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INSTITUTO UNIVERSITARIO DE TECNOLOGA

JUAN PABLO PREZ ALFONZO


IUTEPAL
EXTENSIN PUERTO LA CRUZ

Profesor:

Bachiller:

Puerto La Cruz, Noviembre de 2015.

NDICE

Pg.
Introduccin -------------------------------------------------------------

Desarrollo: La Bioqumica.
1. Importancia del estudio de la bioqumica -------------2. Importancia de la bioqumica como herramienta

para la comprensin del proceso biolgico -----------3. Analizar la composicin de las clulas vivas ---------4. Describir las principales funciones qumicas de los

4-6
6-7

componentes orgnicos -----------------------------------5. Qu son los Aminocidos? Cul es su

7-10

estructura? ---------------------------------------------------Caractersticas y propiedades de los Aminocidos -Clasificacin de los Aminocidos -----------------------Qu es un enlace Peptdico? ---------------------------Describir la estructura primaria, secundaria,

10-11
11
12-15
15-16

terciaria y cuaternaria de las protenas ----------------10. Clasificacin de las protenas, funcin e importancia

16-17
17-20

Conclusin --------------------------------------------------------------

21

Bibliografa -------------------------------------------------------------

22

6.
7.
8.
9.

INTRODUCCIN

La bioqumica estudia la base molecular de la vida. En los


procesos vitales interaccionan un gran nmero de substancias de
alto peso molecular o macromolculas con compuestos de menor

tamao, dando por resultado un nmero muy grande de reacciones


coordinadas que producen la energa que necesita la clula para
vivir, la sntesis de todos los componentes de los organismos vivos y
la reproduccin celular.
Actualmente se conoce a detalle la estructura tridimensional
de las macromolculas de mayor importancia biolgica, los cidos
nucledos y las protenas, lo que ha permitido entender a nivel
molecular sus funciones biolgicas.
Gracias al conocimiento de la estructura de los cidos
nucledos, se esclarecieron los mecanismos de transmisin de la
informacin gentica de generacin a generacin, y tambin los
mecanismos de expresin de esa informacin, la cual determina las
propiedades y funciones de las clulas, los tejidos, los rganos y los
organismos completos.

1. Importancia del estudio de la bioqumica.


La bioqumica es la ciencia que estudia los componentes
qumicos

de

los

seres

vivos,

especialmente

las

protenas,

carbohidratos, lpidos y cidos nucledos, adems de otras pequeas


molculas presentes en las clulas. La bioqumica se basa en el

concepto de que todo ser vivo contiene carbono y en general las


molculas biolgicas estn compuestas principalmente de carbono,
hidrgeno, oxgeno, nitrgeno, fsforo y azufre. Es la ciencia que
estudia la mismsima base de la vida: las molculas que componen
las clulas y los tejidos, que catalizan las reacciones qumicas de la
digestin, la fotosntesis y la inmunidad, entre otras.
La importancia de la bioqumica se hace patente incluso antes;
en los programas de educacin media y media superior, se incluyen
temas que versan precisamente sobre principios bsicos de esta
importante rama de la Biologa. Adems en este el Siglo de la
Bioingeniera y la Biomedicina, los conocimientos necesarios sobre
la Bioqumica son fundamentales para emprender los conocimientos
que nos depara el futuro.
La bioqumica es importante en las tecnologas emergentes ya
que por medio de ella esas tecnologas pueden tener un sper
avance y expandirse ms en toda la ciencia y a la vez las
tecnologas emergentes son importantes en la bioqumica por que le
brinda nuevos mtodos para el avance de dicha ciencia.
2. Importancia de la bioqumica como herramienta para la
comprensin del proceso biolgico.
Por ser la bioqumica la ciencia que explica las bases
moleculares de la vida, resulta fcil comprender cmo los logros y
avances de aquella, repercuten en las dems ciencias biolgicas.
Puede por tanto decirse que todos los descubrimientos, todo el
progreso cientfico alcanzado por la bioqumica, ha implicado un
aporte a las otras ramas dela biologa, y en la medida que aquella se
desarrollaba impulsaba el progreso de ciencias afines.

