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AMINOCIDOS
Diversidad
de AA
Carboxilo
Cadena lateral
Amino
ENANTIOMERISMO
Carbono quiral
(alfa)
Los aminocidos
proteicos son:
-L aminocidos
pticamente
activos
Presentes en
ciertos pptidos
de clulas
bacterianas y
antibiticos
AMINOCIDOS PROTICOS
CH3 O
H 3C
H3C
OH
H
N
OH
OH
O
OH
NH2
NH2
Metionina (M, Met)
CH3 O
OH
HO
NH2
OH
OH
NH
NH2
CH3 O
OH
NH2
NH2
HO
OH
NH2
HO
H 2N
OH
CH3 NH2
NH2
H 3C
H 3C
OH
NH2
NH2
H3 C
OH
HN
NH
OH
H2N
HO
OH
HS
O
OH
HO
OH
NH2
NH2
NH2
OH
O
NH2
NH2
NH2
cido glutmico (E, Glu)
O
NH2
OH
H2N
N
OH
NH2
Glutamina (Q, Gln)
N
H
OH
NH2
Histidina (H, His)
CLASIFICACIONES USUALES
AMINOCIDOS NO PROTEICOS
Lationina, cido 2-aminoisobutrico, deshidroalanina
y el neurotrasmisor cido-gamma aminobutrico.
Otroa AA se producen como intermedios en las rutas
metablicas: ornitina y citrulina (ciclo de la urea).
Una rara excepcin a la dominacin de aminocidos es la -amino cidobeta alanina (cido
3-aminopropanoico), que se utiliza en plantas y
microorganismos en la sntesis de cido pantotnico
(vitamina B 5 ), un componente de la coenzima A.
AMINOCIDOS NO
PROTEICOS
Triptfano:
precursor
del
neurotransmisor serotonina .
Tirosina: precursores de el neurotransmisor de
la dopamina, epinefrina y norepinefrina.
Glicina:
precursor
de
porfirinas,
tales
como hemo.
Arginina: precursor del xido ntrico.
Aspartato, glicina y glutamina: precursores de
nucletidos.
Nutricin
Esencial
La histidina
Isoleucina
La leucina
Lisina
Metionina
La fenilalanina
Treonina
El triptfano
Valina
No esencial
La alanina
Arginina *
Asparagina
El cido asprtico
Cistena *
El cido glutmico
Glutamina *
Glicina
Ornitina *
Proline *
Selenocysteine *
Serina *
Tirosina *
IONIZACIN DE LOS
AMINOCIDOS
Carga
elctrica neta
AMINOCIDOS CARGADOS
AMINOCIDOS CARGADOS
PROTENAS
A C L L W E E H YD C FUNCIN
FTKPS
ESTRUCTURA PRIMARIA
PEPTIDO
Ionizado, cargado
Amino terminal
Carboxilo terminal
ESTRUCTURA SECUENDARIA
Ms estables
Alfa-hlice
Las alfa-hlice se ven afectadas por:
Repulsin o atraccin electrosttica de los
grupos R:
Grupos cargados -> rompen los enlaces de
hidrgeno.
Volumen de los grupos R adyacentes: Tamao
y la forma: Asn, Ser, Thr y Cys.
Interaccin entre cadenas laterales de AA
separados a 3-4 residuos:
Se ubican
separados AA cargados en un espacio de cada
tres AA.
Beta-lmina
Ala, A
Gly, G
Pro, P
Giros
Permite a la cadena polipeptdica cambiar de
direccin.
ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIA
Existen muchos
supersecundarias.
tipos
de
estructuras
SUPERSECUNDARIA
Unidad beta-alfa-beta
Meandro beta
Llave griega
Beta barril
Estructura
supersecundaria
(motivos)
Puede
Dominio
DOMINIOS
Una zona de la protena donde
hay
alta
densidad
o
plegamientos.
En una cadena polipptidica
existir ms de un dominio.
Los dominios tienen funciones
especficas o pueden cumplir
tarea estructural.
Su funcin no depende de la
protena.
