Protenas

Resumen del captulo 3

Introduccin:
La informacin estructural y metablica de los seres vivos est almacenada en las
unidades denominadas genes, que estn constituidas por ADN y se transcribe para
formar muchos tipos de ARN; en los ribosoma se traduce para formar protenas. Cuando
decimos traducir se refiere a que se traduce el lenguaje del ADN, que se lee de a bases,
tanto en el ADN como en el ARN, a un nuevo lenguaje que es el de los aminocidos que
formarn un polipptido. El proceso se conserva en todo los sistemas vivos por medio
un cdigo gentico universal de 64 codones, (codones: Es un conjunto de tres bases
nitrogenadas que en un ARN mensajero, codifica la incorporacin de aminocidos especficos en la
biosntesis de protenas.) que indica la manera de traducir los 20 aminocidos que forman

parte de las protenas.

Existe la posibilidad de formar un gran grupo de nmeros de protenas, a partir de las 20
unidades bsicas denominadas aminocidos. Las diversas combinaciones de secuencia
de aminocidos, longitud de cadena y organizacin estructural, permiten una gran
variedad de estructuras y, por tanto, de funciones dependern de sus propiedades
fisicoqumicas como carga, hidrofobicidad y estado de agregacin, etc.

Aminocidos:
Los aminocidos son las unidades ms simples de la estructura qumica comn a todas
las protenas. En otras palabras es el bloque de construccin formada a base de
protenas.
El cdigo gentico tiene la informacin para sintetizar 20 distintos de -aminocidos
que constituyen los eslabones (eslabones: anillos o elementos que forman una cadena.) que
conforman pptidos y se denominan protenas cuando forman cadenas polipeptdicas de
altos pesos moleculares. Vase figura 3.1 y 3.2 presentan datos relevantes.
El grupo amino est unido al carbono (Carbono asimtrico), contiguo al carboxilo, de
donde proviene el nombre de -aminocido. Al carbono tambin se une un tomo de
hidrgeno y la cadena lateral (R).
Los grupos carboxilo y amino presentan valores de pk de cerca 2 y 10, respectivamente
como se detalla en cuadro 3.1. En la proximidad del pH neutro, el grupo carboxiliato
pierde un protn y el grupo amino capta otro, para dar la forma zwitterion (Zwitterion:
es un compuesto qumico que es elctricamente neutro pero que tiene cargas formales positivas y
negativas sobre tomos diferentes.) Que se presenta en la figura 3.1 b (aminocido

generalizado)
Del gen a la protena:
El orden en que se encuentran los residuos de aminocidos en cada protena, conocida
como estructura primaria, est determinado por el gen particular que codifica para esa
protena. La secuencia de nucletidos comprendidos en ses gen se transcribe a una
molcula de ARN que se llama mensajero (ARNm), previo procesamiento (figura 3.3).
Las protenas se sintetizan sobre los ribosomas por la traduccin a polipptidos de los
ARNm. En la mayora de los casos, la cadena polipeptdicas inicialmente traducidas
sufre modificaciones.

Solo existen 4 nucletidos en el ADN. Los nucletidos se organizan en forma de

tripletes, que son codones, que se confirman para cada aminocido (figura 3.4)
Traduccin:
En la figura 3.5 muestra un esquema de la sntesis de un polipptido.
Pasos:
(1). El ARNm se ha unido a un ribosoma y los amonoacil ARN (Aminoacil: es un
ARN de transferencia al cual se encuentra qumicamente unido un aminocido. ) tambin se
unen aqu acoplando sus anticodones a los codones correspondiente en el
mensaje.
(2). El aminocido transportado por cada ARNt (t = transportado) que entra, se
transfiere a la cadena peptdica en crecimiento (la cadena se va alargando a
medida que entra).
(3). A continuacin se libera el primer ARNt y el ribosoma se mueve un codn a
lo largo del mensaje, permitiendo as que el siguiente ARNt llegue a su lugar
transportado su aminocido.
(4). Presenta una protena completa, aunque demasiado corta para ser real.
Estereoqumica de los -aminocidos
Un tomo de carbono con cuatro sustituyente (NH 2, COOH, H, R) forma una
molcula asimtrica y se llama carbono quiral o centro de quiralidad. Si una
molcula contiene un carbono de este tipo, existen dos estereoismeros distinguibles
y se denominan enantimeros; de stos, los L y D.

Clasificacin de los aminocidos.

Segn las propiedades de su cadena:
Los aminocidos se clasifican habitualmente segn las propiedades de su cadena lateral:
Neutros polares, polares o hidrfilos: serina (Ser, S), treonina (Thr, T),
glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N), tirosina (Tyr, Y).
Neutros no polares, apolares o hidrfobos: alanina (Ala, A), cistena (Cys, C),
valina (Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina
(Pro, P), fenilalanina (Phe, F), triptfano (Trp, W) y glicina (Gly, G).
Con carga negativa o cidos: cido asprtico (Asp, D) y cido glutmico (Glu,
E).
Con carga positiva o bsicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His,
H).
Aromticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y), triptfano (Trp, W) y prolina
(Pro, P) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

Reactividad qumica.

Cada aminocido presenta una reactividad de acuerdo con la naturaleza de su cadena

lateral, y se refleja en la estabilidad o la reactividad de las protenas. A medida que se
visualiza de izquierda a derecha en la fila superior de la figura 3.2, el grupo R se
extiende ms y se hace ms hidrfobo.
Los aminocidos ms hidrfobos, se encuentran en el interior de las molculas
protenicas, donde estn alejadas del agua.
Lys y Arg
Son considerados aminocidos bsicos, ya que sus cadenas laterales estn
siempre cargadas positivamente en condiciones fisiolgicas.
Son muy polares
En consecuencia suelen hallarse en las superficies exteriores en las protenas,
donde pueden hidratarse por el entorno acuoso.
Ser, Cys, Thr y Met
Son aminocidos con cadenas laterales que contienen azufre.
Ms hidroflicos que sus anlogos alifticos, a pesar de que Met este hasta cierto
punto hidrofbica por su anillo aromtico.
Phe, Val, Leu e Ile
Resultan ser los aminocidos ms hidrofbicos.
Asp y Glu
Son los nicos aminocidos con cargas negativas a pH 7.
Propiedades cido base.
Anftero:
Se le conoce como sustancias anfiflicas, anfolitos o electrolitos anfteros.
Tienen constantes dielctricas elevadas, y sus valores de momento dipolo son
altos debido a la presencia de funciones negativas y positivas dentro de una
misma molcula.
Su carcter les confiere la capacidad de recibir y donar electrones, as como
alcanzar un punto isoelctrico (pI) cuando presentan el mismo nmero de cargas
positivas que negativas, por lo que su carga neta es cero.
Los aminocidos pueden tener, por lo tanto, tres estados que dependen del pH:
pH < pI se encuentra en forma protonada o catinica (es la adicin de un protn (H+)
a un tomo, molcula, o ion).
En el pI su carga es cero.
pH > pI adquieren una carga negativa o aninica. (se refiere a la cesin de un catin
hidrgeno (H+) por parte de una molcula, formando la respectiva base conjugada.).
Ejemplo: el pk del carboxilo de la glicina es de 2.34, ya que a valores de pH menores
de este grupo se encuentran protonados como COOH y que a pH mayores se encuentra
como COO-. El pK del amino es 9.78, ya que a pH < pk toma la forma NH 3+ y a pH >
pk aparece como NH2.
En la figura 3.7 se muestra la curva de valoracin de la alanina, en la que se apareca
fcilmente el pI y los pk de los grupos carboxilo y amino, igual que su forma aninica y
catinica, en un intervalo de pH de 1 a 13.
Explicacin de la figura 3.7: Al ir agregando equivalente de base, el pH aumenta y el
grupo carboxilo es el primero en deprotonarse hasta alcanzar el punto donde pH = pka1,
en este punto las concentraciones del cido y base conjugada son iguales (2.34).

Al continuar agregando equivalentes de base, el grupo carboxilo contina

desprotonandose, hasta alcanzar el punto isoelctrico.
En el punto isoelctrico, el grupo carboxilo se va deprotonando por completo y por lo
tanto las cargas en el aminocidos son iguales (6.02) conforme el pH se acerca al pKa2
(el pka del grupo amino), este comienza acceder un protn, hasta alcanzar el punto
donde pH=pka y las concentraciones de las formas protonada y desprotonada son
iguales (9.69) y el proceso continua hasta que todas las molculas presente en solucin
han cedido sus protones.

Pptidos y enlace peptdico:

Los aminocidos se unen covalentemente formando un enlace amida entre los grupos
amino y carboxilo. Este enlace suele denominarse enlace peptdico, y los
productos que se forman a partir de esta unin se llaman pptidos. En la figura 3.8 pasa
lo siguiente: la glicina y la alanina son enlaces peptdicos, por lo que forman los
enlaces. Cuando ambas se unen quedan siendo un dipptido y si hay ms uniones al
final formarn una protena.
Porcin de cada aminocido que permanece en la cadena se denomina residuo.
Cadena que contiene pocos residuos de aminocidos se denominan oligopptido.
Cadena ms larga se le denomina polipptido.
La mayora de los oligopptidos y polipptidos conservan un grupo amino que
no ha reaccionado en extremo (amino terminal) y un grupo carboxilo sin
reaccionar con el otro extremo (carboxilo terminal).

Ejemplo de pptido en alimentos:

Glutatin:
Integrado por un residuo de cido glutmico, cuyo carboxilo , en el
lugar del de los enlaces peptdicos normales, se une a la cistena y a la
glicina.
Permite la desintoxicacin de muchas a travs de la enzima glutatin- Stransferasa.
Se adiciona a los derivados crnicos que sern curados, ya que
desempea un papel muy importante en la transformacin de los nitritos
en nitrosomioglobina caractersticas del color de los embutidos curados.
Nota: ver figura 3.11 de la pgina 109, Estructura del glutatin.
Organizacin estructural:
Ver figura 3.17: ruta del doblamiento de la lactoglobulina. Pgina 112.
Estructura Primaria:
Es el orden que se encuentra unidos los aminocidos en la cadena
polipeptdica.
Nos indica qu aminocidos componen la cadena polipeptdica y el
orden en que dichos aminocidos se encuentran.
Poseen cambios conservadores: conservan la naturaleza de la cadena
lateral. Por ejemplo Asp por Glu, donde se mantiene la carga negativa.
Los no conservadores pueden tener consecuencias ms grave. Por
ejemplo Asp por Ala.