La bioqumica ha aportado elementos importantes de apoyo a la


teora evolucionista, como son: la similitud estructural de molculas
que desempean las mismas funciones en especies distintas, la
universalidad del cdigo gentico y la existencia de numerosas vas
metablicas semejantes en distintos organismos, por slo citar
algunos.
La bioqumica, se constituye el pilar fundamental para el
desarrollo de la medicina, sus propias especialidades y las
relacionadas con ella como la Enfermera, Odontologa, ptica,
Fisioterapia y Podologa.
La Bioqumica se basa en la Qumica orgnica, es decir, en el
hecho de que todo ser vivo contiene carbono y, en general, las
molculas biolgicas estn compuestas principalmente de carbono,
hidrgeno, oxgeno, nitrgeno, fsforo y azufre. Es decir, la
Bioqumica es la ciencia que estudia la mismsima base de la vida:
las molculas que componen clulas y tejidos, y que catalizan las
reacciones qumicas de la digestin, fotosntesis y respiracin, entre
otras.
Actualmente, la Bioqumica se encuentra ante continuos
descubrimientos y hechos cientficos. La definicin del genoma
humano, la clonacin de genes para la regulacin de enfermedades
terminales tales como el cncer, el entendimiento del funcionamiento
del virus del SIDA para poder combatirlo, la preparacin de nuevas
drogas para erradicar infecciones bacteriales como el ntrax, el
desarrollo de armas biolgicas para la defensa nacional, la
revolucionaria industria de perfumes y cosmticos, el desarrollo de
alimentos resistentes a hongos e insectos, y muchos otros temas
que se reportan constantemente en las noticias, peridicos y revistas

del mundo entero, son algunos de los temas en los que actualmente
se encuentra involucrada esta ciencia.
La bioqumica dirige su objetivo a la explicacin de los procesos
vivos al nivel molecular; la qumica ambiental cuyos contornos se
prefiguran aparece relacionada con la influencia de los agentes
qumicos, naturales o artificiales, en la biosfera.
3. Analizar la composicin de las clulas vivas.
El agua, los iones inorgnicos y las molculas orgnicas
pequeas constituyen aproximadamente el 75-85% del peso de la
materia viva. De todas estas molculas, el agua es de lejos la ms
abundante. El resto est compuesto por molculas ms grandes,
denominadas

macromolculas,

que

son

las

protenas,

polisacridos, lpidos y cidos nucledos.


Las clulas contienen cuatro tipos principales de molculas
orgnicas pequeas: azcares, cidos grasos, nucletidos y
aminocidos. Se las puede encontrar libres en el citoplasma o dentro
de alguna organela, vescula o membrana, donde participan de
diferentes

procesos.

Algunas

pueden

ser

transformadas

en

molculas ms pequeas an, con el fin de que la clula obtenga la


energa necesaria para sus funciones. Adems, la mayor parte de
estas molculas pequeas son usadas como ladrillos (monmeros)
para construir enormes macromolculas (polmeros): las protenas,
cidos nucledos, lpidos y polisacridos.
Las macromolculas, y en particular las protenas y los cidos
nucledos, son los componentes ms interesantes y caractersticos
de los sistemas vivientes.

4. Describir las principales funciones qumicas de los


componentes orgnicos.

