Fosforilacin Oxidativa: Metabolismo

del Sntesis del colesterol

La fosforilacin oxidativa
Es un proceso metablico que utiliza energa liberada por
la oxidacin de nutrientes para producir adenosn trifosfato (ATP).
Se le llama as para distinguirla de otras rutas que producen ATP
con menor rendimiento, llamadas "a nivel de sustrato". Se calcula
que hasta el 90% de la energa celular en forma de ATP

Consta de dos etapas

Primera etapa
La primera es la energa libre generada mediante reacciones
qumicas redox en varios complejos multiproteicos -conocidos en
su conjunto como electrones. Se emplea para producir diversos
procedimientos como bombeo, ciclos quinona/quinol o bucles
redox, es un gradiente, electroqumico de protones a travs de
una membrana asociada en un proceso llamado quimiosmosis.

Segunda etapa
La cadena respiratoria est formada por tres complejos de
protenas principales (complejo I,III, IV), y varios complejos
"auxiliares", utilizando una variedad de donantes y aceptores
de electrones. Los tres complejos se asocian en supercomplejos
para canalizar las molculas transportadoras de electrones,
lacoenzima Q y el citocromo c, haciendo ms eficiente el proceso.

La enzima de ATP
Se utiliza en la adicin de un grupo fosfato a
una molcula de ADP para almacenar parte de esa energa
potencial en los enlaces anhidro
La alta energa de las de molcula de ATP interviene
un mecanismo de rotacin de una parte de la enzima
En vertebrados, y posiblemente en todo el reino animal, se
genera un ATP por cada 2,7 protones translocados. Algunos
organismos tienen ATP con un rendimiento menor.
Existen tambin protenas desacopladoras que permiten controlar
el flujo de protones y generar calor desacoplando ambas fases de
la fosforilacin oxidativa.
Aunque las diversas formas de vida utilizan una gran variedad de
nutrientes, casi todas realizan la fosforilacin oxidativa para
producir ATP y la molcula que provee de energa
al metabolismo.
En los procesos alternativos de fermentacin, como
la gluclisis anaerbica.
La fosforilacin oxidativa es una parte vital del metabolismo,
produce una pequea proporcin de Especie tales
como superxido y perxido de hidrgeno, lo que lleva a la

propagacin de radicales libres, provocando dao celular,

contribuyendo a enfermedades y, posiblemente,
al envejecimiento. Sin embargo, los radicales tienen un
importante papel en la sealizacin celular, y posiblemente en la
formacin de enlaces disulfuro de las propias y la protena de la
membrana interna mitocondrial. Las enzimas que llevan a cabo
esta ruta metablica son blanco de muchas drogas y productos
txicos que inhiben su actividad.

Transferencia de energa por

quimiosmosis
Fosforilacin oxidativa
La funciona oxidativa con dos tipos de reacciones.
Las reacciones qumicas que liberan energa, mientras que la otra
utiliza esa energa para llevar a cabo sus reacciones.
El flujo de electrones a travs de la cadena de transporte de
electrones, son donantes de electrones como NADH y a aceptores
de electrones tales como oxgeno, es un proceso exergnico
libera energa.
Mientras que la sntesis de ATP es un proceso endergnico, el
cual requiere de energa.
La cadena de transporte de electrones como la ATP sintasa, estn
embebidos en la membrana, y la energa es transferida de la

cadena de transporte de electrones a la ATP sintasa por el

movimiento de protones a travs de la membrana, en un proceso
llamado quimiosmosis.
Generalmente fuerza protn-motriz. Este gradiente tiene dos
componentes: una diferencia en la concentracin de protones (un
gradiente de pH) y una diferencia en el potencial elctrico, con un
lado N, que posee carga negativa.
La energa es almacenada mayormente como la diferencia de
potenciales elctricos en la mitocondria, pero tambin como un
gradiente de pH en los cloroplastos
La ATP sintasa libera esta energa almacenada completando el
circuito y permitiendo a los protones fluir a travs del gradiente
electroqumico de nuevo hacia el lado N de la membrana.
La cantidad de energa liberada por la fosforilacin oxidativa es
elevada, comparada con la cantidad producida por
la fermentacin anaerbica.
La gluclisis produce solo 2 molculas de ATP, en cambio entre
30 y 36 ATPs son producidos por la fosforilacin oxidativa de los
10 NADH y 2 succinato obtenidos a travs de la conversin de una
molcula de glucosa en dixido de carbono y agua.

