Enzima, la eficiencia de una cerradura maestra

Wilber Alexander Alvarado

Estudiante de Licenciatura en Biologa, Universidad de El Salvador
La especificidad de las enzimas es una caracterstica dada debido a su estructura y funcin, por lo
que cambios en su estructura representan una mejora en la capacidad funcional convirtiendo a la
enzima en una especie de cerradura maestra .
Las enzimas son protenas encargadas de catalizar las reacciones qumicas que hacen posible la
vida tal y como la conocemos. La presencia y el mantenimiento de un conjunto completo y
equilibrado de enzimas son esenciales para la desintegracin de nutrientes, a fin de que
proporcionen energa y bloques de construccin qumicos que son utilizados en la formacin de
protenas, DNA, membranas, tejidos, y la utilizacin de energa para que la clula realice sus
funciones. Debido a su estructura ordenada, la enzima forma un complejo intermedio inestable con el
sustrato, la sustancia sobre la que acta. Cuando el complejo enzima-sustrato se descompone, el
producto se libera, la molcula de la enzima original se regenera y queda libre para formar un nuevo
complejo. La enzima en s misma no resulta permanentemente alterada o consumida por la reaccin
as que se puede reutilizar. Esta es la forma resumida y simple de cmo funciona una enzima. En
cuanto a su estructura, cada enzima contiene uno o ms sitios activos, que son regiones en las
cuales se une el sustrato para formar el complejo. Los sitios activos de algunas enzimas son ranuras
o cavidades en la molcula de la enzima formada por cadenas de aminocidos, donde en la mayora
de las enzimas los sitios activos se localizan aproximadamente en la superficie (1). Ahora bien, los
estudios que se han llevado a cabo sobre la estructura y la funcionalidad de las enzimas se
remontan al siglo XX donde Emil Fischer propuso que las enzimas y los sustratos interactuaban para
formar un complejo de enzima-sustrato (como ya se mencion anteriormente), pero cuya estabilidad
trmica fue mayor que la de la enzima en s. Fischer razon que la alta especificidad con la cual las
enzimas reconocen sus sustratos al formar un complejo, era anloga a la manera en la cual una
cerradura mecnica distingue la llave apropiada. Esta cerradura enzimtica recibe el nombre de
sitio activo (2). Fischer propuso que las enzimas eran estructuralmente complementarias a sus
sustratos. Esta elegante idea de que una interaccin especfica (exclusiva) entre dos molculas
biolgicas est facilitada por superficies moleculares con formas complementarias, ha influido en el
desarrollo de la bioqumica, no obstante la hiptesis de la llave y cerradura puede ser engaosa
cuando se aplica a la catlisis enzimtica. Una enzima totalmente complementaria a su sustrato
sera una enzima muy deficiente (3). Estudios posteriores, realizados por Linus Pauling indicaron que
la forma de la enzima no parece exactamente complementaria a la del sustrato, es decir, el enlace
del sustrato a la molcula de la enzima causa un cambio conocido como ajuste inducido, en la forma
de la enzima, modificando su conformacin para adecuarse con ms exactitud al sustrato (4). Todo
esto sirve de antecedente para exponer la cualidad ms importante de las enzimas, la especificidad,
y cmo pequeos cambios estructurales idealizados pueden suponer una mejora en la capacidad
funcional de las enzimas en las rutas metablicas.

La especificidad de las enzimas es debido a que la forma del sitio activo est ntimamente
relacionada con a la forma del sustrato, la mayora de las enzimas estn altamente especializadas y
solo catalizan a unas pocas reacciones qumicas, o en muchos, casos solo a una reaccin particular.
De esta manera, el nombre dado a las enzimas viene especficamente del sustrato en el que acta.
Tambin existen ciertas enzimas denominadas isozimas que proceden de la duplicacin del mismo
gen que produce a la enzima proteica, por lo tanto llegan a una conformacin diferente pero actan
en el mismo sustrato (4). Esto hace pensar que la especificidad confiere una gran diversidad de
enzimas para trabajar en un sustrato especfico, ya que se trabaja en relacin uno a uno, tanto el
sustrato como la protena, as la produccin de enzimas tiene un alto coste energtico, dndonos
cuenta que la forma estructural puede ser diferente y actuar en el mismo sustrato, en la misma
reaccin. Para mejorar dicho coste energtico y lo innecesario que es producir enzimas para un solo
sustrato, lo ideal es la evolucin qumica de las protenas enzimticas a un nivel polifuncional, esto
significa que una cerradura donde slo entre una llave se convierta en una cerradura maestra ,
aquella cerradura en la cual cualquier llave (sustrato) pueda actuar, esto se limitara a la produccin
de una sola enzima para varios sustratos. Esta idea surge de la evolucin de las protenas
homlogas (4) donde en la codificacin de las protenas hay cambios en los residuos de aminocidos
y otros aminocidos se conservan pero su accin como enzima es la misma. De esta manera una
protena enzimtica polifuncional supondra una modificacin estructural grande para que trabaje de
manera eficiente, como la conservacin de residuos de aminocidos que reconozcan una familia
enzimtica diferente pero relacionada en cada sitio activo (degradacin de glucosa, fructosa y
sacarosa); el sitio activo debe ser ms flexible, donde se adapte ms a la forma del sustrato; la
enzima debe ser ms grande permitiendo la adicin de varios sustratos a la vez, ya sea del mismo
tipo o diferente, la idea yace en que una sola enzima pueda catalizar la reaccin de varios sustratos
al mismo tiempo ya sean diferentes o similares, un ejemplo sera la degradacin de sacarosa por una
enzima que como productos se obtiene glucosa y fructosa, y esta misma enzima intervenga en la
degradacin de glucosa sin la necesidad de la Glucosa 6 fosfato deshidrogenasa, y este sea un
proceso continuo, beneficiando ms que todo a las rutas metablicas donde se necesitan muchas
enzimas que catalicen paso por paso, mientras se pueda mejorar catalizando por paquetes. La
especificidad es necesaria para evitar que otros sustratos importantes se catalicen por error, pero
para evitar eso existen inhibidores y reguladores de enzimas que cumplan con dicha funcin. Es un
gran reto idealizar un mejoramiento evolutivo en la funcionalidad de las enzimas por lo que significa
un mejoramiento en la clula, ya que las enzimas catalizan prcticamente todas las reacciones que
ocurren en un organismo, y con una enzima que se convierta en una cerradura maestra, la clula
tendr la capacidad de ser ms eficiente en su metabolismo.
Bibliografa
Solomon, Berg. Biologa, 9na edicin. 2013. Enzimas. Captulo 7, pp 162-169
Harper. Bioqumica ilustrada, 28 ed.2010. Enzimas: mecanismos de accin. Captulo 7, pp 51-82.
Nelson, Lehninger. Principios de Bioqumica. 9ed. 2009. Enzimas. Captulo 6, pp 183-234
Silverthorn. Fisiologa humana: un enfoque integrado.4ta edicin. 2008. Interacciones moleculares.
Captulo 2, pp 38-49