Funciones qumicas: hidrocarburos


Los hidrocarburos son compuestos orgnicos formados

nicamente por tomos de carbono e hidrgeno. Nomenclarlos es


muy sencillo, solo es necesario tener en cuenta dos cosas:
o El nmero de carbonos que posea el compuesto: este
determina el prefijo.
1 carbono = met-2 carbonos = et-3 carbonos = pro-4 carbonos = but5 carbonos = pent-6 carbonos = hex-7 carbonos = hept-8 carbonos =
oct-9 carbonos = non-10 carbonos = deco El tipo de enlaces: determina el sufijo.
Simple = -ano (proviene del grupo de compuestos ALCANOS)
Doble = -eno (proviene del grupo de compuestos ALQUENOS)
Triple = -ino (proviene del grupo de compuestos ALQUINOS)
Por otro lado, algunos hidrocarburos poseen en su estructura
unos

anillos

aromticos,

de

donde

proviene

su

nombre

(hidrocarburos aromaticos).

Funciones qumicas: Haluros

Los Haluros de Alquilo son compuestos en los que por lo menos


un tomo de halgeno reemplaza un tomo de hidrgeno en un
hidrocarburo. Estos compuestos se clasifican en:
o Primarios, secundarios o terciarios dependiendo de la
posicin del carbono al que esta unido el halgeno (si el
carbono al que esta unido el halgeno esta unido a un solo
carbono, el Haluro ser primario; y as sucesivamente).

Funciones qumicas: Alcoholes


Estos compuestos orgnicos tienen el grupo hidrxilo (-OH) en

su estructura. Los alcoholes son compuestos muy polares gracias a


la presencia del hidrxilo, y por ello sirven en la industria como
disolventes y combustibles.
o Nomenclatura: Los Alcoholes se clasifican en primarios,
secundarios

terciarios,

como

los

Haluros.

Para

determinar los sufijos, miramos la cantidad de grupos OH


(-diol, -triol,...) La manera comn de nomenclarlos si
provienen de un Alcano, es anteponer la palabra alcohol y
reemplazar el sufijo -ano por -lico.

Funciones qumicas: teres


Los teres son compuestos orgnicos caractersticos por la

unin de tomos de carbono a un tomo de oxgeno. Estos


compuestos suelen ser bastante estables, no reaccionan fcilmente,
y es difcil que se rompa el enlace carbono-oxgeno. Tambin
presentan una alta hidrofobicidad, y no tienden a ser hidrolizados.

Funciones qumicas: Aldehdos y Cetonas

En estas funciones qumicas, un tomo de oxgeno est unido a


un tomo de carbono mediante un enlace doble. La diferencia entre
ambas es que en los Aldehdos el carbono central est unido a solo
un tomo de carbono y a un hidrgeno adems del oxgeno,
mientras que en las Cetonas el carbono central est unido a dos
tomos de carbono.
o Nomenclatura para los ALDEHDOS: se nombran como
los alcoholes de los que fueron oxidados, solo que se
cambia la terminacin -ol por -al.
o Nomenclatura para las CETONAS: se toma en cuenta el
nmero de tomos de carbono como y se usa la
terminacin -ona.

Funciones qumicas: cidos Carboxlicos


En este grupo de compuestos, se encuentran enlazados un

oxgeno al carbono mediante un doble enlace, y un grupo -OH. Al


igual que los Aldehdos y Cetonas, los cidos Carboxlicos son muy
polares y mucho ms solubles en agua que los Hidrocarburos
comparables.
Hay tres derivados importantes del cido Carboxlico:
o Carbonilo (un tomo de carbono unido con un doble enlace a
uno de oxgeno) + cloro.
o Esteres: carbonilo + oxgeno unido a una cadena alqulica.
o Amidas: carbonilo + NH2.
Funciones qumicas: Nitrilos

El grupo funcional de los Nitrilos es el grupo ciano (-CN), el cual


est unido por un triple enlace. Se nombran aadiendo el sufijo
-nitrilo al nombre de la cadena principal.
5. Qu son los Aminocidos? Cul es su estructura?
El cuerpo humano se compone en un 20 por ciento de protenas.
Las protenas juegan en casi todos los procesos biolgicos un papel
clave. Los aminocidos son la base de las de las protenas.
Dado que gran parte de nuestras clulas, msculos y tejidos
estn compuestos por aminocidos, stos forman parte de
numerosas

funciones

importantes

en

nuestro

cuerpo:

los

aminocidos confieren a la clula no slo su estructura, sino que


tambin son responsables del transporte y el almacenamiento de
toda clase de nutrientes de vital importancia. Los aminocidos
influyen en las funciones de rganos, glndulas, tendones o arterias.
Son esenciales en la curacin de heridas y reparacin de tejidos,
especialmente msculos, huesos, piel y cabello, as como en la
eliminacin de los impactos negativos que se asocian a trastornos
metablicos de todo tipo.

