre se mantiene normalmente dentro de los lmites muy
estrechos: 0,00004 mEq/L
Como estos nmeros tan pequeos son difciles de manejar, lo usual es expresar esta
concentracin en escala logartmica usando unidades de pH.
La concentracin de H+ se expresa en equivalentes por litro.
pH=log

1 = log (H+)
H+

El H+ normal es de 40nEq/L, es decir: 0,00000004

Por lo tanto, el pH normal es:
pH=Log (0.00000004)
pH= 7,4
El pH es inversamente proporcional a la concentracin de H+.
El pH bajo= alta concentracin de H= Acidez.
El pH alto= baja concentracin de H= Alcalosis
El pH normal de la sangre arterial es de 7.4, mientras que el de la sangre venosa y de los lquidos
intersticiales es de 7,35 debido a la mayor cantidad de CO2 procedente de la liberacin a partir de
los tejidos para que forme H2CO3 en estos lquidos.
Se considera acidosis cuando el pH cae por debajo de 7,4.
Se considera alcalosis cuando el pH sube por encima de 7,4.

El lmite inferior del pH con el que la vida es posible ms de unas cuantas horas es de 6.8 y el
lmite superior es de 8.0
El pH intracelular suele ser algo inferior al plasmtico ya que el metabolismo de las clulas
produce cidos, sobre todo, H2CO3.
Segn los tipos de clulas, el pH del lquido intracelular oscila entre 6,0 y 7,4.
La hipoxia y la mala irrigacin de los tejidos pueden dar lugar a una acumulacin de cidos, y por
lo tanto a una disminucin del pH intracelular.
Los riones desempean un papel fundamental en la correccin de las anomalas de la
concentracin de H+ en el lquido extracelular, excretando cidos o bases en proporciones
variables.
Existen tres sistemas primarios que regulan la concentracin de H+ en los lquidos orgnicos para
evitar acidosis o alcalosis.
1.- Los sistemas de amortiguacin cido-base qumica de los lquidos orgnicos que se
combinan en forma inmediata con un cido o una base para evitar cambios excesivos en la
concentracin de iones H+.
2.- El centro respiratorio: que regula la eliminacin de CO2 (y por lo tanto H2CO3) del
lquido extracelular.
3.- Los riones que pueden excretar orina tanto cida como alcalina, lo que permite un
reajuste de la concentracin de iones de H+ en el lquido extracelular hacia la normalidad en
casos de acidosis o alcalosis.
Cuando se produce un cambio en la concentracin de iones de H+, los sistemas de
amortiguadores de los lquidos orgnicos reaccionan en una fraccin de segundos para
contrarrestar las desviaciones.
Estos sistemas amortiguadores no eliminan ni aaden iones de H+ al organismo, solo se limitan a
atraparlos hasta que vuelva el equilibrio.
El aparato respiratorio acta eliminando CO2 y por lo tanto H2CO3 del organismo.
Estas dos lneas de defensa impiden que la concentracin de H+ cambie demasiado hasta que
empiece a actuar la tercera lnea de defensa de respuesta ms lenta, los riones que s pueden
eliminar el exceso de cido o base. Si bien este sistema es el ms lento, es el ms potente.
Los riones controlan el equilibrio cido- base excretando una orina cida o bsica.
La excrecin de una orina cida reduce la cantidad de cido en el lquido extracelular y la
excrecin de orina bsica elimina bases de ese lquido.

Mecanismo: Hacia los tbulos se filtran continuamente grandes cantidades de iones de

bicarbonato, su paso a la orina causa una prdida de bases en la sangre.
Las clulas epiteliales de los tbulos tambin secretan hacia las luces de los tbulos grandes
cantidades de iones H+, lo que supone una extraccin del cido de la sangre.
Si se filtran ms iones de H+ que de bicarbonato, se produce una prdida neta de cidos en los
lquidos extracelulares.
Si la cantidad de bicarbonato filtrado es mayor que la de H+ la prdida neta ser de bases.
MECANISMO DE CONTRACORRIENTE

Funciona como un mecanismo a contracorriente. Ese mecanismo es un dispositivo para

producir y conservar una concentracin elevada de solutos en el lquido intersticial de la
mdula renal.
Se hace mediante el transporte activo de cloruro de sodio hacia el lquido intersticial
medular desde el lquido tubular del segmento grueso de la rama ascendente del asa de
Henle.
El agua no sigue al cloruro de sodio hacia el intersticio porque la rama ascendente gruesa
es virtualmente impermeable al agua.
De esta manera la osmolalidad del lquido intersticial aumenta (se aade NaCl pero no
agua).
Parte del NaCl difunde desde el lquido intersticial hacia la rama descendente del asa,
pero rpidamente regresa al intersticio al volver a pasar por el fondo del asa y la rama
ascendente.
Este mecanismo retiene grandes cantidades del NaCl en la mdula renal y mantiene su
osmolalidad elevada.
Esta osmolalidad disminuye hacia la rama ascendente y los tbulos distales.