Son evolutivamente estables.
ESTRUCTURA TERCIARIA
Enlaces fuerte covalentes: puentes de
disulfuro y enlaces amida.
Defensa
ALIPRTHSALERNQW
AIIPRTHSGIERNQW
AWIPRTHSYGERNQW
Defensa
Fibrosas
Varios tipos de
estructuras
secundarias.
Las fibrosas
constan un solo
tipo de estructura
secundaria.
Plegadas en formas
esfricas.
hebras u hojas
Enzimas y protenas
reguladoras.
Soporte, forma y
proteccin externa
en
vertebrados.Largas
Protenas estructurales
Queratina: se localiza en cabellos , uas, lana ,
plumas , escamas, cuernos , capa externa de la
piel. Sus caractersticas ms importantes son
resistencia , dureza y flexibilidad variables.
colgeno: tendones, cartlagos , matriz sea y
crnea . Se destaca por la resistencia y por su no
capacidad de estiramiento.
Elastina: se encuentra en el tejido conjuntivo ,
posee elasticidad y capacidad de estiramiento.
Fibrona: en la seda y en telaraa. Son fibras muy
fuerte y flexibles. No extensibles.
Protenas globulares
Mioglobina: interviene en el transporte y
almacenamiento de oxigeno.
Citocromo : es componente de la cadena
respiratoria en las mitocondrias.
Ribonucleasa: cataliza ciertos enlaces de
ARN
Lisozima: cataliza la rotura hidroltica de
los polisacaridos .
La plegamiento
informacin del
plegamiento
en olatardara
secuencia
de los
aas
El
no se
puede dar est
al azar
mucho
tiempo
Anfinse
Levinthal
ENTENDER EL PLEGAMIENTO
PROTICO
DESNATURALIZACIN Y
RENATURALIZACIN DE LAS
PROTENAS
DESNATURALIZACINRENATURALIZACIN
Ruptura de los enlaces que
mantienen la estructura
cuaternaria, terciaria y secundaria
DESNATURALIZACINRENATURALIZACIN
Temperatura
Cuando la temperatura es elevada, aumenta la energa cintica
de las molculas con lo que se desorganiza la envoltura acuosa
de las protenas, y se desnaturalizan.
Un aumento de la temperatura destruye puentes de H, de forma
que el interior hidrfobo interacciona con el medio acuoso y se
produce la agregacin y precipitacin de la protena
desnaturalizada.
Reversib
le
pH
Los grupos H+ y OH- afecta la envoltura acuosa de las
protenas y la carga elctrica de los grupos cidos y bsicos
de las cadenas laterales.
Con este cambio de pH los grupos cargados llegan a su
punto isoelctrico donde la carga neta es cero y son
hidrofbicos.
DESNATURALIZACINRENATURALIZACIN
Fuerza inica.
Un aumento de la fuerza inica provoca una disminucin en el grado
de hidratacin de los grupos inicos superficiales de la protena, ya
que estos solutos compiten por el agua y rompen los puentes de
hidrgeno o las interacciones electrostticas, de forma que las
molculas proteicas se agregan y precipitan.
En muchos casos, la precipitacin provocada por el aumento de la
fuerza inica es reversible.
TCNICAS DE
PURIFICACIN DE
PROTENAS
IMPORTANCIA
No gastes pensamientos puros en protenas
impuras
DILI
SIS
DILISIS
Se separan molculas a travs de una membrana semipermeable
(celulosa).
Las protenas son retenidas en la bolsa, porque son de mayor tamao
que los poros.
CROMATOGRAFAS
Cromatografa de filtracin en
Separa por el tamao de la
gel
protena
CROMATOGRAFAS
Cromatografa
inico
de
intercambio
CROMATOGRAFAS
Cromatografa de afinidad
ELECTROFORESIS
Desplazamiento de las protenas cargadas en un campo elctrico.
ENFOQUE ISOELECTRICO
Campo
elctrico
Gradiente de
pH
Separacin de
las protenas de
acuerdo a su pI