Molculas de transferencia protones y

electrones

La cadena de transporte de electrones transporta tanto protones

como electrones, transfiriendo electrones desde donantes hacia
aceptores, y transportando protones a travs de la membrana.
Estos procesos utilizan molculas de transferencia tanto soluble
como unida a protenas.

Cadena de transporte de electrones en eucariotas

En los procesos bioqumicos catablicos, tales como la gluclisis,
el ciclo de Krebs y la beta oxidacin, producen
la coenzima reducida NADH. Esta coenzima contiene electrones
que tiene un elevado potencial de transferencia; es decir, que
liberan una gran cantidad de energa tras su oxidacin. Sin
embargo, la clula no libera toda esta energa a la vez, sino sera
una reaccin incontrolable. En vez de ello, los electrones
eliminados del NADH y transferidos al oxgeno a travs de una
serie de enzimas cada una de las cuales libera una pequea
cantidad de energa.
El succinato tambin es oxidado por la cadena de transporte de
electrones.
En eucariotas, las enzimas en este sistema de transporte de
electrones utilizan la energa liberada de la oxidacin de NADH
para bombear protones a travs de la membrana interna
mitocondrial. Esto provoca una acumulacin de protones en el
espacio intermembrana, y genera un gradiente electroqumico a
travs de la membrana.
La energa almacenada en este potencial es luego utilizada por la
ATP sintasa para producir ATP. La fosforilacin oxidativa en las

mitocondrias de organismos eucariotas es el ejemplo de este

proceso mejor comprendido.
Las mitocondrias estn presentes en casi todos los eucariotas,
con la excepcin de los protozoarios anaerbicos tales
como Trichomonas vaginalis que en su lugar reducen protones a
hidrgeno en una reminiscencia de mitocondria
llamada hidrogenosoma
Se ha comprobado que las enzimas de la cadena respiratoria se
sitan preferentemente en la membrana de las crestas
mitocondriales.

Estructura molecular del complejo I porcristalografa de rayos

X de Thermus thermophilus. MMDB ID 82358 .
La NADH UBIQUINONA OXIDORREDUCTASA

Tambin conocida como NADH deshidrogenasa o complejo I, es

el primer complejo proteico en la cadena de transporte de
electrones. Es uno de ensamblajes enzimticos de membrana de
mayor tamao, y el mayor de la cadena respiratoria.
En trminos generales, la reaccin que cataliza es la oxidacin
de NADH y la transferencia de dos electrones a una quinona.

ADH- ubiquinona oxidorreductasa (complejo

I)
La Ubiquinina oxidoreductasa dependiente
del sodio, que bombea n ion Na+ por electrn en lugar protones.
La ecuacin global de esta reaccin es:

Esta reaccin tiene dos componentes termodinmicamente

distintos: Uno muy favorable, la transferencia de dos electrones
desde NADH hasta la quinona.
La semirreacciones puede variar por las condiciones de solucin,
de membrana y de la posicin de la cabeza de la quinona dentro
de ella:

Lo cual nos da un

Mecanismo cataltico de la reaccin redox

La reaccin global de oxidacin de la quinona por NADH tiene

lugar a una velocidad elevadsima (Kcat500 s-1).
La cintica es el mecanismo cataltico concreto y se infieren a
varios estudios, de tipo estructural a partir de la cristalografa de
rayos X del complejo I de T. termophilus y de estudios de EPR a
muy bajas temperaturas, conocida como "freeze quenching".
La longitud que recorren los electrones desde el centro de unin
a flavina hasta el ltimo centro, el N2 es de unos 90 . El primer
paso consiste en la transferencia de dos electrones desde el
NADH a la Flavina mononucletido en la subunidad NDFUV1.
Aunque no est probado, parece ser que lo ms probable es que
esto suceda mediante transferencia del hidruro, (o sea, dos
electrones y un protn) evitando de esa manera la formacin del
intermediario NAD., que es inestable. Los estudios estructurales
en T. thermophilus avalan esta posibilidad. Para ello, el NADH El.
Este sistema tambin puede producir radicales superxido, pero
la cantidad y los lugares donde se producen, as como los
mecanismos y proporciones concretas son objeto de mucha
controversia y problemas de interpretacin; aunque deben ser
elevados, se discuten las cifras de 1-4% del oxgeno respirado

Estructura funcional
EL complejo I mitocondrial, llamadas "accesorias", o
"supernumerarias", vara en su nmero segn las especies, tienen
funciones enzimticas aparentemente no relacionadas con la
transduccin energtica, y su funcin no se comprende
completamente.