METABOLISMO DE LOS ERITROCITOS

Los eritrocitos (del griego rojo, y bolsa) tambin llamados glbulos rojos o
hemates, son los elementos formes ms numerosos de la sangre. La hemoglobina es uno de sus
principales componentes, y su funcin es transportar el oxgeno hacia los diferentes tejidos del
cuerpo. Los eritrocitos humanos, as como los del resto de mamferos, carecen de ncleo y de
mitocondrias, por lo que deben obtener su energa metablica a travs de la fermentacin lctica.
La cantidad considerada normal flucta entre 4 500 000 (en la mujer) y 5 400 000 (en el hombre)
por milmetro cbico (o microlitro) de sangre, es decir, aproximadamente 1000 veces ms que los
leucocitos. El exceso de glbulos rojos se denomina policitemia y su deficiencia se llama anemia.

Descripcin
El eritrocito es un disco bicncavo de entre 5 y 7,5 m de dimetro, de 1 m de grosor y de 80 a
100 fL de volumen. La clula ha perdido su ARN residual y sus mitocondrias, as como algunas
enzimas importantes; por tanto, es incapaz de sintetizar nuevas protenas o lpidos. Su citoplasma
contiene en mayor parte el pigmento hemoglobina, que les concede su caracterstico color rojo y
es el responsable del transporte de oxgeno.
Ahora bien, esta descripcin se aplica a los eritrocitos de mamferos, pues en el resto de
vertebrados, salvo algunas excepciones, los eritrocitos carecen de la forma bicncava y
acostumbran ser ms grandes que los descritos anteriormente. Esto se debe a que los glbulos
rojos del resto de vertebrados todava poseen ncleo.
Los eritrocitos derivan de las clulas madre comprometidas denominadas hemocitoblasto.1 La
eritropoyetina, una hormona de crecimiento producida en los tejidos renales, estimula la
eritropoyesis (es decir, la formacin de eritrocitos) y es responsable de mantener una masa
eritrocitaria en un estado constante. Los eritrocitos, al igual que los leucocitos, tienen su origen
en la mdula sea.
Las etapas de desarrollo morfolgico de la clula eritroide incluyen (en orden de madurez
creciente) las siguientes etapas:

Clula madre pluripotencial

Clula madre multipotencial

Clula progenitora o CFU-S (unidad formadora de colonias del bazo)

BFU-E (unidad formadora de brotes de eritrocitos)

CFU-E (unidad formadora de colonias de eritrocitos), que luego formar los

proeritroblastos.

Proeritroblasto: Clula grande de citoplasma abundante, ncleo grande con cromatina

gruesa, nuclolos no muy bien definidos (20-25 micras).

Eritroblasto basfilo: Ms pequeo que el anterior(16-18 micras), citoplasma basfilo,

cromatina gruesa y grumosa, aqu se inicia la formacin de la hemoglobina.

Eritroblasto policromatfilo: Mide 10-12 micras, el citoplasma empieza a adquirir un

color rosa por la presencia de hemoglobina, aqu se presenta la ltima fase mittica para
la formacin de hemates, no posee nuclolos y la relacin ncleo/citoplasma es de 4:1.

Eritroblasto ortocromtico: Mide 8-10 micras, tiene cromatina compacta y el ncleo

empieza a desaparecer.

Reticulocito: Casi diferenciado en eritrocitos maduros. La presencia en SP (sangre

perifrica) representa el buen funcionamiento de la MO.

Eritrocito, finalmente, cuando ya carece de ncleo y mitocondrias. Tiene capacidad de

transporte (gases, hormonas, medicamento, etc.)

A medida que la clula madura, la produccin de hemoglobina aumenta, lo que genera un cambio
en el color del citoplasma en las muestras de sangre teidas con la tincin de Wright, de azul
oscuro a gris rojo y rosceo. El ncleo paulatinamente se vuelve picntico, y es expulsado fuera
de la clula en la etapa ortocromtica.
La membrana del eritrocito en un complejo bilipdicoprotenico, el cual es importante para
mantener la deformabilidad celular y la permeabilidad selectiva. Al envejecer la clula, la
membrana se hace rgida, permeable y el eritrocito es destruido en el bazo. La vida media
promedio del eritrocito normal es de 100 a 120 das.
La concentracin eritrocitaria varia segn el sexo, la edad y la ubicacin geogrfica. Se
encuentran concentraciones ms altas de eritrocitos en zonas de gran altitud, en varones y en
recin nacidos. Las disminuciones por debajo del rango de referencia generan un estado
patolgico denominado anemia. Esta alteracin provoca hipoxia tisular. El aumento de la
concentracin de eritrocitos (eritrocitosis) es menos comn.
La hemlisis es la destruccin de los eritrocitos envejecidos y sucede en los macrfagos del bazo
e hgado. Los elementos esenciales, globina y hierro, se conservan y vuelven a usarse. La
fraccin hemo de la molcula se cataboliza a bilirrubina y a biliverdina, y finalmente se excreta a
travs del tracto intestinal. La rotura del eritrocito a nivel intravascular libera hemoglobina
directamente a la sangre, donde la molcula se disocia en dmeros y , los cuales se unen a la
protena de transporte, haptoglobina. Esta transporta los dmeros al hgado, donde posteriormente
son catabolizados a bilirrubina y se excretan.