A las diferentes zonas de una protena se les llama dominios, se definen como regiones
de una secuencia polipeptdica que se pliegan en una estructura terciara de manera
independiente.
En la figura 3.19 se presenta cuatro imgenes , a) la lisozima del pollo con vista al sitio
activo, b) Resalte de los cuatro puentes desulfuro, c) lisozima de ganso, d) lisozima T4
de huevo.

Estructural Secundaria:
Se refiere al ordenamiento regular y peridico de las protenas en el
espacio, a lo largo de su eje.
La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos
en el espacio. Los aminocidos, a medida que van siendo enlazados
durante la sntesis de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus
enlaces, adquieren una disposicin espacial estable, la estructura
secundaria.
Se estabiliza por diversas fuerzas: las electrostticas, los puentes de
hidrgeno, las interacciones hidrofbicas y las dipolo dipolo.
Explicacin de la figura 3.20 pgina 115: la inmensa mayora de estos
polmeros produce hlices, en las que una vuelta completa consta de 3.6
aminocidos, y sus cadenas laterales R quedan orientadas de forma
perpendicular hacia el eje central, como podemos observar en la parte de la
figura 3.20. Esta conformacin helicoidal puede producirse con los ismeros L
y D y adems con un enrollamiento hacia la derecha o izquierda (ver figura a y
b).

o Favorecen las hlices:

La presecencia de Ala, Leu, Tyr, Trp, Cys, Met, His, Asn, Glu y Val.
o Evitan las hlices:
La pro y la hidroxi pro, Ser, Thr, Lys, Ile y los cidos Glu y Asp.
Ver figura 3.22
Otros tipos de estructura secundaria:
La conformacin :
Explicacin: en esta conformacin el polipptido adopta una conformacin en zigzag
extendida, de tal manera que pueden existir varias molculas alineadas paralela o
antiparalelamente, las paralelas se desarrollan en la misma direccin N terminal a C
terminal, mientras que las antiparalelas se extienden en direccin opuestas, como
podemos observar en la figura 3.24 pgina 119.
Protena fibrosa del tejido conectivo que se encuentra en las hlices de la
colgena:
Debido a su alto contenido de prolina y de hidroxiprolina, no desarrolla un -hlice,
sino una conformacin que consiste en una triple hlice de cadenas polipeptdicas que
se mantienen unidas por puentes de hidrgeno intermoleculares.
Ver figura 3.5 importante pgina 120.

Estructura Terciaria:

 La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria

de un polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin
globular.
Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar
funciones de transporte, enzimticas, hormonales, etc.
La estructura terciaria de protenas que contienen una sola cadena polipeptdca
se compone de dominios
En la mayora de las protenas de una sola cadena, los dominios se pliegan de
manera independiente y despus interactan con otros formando estructuras
terciarias.
En protenas pequeas, la estructura terciaria les permite adoptar una forma
aproximadamente esfrica, compacta y con superficie irregular.
El carcter de la estructura, depende de las siguientes particularidades de estas cadenas
y del medio en el cual se hallan presente:
La rigidez del enlace peptdico y su forma plana.
La disposicin del oxgeno y el hidrgeno por ambos lados del enlace peptdico
(configuracin trans).
La estructura de las cadenas laterales de aminocidos y sus cargas elctricas.
Las propiedades del medio ambiente, o sea, de las molculas de agua (de la
capacidad de sus molculas de formar los puentes de hidrgeno unas con otras).
Si las protenas consisten de ms de 200 residuos, normalmente presentan dos, tres o
ms unidades estructurales llamadas dominios. Cada dominio podra ser considerado
como una estructura suprasecundaria, los dominos pueden tener o no funciones
especficas.
Ver figuras: 3. 25 pgina 121 y 3.26 pgina 122.
Estructura Cuaternaria:
Esta estructura no necesariamente existe en todos los polipptidos y se refiere a
la asociacin de dos o ms cadenas.
Esta estructura informa de la unin, mediante enlaces dbiles (no covalentes) de
varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un complejo
proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de
protmero (protmero es la unidad estructural de una protena oligomrica.)
Este nivel estructural de las protenas pone de manifiesto cmo se disponen las
cadenas polipeptdicas individuales de una protena que posee ms de una
cadena.
Existen diferentes protenas de importancia biolgica que adoptan la forma de
dmeros, trmeros, tetrmeros, etc. Cualquiera de estos complejos constituye la
estructura cuaternaria.
De acuerdo con el punto anterior son tambin llamados estructuras oligomricas
y pueden formarse de subunidades de protenas (monmeros) que pueden ser
iguales (homogneos) o diferentes (heterogneos).

 Deteccin y cuantificacin de aminocidos, pptidos y

protenas.
Ver las reacciones tpicas de las cadenas laterales, se presentan en los cuadros 3.6
(pginas 125, 126 y 127).
Se utilizan:
En la industria alimentaria para modificar las propiedades de hidrofobicidad
(hidrofobicidad ocurre cuando la molcula en cuestin no es capaz de interaccionar con las
molculas de agua ni por interacciones ion-dipolo ni mediante puentes de hidrgeno.) e
hidrofilicidad y, por consiguiente, las propiedades funcionales de las protenas y
pptidos.
Para cuantificar aminocidos o residuos especficos en las protenas.

Caracterizacin de protenas:

Determinacin de peso molecular.

El peso molecular de las protenas es muy variable.
Puede considerarse que va de un mnimo, aproximadamente, 3550 daltones.
Mtodos ms aplicados para el estudio de peso molecular son: la electroforesis y
filtracin en gel.
El isoelectroenfoque, pueden permitir la determinacin del punto isoelctrico.
Electroforesis:
La electroforesis en geles de poliacrilamida es uno de los mtodos ms
utilizados para la purificacin, anlisis y caracterizacin de protenas.
Permite separar a las protenas por sus diferencias en peso o en carga.
La electroforesis se lleva a cabo sobre un soporte inerte, generalmente sobre
geles de poliacrilamida (PAGE).
Pueden realizarse en condiciones nativas, en las que la protenas migran
conservando su diversidad y propiedades fsicas, en especial su punto
isoelctrico y peso molecular.
Para lograr la electroforesis se utilizan tiol-reductores fuertes como
mercaptoetanol y ditiotreitol (DTT) y un detergente desnaturalizante fuerte el
dodecil sulfato de sodio (SDS).
Ver figura 3.28 pgina 127 que explica el proceso.
Para el primer paso en una 2D-SDS-PAGE se aplica una separacin por carga elctrica
(isoelectroenfoque) y una segunda separacin por peso molecular. Como podemos notar
en la figura 3.29 pgina 134. Esta poderosa tcnica se ha convertido en un sinnimo de
protemica (protemica es el estudio a gran escala de las protenas, en particular de su estructura y
funcin) y el mejor mtodo para la resolucin de mezclas complejas de protenas.

Anlisis de los aminocidos de las protenas.

Este anlisis se efecta por mtodos de cromatografa de intercambio inico con dos
resinas, una catinica y otra aninica, con capacidad para separar las molculas de los
aminocidos por su afinidad.
En el primer caso se somete la protena a 120 C, con HCl 6N durante 10-42
horas. En estas condiciones, los enlaces peptdicos se hidrolizan totalmente.

 El inconveniente de este tipo de hidrlisis es que se destruye el Trp por

completo, probablemente por su reaccin con el cloro y tambin un porcentaje
de la Ser y Thr, adems Asn y Glu se desamidan generando Asp y Glu.
No se produce un alto grado de ralentizacin, a excepcin de la L Cys.
Una vez hidrolizada la muestra, se separa en los aminocidos constituyentes.
Las clases de resinas que se usan por lo general son de poliestireno sulfonado. Este tipo
de resina separa los aminocidos de dos maneras:
Sus cargas negativas dejan pasar los aminocidos cidos y retener los bsicos; el
pH del amortiguador eluyente se aumenta durante la elucin para facilitar la
separacin.
La naturaleza hidrofbica del mismo poliestireno tiende a retener los
aminocidos hidrofbicos como la leucina y la fenilalanina.
Un mtodo que aumenta en popularidad es el HPLC. Sus ventajas son la rapidez u yna
resolucin an mejor. Las tcnicas de anlisis han llegado hasta el punto de que la
cantidad de protena que contiene una mancha en una electroforesis en gel
bidimensional se puede analizar.
En trminos de protenas en inters alimentos, y por su valor y calidad nutrimental,
conocer la composicin de aminocidos es importante y se evala con parmetros
conocidos como cuenta qumica, que relaciona el contenido de aminocidos
indispensables y no indispensables y que es diferentes para nios y adultos.
Ver el cuadro 3.7 presenta un ejemplo, en el que se compara la cuenta qumica de una
protena vegetal proveniente de ajonjol el patrn general de referencia para nios y
adultos.
Determinacin de amino y carboxilo terminales y secuenciacin:
La determinacin de grupo amino terminal involucra el marcaje qumico de
todos los grupos amino de la protena.
Someter a hidrlisis cidas a la protena, a una separacin por electroforesis o
cromatografa en papel para identificar los aminocidos que tienen marcado el
grupo amino.
Los dos reactivos ms utilizados son el DNF o reactivo de Sanger y cloruro de
dansilo.
La -amino derivada con DNF se colorea de amarillo vivo.
Es importante identificar la secuencia de los aminocidos; para ello existen los dos
mtodos siguientes:
a) Forma directa:
Consiste en realizar la secuenciacin de la cadena polipptidica llamados
secuenciadores de protenas.
Se hidrolizan con proteasas especficas.
Se generan pptidos de 10 a 20 aminocidos que pueden identificarse y
secuenciarse.