Regulacin

La regulacin de la actividad del complejo I

Se produce principalmente por tres mecanismos
Control de la expresin gnica, integracin en supercomplejos
("respirasomas") e interacciones con otras protenas.

Complejos auxiliares
Son cadenas auxiliares respiratorias de un grupo de complejos
multiproteicos que realizan la transferencia de electrones sin
bombear protones al espacio de intermembrana. En la mayora de
los casos ello es debido a que el potencial de reduccin de sus
sustratos est muy prximo al de las quinonas y es insuficiente
para la translocacin de protones. Tambin se consideran dentro
de este grupo las llamadas "oxidasas alternativas", que
transfieren electrones al oxgeno.

Succinato-Q oxidorreductasa (complejo II)

La enzima succinalo-Q oxidorreductasa, tambin conocida

como complejo II o sucinte deshidrogenasa, es el segundo punto
de entrada en la cadena de transporte de electrones.
El ciclo de Krebs y de la cadena de transporte de electrones. El
complejo II consiste en cuatro subunidades de protenas y
contiene unida como cofactor la flavn adenn dinucletido (FAD),
centros hierro-azufre, y un grupo hemo que no participa en la
transferencia de electrones hacia la coenzima Q, pero que se cree
es importante en disminuir la produccin de especies reactivas del
oxgeno. Oxida el succinato a fumarato y reduce la ubiquinona.
Debido a que esta reaccin libera menos energa que la oxidacin
de NADH, el complejo II no transporta electrones a travs de la
membrana y no contribuye al gradiente de protones.

El complejo II, fumarato reductasa (menaquinol: fumarato

oxidorreductasa opera de forma reversa oxidando ubiquinol y
reduciendo fumarato. Esto permite al helminto sobrevivir en el
ambiente anaerbico del intestino grueso, llevando a cabo una
fosforilacin oxidativa anaerbica con fumarato como aceptor de
electrones.
Otra funcin no convencional del complejo II es observada en
el parsito que provoca la malaria Plasmodium falciparum. La
importancia de la oxidasa para regenerar el ubiquinol, el cual el
parsito utiliza como una forma inusual de biosntesis
de pirimidina.

Flavoprotena de transporte de electrones Q

oxidorreductasa
La flavoprotena de transporte de electrones ubiquinona
oxidorreductasa (oxidorreductasa ETF-Q), tambin conocida
como flavoprotena de transporte de electrones deshidrogenasa,
es el tercer punto de entrada a la cadena de transporte de
electrones. Es una enzima que acepta electrones de
la flavoprotena de transferencia de electrones en la matriz
mitocondrial, y utiliza estos electrones para reducir ubiquinona.
Esta enzima contiene una flavina y un centro [4Fe4S], pero, a
diferencia de otros complejos respiratorios, se une a la superficie
de la membrana y no atraviesa la bicapa lipdica.

Ruta metablica en los maniferos

Es importante en la beta oxidacin de cidos grasos y el
catabolismo de aminocidos y colinas, al aceptar electrones de
mltiples acetil-CoA deshidrogenasas.
Ruta en las planta
La oxidorreductasa es importante para dar respuesta a la
supervivencia por extensos periodos de oscuridad.
En la cadena de transporte de electrones divergente es la oxidasa
alternativa, que es encontrada en plantas como
hongos, protistas y posiblemente algunos animales.

Enzima transfiere electrones directamente del ubiquinol al

oxgeno. Las rutas de transporte de electrones producidos por
estas oxidasas alternativas de NADH y ubiquinona tienen un
menor rendimiento de ATP que la ruta completa. Las ventajas que
se obtienen por estas rutas ms cortas no son del todo conocidas.
Sin embargo, las oxidasas alternativas son producidas como
respuesta a situaciones de estrs ambiental, como el
fro, especies reactivas del oxgeno e infeccin por patgenos, as
como otros factores que inhiben la cadena de transporte de
electrones completa. Las rutas alternativas podran, por lo tanto,
aumentar la resistencia de los organismos ante daos,
reduciendo el estrs oxidativo.

