AMINOCIDO

Un aminocido es una molcula orgnica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo
(-COOH).1 Los aminocidos ms frecuentes y de mayor inters son aquellos que forman
parte de las protenas. Dos aminocidos se combinan en una reaccin de descomposicion
entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberndose una molcula de agua y
formando un enlace amida que se denomina enlace peptdico; estos dos "residuos" de
aminocido forman un dipptido. Si se une un tercer aminocido se forma un tripptido y
as, sucesivamente, hasta formar un polipptido. Esta reaccin tiene lugar de manera
natural dentro de las clulas, en los ribosomas. Todos los aminocidos componentes de las
protenas son L-alfa-aminocidos. Esto significa que el grupo amino est unido al carbono
contiguo al grupo carboxilo (carbono alfa) o, dicho de otro modo, que tanto el carboxilo
como el amino estn unidos al mismo carbono; adems, a este carbono alfa se unen un
hidrgeno y una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de
estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los
diferentes aminocidos. Existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos de
aminocidos diferentes, pero slo 22 (los dos ltimos fueron descubiertos en los aos 1986
-selenocistena- y 2002 -pirrolisina-)2 forman parte de las protenas y tienen codones
especficos en el cdigo gentico.La unin de varios aminocidos da lugar a cadenas
llamadas pptidos o polipptidos, que se denominan protenas cuando la cadena
polipeptdica supera una cierta longitud (entre 50 y 100 residuos aminocidos, dependiendo
de los autores) o la masa molecular total supera las 5000 uma y, especialmente, cuando
tienen una estructura tridimensional estable definida.
Segn las propiedades de su cadena
Otra forma de clasificar los aminocidos de acuerdo a su cadena lateral.
Los aminocidos se clasifican habitualmente segn las propiedades de su cadena lateral:
Neutros polares, polares o hidrfilos: serina (Ser, S), treonina (Thr, T), glutamina (Gln, Q),
asparagina (Asn, N), tirosina (Tyr, Y).
Neutros no polares, apolares o hidrfobos: alanina (Ala, A), cistena (Cys, C), valina (Val,
V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe,
F), triptfano (Trp, W) y glicina (Gly, G).
Con carga negativa o cidos: cido asprtico (Asp, D) y cido glutmico (Glu, E).
Con carga positiva o bsicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H).
Aromticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y), triptfano (Trp, W) y prolina (Pro, P) (ya
incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).
Segn su obtencin
A los aminocidos que deben ser captados como parte de los alimentos se los llama
esenciales; la carencia de estos aminocidos en la dieta limita el desarrollo del organismo,
ya que no es posible reponer las clulas de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos,
en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminocidos esenciales son:

Valina (Val, V)
Leucina (Leu, L)
Treonina (Thr, T)
Lisina (Lys, K)
Triptfano (Trp, W)
Histidina (His, H) *
Fenilalanina (Phe, F)
Isoleucina (Ile, I)
Arginina (Arg, R) *
Metionina (Met, M)
A los aminocidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los conoce como no
esenciales y son:

Alanina (Ala, A)
Prolina (Pro, P)
Glicina (Gly, G)
Serina (Ser, S)
Cistena (Cys, C) **
Asparagina (Asn, N)
Glutamina (Gln, Q)
Tirosina (Tyr, Y) **
cido asprtico (Asp, D)
cido glutmico (Glu, E)
Estas clasificaciones varan segn la especie e incluso, para algunos aminocidos, segn
los autores. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferentes de cada tipo
de aminocido.

PROTEINAS

Las protenas son macromolculas compuestas por carbono, hidrgeno, oxgeno y

nitrgeno. La mayora tambin contienen azufre y fsforo. Las mismas estn formadas por
la unin de varios aminocidos, unidos mediante enlaces peptdicos. El orden y disposicin
de los aminocidos en una protena depende del cdigo gentico, ADN, de la persona.
Las protenas constituyen alrededor del 50% del peso seco de los tejidos y no existe
proceso biolgico alguno que no dependa de la participacin de este tipo de sustancias.
Funciones de las protenas
Las funciones principales de las protenas en el organismo son:
Ser esenciales para el crecimiento. Las grasas y carbohidratos no las pueden sustituir, por
no contener nitrgeno.
Proporcionan los aminocidos esenciales fundamentales para la sntesis tisular.
Son materia prima para la formacin de los jugos digestivos, hormonas, protenas
plasmticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas.
Funcionan como amortiguadores, ayudando a mantener la reaccin de diversos medios
como el plasma. Energticamente, las protenas aportan al organismo 4 Kcal de energa
por cada gramo que se ingiere.
Actan como catalizadores biolgicos acelerando la velocidad de las reacciones qumicas
del metabolismo. Son las enzimas.
Actan como transporte de gases como oxgeno y dixido de carbono en sangre.
(hemoglobina).
Actan como defensa, los anticuerpos son protenas de defensa natural contra infecciones
o agentes extraos.
Permiten el movimiento celular a travs de la miosina y actina (protenas contrctiles
musculares).
Resistencia. El colgeno es la principal protena integrante de los tejidos de sostn.
Energticamente, las protenas aportan al organismo 4 Kilocaloras de energa por cada
gramo que se ingiere.
Las protenas estn mayormente presentes en alimentos de origen animal: carnes, huevos,
lechey en menor proporcin en vegetales como la soja, legumbres, cereales y frutos secos.
Clasificacin de las protenas
Las protenas son clasificables segn su estructura qumica en:
Protenas simples: Producen solo aminocidos al ser hidrolizados.

Albminas y globulinas: Son solubles en agua y soluciones salinas diluidas (ej.:

lactoalbumina de la leche).
Glutelinas y prolaninas: Son solubles en cidos y lcalis, se encuentran en cereales
fundamentalmente el trigo. El gluten se forma a partir de una mezcla de gluteninas y
gliadinas con agua.
Albuminoides: Son insolubles en agua, son fibrosas, incluyen la queratina del cabello, el
colgeno del tejido conectivo y la fibrina del coagulo sanguneo.
Protenas conjugadas: Son las que contienen partes no proteicas. Ej.: nucleoprotenas.
Protenas derivadas: Son producto de la hidrlisis.
En el metabolismo, el principal producto final de las protenas es el amonaco (NH3) que
luego se convierte en urea (NH2)2CO2 en el hgado y se excreta a travs de la orina.