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Viso geral
As enzimas so, em sua maioria, protenas (algumas so formadas por RNA, as ribozimas) especializadas em
catalisar reaes qumicas em que compostos reagentes (substratos) se tornam produtos. As enzimas
ajudam essas reaes a acontecerem acelerando seu processo, diminuindo a energia de ativao
necessria para que ocorram, mas no deslocam equilbrio qumico da reao. As enzimas, no entanto, no
catalisam qualquer reao, cada enzima especfica para uma ou duas reaes e s catalisa essa(s)
reao(es). Existem 6 classes de enzimas e cada classe catalisa um tipo de reao.
Importncia
As enzimas so polmeros biolgicos que catalisam as reaes qumicas que possibilitam a vida tal como a
conhecemos. A presena e a manuteno de um conjunto completo e equilibrado de enzimas so essenciais
para degradar os nutrientes que fornecem energia e componentes estruturais. Os dficits da quantidade ou
da atividade cataltica das enzimas essenciais podem ser consequncia de defeitos genticos, carncia
nutricional ou toxinas. Mutaes genticas ou infeces por patgenos podem resultar em enzimas
defeituosas. A determinao da atividade enzimtica no plasma sanguneo, nas hemcias ou nas amostras de
tecidos importante no diagnstico de certas enfermidades. Muitos medicamentos agem por interao com
enzimas, inibindo-as ou aumentando sua atividade, pelo uso dos seus stios de ligao (stio ativo).
Coenzimas:
Cofatores:
Cofatores so ons inorgnicos como Mg2+, Fe2+, Mn2+, Zn2+. Assim como as coenzimas, so
carreadores transitrios e, assim, ligam-se de forma dissocivel enzima ou ao substrato. O corpo da
enzima, sem o cofator, chamado de apoenzima. O complexo Cofator + Apoenzima chamado
Holoenzima.
Grupos Prostticos:
pH:
A maioria das reaes enzimticas envolve catlise cido/base e, assim, sua atividade afetada por
variaes no pH. Como a estrutura geral da protena importante na atividade cataltica, se uma carga no pH
alterar a conformao geral da protena, a atividade enzimtica tambm ser alterada.
Concentrao do substrato:
Enzimas de Michaelis-Menten
As enzimas que seguem o comportamento descrito por Leonor Michaelis e Maud Menten so chamadas
Enzimas de Michaelis-Menten.
A constante de Michaelis Km corresponde concentrao de substrato na
qual a velocidade de ao da enzima igual metade da Vmx da enzima.
Enzimas Alostricas
Algumas enzimas sofrem ao de outras molculas, que no so seu(s) substrato(s). Essas molculas so
chamadas de reguladores (efetores) e podem tanto aumentar (ativar) ou diminuir (inibir) a atividade
enzimtica. Essas enzimas so chamadas de Enzimas Alostricas e a regulao feita pelos efetores
chamada Modulao Alostrica.
Inibio Enzimtica
Como as enzimas possuem um stio ativo ao qual seu substrato deve se ligar, possvel diminuir (inibir) a
atividade de uma enzima, fazendo com que esse stio ligue-se a outra molcula, que no seja seu substrato
prprio. Como a enzima no pode agir caso seu stio esteja ocupado, esse mtodo chamado de inibio
enzimtica. A inibio pode, no entanto, ser reversvel ou irreversvel. A inibio reversvel pode ser
competitiva ou no-competitiva.
Isozimas
Isozimas so formas diferentes de enzimas que catalisam a mesma reao. Essas formas diferentes podem
apresentar diferenas estruturais, diferentes sensibilidades a fatores reguladores ou diferente afinidade por
algum substrato, que as adaptem a um determinado tipo celular, tecido ou condio especfica. Algumas
isozimas representam uma cpia de segurana de alguma enzima, sendo assim fator de sobrevivncia da
espcie.