Q-citocromo c oxidorreductasa (complejo III)

Complejo III: Q-citocromo c oxidorreductasa. Luego de cada

paso, Q (en la parte superior de la figura) abandona la enzima.
El mecanismo ms bien complejo de dos pasos por el cual
sucede esto es importante, ya que incrementa la eficiencia de la

transferencia de protones. Si, en lugar del ciclo Q, una molcula

de QH2 fuese utilizada directamente para reducir dos molculas
del citocromo c, la eficiencia se reducira a la mitad, siendo
transferido solo un protn por citocromo c reducido.

Citocromo c oxidasa (complejo IV)

Citocromo oxidasa.

La citocromo c oxidasa, tambin conocida como complejo IV, es

el complejo final de protenas en la cadena de transporte de
electrones.
Esta es una estructura extremadamente compleja y contiene
trece subunidades, dos grupos hemo, as como mltiples iones
metlicos como cofactores en todas, tres tomos de cobre, uno
demagnesio y uno de zinc.
Esta enzima media la reaccin final en la cadena de transporte
de electrones y los transfiere al oxgeno, mientras bombea.
.protones a travs de la membrana.74 El aceptor de electrones

final es el oxgeno, llamado tambin aceptor terminal de

electrones, el cual es reducido a agua en este paso. Tanto el
bombeo directo de protones y la consumicin de protones de la
matriz en la reduccin de oxgeno contribuyen al gradiente de
protones. La reaccin catalizada es la oxidacin de citocromo y la
reduccin de oxgeno:

Organizacin de complejos
El modelo original sobre como los complejos de la cadena
respiratoria estn organizados era que estos difundan libremente
en la membrana mitocondrial.75 Sin embargo, datos recientes
sugieren que los complejos podran formar estructuras de alto
orden llamadas supercomplejos o "respirasomas."

Metabolismo microbiano de Cadena de

transporte de electrones en procariotas
La funcin de la cadena de transporte de electrones en
eucariotas, las bacterias y arqueas poseen una gran variedad de
enzimas de transferencia de electrones. Estas se utilizan un
conjunto igualmente amplio de sustratos.
En bacterias, la fosforilacin oxidativa en Escherichia coli ha sido
La principal diferencia entre la fosforilacin oxidativa en
procariotas y eucariotas es que tanto bacterias como arqueas
utilizan una gran variedad de donantes y aceptores de electrones.

Esto permite a los procariotas desarrollarse en una amplia

variedad de condiciones ambientales En E. coli, por ejemplo, la
fosforilacin oxidativa puede ser llevada a cabo por un gran
nmero de pares de agentes reductores y oxidantes, los cuales
son listados a continuacin.
El potencial medio de un qumico mide cuanta energa es liberada
cuanto este es oxidado o reducido, teniendo los agentes
reductores un potencial negativo y los agentes oxidante un
potencial positivo.

El succinato puede ser oxidado a fumarato si se encuentra en

presencia de un fuerte agente oxidante como el oxgeno, y el
fumarato puede ser reducido utilizando un fuerte agente reductor
como lo es el formiato. Estas reacciones alternativas son
catalizadas por la succinato deshidrogenasa y la fumarato
reductasa, respectivamente.
Algunos procariotas utilizan pares redox que poseen una muy
pequea diferencia de potencial. Por ejemplo, las
bacterias nitrificantes tales como Nitrobacter oxidan nitrito a
nitrato, donando electrones al oxgeno. La pequea cantidad de
energa liberada en esta reaccin es suficiente como para
bombear protones y generar ATP, pero no es suficiente como para
producir NADH o NADPH directamente para su uso en
el anabolismo. Este problema es solucionado utilizando una
nitrito oxidorreductasa para producir la suficiente fuerza protn
motriz como para hacer funcionar la cadena de transporte de