 Los resultados se alimentan en bases de datos que contengan l

informacin de digestiones enzimticas provenientes de protenas cuya
secuencia haya sido elucidada.
b) Anlisis:
Se realiza con espectrometra de masas de los pptidos generados y sus
masas moleculares respectivas, acoplado a otras tcnicas.
Los resultados que se obtinen deben compararse contra bases de datos
que contienen informacin sobre protenas previamente secuenciadas y
permitirn identificar las muestras desconocidas.
Desnaturalizacin:
Las protenas se desnaturalizan cuando pierden su estructura tridimensional
(conformacin espacial) y as el caracterstico plegamiento de su estructura.
Trae como consecuencia prdidas en las estructuras secundaras, terciaria y
cuaternaria, pero no en la primaria.
Como no adquiere prdida en la estructura primaria significa que la
desnaturalizacin no implica una hidrlisis del enlace peptdico.
Es comn relacionar la desnaturalizacin con daos a la protena, debido a que
se pueden perderse funciones fisiolgicas, actividad enzimtica o bien,
modificarse sus propiedades funcionales al ocurrir agregacin o insolubilizacin.
Puede ser deseable cuando se habla de elevar la digestibilidad de las protenas
por coccin.
Termodinmica de la desnaturalizacin:
Implica lograr su realizacin de forma reversible, para lo cual se requiere que,
una vez eliminado el agente desnaturalizante, la protena puede regresar a su
confirmacin original.
El estado nativo o activo de una protena puede ser detectado gracias a diferentes
tcnicas que observan el estado en equilibrio de las molculas de protenas.
Pueden ser tcnicas pticas: dispersin ptica rotatoria, la absorcin UV.
Propiedades de una protena y se utilizan la viscosidad, la sedimentacin o
difusin.
Otro mtodo es la calorimetra que permite analizar los cambios de absorcin de
calor ocasionados por los movimientos de los dominios en las molculas
proteicas.
La desnaturalizacin presenta el comportamiento de un proceso cooperativo con
la forma de una curva que sbitamente cambia de pendiente previo al punto en el
que se alcanza el equilibrio entre la forma nativa y desnaturalizada. Figura 3.31
pgina 140.

Desnaturalizacin por cambios de Temperatura:

La aplicacin de calor es uno de los agentes desnaturalizantes que se utilizan
con mayor frecuencia en alimentos, debido a que facilita la digestin de las
protenas y lograr desnaturalizar los inhibidores de proteasas que se hallan en
alimentos basados en protenas leguminosas.

 La aplicacin de calor afecta la estabilidad de las interacciones no covalente

de la estructura tridimensional de las protenas.
Los mecanismos involucrados en la desnaturalizacin son varios y
complejos, e involucran principalmente a los enlaces no covalentes.
en la termodesnaturalizacin, es el contenido y tipo de aminocidos
predominante en las protenas; de stas, las protenas que poseen altos
contenidos de aminocidos hidrofbicos como Val, Leu, Ile y Phe resultan
por lo general ms estables.
Una aplicacin prctica de la desnaturalizacin trmica se maneja durante el
procesamiento de alimentos; en las verduras que sern congeladas es necesario lograr la
desactivacin de enzimas como lipoxidasas y lipoxigenasas. Asimismo en la leche se
utiliza la degradacin de una enzima como prueba de plataforma para demostrar que se
ha realizado un tratamiento trmico y la enzima se usa como un indicador.
Es comn suponer que si una protena se mantiene a bajas temperaturas se podr
conservar mejor su estructura. Sin embargo, existen casos con un comportamiento
opuesto: la carboxpeptidasa a que no puede almacenarse a temperaturas de
congelacin pues corre el riesgo de desactivarse, y la estabilidad de la mioglobina es
mxima a 30 c.
Se sabe que aminocidos corno la lisina y la arginina permiten escudar los puentes de
hidrgeno del esqueleto polipeptidico, de manera que se elimine el agua de ciertas zonas
de la molcula que previamente formaba puentes de H con grupos aminda (-NH) y
carbonilo (-C=O), produciendo un efecto protector ante la termodesnaturalizacin.
La desnaturalizacin trmica de las protenas est fuertemente influida por el contenido
de humedad: las protenas deshidratadas son ms resistentes a los tratamientos trmicos
que las protenas en solucin. El fenmeno se explica por un efecto 'plastificante' del
agua que, en su ausencia, involucra a una estructura esttica cuyos dominios tienen
movimientos restringidos. Otro efecto es el hinchamiento de la matriz de la protena por
hidratacin, que facilita el acceso de las molculas de agua al interior de la molcula,
con lo que disminuyen las temperaturas de desnaturalizacin (Td).

Desnaturalizacin por cambios de pH.

Una desnaturalizacin alcalina implica la neutralizacin de la carga positiva de

cadenas laterales de Lys, His y Arg, una desnaturalizacin cida implica la
protonacin de cargas de Asp, Glu, ambos casos impiden la formacin de una
interaccin electrosttica.
Se utiliza para elevar la concentracin de protena y requiere una solubilizacin
alcalina a valores de pH cercanos a 10.
Con este proceso se busca modificar las estructuras originales de las protenas
para aumentar su potencial tecnolgico y mejorar sus propiedades funcionales,
aunque en estas condiciones es frecuente encontrar una porcin de las molculas
que han sufrido hidrlisis.

Desnaturalizacin por urea y cloruro de guanidinio.

Se considera que este agente desnaturalizante es el nico que logra formar cadena al
azar, que se estabiliza en su nuevo estado desnaturalizado con los puentes de hidrgeno
formados con la propia urea, en lugar de los antiguos puentes intramoleculares.

Desnaturalizacin con detergentes.

En el laboratorio es frecuente utilizar detergentes para el estudio de protenas

desnaturalizadas, gracias a la capacidad de sus molculas amfifilicas, como el dodecil
sulfato de sodio, que si se encuentra en concentraciones por debajo de la concentracin
micelar critica, slo podr penetrar a la molcula globular de protena de manera
superficial, mediante el acomodo de sus cadenas no polares hacia el interior de una
molcula globular. Sin embargo, si el detergente sobrepasa la concentracin micelar
crtica en el sistema, las micelas logran inducir el despegamiento de la molcula porque
logran estabilizar la forma desplegada del polipptido mediante la formacin de
"micelas mezcladas" alrededor de las zonas hidrofbicas que logran mantenerse
"expuestas al ambiente acuoso porque dichas micelas las estabilizan, a la manera en
que interactan tambin las protenas con los lpidos.
Observar Figura 3.34 pgina 146.

Desnaturalizacin con solventes orgnicos.

Se usan solventes orgnicos:

en el procesamiento de alimentos cuando se desea solubilizar sustratos, y para
desplazar el equilibrio de algunas reacciones enzimticas al disminuir la
concentracin de agua del sistema.
Las protenas disueltas en un sistema acuoso sufren cambios en su estructura
tridimensional cuando son trasladadas a un sistema con un solvente distinto.
La direccin del cambio, hacia una mayor o una menor solubilizacin,
depender del tipo de solvente al que se le traslade.
Existen dos mecanismos principales que explican este tipo de desnaturalizacin:
1- la unin directa del solvente orgnico a la molcula de la protena.
2- el cambio en la constante dielctrica del medio.
Al cambiar una protena a un sistema con solventes orgnicos
desdoblamiento o desplegamiento parcial por el rompimiento de las
hidrofbicas originales, que puede volver a plegarse mediante
hidrofbicas y puentes de H que se mantienen, pero en una estructura
nativa. El

se logra un
interacciones
interacciones
distinta de la

Efecto de la adicin de sales en la solubilidad de las protenas.

Son dos los efectos de aadir sales a una solucin de protenas:

1- Se producen interacciones electrostticas de las sales con los residuos de
aminocidos cargados que, en general, se considera que estabilizan el
plegamiento original de la molcula cuando se encuentran en bajas
concentraciones, lo que es lgico si se considera que las enzimas y
protenas en se encuentran rodeada de un ambiente con concentracin
salinas fisiolgicas.

2- Cuando se trata de concentraciones ms altas (> 1M) el segundo efecto

sobresale, y depende de la naturaleza de la sal en cuestin, dado que
segn las series liotrpicas o caotrpicas de Hofmeister, sales como
Na2SO4, y NaF mejoran la estabilidad estructural de las protenas,
mientras que sales como NaSCN y NaClO4, la debilitan.
Al estudiar el efecto de la adicin de diferentes sales de sodio, Damodaran encontr que
son los iones SO4, los que ms elevan la temperatura de desnaturalizacin de la lactoglobulina a pH 7.0, comparados con los iones Cl- >Br- > ClO4-> SCN- .
Observar figura 3.35: observamos que hay efecto de varias sales de sodio en la
temperatura de desnaturalizacin de la - lactoglobulina, por lo que hay varias
concentraciones con efectos diferentes.

Inactivacin Mecnica:

Las protenas, sobre todo las multimricas, son fuertemente afectadas por las fuerzas
cortantes o por la agitacin.
El caso de la agitacin y mezclado, no necesariamente implica esfuerzos cortantes, pero
s la formacin de interfases lquido-aire en procesos como el espumado cuando la
protena se adsorbe y estabiliza las burbujas de aire formadas. Para evitar este tipo de
desnaturali2acin es necesario utilizar antiespumantes.

Protelisis:

La protelisis no se le considera desnaturalizacin, porque se afecta el esqueleto

polipeptdico, pues se trata de un rompimiento irreversible de enlaces covalentes
de la protena.
la desactivacin de protenas llamada "recambio" tiene por objeto controlar la
concentracin enzimtica en algn sistema, lo que se logra precisamente a travs
de una degradacin proteoltica.
durante las operaciones del procesamiento de alimentos es frecuente encontrar
consecuencias ms severas para la estructura protenica, como cuando se
involucran la degradacin proteoltica por la accin de proteasas que se
encuentren corno impurezas en los tejidos o en las preparaciones enzimticas.
El recambio tambin evita la preservacin de posibles errores de transcripcin o
traduccin en la sntesis de protenas.