Metabolismo energtico del eritrocito

El metabolismo de los eritrocitos es limitado, debido a la ausencia de ncleo, mitocondria y otros

orgnulos subcelulares. Aunque la unin, el transporte y la liberacin de oxgeno y dixido de
carbono es un proceso pasivo que no requiere energa, existe una variedad de procesos
metablicos dependientes de energa que son esenciales para la viabilidad de la clula.
Las vas metablicas ms importantes para el eritrocito maduro necesitan glucosa como sustrato.
Estas vas se refieren a:

gluclisis

ruta de la pentosa fosfato

va de la hemoglobina reductasa

ciclo de RapoportLuebering

Estas vas contribuyen con energa, al mantener:

el potasio intracelular alto, el sodio intracelular bajo y un calcio intracelular muy bajo
(bomba de cationes);

hemoglobina en forma oxidada;

elevados niveles de glutatin reducido;

integridad y deformabilidad de la membrana.

Va EmbdenMeyerhof o gluclisis anaerbica

Proporciona ATP para la regulacin de la concentracin intracelular de cationes (Na +, K+, Ca2+,
Mg2+) a travs de bombas de cationes. El eritrocito obtiene energa en forma de ATP del
desdoblamiento de la glucosa por esta va. Los eritrocitos normales no tienen depsitos de
glucgeno. Dependen por completo de la glucosa ambiental para la gluclisis. La glucosa penetra
a la clula mediante difusin facilitada, un proceso que no consume energa. Es metabolizada a
lactato, donde produce una ganancia neta de dos moles de ATP por un mol de glucosa.

Ciclo de las pentosas

Proporciona nicotinamida-adenina dinucletido fosfato y glutatin reducido para reducir
oxidantes celulares. Aproximadamente el 5 % de la glucosa celular ingresa a la va oxidativa de
las pentosas, un sistema auxiliar para producir coenzimas reducidas. El glutatin reducido
protege a la clula contra muchas lesiones producidas por agentes oxidantes permanentes. Los
oxidantes dentro de la clula oxidan los grupos sulfhidrilo (-SH) de la hemoglobina, a menos que
los oxidantes sean reducidos por el glutatin reducido. Es por esto que es crucial en el eritrocito
la funcin de esta va.

Va de la hemoglobina reductasa

Protege a la hemoglobina de la oxidacin va la NADH y metahemoglobina reductasa. Se trata de

una va alterna a la va EmbdenMeyerhof, esencial para mantener al hierro hemo en el estado
reducido Fe++. La hemoglobina con el hierro en estado frrico, Fe3+, es conocida como
metahemoglobina. Esta forma de hemoglobina no logra combinarse con el oxgeno. La
metahemoglobina reductasa, en unin con el NADH producido por la va EmbdenMeyerhof,
protege al hierro hemo de la oxidacin. Sin este sistema, el 2 por ciento de la metahemoglobina
formada todos los das se elevara, con el tiempo, a un 20-40 por ciento, con lo que se limitara
gravemente la capacidad transportadora de oxgeno en la sangre. Los medicamentos oxidantes
pueden interferir con la metahemoglobina reductasa y producir valores an ms elevados de
metahemoglobina. Esto provoca cianosis.

Ciclo de RapoportLuebering
Este ciclo es parte de la va EmbdenMeyerhof, y tiene por finalidad evitar la formacin de 3
fosfoglicerato y ATP. El BPG (2,3-bisfosfoglicerato) est presente en el eritrocito en una
concentracin de un mol BPG/mol de hemoglobina, y se une con fuerza a la desoxihemoglobina,
con lo que la hemoglobina se mantiene en estado desoxigenado y se facilita la liberacin de
oxgeno. El incremento en la concentracin de difosfoglicerato facilita la liberacin de oxgeno a
los tejidos mediante la disminucin en la afinidad de la hemoglobina por el oxgeno.De esta
manera, el eritrocito cuenta con un mecanismo interno para la regulacin del aporte de oxgeno a
los tejidos.