electrones en sentido inverso, haciendo que el complejo I genere

NADH.
Los procariotas controlan su uso de donantes y aceptores de
electrones variando las enzimas que producen, en respuesta a
condiciones ambientales.89 Esta flexibilidad es posible porque
diferentes oxidasas y reductivas utilizan las mismas reservas de
ubiquinona. Esto permite que muchas combinaciones de enzimas
funcionen en conjunto, unidas por un intermediario comn de
ubiquinol.84 Por ello es que estas cadenas respiratorias tienen un
diseo modular fcilmente intercambiable con otros conjuntos de
enzimas.
Adems de esta diversidad metablica, los procariotas tambin
poseen una variedad de isoenzimas diferentes enzimas que
catalizan la misma reaccin. Por ejemplo, en E. coli, hay dos tipos
diferentes de ubiquinol oxidasa utilizando oxgeno como un
aceptor de electrones. Bajo condiciones aerbicas, la clula utiliza
una oxidasa con baja afinidad por el oxgeno que es capaz de
transportar dos protones por electrn. Sin embargo, si los niveles
El ATP Sintasa (complejo V)
Tambin llamada complejo V, es la enzima final del proceso de la
fosforilacin oxidativa. Esta enzima se encuentra en todas las
formas de vida y funciona de la misma manera tanto en
procariotas como en eucariotas. Esta enzima usa la energa
almacenada en un gradiente de protones a travs de la
membrana para llevar a cabo la sntesis de ATP desde ADP
y fosfato (P). Las estimaciones del nmero de protones

necesarios para sintetizar una molcula de ATP oscilan entre tres

y cuatro.

En la reaccin de fosforilacin es un equilibrio, que puede ser

cambiado alterando la fuerza protn motriz.
En ausencia de una fuerza protn motriz, la reaccin de la ATP
sintasa se desplazar hacia la izquierda, hidrolizando ATP y
bombeando protones fuera de la matriz a travs de la membrana.
Sin embargo, cuando la fuerza protn motriz es alta, la reaccin
es forzada a desplazarse en la direccin opuesta; de izquierda a
derecha, permitiendo el flujo de protones en el sentido de su
gradiente de concentracin produciendo ADP desde ATP
Es la relacionada protena H+-ATPasa tipo vacuolar, la misma
reaccin es usada para acidificar los compartimentos celulares,
bombeando protones e hidrolizando ATP.

La ATP sintasa es un complejo masivo de protenas con forma de

hongo. El complejo de enzimas en mamferos contiene
subunidades y posee una masa de aproximadamente 600 kilo La
porcin embebida en la membrana es llamada FO y contiene un
anillo de subunidades c y el canal de protones. El pednculo y la
parte superior esfrica es llamada F1 y es el sitio donde ocurre la
sntesis de ATP. La porcin esfrica del extremo de F1 contiene

seis protenas de dos tipos diferentes (tres subunidades y tres

subunidades ), mientras que el "pednculo" consiste solo en una
protena: la subunidad , con un extremo extendindose en la
esfera de subunidades y . Ambas subunidades, y se unen
a nucletidos, pero solo la subunidad cataliza la sntesis de ATP.
Alcanzando por la base una porcin de F1 e introducindose en la
membrana se encuentra una larga subunidad en forma de bastn
que ancla las subunidades y en la base de la enzima.
A medida que los protones atraviesan la membrana a travs del
canal en la base de la ATP sintasa, FO entra en rotacin Esta
rotacin puede ser provocada por cambios en la ionizacin de
aminocidos en el anillo de subunidades c provocando
interacciones electrostticas que impulsan el anillo de subunidades
c a travs del canal de protones. Este anillo de rotacin provoca la
rotacin del eje central (el pednculo de la subunidad ) dentro de
las subunidades y . Estas subunidades son incapaces de rotar
debido al brazo lateral que acta como un esttor. Este
movimiento del extremo de la subunidad en el interior de la
esfera de subunidades y provee de energa para los sitios
activos en las subunidades para llevar a cabo un ciclo de
movimientos que generan y luego liberan ATP.100