Modificaciones Qumicas.

La aplicacin de calor puede causar desnaturalizacin en las protenas, y la

formacin de algunas sustancias txicas en casos ms drsticos, pero es
necesaria para mejorar la digestibilidad y las propiedades sensoriales de los
alimentos y para evitar las reacciones de alergenicidad como ocurre con algunas
protenas de soya y de leche.

 No se pueden separar los efectos benficos de los dainos, por lo que debe
establecerse un compromiso para minimizar las prdidas de valor nutrimental y
la presencia de sustancias txicas, a fin de lograr una conservacin adecuada del
alimento y obtener buenas caractersticas sensoriales.
A pesar de sufrir desnaturalizacin, las protenas sufren slo daos ligeros en su
valor nutrimental durante los tratamientos cidos o alcalinos, a menos que stos
sean muy drsticos. Slo se afecta su valor nutrimental si se disminuye el
contenido de aminocidos indispensables.

Tratamientos trmicos moderados.

Por lo general, estos tratamientos son benficos y deseables debido a que la

desnaturalizacin de las protenas facilita su digestin:
Mediante el escaldado se logran in activar enzimas romo la polifenoloxidasa
para evitar un oscurecimiento no deseable, como ocurre con los championes,
las papas, etc.
En el escaldado se in activan las lipoxigenasas.
Con la pasteurizacin se inactivan las lipasas de la leche.
Otras molculas de origen protenico que es deseable inactivar son las toxinas
microbianas como las de Clostridium botulinum y Staphyloaxrus aureus que, sin
embargo, requieren temperaturas de 100 C y mayores.

Pirolisis.

Pirlisis: es la descomposicin qumica de materia orgnica causada por el

calentamiento en ausencia de oxgeno u otros reactivos, excepto posiblemente el vapor
de agua.
Los tratamientos trmicos drsticos, como el asado de carnes y pescados a la parrilla o
al fuego directo y el borneado, alcanzan temperaturas mayores de 200 C, que daan
notablemente la superficie de los alimentos; los aminocidos sufren pirlisis y se
convienen en mutgenos.
Entre los ms txicos estn las carbolinas producidas a partir de Trp y los txicos a
partir de Glu.
Los imidoaazarenos son otros mutgenos indeseables en los alimentos. Provienen de la
condensacin de creatinina, azcares y aminocidos a temperaturas de entre 190 y 200
"C. Forman parte de ellos los productos derivados de la imidazoquinolina, son potentes
mutgenos en sus formas metiladas y dimetiladas.
Observar la figura 3.37 de la estructura de las carbolinas y 3.38 aminoimidoaazarenos
formados a temperatura 190 200C. SON ESTRUCTURAS (APRENSERSELAS).
Pgina153.

Recemizacin y formacin de aminocidos modificados.

La racemizacin de aminocidos es un mtodo de datacin qumica que consiste en la

conversin de un compuesto L-aminocido a un D-aminocido o viceversa.
La racemizacin resulta ms frecuente en las protenas (>10x) que en los
aminocidos libres sometidos al mismo tratamiento, debido a que las fuerzas
intramoleculares facilitan la reaccin al disminuir la Ea necesaria para la
reaccin.
Los que ms sufren la racemizacin son los aminocidos cuya cadena lateral
facilita por atraccin electrnica la eliminacin alcalina del protn antes
descrito.
La racemizacin puede propiciar la formacin de aminocidos raros como
ornitina, que tiene un grupo 6-amino (a partir de Arg) y la dehidroalanna (DHA)
cuando el carbanin intermediario sufre - eliminacin como es el caso de Ser y
fosfoserina.
Observar cuadro 3.10 pgina 154.

Entrecruzamiento:

Pueden considerarse como interacciones protena-protena causadas por

modificaciones qumicas.
Se encuentran naturalmente en las protenas que presentan puentes s-s y otros
tipos de enlaces como en protenas resistentes a la protelisis (u gr. el colgeno,
la queratina y la elastina.
En las protenas que han sido tratadas con lcalis, pueden formarse puentes
similares a los enlaces peptdicos no naturales, lo que disminuye su valor
nutricio al formarse la DHA, que es el intermediario que reacciona tanto con Lys
como con ornitina y cys para dar lisinoalanina (LAL), omitinoalanina y
lantionina.
Observar figura 3.40 y 3.41 pginas 155 y 156.
Una forma de perder de Lys es a travs de entrecruzamientos artificiales.
Observar figura 3.42, lo cual nos dice Los enlaces isopeptdicos formados de esta
manera no son digeribles y se presentan con mayor frecuencia en alimentos altos en
protenas y bajos en carbohidratos, que de otra forma produciran reacciones de
Maillard. Pgina 157.

Propiedades funcionales de las protenas.

Definicin de funcionalidad y clasificacin:

Funcionalidad:
La funcionalidad de una sustancia en tecnologa de alimentos se define como
toda propiedad, nutricional o no, que interviene en su utilizacin.
Este comportamiento depende de sus propiedades fsicas y qumicas, las que se
afectan durante el procesamiento, almacenamiento, preparacin y consumo del
alimento.
Las propiedades funcionales permiten el uso de las protenas como ingredientes
en alimentos, aunque por lo general se incorporan en mezclas complejas.
El papel de las protenas en sistemas alimentarios cuadro 3.13 pgina 165.
Las caractersticas sensoriales resultan ms importantes para el consumidor que
el valor nutrimental, que frecuentemente se altera para lograr buenas cualidades
organolpticas; entre ellas estn textura, sabor, color y apariencia, que a su vez
son resultado de interacciones complejas entre los ingredientes.
Los sistemas alimentarios son complejos y en ellos ocurren diversos fenmenos
simultneamente.
Por ejemplo, los atributos sensoriales de un pastel dependen de que ocurra
gelificacin, espumado y emulsificacin de los ingredientes utilizados, aunque serla
ideal que un solo ingrediente poseyera funcionalidad mltiple debido al resultado de las
interacciones entre sus protenas constituyentes. As, la clara de huevo es capaz de
generar gelificacin, emulsificacin, espumado, absorcin de agua y coagulacin por
calor, lo que la hace una protena deseable en muchos alimentos.
A partir de la composicin y de su secuencia de aminocidos se pueden deducir
(con ciertas limitaciones) las propiedades fisicoqumicas'" como hidrofobicidad,
hidrofilicidad, tamao, forma, carga neta y distribuci6n de la carga, actividad
superficial y viscosidad, lo que a su vez determina las propiedades funcionales
como espumado, gelificacin, formacin de pelculas o estructuras vtreas,
capacidad para ligar agua o aceite, emulsificacin, etc.
Empricamente las propiedades funcionales de las protenas son una manifestacin de
dos aspectos moleculares:
a) las propiedades hidrodinmicas
b) las propiedades de la protena relacionadas con su superficie. Las propiedades
funcionales (por ejemplo, viscosidad, gelacin y texturizacin) se relacionan con las
primeras, que dependen del tamao, la forma y la flexibilidad moleculares.

Propiedades de hidratacin:

El agua es un componente esencial de los alimentos y modifica las propiedades

fisicoqumicas de las protenas.
Por ejemplo: al ejercer un efecto plastificante sobre las protenas amorfas o
semicristalinas modifica su temperatura de transicin vtrea y de fusin (T0).

La transicin vtrea: se refiere a la conversin de un slido vidrioso amorfo a

un estado flexible plastificado.
Temperatura de fusin: se refiere a la transicin de un slido cristalino a una
estructura desordenada.

La gelacin, la coagulacin, la emulsificacin y el espumado:

Tambin dependen de las interacciones protena-agua. Las molculas de agua se
unen a diferentes grupos en las protenas. como los grupos cargados mediante
interacciones ion-dipolo.
Se unen al esqueleto del enlace peptdico, a los grupos amida de Asn y Gin, y al
grupo hidroxilo de los residuos Ser, Thr y Tyr por interacciones dipolo-dipolo.
En el caso de la unin a los residuos no polares se induce una interaccin dipolodipolo, o bien una "hidratacin" hidrofbica.
La mayora de las protenas cuentan con una monocapa de agua con actividad
acuosa (aw) de O.OS0.03, en tanto las multicapas de agua se forman en un
rango de actividad de agua de 0.30.7.
El agua presente en la monocapa se asocia primariamente con los grupos inicos, no se
congela y no toma parte en las reacciones qumicas como solvente: se le denomina agua
"ligada" o tipo L En una aw = 0.9, las protenas ligan arriba de 0.3-0.5 g agua/g de
protena.
Una protena desnaturalizada suele unir 10% ms de agua que su equivalente en
estado nativo, aunado al hecho de que incrementa el rea superficial de las
protenas.