Estructura primaria: Esta estructura consiste en una cadena


de las unidades fundamentales de las protenas, los
aminocidos.

Estructura secundaria: Cuando los aminocidos de la


misma cadena interactan a travs de puentes de hidrgeno

formando determinadas estructuras.


Estructura terciaria: Son diferentes atracciones entre
estructuras secundarias, que conforman una estructura
plegada y compacta.

10

Estructura cuaternaria: Es cuando varias cadenas de


aminocidos

con

sus

estructuras

se

unen

mediante

atracciones o enlaces.

6. Caractersticas y propiedades de los Aminocidos.

Son la nica fuente que posee el ser humano para el

aprovechamiento del nitrgeno.


Todos los aminocidos estn formados por un carbono, un
hidrogeno, un oxgeno y un azufre.
Los aminocidos poseen tres propiedades esenciales, las

cuales son:

cido-bsicas: Comportamiento del aminocido cuando se


ioniza, es decir, cuando el aminocido adquiere cualquiera de
las siguientes dos caractersticas, comportamiento

como

base o como cido, adems presenta una carga neta cero.

pticas: Los aminocidos logran desviar el plano de


polarizacin, en el cual interviene un rayo de luz que atraviesa
la luz polarizada.

Qumicas: La descarboxilacin afecta al grupo carboxilo, la


desaminacin afecta al grupo amino y tambin se afecta al
grupo R.

7. Clasificacin de los Aminocidos.


Aunque la mayora de los AA presentes en la Naturaleza se
encuentran formando parte de las protenas, hay algunos que
pueden desempear otras funciones. Hay, por tanto, dos grupos de
AA, Aminocidos proteicos y Aminocidos no proteicos.

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Aminocidos proteicos:

o Aminocidos codificables o universales, que permanecen


como tal en las protenas.
o Aminocidos modificados o particulares, que son el
resultado de diversas modificaciones qumicas posteriores a
la sntesis de protenas.
Los Aminocidos proteicos codificables son:
Alanina (Ala, A), Cistena (Cys, C), Asprtico (Asp, D), Glutmico
(Glu, E), Fenilalanina (Phe, F), Glicina (Gly, G), Histidina (His, H),
Isoleucina (Ile, I), Lisina (Lys, K), Leucina (Leu, L), Metionina (Met,
M), Asparragina (Asn, N), Prolina (Pro, P), Glutamina (Gln, Q),
Arginina (Arg, R), Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Valina (Val, V),
Triptfano (Trp, W), Tirosina (Tyr, Y).
La mitad pueden ser sintetizados por el hombre, pero el resto no,
y por lo tanto deben ser suministrados en la dieta, son los
Aminocidos esenciales.
Los Aminocidos proteicos se pueden clasificar en funcin de; la
naturaleza y propiedades de la cadena lateral R y la polaridad de la
cadena lateral R.

Aminocidos esenciales:
Son esenciales: Arg, Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Thr, Met y Lys.

Adems, en recin nacidos el AA His es esencial porque su


organismo todava no ha madurado lo suficiente como para poder
sintetizarlo.

12

Las personas vegetarianas pueden tener problemas para


obtener

alguno

de

estos AA en

cantidad

suficiente.