Mecanismo de la ATP sintasa. El ATP se muestra en rojo, el ADP

y fosfato en rosado y la subunidad rotando, en negro.
En el estado "abierto", el ADP y el fosfato entran en el sitio activo
(mostrado en marrn en el diagrama). La protena luego captura
las molculas y se une a ellas ligeramente (mostrado en rojo). La
enzima luego cambia su conformacin nuevamente y acerca las
molculas, con el sitio activo en el estado final (mostrado en
rosado) uniendo el recin formada molcula de ATP con una
elevada afinidad. Finalmente, el sitio activo cicla de nuevo a su
estado original abierto, liberando ATP y unindose a ms ADP y
fosfato, preparndose as para el prximo ciclo.
En algunas bacterias y arqueas, la sntesis de ATP es llevada a
cabo por el movimiento de iones sodio a travs de la membrana
celular, en lugar del movimiento de protones.
Como Methanococcus poseen la sintasa forma la enzima que
contiene protenas adicionales con en poca similaridad en cuanto
a su secuencia con otras subunidades de ATP sintasa de
bacterias o eucariotas.

Inhibidores
Existen varias drogas y toxinas que inhiben la fosforilacin
oxidativa. Aunque estas toxinas inhiben slo una enzima en la
cadena de transporte de electrones, la inhibicin de cualquier
paso detiene el resto del proceso. Por ejemplo, cuando
la oligomicina inhibe a la enzima ATP sintasa, los protones no
pueden ser devueltos a la mitocondria.104 Como resultado, las

bombas de protones son incapaces de operar, y el gradiente se

torna demasiado fuerte como para ser superado. NADH deja de
ser oxidado y el ciclo del cido ctrico deja de operar porque la
concentracin de NAD+ cae por debajo de la concentracin que
estas enzimas pueden utilizar.

Cianuro: El cianuro es un potente veneno que inhibe la

cadena de transporte de electrones y la fosforilacin oxidativa
bloqueando el paso de electrones del citocromo a3 al oxgeno
en el complejo IV. Esto bloquea la cadena de transporte de
electrones, lo que conlleva que no se genere el gradiente de
protones y por tanto no se produzca la obtencin de ATP con la
consiguiente acumulacin de NADH y FADH2. Adems el
cianuro se une a la hemoglobina impidiendo tambin la
captacin de oxgeno.

Oligomicina: La oligomicina, un antibitico producido por

Streptomyces, inhibe a la ATPasa al unirse a la subunidad Fo e
interferir en el transporte de H+ a travs de Fo, inhibe por lo
tanto la sntesis de ATP y como consecuencia de no eliminar el
gradiente de protones se inhibe tambin a la cadena de 2,4Dinitrofenol: El 2,4-dinitrofenol es un agente desacoplante, es
La cadena de transporte de electrones de la fosforilacin
oxidativa. El desacoplamiento se produce ya que el 2,4dinitrofenol hace permeable a los protones la membrana
interna mitocondrial deshaciendo la relacin obligada entre la
cadena respiratoria y la fosforilacin oxidativa.

Esquema actual del sistema mitocondrial de la fosforilacin oxidativa. Los

equivalentes reducidos que se generan en el metabolismo (NADH, FADH2)
son oxidados por la cadena de transporte de electrones. La energa
libregenerada en esta reaccin se emplea para bombearprotones (puntos
rojos) desde la matriz mitocondrial hasta el interior de las crestas
mitocondriales, para dar lugar a lafuerza protn-motriz. Cuando ste se
disipa a travs del retorno a la matriz de los protones a travs de la ATP
sintasa, la energa almacenada se emplea para fosforilar elADP con
un grupo fosfato para formar ATP.

El modelo actual cubre algunos problemas suscitados por el anterior. En

primer lugar, todos los componentes activos de la cadena de transporte de
electrones se encuentran exclusivamente en las crestas mitocondriales y
formando supercomplejos, en la imagen representado por elsupercomplejo
I1III2IV1. Esto permite canalizar de unos complejos a otros las molculas de
transferencia de electrones. Previamente se pensaba que difundan
libremente. En segundo lugar, la diferencia de pH, uno de los componentes
de la fuerza protn-motriz junto con elpotencial de membrana () es de
tan slo 0,55 unidades, equivalente a 32 mV, insuficiente para impulsar la
fosforilacin. Sin embargo, existen circunstancias locales que aumentan
este pH en un factor de 2 unidades. En primer lugar, la ATP sintasa
forma dmeros y filas que comban y dan forma a la cresta mitocondrial,
haciendo que el espacio interno tenga tan slo 20 4 nm. El espacio entre
la membrana interna y externa es menor, de 12 2,5 nm, pero cuenta con
poros lo suficientemente grandes como para estar en equilibrio con el
citoplasma. Los protones se concentran gracias al "efecto superficie" y al
rpido flujo desde las fuentes de protones a los sumideros.