Solubilidad:

La solubilidad de la protena afecta especialmente en los casos de hinchamiento,

espumado, emulsificacin y gelificacin.
La solubilidad de una protena es la manifestacin termodinmica del equilibrio
entre las interacciones protena-protena y solvente-protena, que a su vez
dependen de su hidrofobicidad y naturaleza inica.
Las interacciones hidrofbicas promueven las interacciones protena-protena
que inciden en una disminucin de la solubilidad, mientras que las
interacciones inicas promueven la relacin protena-agua que provoca un
aumento de la solubilidad.
Clasificacin de las protenas a partir de su solubilidad:
Las cuatro categoras en que se clasifican las protenas, de acuerdo con sus
caractersticas de solubilidad son:
a) Albminas. Se solubilizan en agua a pH 6.6 (albmina srica, ovoalbmina y lactoalbmina).

b) Globulinas. Son solubles en soluciones salinas diluidas a pH 7.0 (glicinina, faseolina

y -lactoglobulina).
c) Glutelinas. Son solubles en soluciones cidas (pH 2) y alcalinas (pH 12) (glutelinas
de trigo).
d) Prolaminas. Son solubles en etanol al 70% (zena, gluten de maz y gliadinas del
trigo).
Solubilidad y pH:
En los valores de pH superiores e inferiores al pH isoelctrico, las protenas
tienen una carga neta positiva o negativa.
En el punto isoelctrico las protenas presentan una solubilidad mnima que, al
graficar, permite observar curvas en forma de U. Algunas protenas alimenticias,
como -lactoglobulina (pI 5.2) y albmina srica bovina (pI 5.3), son altamente
solubles en su pH isoelctrico. porque no existe repulsin electrosttica y
contienen una alta concentracin de residuos hidrofliicos en su superficie,
comparados con los no polares, por Jo que Ja protena permanecer soluble en su
pl.
Muchas protenas son altamente solubles a pH alcalino (89), al que
normalmente se lleva a cabo la extraccin de protenas de fuentes vegetales,
como pasa en la produccin de aislados de soya o de otras leguminosas.
La protena se recupera del extracto por precipitacin isoelctrica en el rango de
pH de 4.5-4.8.
El comportamiento ante el pH cambia si la protena se trata trmicamente, a
consecuencia de la desnaturalizacin debido al cambio de hidrofobicidad
superficial por el desplegamiento, lo que acarrea un incremento en las
interacciones protena-protena.
Observar figura 3.47, pgina 169.

Solubilidad y fuerza inica:

En una fuerza inica baja (<0.5), los iones neutralizan la carga en la superficie
de la protena.
La solubilidad disminuye para las protenas que contienen una alta incidencia de
zonas no polares y se incrementa para las protenas que no la contienen.

Solubilidad y temperatura:

 A un pH y fuerza inica constante, la solubilidad de muchas protenas por lo

general se incrementa sometindola a una temperatura de entre 0 y 40 C. Se
presentan excepciones cuando las protenas son altamente hidrofbicas.
Ejemplo: como la -casena y algunas protenas de los cereales, las cuales presentan
relaciones negativas con temperaturas superiores a los 40 C.
El aumento de la energa trmica causa desplegamiento de las protenas
(desnaturalizacin), debido a que los grupos no polares son expuestos, se da la
agregacin y precipitacin de las protenas y por lo tanto la solubilidad
disminuye.

Propiedades interfaciales de las protenas.

Las protenas en la interfase forman pelculas altamente viscosas porque se

concentran en esa zona acuosa y confieren resistencia a la coalescencia de las
partculas de la emulsin durante el almacenamiento y el manejo, lo que no
puede lograrse cuando se emplean surfactantes de bajo peso molecular.
Las protenas presentan en su superficie activa tres atributos deseables:
a) capacidad para adsorberse rpidamente en una interfase.
b) capacidad para desplegarse rpidamente y reorientarse en una interfase.
c) capacidad para interactuar con molculas vecinas y formar pelculas viscoelsticas,
incluso en la interfase.
El nmero de segmentos peptdicos (componentes de una protena) anclados en
la interfase depende, en parte, de la flexibilidad de la molcula: las que son
altamente flexibles, como las casenas, pueden realizar rpidamente cambios
conformacionales, lo que a su vez facilitar la adsorcin de nuevos polipptidos,
contrario a lo que ocurre con protenas globulares ms rgidas, como la lisozima
y las protenas de la soya.
Figura 3.8 es un ejemplo de la a) capacidad para adsorberse rpidamente en una
interfase: la formacin de espuma y emulsin estables durante el batido, o la
homogeneizacin debida a la adsorcin espontnea y rpida de las protenas a la nueva
interfase, lo que depende principalmente del patrn de distribucin de las zonas
hidrofbicas e hidroflicas en la superficie: si el nmero de zonas hidrofbicas es alto y
estn distribuidas como parches con suficiente energa para interactuar, la adsorcin
espontnea hacia la interfase ser ms probable. Pgina 171.
En una interfase, las cadenas polipeptidicas asumen una o ms de las tres
diferentes configuraciones siguientes: lineal, lazos, y colas.
Las lineales estn en contacto directo con la interfase.
Colas y lazos estn suspendidos u orientados hacia la fase acuosa. Mientras ms
segmentos lineales haya, ms fuerte es la unin y disminuye la tensin
interfacial.

Observemos un ejemplo como en la figura 3.49, la cual presenta las distintas

configuraciones de un polipptido flexible en interfase. Pgina 171.
Propiedades emulsificantes.
Las protenas son las preferidas como surfactantes para formular emulsiones
alimenticias (aceite-agua), debido a que su superficie es activa y favorece la
resistencia a la coalescencia.
No pueden utilizarse en emulsiones agua/aceite, debido a que no son solubles en
el aceite.
Una gran cantidad de alimentos procesados y naturales son emulsiones, por
ejemplo leche, yema de huevo, leche de coco, leche de soya, mantequilla,
margarina, mayonesa, productos untables, aderezos de ensaladas, helados,
salchichas y pasteles. En todos ellos las protenas son importantes como
emulsificantes.
Figura 3.50 nos muestra la Representacin esquemtica del papel de los parches
hidrofbicos en la superficie de las protenas sobre la probabilidad de adsorcin de las
molculas en la interfase aire- agua. Pgina 172.
Mtodos para determinar las propiedades emulsificantes.
Las propiedades emulsificantes de las protenas se pueden evaluar por diversos
mtodos, entre ellos la determinar la distribucin del tamao de las gotas de
aceite formadas, la actividad emulsificante, la capacidad emulsificante y la
estabilidad de emulsin.
Observemos en el cuadro 3.14 que son los mtodos para determinar las propiedades
emulsificantes.

ndice de actividad emulsificantes.

Las propiedades fsicas y sensoriales de una emulsin estabilizada con protenas

dependen del tamao de las gotas formadas y el total del rea nterfacial
formada.
Existen varios mtodos para determinar el tamao de la gota: microscopa de
luz, microscpica electrnica, mtodos de dispersin de luz o contadores de
tamao de partcula.

Protenas absorbidas.

La emulsin se centrifuga, la fase acuosa se separa, y la fase de la crema se lava

varias veces y se centrifuga para quitar cualquier protena que se haya adsorbido
dbilmente.

 La cantidad de protena adsorbida en las partculas de la emulsin se calcula a

partir de la diferencia entre el total de la protena inicial en la emulsin y la
concentracin presente en el fluido lavado de la fase de la crema.

Capacidad emulsificante.
La capacidad emulsificante (EC) es el volumen (mL) de aceite que
puede ser emulsificado por gramo de protena, en un ensayo en el que se
aade aceite paulatinamente y se reporta el volumen adicionado antes de
que ocurra la inversin de la fase, caracterizada por una inversin de la
emulsin de aceite en agua hacia agua en aceite.
Este mtodo involucra la adicin del aceite o grasa fundida, a velocidad
y temperatura constantes, sobre una solucin acuosa de protena con
agitacin continua con un homogeneizador.
El punto de inversin de la fase se reconoce por un cambio abrupto en la
viscosidad o color, o por un aumento en la resistencia elctrica. Para una
emulsin estabilizada con protenas, la inversin de la fase se presenta
cuando la fase apolar dispersa est entre 0.65 y 0.85.

Estabilidad de emulsin.

Las emulsiones estabilizadas por protenas a menudo son estables por das y no
se observa separacin de la crema o de alguna fase incluso si se encuentran
almacenadas en condiciones ambientales.
Para evaluar la capacidad estabilizadora somete la emulsin a diferentes
condiciones drsticas, como altas temperaturas o a una fuerza centrfuga.
Si se utiliza la centrifugacin, la estabilidad se expresa como la disminucin del
rea interfacial de la emulsin, o como el porcentaje de crema separada, o bien
por la cantidad de aceite coalescido.

Factores que influyen en la emulsificacin.

Factores intrnsecos como el pH, la fuerza inica, la temperatura, la prescencia

de surfactantes de bajo peso molecular, de azcares, el volumen de la fase
oleosa, el tipo de protena, el punto de fusin del aceite empleado, as como los
factores extrnsecos, como el tipo de equipo utilizado para formar la emulsin,
velocidad de incorporacin del aceite y el nivel de agitacin. Esto dificulta la
estandarizacin de los mtodos y la comparacin de resultados entre
laboratorios.

 Se pueden tener buenos resultados en un rango de solubilidad desde un 25 hasta

un 80%, aunque las protenas altamente insolubles no funcionan corno buenos
emulsificantes.

Hidrofobicidad.

Las propiedades emulsificantes de las protenas tienen una baja correlacin con
la hidrofobicidad superficial de las protenas.
Se ha relacionado con su capacidad para reducir la tensin superficial en las
interfases aceite-agua, as como para incrementar el ndice de actividad
emulsificante; no se puede afirmar que mientras ms hidrofbica sea la protena
ser mejor agente emulsificantes.
A pesar de que presentan un buen IAE (ndice de Actividad Enulsificante), lo
que se considera ms importante es conocer su flexibilidad molecular, debido a
que la protena debe ser capaz de hacer contacto con las dos fases, aceite y agua,
y modificar su conformacin rpidamente para quedar colocada en la interfase.

Propiedades espumantes.

Las propiedades de textura son nicas debido a la dispersin de numerosas

burbujas de aire pequeas y a la formacin de una pelcula delgada en la
interfase lquido -gas, con frecuencia llamada lamela.
En la mayora de estos productos, las protenas son los principales agentes con
actividad superficie que ayudan en la formacin y estabilizacin de la fase
gaseosa dispersa.
las espumas estabilizadas por protenas se forman por burbujeo, batido o
agitacin de una solucin protenica.
La capacidad espumante de una protena se refiere a la cantidad de rea
interfacial que puede ser creada por la protena, que se puede expresar en
diversas formas, como sobrerrendimiento o poder de espumado.
En el cuadro 3.15 nos presenta la comparacin del poder espumante de protenas
en solucin. Pgina 175.