Para

solucionarlo, suelen optar por consumir huevos y leche (dieta


ovolactovegetariana) o pueden tomar los AA deficitarios en forma de
pastillas, como suplemento nutricional.
Clasificacin de los aminocidos en funcin de su cadena
lateral:
o
o
o
o
o
o
o

Neutros o Alifticos
Aromticos
Hidroximinoacidos
Tioaminocidos
Iminocidos
Dicarboxlicos y sus Amidas
Dibsicos

Aminocidos proteicos modificables:


Una vez que los AA codificables han sido incorporados a las

protenas, pueden sufrir ciertas transformaciones que dan lugar a los


AA modificados o particulares. Entre las modificaciones ms
frecuentes destacan:
o Hidroxilacin: Ejemplos tpicos son la 4-hidroxiprolina o la
5-hidroxilisina,

que

se

encuentran

en

proporcin

importante en el colgeno. Estos AA se incorporan a la


protena como P o como K, y son posteriormente
hidroxilados.
o Carboxilacin: El E, por carboxilacin post-sinttica se
convierte en cido g-carboxiglutmico.
o Adicin de Iodo: En la tiroglobulina (una protena del
tiroides), la Y sufre diversas reacciones de iodacin y

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condensacin que originan AA como la monoiodotirosina,


diiodotirosina, la triiodotirosina o la liotirosina.
o Fosforilacin: La actividad de muchas protenas se puede
modificar mediante reacciones de fosforilacin (catalizadas
por las enzimas quinasas) o desfosforilacin (catalizadas
por las enzimas fosfatasas). Los residuos que se suelen
fosforilar son la serina y la tirosina.
o Glicosilacin: Las glicoprotenas son protenas unidas a
cadenas de oligosacrido. stas se unen mediante un
enlace O-glicosdico a un residuo de serina o treonina o
mediante un enlace N-glicosdico a un residuo de
asparagina.
o Condensacin: La cistina es el resultado de la unin de
dos C por medio de un puente disulfuro (-S-S-).

Aminocidos no proteicos:
Algunos intermediarios metablicos, as como ciertos

neurotransmisores, tienen estructura de aminocido aunque no


aparecen en las protenas. Son los llamados aminocidos no
proteicos. As, tenemos la Ornitina y la Citrulina, intermediarios del
ciclo

de

la

urea;

as

como

Homocistena

Homoserina,

intermediarios de distintos procesos metablicos.


Tenemos asimismo la DOPA (dihidroxifenilalanina), precursor
metablico de la sntesis de catecolaminas, hormonas tiroideas y
melanina.

14

Se conocen tambin entre las biomolculas los llamados waminocidos (omega-aminocidos), en los que el grupo amino
sustituye al ltimo carbono en lugar de sustituir al carbono alfa-. Por
ejemplo, la b-Alanina y el g-Aminobutirato (GABA), importante
neutransmisor inhibitorio del sistema nervioso central.
Todos ellos se presentan como la forma inica ms abundante a
pH.
8. Qu es un enlace Peptdico?
El enlace peptdico es un enlace entre el grupo amino (NH2) de
un aminocido y el grupo carboxilo (COOH) de otro aminocido.
Los pptidos y las protenas estn formados por la unin de
aminocidos mediante enlaces peptdicos. El enlace peptdico
implica la prdida de una molcula de agua y la formacin de un
enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida
sustituido.
Para nombrar el pptido se empieza por el NH2 terminal por
acuerdo. Si el primer aminocido de nuestro pptido fuera alanina y
el segundo serina tendramos el pptido alanil-serina.
9. Describir la estructura primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria de las protenas.
Son macromolculas formadas por cadenas lineales de
aminocidos, las protenas desempean un papel fundamental para
la vida y son las biomolculas ms verstiles y ms diversas. Son
imprescindibles para el crecimiento del organismo.

Estructura primaria: Viene determinada por la secuencia de


aminocidos en la cadena proteica, es decir, el nmero de

15

aminocidos presentes y el orden en el que estn enlazados.