Reduccin de la coenzima Q desde su formaubiquinona (Q) a la forma

reducida de ubiquinol (QH2).

Enzimas respiratorias y sustratos tpicos de eucariotas.

Enzima respiratoria

Par redox

Potencial
medio
(Volts)

NADH
deshidrogenasa

NAD+ / NADH

0,3230

Succinato
deshidrogenasa

FMN o FAD / FMNH2 o

FADH2

0,2030

Complejo del
citocromo bc1

Coenzima Q10ox /
Coenzima Q10red

+0,0630

Complejo del
citocromo bc1

Citocromo box / Citocromo

bred

+0,1230

Complejo IV

Citocromo cox / Citocromo

cred

+0,2230

Complejo IV

Citocromo aox / Citocromo

ared

+0,2930

Complejo IV

O2 / HO-

+0,8230

Condiciones: pH = 730

Complejo II: Succinato-Q oxidorreductasa.

Transferencia de electrones en dos pasos, en el complejo III: Q-citocromo c

oxidorreductasa. Luego de cada paso, Q (en la parte superior de la figura)
abandona la enzima.

Complejo IV: citocromo c oxidasa.

Enzima respiratoria Par redox Potencial medio

Compuesto

Cianuro y
monxido de carbono

Oligomicina

CCCP
2,4-Dinitrofenol

Uso

Efecto en la fosforilacin
oxidativa

Inhiben la cadena de
transporte de electrones ya
que se unen ms fuertemente
Veneno que el oxgeno a los
centrosFeCu en la citocromo
c oxidasa, y por tanto evitan
la reduccin del oxgeno.105
Inhibe la ATP sintasa
Antibitic bloqueando el flujo de
o
protones a travs de la
subunidad Fo.104
Ionforos que interrumpen el
gradiente de protones
transportando estos a travs
de la membrana. Este
ionoforo desacopla el bombeo
Veneno
de electrones de la ATP
sintasa debido a que
transporta electrones a travs
de la membrana mitocondrial
interna.106

Rotenona

Malonato yoxaloacetat
o

Impide la transferencia de
electrones del complejo I a la
Pesticida ubiquinona al bloquear los
sitios de unin a la
ubiquinona.107
Inhibidores competitivos de la
succinato de hidrogenasa
(complejo II).108

Enzimas respiratorias y sustratos en E. coli.84

Enzima respiratoria

Par redox

Potencial
medio
(Volts)

Formiato
deshidrogenasa

Bicarbonato / Formiato

0,43

Protn / Hidrgeno

0,42

NAD+ / NADH

0,32

Glicerol-3-fosfato
deshidrogenasa

DHAP / Gli-3-P

0,19

Piruvato oxidasa

Acetato + Dixido de
carbono / Piruvato

Hidrogenasa
NADH
deshidrogenasa

Lactato
deshidrogenasa

Piruvato / Lactato

0,19

2-oxocido + Amonaco / Daminocido

Glucosa
deshidrogenasa

Gluconato / Glucosa

0,14

Succinato
deshidrogenasa

Fumarato / Succinato

+0,03

Ubiquinol oxidasa

Oxgeno / Agua

+0,82

Nitrato reductasa

Nitrato / Nitrito

+0,42

Nitrito reductasa

Nitrito / Amonaco

+0,36

Dimetil sulfxido
reductasa

DMSO / DMS

+0,16

Trimetilamina Nxido reductasa

TMAO / TMA

+0,13

Fumarato / Succinato

+0,03

D-aminocido

deshidrogenasa

Fumarato reductasa

Como se muestra en la tabla anterior, E. coli es capaz de crecer

con agentes reductores como el formiato, hidrgeno, o lactato
como donantes de electrones, y nitrato, DMSO, u oxgeno como
aceptores.83 La mayor diferencia en el potencial entre un agente
oxidante y uno reductor indica una mayor liberacin de energa
cuando reac