Estabilidad de la espuma.

Se refiere a la capacidad de la protena para estabilizar la espuma contra la

gravitacin y el estrs mecnico y se expresa como el tiempo necesario para que
se drene 50% de lquido de una espuma o para la reduccin de 50% del volumen
de la espuma.
Estos mtodos son empricos y no aportan informacin fundamental sobre los
factores que afectan la estabilidad de la espuma; su medicin ms directa es la
reduccin del rea interfacial de la espuma en funcin del tiempo.

Factores ambientales que influyen en la formacin y estabilidad de la

espuma:
pH:

Diversos estudios han mostrado que las protenas que estabilizan espumas son ms
estables en el pH isoelctrico de la protena que en cualquier otro pH, si no hay
insolubilizacin.
La clara de huevo posee buenas propiedades espumantes en un pH de 8-9 y su punto
isoelctrico es en el pH de 4-5
En el pH isoelctrico la reducida presencia de interacciones de repulsin promueve
interacciones favorables protena-protena y la formacin de una pelcula viscosa en
la interfase, lo que favorece la capacidad de espumado y la estabilidad de la espuma.
Si la protena es poco soluble en su pI, como la mayora de las protenas en
alimentos, entonces slo la fraccin soluble de la protena se ver involucrada en la
formacin de la espuma, y aunque la cantidad que se haya formado sea baja, la
estabilidad ser alta.
Sales:
El efecto de las sales sobre las propiedades espumantes de las proteinas depende
del tipo de sal y de las caractersticas de solubilidad de la protena en esa
solucin salina.
Azcares:
La adicin de sacarosa, lactosa y soluciones azucaradas puede perjudicar la
capacidad espumante, pero mejorar la estabilidad de la espuma. pues
incrementan la viscosidad de la fase bulk y se reduce la velocidad de drenado del
fluido de la lamela.
la adicin de azcar incrementa la estabilidad al aumentar la viscosidad del
lquido en la lamela.
Lpidos:
Cuando se presentan en una concentracin mayoral 0.5%, los lpidos,
especialmente los fosfolpidos, afectan desfavorablemente las propiedades
espumantes de las protenas, debido a que su superficie es ms activa que la de
las protenas, se adsorben en la interfase aire-agua y compiten con las protenas e
inhiben su adsorcin durante la formacin de la espuma.

 La pelcula de lpidos no es cohesiva ni viscoelstica, por lo que no puede

resistir la presin interna de las burbujas de aire, las que se expanden y se
colapsan durante el batido.
Concentracin de protenas:
Una mayor concentracin de protena da firmeza a la espuma, lo que se logra
con un tamao menor de burbuja y mayor viscosidad.
Al aumentar la viscosidad se facilita la formacin de multicapas cohesivas de la
pelcula de protena en la interfase.
La mayora de las protenas presentan capacidad de espumado en un rango de
concentracin del 2 al 8%. La concentracin interfacial de las protenas en la
espuma es aproximadamente de entre 23 mg/m2.
Temperatura:
Una desnaturalizacin parcial de las protenas puede favorecer las propiedades
espumantes hasta cierto punto, ya que si se sobrecalientan pueden perderse si
ocurren reacciones protena-protena va intercambio de desulfuro, o su
reversin a sulfhidrilos.

Unin de sabores.

Las protenas son inodoras pero pueden unir compuestos de sabor, y por ello
afectar las propiedades sensoriales de los alimentos.
Los aldehdos, cetonas y alcoholes generados por la oxidacin de los cidos
grasos insaturados son los principales responsables de sabores indeseables al
unirse a las protenas.
La propiedad de ligar sabores que poseen las protenas tiene aspectos deseables,
por que se pueden utilizar como acarreadores de sabor o modificadores del
sabor en alimentos procesados.
La afinidad por los compuestos del sabor vara de acuerdo con el tipo de
protena y los cambios que sufra durante el procesamiento del alimento.
Factores que influyen en la unin del sabor.
Los sabores voltiles interactan con las protenas hidratadas principalmente va
interacciones hidrofbicas y, por lo tanto, cualquier factor que las afecte, o que
afecte la hidrofobicidad de la superficie, a su vez influir en la unin del sabor.
La temperatura tiene poco efecto en el proceso de unin al sabor, a menos que
ocurra un desplegamiento trmico de la protena. Esto sucede porque el proceso
de asociacin est impulsado por entropa y no por entalpa.

 Las protenas desnaturalizadas trmicamente presentan una mayor capacidad

para unir sabores; sin embargo, la constante de unin es generalmente ms baja,
comparada con la protena en estado nativo.
El pH afecta la unin del sabor porque tiene efectos sobre la conformacin. lo
que favorece Ja unin al sabor a valores de pH alcalinos ms que a cidos. ya
que la protena tiende a desnaturalizarse con mayor facilidad que en los
primeros.

Viscosidad.

La aceptacin de alimentos lquidos y semislidos en la poblacin, incluso de

productos tipo salsas, sopas, bebidas, etc., depende de la viscosidad y
consistencia del producto. La primera se define como la resistencia de una
solucin a fluir bajo una fuerza aplicada o un esfuerzo de cizalla.
El alto peso molecular de los polmeros solubles incrementa significativamente
la viscosidad aun en bajas concentraciones, aunque depende de sus propiedades
moleculares como tamao, forma, flexibilidad e hidratacin.
cuando se comparan protenas con el mismo peso molecular, las so luciones de
macromolculas con estructura al azar presentan mayor viscosidad que las que
tienen estructuras compactas.
El comportamiento pseudoplstico se explica por la posibilidad de que las
molculas de protena, que son grandes, puedan orientar su eje mayor respecto
de la direccin del flujo de su solucin.
En altas concentraciones de protenas o en geles donde las interacciones
protena-protena son numerosas y fuertes, se observa un comportamiento
viscoelstico.
La viscosidad de las soluciones de protenas es una manifestacin de
interacciones complejas, que incluyen el tamao, la forma y las interacciones
con el solvente de la protena, el volumen hidrodinmico y la flexibilidad
molecular en el estado hidratado, que resulta mucho ms voluminoso que
cuando se trata de la protena no hidratada.

Gelacin:

La gelificacin de protenas es un de las caractersticas ms importante y de

mayor funcin industrial en el rea de la ciencia y tecnologa en alimentos. Y es
que la funcionalidad de las protenas est en la industria crnica, en la
conservera y en muchas otras.
La aptitud a la gelificacin es una propiedad funcional muy importante para
muchas protenas.
Tiene un papel fundamental en la preparacin de numerosos alimentos, entre los
cuales hay diversos productos lcteos; la clara de huevo coagulada; los geles de
gelatina; diversos productos calentados a base de carne o pescado triturados; los

geles proteicos de soja; las protenas vegetales texturadas por extrusin o

trefilado y las pastas de panadera.
En la mayora de los casos es indispensable un tratamiento trmico para conseguir la
gelificacin. Puede necesitarse un enfriamiento posterior y a veces, resulta aconsejable
una acidificacin ligera. Asimismo, puede necesitarse una adicin de sales,
concretamente iones calcio, lo que aumenta la velocidad de gelificacin y la firmeza de
gel (caso de las protenas de soya, lactosuero y suero albmina). No obstante, varias
protenas pueden gelificarse sin calentamiento, con slo nicamente una hidrlisis
enzimtica moderada (micelas de casena, clara de huevo, fibrina), una simple adicin
de iones calcio, (micelas de casena) o una alcalizacin seguida de un retorno a la
neutralidad o al pH isoelctrico (protenas de soya). Mientras que se puedan formar
numerosos geles a partir de protenas en solucin (ovoalbmina) y otras protenas en la
clara de huevo , -lactogiobulina y otras protenas de lactosuero, micelas de casena,
suero dealbumina, protenas de soya), tambin se pueden formar geles (colgeno,
protenas miofibrilares, tales como la actomiosina, concentrados proteicos de soya,
parcialmente o totalmente desnaturalizados, etc.), de las dispersiones acuosas o salinas
de protenas insolubles o poco solubles; es decir, la solubilidad proteica no siempre es
indispensable para la gelificacin.
Mtodos de evaluacin de los geles proteicos:

Frecuentemente se mide la cantidad de agua englobada en el gel durante su formacin, o

bien la prdida de agua que surge cuando se somete el gel a una compresin o
centrifugacin moderada. En este caso es importante no romper la red proteica. Aunque
frecuentemente el contenido en agua es muy elevado, los geles tienen un
comportamiento reolgico de visoelstico. Para determinar las principales
caractersticas fsicas pueden utilizarse diversos instrumentos, tales como el mdulo de
elasticidad, el umbral de deslizamiento, el tiempo de relajacin o incluso el coeficiente
aparente de viscosidad. La microscopa electrnica de transmisin o de barrido, permite
estudiar la estructura de los geles.
Pueden utilizarse mtodos fisicoqumicos para seguir las sucesivas etapas de la
gelificacin, los mecanismos e interacciones que surgen.
Observar figura 3.51 pgina 180.
La estabilidad de un gel ante fuerzas mecnicas y trmicas depende del nmero y tipo
de entrecruzamientos formados por cadena monomrica. Termodinmicamente un gel
ser estable slo cuando la suma de las energas de interaccin de un monmero en un
gel sea mayor que su energa cintica trmica. En un estudio a nivel molecular del
material agregado se encontr que el desdoblamiento de las protenas en la formacin
de geles es limitado, debido a que se conservan porcentajes significativos de estructuras
ordenadas. Adems, se ha encontrado que durante el proceso de

desdoblamiento/agregacin puede surgir nueva estructura secundaria (por ejemplo,

hojas beta). Los tipos usuales de fuerzas fsicas, como las interacciones electrostticas,
puentes de hidrgeno, interacciones hidrofbicas e incluso enlaces covalentes, que
estabilizan la conformacin nativa de la protena, tambin desempean un papel
importante en la estabilizacin de las redes protenicas en los geles, que frecuentemente
son permanentes, es decir, que la agregacin es irreversible tras prepararlos por
calentamiento y posterior enfriamiento.