La asociacin de varias cadenas polipeptidicas origina un
nivel

superior

de

organizacin,

la

llamada

estructura

cuaternaria. Conocer la estructura primaria no solo es


importante sino entender su funcin, sino tambin el estudio
de las enfermedades genticas, esta estructura es siempre
desde un grupo de amino-terminal hasta el carboxilo final.

Estructura secundaria: Es el plegamiento que la cadena


polipeptidica adopta gracias a la formacin de enlace de
hidrogeno entre los tomos que forman el enlace peptidico.
Los puentes de hidrogeno que se establecen entre los
estables. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces
de hidrogeno intracaternario formados entre el grupo-NH de
un enlace peptdico y el grupo-C=0 del cuarto aminocido.

Estructura

terciaria:

Representacin

de

la

estructura

tridimensional de la mioglobina, es el modo que la cadena


polipeptidica se pliega en el espacio. Esta se realiza de
manera que los aminocidos apolares se sitan hacia el
interior y los polares hacia el exterior. Adems estabiliza los
enlaces covalentes entre cys, puentes de hidrogeno entre
cadenas laterales.

Estructura cuartenaria: Afecta la disposicin de varias


cadenas polipeptidicas en el espacio. Comprende la gama de
protenas oligomericas. Es el nivel ms complejo la cual tiene
protenas complejas con las enzimas y anticuerpos esta
representa algunas protenas constituidas por ms de una
cadena polipeptidica y la que va a ser forma a las cadenas de
la estructura terciaria para formar una protena.

16

10. Clasificacin de las protenas, funcin e importancia.


Aunque en ocasiones se emplea una clasificacin basada en las
funciones de las protenas, con frecuencia se recurre a otros
criterios, como su composicin y complejidad, que permiten dividirlas
en dos grandes grupos:

Holoprotenas

protenas

simples.

Estn

formadas

nicamente por cadenas polipeptdicas, ya que en su


hidrlisis (descomposicin en subunidades) slo se obtienen
aminocidos.

Dicho

de

otra

forma:

estn

formadas

exclusivamente por aminocidos.

Heteroprotenas, protenas complejas o conjugadas.


Adems de las cadenas polipeptdicas, estn compuestas
tambin por una parte no proteica que se denomina grupo
prosttico.

Holoprotenas. Segn su estructura tridimensional, las


holoprotenas

se

(redondeadas,

con

normalmente

subdividen
un

solubles)

alto
y

en
grado

fibrilares

protenas
de

globulares

plegamiento

(lineales,

con

una

estructura terciaria menos compleja e insolubles).


Algunas protenas con estructura globular pueden adquirir
estructura fibrilar y hacerse insolubles. ste es el caso de la
transformacin de fibringeno en fibrina durante el proceso de la
coagulacin sangunea. Los filamentos de fibrina crean una red
donde los glbulos rojos quedan atrapados y forman el cogulo.
Entre las globulares destacan las siguientes:

17

o Albminas. Constituyen un grupo de protenas grandes,


que desempean funciones de transporte de otras
molculas o de reserva de aminocidos. Se pueden
diferenciar a su vez en lactoalbminas, ovoalbminas y
sero-albminas, segn se localicen en la leche, en la clara
de huevo o en el plasma sanguneo, respectivamente. Son
las protenas ms grandes, pudiendo llegar a alcanzar
masas moleculares de 1000 000. Como su nombre indica,
su forma globular es muy perfecta. Se incluyen en este
grupo algunas heteroprotenas, como la hemoglobina.
o Histonas. Poseen una masa molecular baja y contienen
una gran pro-porcin de aminocidos bsicos. Asociadas
al ADN, forman parte de la cromatina y desempean un
papel muy importante en los procesos de regulacin
gnica,
Las protenas fibrilares realizan generalmente funciones
estructurales. Se incluyen en este grupo algunas protenas muy
conocidas:
o Queratina. Presente en las clulas de la epidermis de la
piel y en estructuras cutneas como pelos, plumas, uas y
escamas, es una protena rica en el aminocido cistena.
o Colgeno. Su resistencia al estiramiento justifica su
presencia en los tejidos conjuntivo, cartilaginoso y seo.
Posee una estructura secundaria caracterstica compuesta
por tres cadenas trenzadas.
o Miosina. Esta protena participa activamente en la
contraccin de los msculos.