Propiedades Nutrimentales.
De los 20 aminocidos de origen protenico, son ocho los considerados como
indispensables para los adultos debido a que deben ser suministrados por la dieta
porque su velocidad de sntesis en el organismo humano es despreciable. Estos
son: leucina, isoleucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptfano y
valina. Los nios requieren adems histidina.
El resto de los aminocidos son denominados no indispensables porque el
organismo puede sintetizarlos eficazmente a partir de los indispensables, stos
son: glicina, alanina, cido asprtico, cido glutmico, asparagina, glutamina,
cistena, prolina, tirosina y serina.
Los factores que determinan el valor nutrimental de fuentes protenicas son el
contenido protenico y la calidad de la protena.
Existen varios factores que pueden ocasionar una baja biodisponibilidad de
aminocidos, como: la inaccesibilidad de la protena a las proteasas debida a su
conformacin, la dificultad para digerir protenas que fijan metales, lpidos o
celulosa, la presencia de factores antinutrimentales que tambin la reduzcan, as
como el tamao y el rea superficial de la protena y el procesamiento al que
haya sido sometida previamente.
En general se reconoce que las protenas de origen animal son de mejor calidad
y mayor biodisponibilidad que las de origen vegetal, sin embargo se afirma que
a pesar de ser ligeramente deficientes en metionina, las provenientes de
leguminosas tienen una calidad aceptable.
Las protenas de oleaginosas presentan bajos niveles de metionina y lisina, y las
de los cereales son bajas en lisina, triptfano y treonina. Las deficiencias en
aminocidos de una fuente protenica pueden corregirse mediante dos
estrategias: administrando en la dieta protenas cuya composicin de
aminocidos sea complementaria, o suplementndola con aminocidos
libres.

Protenas de algunos alimentos.

Las protenas desempean varios papeles en los sistemas alimenticios al formar parte de
estructuras que se ingieren como tales, o al usarse como ingredientes, aditivos
(catalizadores, conservadores, agentes ligantes, emulsificantes y para la formacin de

pelculas), as como por sus propiedades funcionales. Las protenas resultan tiles tanto
en forma nativa como modificada por tratamientos qumicos o enzimticos. En el
mercado se busca la incorporacin de nuevas fuentes de protena, y su introduccin
depende de aspectos de inocuidad y el costo/beneficio del a explotacin de las mismas,
sobre todo a nivel regional.
Ver cuadro 3.16: Suministro diario de protena en diferentes regiones del mundo.
Pgina 184
Los productos animales que aportan protenas son el huevo, la leche y la carne de
diversas especies.

Protenas del huevo.

La composicin vara si se considera el huevo fresco o el almacenado, ya que

hay transferencia de agua de la clara a la yema durante el almacenamiento.
Recin puesto est constituido por 10.5% de cscara, que no siempre se
aprovecha, en tanto la parte comestible est formada por 36% de yema, y el resto
corresponde a la clara.
Los lpidos y protenas que contiene le otorgan un alto valor nutritivo, debido a
que su perfil de aminocidos es similar al de las protenas de suero de leche.
Ver el cuadro 3.16: Suministro diario de protena en diferentes regiones del mundo.
Pgina 184.
La clara es una estructura bien organizada, gelatinosa y espesa compuesta por al
menos 13 protenas glicosiladas, algunas de las cuales presentan actividades
biolgicas: enzimas, como lisozima, glicosidasa, catalasa, peptidasa y esterasa;
inhibidores, como el ovonihibidor y el inhibidor de papana y ficina, o algunos
anticuerpos, que ayudan a proteger el desarrollo del embrin al prevenir ataques
microbianos.
Las principales propiedades se presentan en el cuadro 3.18. Pgina 186.
La conalbmina, tambin llamada ovotransferrina, tiene manosa y glucosamina,
numerosos enlaces disulfuro (13 por molcula) y presenta la caracterstica de
ligar o quelatar el hierro y otros iones metlicos, con aluminio, cobre y zinc.
Esta accin secuestradora inhibe el crecimiento de microorganismos que
requieren de esos elementos para su desarrollo, en particular en el caso de virus,
aunque recientemente se han identificado pptidos dentro de la secuencia que
explican la actividad antimicrobiana en forma anloga a la lactoferrina.
El ovomucoide tiene un elevado porcentaje de carbohidratos (hexosaminas,
14%; hexosas, 7% cido silico, 0.7%) que llega a representar hasta 25% de la
protena y que contribuyen a su estabilizacin trmica. Contiene ocho enlaces
disulfuro por molcula, pero no tiene triptfano o tirosina.
La ovomucina presenta aproximadamente 30% de carbohidratos, similares a los
que se encuentran en el ovomucoide y, junto con la lisozima, confiere al
albumen las caractersticas espesas y gelatinosas. Durante el almacenamiento la
relacin de estos dos polipptidos sufre alteraciones que se reflejan en una
disminucin de la viscosidad. La ovomucina es responsable en gran medida de

las propiedades funcionales de la clara, como es la capacidad de espumado, y se

considera que tiene una actividad biolgica contra varios virus.
La lisozima es una glucoprotena de 129 aminocidos con actividad enzimtica,
de N-acetilmuramida-glucana-hidrolasa, tambin conocida como muramidasa.
Es una de las pocas protenas con un punto isoelctrico alcalino debido a su
elevado contenido de aminocidos bsicos.
Las protenas de la clara de huevo son muy sensibles a los diversos factores que
promueven la desnaturalizacin, en especial pH y tratamientos trmicos, y
muestran alta capacidad para asociarse y formar geles con distintas propiedades
reolgicas.
Las protenas de la clara del huevo tambin se agregan o coagulan segn las
condiciones de pH. temperatura y sales, que influyen en este proceso y de cuyas
variaciones depender la rigidez de los geles.
Uno de los usos ms extendidos de las protenas de Ja clara es la formacin de
espumas, que se logra tras la desnaturalizacin de los polipptidos y la
formacin de una interfase aire/liquido relativamente estable propia de este
estado de dispersin.
La ovoalbmina es responsable de la cantidad de espuma producida, mientras
que la ovomucina acta como su agente estabilizador; ambas tracciones pierden
estas caractersticas cuando se contaminan con los lpidos de la yema.
Cuando se calienta la espuma el aire se hincha y la estructura se mantiene si las
protenas no han sufrido dao. Es frecuente el uso de preparaciones de huevo o
protenas deshidratadas como ingredientes, y para prevenir el dao que se puede
generar por reacciones de Maillard.
Antes de la deshidratacin de la clara se realiza un tratamiento con la glucosa
oxidasa para eliminar la glucosa.
Protena de la carne.

La carne es un medio muy til y eficiente de abasto de protena, puesto que animales y
humanos comparten muchas necesidades nutrimentales y fisiolgicas.
Ver el cuadro 3.19 y La figura 3.52 pgina 188 y 189.
Explicacin: En la figura 3.52 se esquematiza a los msculos, compuestos de una
estructura ordenada de fascculos, fibras, fibrillas y filamentos, rodeadas de tejido
conjuntivo denominado endomisio. Los fascculos agrupan varias fibras, que
corresponden a las unidades celulares: son multinucleadas y extremadamente largas en
proporcin a su dimetro y sufren cambios tras la muerte del animal. En los msculos
esquelticos es posible distinguir estras, separadas por una distancia que corresponde a
la longitud del sarcmero, propiedad tecnolgica importante pues por lo general las
pequeas corresponden a carne dura.
Puntos:
Los tipos de protena presentes se han clasificado en tres grandes grupos, de acuerdo
con su funcin biolgica y su solubilidad:
protenas contrctiles o miofibrilares.
protenas sarcoplsmicas o solubles.

 protenas del estroma o insolubles.

En el cuadro 3.20 se muestran las concentraciones de estas protenas en orden
descendente, de acuerdo con su abundancia. Pgina 3.20.

a) Protenas contrctiles o miofibrilares.

Son las que conforman estructuralmente el tejido muscular y, adems, las que
transforman la energa qumica en mecnica durante la contraccin y relajacin
de los distintos msculos.
Son solubles en soluciones salinas concentradas.
De entre ellas, la miosina se caracteriza por tener una estructura helicoidal con
55% de -hlice, integrada por dos cadenas fibrosas rgidas semejantes
enrolladas entre s, que terminan en una doble cabeza, constituida a su vez por
cuatro cadenas polipeptidicas.
Su peso molecular es de 480 000, es rica en lisina y en cido glutmico.
La actina presenta dos fracciones: la G (actina globular) y la F (actina fibrosa).
La G: tiene un peso molecular de 46 000 Dalton y consta de 450 aminocidos,
aproximadamente.
la actina F se produce por la polimerizacin de la fraccin G en presencia de
magnesio y se combina con la miosina para formar la actomiosina.
b) Protenas sarcoplsmicas o solubles.
Tambin se conocen con el nombre genrico de miogeno.
Son principalmente globulinas y albminas.
Se caracterizan por ser buenos agentes emulsificantes y retener una gran
cantidad de agua, lo que evita prdidas de humedad durante el proceso de
coccin de los distintos productos crnicos.
Tienen la capacidad de coagular y formar geles cuya textura es muy deseable en
diversos alimentos.
c) Protenas del estroma o insolubles.
conforman el tejido conectivo fuerte de los tendones, la piel, el hueso y las capas
ms rgidas que envuelven y soportan los msculos como el endomisio, el
perimisio y el epimisio.
La protena ms importante es el colgeno.
la protena ms abundante en un vertebrado.
Est constituido por diversas fracciones: contiene 33% de glicina, 12% de
prolina, 11% de alanina y 10% de hidroxiprolina, es deficiente en aminocidos
indispensables, principalmente lisina y triptfano.
El colgeno insoluble es factor definitivo de la dureza de la carne.
Cuando se hidroliza se produce el ablandamiento de este producto, muy deseable
para su consumo. Para este efecto, se han usado diversas enzimas proteolticas

como la bromelina, la ficina y la papana, de las cuales la tercera es la ms

comercial y la ms econmica; sin embargo, como su accin se ejerce
bsicamente sobre las protenas miofibrilares actina y miosina, una actividad
intensa puede provocar cambios indeseables.
Existen enzimas colagenasas provenientes de microorganismos como
Clostridium histolyticum, que tienen un potencial para el ablandamiento.
La suavidad de la carne es una sensacin que se debe bsicamente a factores
fsicos y bioqumicos de las protenas miofibrilares (del tejido muscular) y la
colgena (del tejido conectivo).
Una metodologa que se ha empleado recientemente consiste en acentuar Ja
sensacin de frescura, suavidad y jugosidad de la carne mediante la inmersin en
salmueras, que incrementaran el volumen hasta en 12% y que contienen sal,
fosfatos y algunos otros ingredientes de sabor.
En este proceso, son las protenas miofibrilares las que tienen un papel
fundamental en la unin del agua que conferir las propiedades deseadas; el
fenmeno es promovido por la interaccin con fosfatos, en especial el
pirofosfato.
Gelatina.

La gelatina es una protena derivada de la hidrlisis selectiva del colgeno, el

componente orgnico ms abundante en huesos y piel de mamferos, que tiene
aplicaciones en alimentos, farmacia y adhesivos para lo que se requieren
diferentes grados de calidad y pureza.
Se puede elaborar a partir de restos de pollo, o de ganado bovino o porcino.
La gelatina es una protena compleja, es decir, un polmero compuesto de
aminocidos.
Como sucede con los polisacridos, el grado de polimerizacin, la naturaleza de
los monmeros y la secuencia en la cadena proteica determinan sus propiedades
generales.
Al ser protena en estado puro, sa es su mayor propiedad nutritiva: protena
(84-90%), sales minerales (1-2%) y agua (el resto). La gelatina se utiliza en la
fabricacin de alimentos para el enriquecimiento protenico, para la reduccin de
hidratos de carbono y como sustancia portadora de vitaminas.
La gelatina es una mezcla de pptidos y protenas producida por hidrlisis
parcial del colgeno extrado de la piel, el hueso hervido y molido, las pezuas,
huesos, tendones, rganos y vsceras de ganado vacuno, porcino, equino y
avcola.
El paso de colgeno insoluble a gelatina soluble constituye la transformacin
esencial de su elaboracin industrial. El proceso puede dar diferentes gelatinas
dependiendo de las rupturas en las uniones intermoleculares.
Hay dos procesos de produccin: el cido y el bsico.
En el cido se tratan huesos y piel en una solucin cida diluida por un periodo
predeterminado; se lava con agua fra y se genera un producto con un punto
isoelctrico de 6-9.
En el proceso alcalino o bsico, los huesos desmineralizados se suspenden en
una solucin de sosa por un periodo de 60 das, en tanto las pieles se remojan
por periodos menores. Peridicamente se cambia la solucin de remojo y al final

se lava por completo para eliminar toda la sosa residual. El punto isoelctrico del
producto est entre 4.8 y 5.2.

Protenas de pescado: surimi, hidrolizados de pescado.

El contenido de protenas de los peces es muy variable; va de 12 a 23% (base

hmeda) y estn distribuidas como sigue: de 70 a 80% son globulinas, de 10 a
20% albminas y de 2 a 4% queratinas y colgena.
La cantidad de tejido conectivo es muy baja, comparada con la que se encuentra
en la carne, razn por la cual el pescado es ms fcil de cocinar y de consumir.
Adems del consumo directo de las especies de alto valor comercial como el
camarn, las pesqueras atrapan la llamada fauna de acompaamiento, que por
no tener un buen valor comercial se procesa para aprovecharla en forma de
harinas, que ciertamente presenta un buen valor nutrimental.
Su produccin se ha generalizado, debido a que facilita la formacin de geles y
ha dado lugar a una amplia gama de productos imitacin de angulas y
camarones, aptos para consumo humano.
los rendimientos de extraccin. Estas protenas recuperadas se pueden someter al
proceso de elaboracin de surimi tras la adicin de sal (2%), enfriamiento y
moldeado, y en algunas especies se alcanzan rendimientos de casi 40%. Al llevar
la preparacin al punto isoelctrico y precipitar, se libera casi el 100% de las
protenas, cuya funcionalidad debe ser mejorada.
Ver figura 3.53 Proceso convencional para la obtencin de Surim. Pgina 193.

Protenas Lcteas.

Composicin y propiedades fisicoqumicas:

La leche de bovino, su nivel de protenas est entre 3 y 3.5%, de acuerdo con la
raza y alimentacin del ganado productor.
- Las protenas lcteas se agrupan en dos grandes conjuntos:
Las casenas (80%) y las protenas del suero (20%).
Observar la figura de clasificacin de las protenas de leche de bovino y algunas de sus
propiedades.
La formacin de pelculas comestibles y biodegradables basadas en protenas
lcteas contribuira a utilizar los residuos generados por la industria lctea, y a
disminuir la cantidad de envases sintticos. Se han elaborado preparaciones con
caseinatos y con protenas de suero que compiten con otros elaborados con
protenas vegetales.
El suero de leche se queda cuando la leche se coagula durante el proceso de
produccin de queso, y contiene todo lo que es soluble de la leche despus de
que el pH se reduce a 4,6 durante el proceso de coagulacin. Se trata de una
solucin al 5% de lactosa en agua, con algunos minerales y lactoalbmina. La
grasa se elimina y luego es procesado para consumo humano.

El procesamiento puede realizarse mediante secado simple, o el contenido de

protena se puede aumentar mediante la eliminacin de lpidos y otros materiales
no proteicos. Por ejemplo, el secado por pulverizacin despus de la filtracin
por membrana separa las protenas de suero de leche.
Ver figura 5.54 pgina 195.

Protena Vegetales.

Las protenas vegetales se obtienen, sobre todo, de semillas de leguminosas,

cereales, oleaginosas y, en baja proporcin, de hojas verdes (cuadro 3.22) pgina
196.
La funcin biolgica en el grano de las principales protenas vegetales que se
explotan de manera comercial es formar parte del endospermo de la semilla, que
proporciona los nutrimentos necesarios para la germinacin y el desarrollo de la
planta, procesos durante los cuales se modifican los niveles de las diferentes
protenas.
Ver cuadro 3.22 pgina 197.
-

Protenas de cereales:

Los cereales de mayor consumo son: trigo, avena, sorgo, cebada, maz, arroz,
mijo y centeno.
Las protenas de reserva ms abundantes en los cereales se denominan
glutelinas, con una proporcin aproximada del 12%, y en menor cantidad existen
las albminas y globulinas, que slo representan aproximadamente 15% del
total, y cuyo peso molecular promedio es de 12 000 Da.
Los cereales, particularmente los provenientes del grano entero y que se
conocen como integrales, adems de las protenas, poseen una amplia gama de
nutrimentos de inters: fibra, antioxidantes fenlicos, almidones, etctera.
-

Trigo:

Este cereal se usa sobre todo en panificacin, donde se involucra una

fermentacin para obtener el esponjamiento de la masa, caracterstica que slo el
centeno comparte parcialmente con el oigo; los dems cereales no la tienen.
Las gliadinas, que son solubles en etanol al 70% representan 50% del total de las
protenas; son heterogneas dado que contienen 40-60 polmeros, que por
electroforesis se han dividido en cuatro grupos (, , y w), en una proporcin
de 15, 30, 30 y 25%, respectivamente.
Son insolubles en soluciones salinas neutras y en etanol al 70%, solubles o
dispersarles en cidos y en bases dbiles; al hidratarse producen una masa muy
tenaz, elstica y cohesiva.
El gluten en su conjunto tiene una composicin de aminocidos de
aproximadamente 6% ionizables, 45% polares y 49% apolares; se caracteriza

por su elevado contenido de prolina y de glutamina (14 y 37%, respectivamente,

del total de aminocidos).
Las albminas y las globulinas del trigo desempean un papel importante en la
formacin de la costra del pan, debido a que favorecen las reacciones de
oscurecimiento no enzimtico responsables del color y el aroma tpicos de estos
productos. Cabe indicar que tanto las gliadinas como las gluteninas contienen
una cantidad muy baja de lisina, dado que 85% de este aminocido se localiza en
las albminas y las globulinas.
Las protenas del gluten pueden causar en algunas personas la llamada
enfermedad celiaca, que se caracteriza por una mala absorcin intestinal que
acarrea problemas nutrimentales.
Protenas del maz.
El maz es deficiente en lisina y en triptfano y la relacin de concentraciones de
leucina/isoleucina es muy elevada. Estos factores, aunados a su estructura
terciaria rgida, hacen que su calidad nutrimental sea reducida.
el maz se somete a un proceso llamado nixtamalizacin. Se puede observar en
el cuadro 3.25 cambios en la composicin durante la nixtamalizacin.
Proceso de nixtamalizacin:
En su forma tradicional, primero se hierve el maz en agua en una proporcin de 1:3
(peso: volumen) a la que se ha aadido 1-3% de cal, con lo cual se alcanza un pH que
vara de 11-13. El tiempo de cocimiento, que flucta entre 20 y 40 minutos, depende de
las variedades de maz, pues las de endospermo suave requieren menos tiempo que las
de endospermo duro. La dureza del grano est dada por la composicin y grosor del
pericarpio, y de Ja relacin de concentracin de amilosa y amilopectina. Despus de
este corto periodo de ebullicin, se deja reposar de 10 a 14 horas. El agua de coccin,
llamada nejayote, se elimina y despus el maz se lava con agua para eliminar el exceso
de lcali, con el propsito de mejorar el sabor de la tortilla, que de otra forma sera
alcalino. El nejayote es un contaminante importante por su alta demanda biolgica de
oxgeno y su pH de aproximadamente 8.5.