18

o Elastina. Como su nombre indica, posee una gran


elasticidad que le permite recuperar su forma tras la
aplicacin de una fuerza. Debido a esta propiedad, la
elastina

se

encuentra

en

rganos

sometidos

deformaciones reversibles, como los pulmones, las


arterias o la dermis de la piel.

Heteroprotenas. Segn la naturaleza del grupo prosttico,


las

heteroprotenas

glucoprotenas,

se

clasifican

lipoprotenas,

en

fosfoprotenas,

cromoprotenas

nucleoprotenas.
Fosfoprotenas. Su grupo prosttico es el cido ortofosfrico.
Ejemplos de fosfoprotenas son la vitelina, presente en la
yema de huevo, y la casena, abundante en la leche y
protena principal del queso.

Glucoprotenas. Su grupo prosttico est formado por un


glcido. Se encuentran en las membranas celulares, donde
desempean una funcin antignica. Las gammaglobulinas
con funcin de anticuerpos son, as mismo, glucoprotenas.
Tambin se incluyen en este grupo el mucus protector de los
aparatos respiratorio y digestivo, algunas hormonas y el
lquido sinovial presente en las articulaciones.

Lipoprotenas. Su grupo prosttico es un lpido. Aparecen en


las paredes bacterianas y en el plasma sanguneo, donde
sirven como transportadores de grasas y colesterol.

Cromoprotenas. Tienen como grupo prosttico una molcula


compleja que posee dobles enlaces conjugados, lo que les
confiere

color.

Hemoglobina,

porfirina,

hemocianina,

citocromos, pertenecen a este grupo.

19

Nucleoprotenas. Su grupo prosttico est formado por


cidos

nucledos.

Las

nucleoprotenas

constituyen

la

cromatina y los cromosomas.

CONCLUSIN

La bioqumica estudia la composicin de los seres vivos, adems


de molculas y tomos. Con la bioqumica se puede describir
distintas formas sitio y composiciones. La bioqumica es bsica para
los organismos transgnicos y alimentos y dems cosas.
Los estudios bioqumicos han permitido avances en el
tratamiento de muchas enfermedades metablicas, y en conocer
ms sobre el genoma humano. As como en el campo de la
medicina, tambin se aplica en la odontologa, agricultura, prctica
forense, antropologa, ciencias ambientales, entre otros.
Actualmente se considera que todas las formas de vida
descienden de un nico ancestro protobitico, lo cual explicara por
qu todos los seres vivos tienen una bioqumica similar. An cuando
algunas caractersticas pueden ser arbitrariamente diferentes (como
el cdigo gentico o el significado de los codones o, la funcin
realizada por varias biomolculas), es un hecho irrefutable que todos
los organismos marinos y terrestres demuestran tener ciertos

20

patrones constantes a travs de todos los niveles de organizacin,


desde familias y tipos a reinos y clases.
La Bioqumica, en simples palabras, es la qumica de la vida.

BIBLIOGRAFA

Sitios Web Visitados:

http://theraul89.blogspot.com/2011/06/cual-es-la-importancia-

de-la-bioquimica.html
http://es.slideshare.net/AnitaConde94/importancia-de-la-

bioquimica-y-sus-relaciones-con-otras-cien
http://es.slideshare.net/issy_15sept/importancia-de-la-

bioquimica-y-su-relacion-con
http://www.argenbio.org/index.php?

action=novedades&note=167
http://qo11.blogspot.com
http://www.definicionabc.com/salud/aminoacidos.php

21

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