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UNIVERSIDAD AUTNOMA CHAPINGO

Departamento de Ingeniera Agroindustrial


Tercera Evaluacin de Bioqumica
Equipo: 9

4 1

Caraveo, P. J. C; Martnez, C. J. A; Salinas, E. L. E.


REACCIN QUE REALIZA LA ENZIMA NITROGENASA
Identificarla de acuerdo a la clasificacin Internacional de la Enzimas
Cambios que le ocurren al sustrato
Donde se lleva a cabo la reaccin (Lugar de la clula)
El nitrgeno es parte de los bioelementos importantes para la vida. Forman los aminocidos que estos a su vez son
los monmeros de las protenas y de las enzimas. Sin embargo el nitrgeno molecular (N 2) es muy estable y difcil
de romper debido a la fortaleza de su triple enlace para poder ser aprovechado es necesario que est estructurado
en amonio (NH4). El sistema enzimtico responsable de la fijacin y reduccin de N2 se llama Nitrogenasas.
La reaccin que lleva a cabo este complejo enzimtico es la siguiente:

N2 + 12ATP + 6H+ + 6e- + 12 H2 O

2NH3 + 12ADP + 12Pi

Imagen 0: Las enzimas trabajan por sucesin (fijan 2 pares de electrones por vuelta) uno a uno. La ferrodoxina
oxidada es reducida por 8 electrones provenientes del NADH, NADPH o Piruvato +CoA, estos electrones los transfiere a
la dinitrogenasa reductasa (hierro protena) y el ATP se enlaza a la dinitrogenasa reductasa (la funcin del ATP no es
como moneda energtica si no como un puente que permite la transferencia electrnica) la unin del ATP altera la
conformacin de la enzima acercando a la dinitrogenasa reductasa a la dinitrogenasa (hierro-molibdeno protena) el
cual funciona como una trayectoria electrnica efectiva, transfiriendo la dinitrogenasa reductasa un par de electrones
al N2 , hasta convertirlo en NH3.

Todos los microorganismos que convierten el N2 en amoniaco lo hacen gracias a la actividad del complejo enzimtico
Nasa; la enzima requiere de la colaboracin de otras dos protenas llamadas ferrodoxina y flavodoxina; stas actan
como donadores de electrones y reductores naturales de la Nasa.

Clasificacin internacional:
Oxidorreductasa, ya que claramente se ve en la reaccin que se necesita poder reductor y este papel est
representado por los electrones (e-).
Dnde se lleva a cabo la reaccin:
La reaccin se lleva a cabo en el citosol.

IDENTIFICAR EL SUSTRATO, EL PRODUCTO Y COFACTORES (SI ES QUE TIENE)


Sustratos de la Nitrogenasa
N2
C2 H2
H+
Productos de la Nitrogenasa
NH3
C2 H4
H2
El poder reductor de cada electrn transferido a la protena MoFe es suficiente para romper uno solo de los enlaces
qumicos en la molcula de N2, aunque an no se ha demostrado cuantos ciclos son necesarios para convertir una
molcula de N2 en amoniaco. La nitrogenasa, finalmente, enlaza a cada tomo de nitrgeno con tres tomos de
hidrgeno para formar amoniaco (NH3), el que luego es combinado con glutamato para formar glutamina. La
reaccin de la nitrogenasa produce adems hidrgeno molecular.

Cofactores:
Una serie de cofactores alimentan a los electrones a esta Mofe-clster. Los electrones comienzan a partir de un par
de molculas de ATP, dos en cada extremo del complejo dmero, (Imagen 2) fluyen hacia el interior del hierro-azufre
grupo, y despus el P-clster, y finalmente a la MoFe- clster. (Imagen 3)

Imagen 2: Todas las nitrogenasas hacen uso de un cofactor que


posee hierro y azufre que incluye un complejo heterometlico en el
sitio activo (por ejemplo FeMoCo). En la mayor parte, este complejo
heterometlico posee un tomo de molibdeno central, aunque en
algunas especies es reemplazado por un vanadio o un tomo de
hierro.

Imagen 1: Se muestra el flujo de


electrones, provenientes del ATP.

IMPORTANCIA DE LA REACCIN EN EL METABOLISMO


Como ya se mencion el Nitrgeno es de vital en la formacin de protenas y otras macromolculas importantes. Un
gramo de protena aporta por si sola 4 Kcal es una cantidad considerable de energa. Los cidos nucleicos contienen
nitrgeno y se encuentran en el ARN y ADN toda su sntesis est relacionada con la regulacin de la expresin
gnica. Los 20 aminocidos proteicos se degradan en metabolitos secundarios y posteriormente se anexan a
distintas rutas metablicas para la produccin de energa en forma de ATP. A continuacin se mencionan los
metabolitos en los que se degradan los aa.
Serina

Glutamato
Alanina

Piruvato

Cistena
Glicina

Triptfano

Prolina

Arginina
-cetoglutarato

Glutamina
Histidina

Leucina

Acetil Co A

Lisina

Isoleucina

Fenilalanina

Metionina

Triptfano

Succinil Co A

Tirosina

Treonina
Valina

Isoleucina
Leucina

Fenilalanina

m Fumarato

Asparagina

Oxalacetato
Tirosina

Aspartato

Como mencin especial la glicina al ser usada como edulcorante en la AI, aporta una energa de 12.5 ATPs por
molcula, al degradarse en Piruvato y este entra al C.K. en forma de Acetil Co. A.

MECANISMO DE REGULACIN DE LA ENZIMA


El mecanismo de la fijacin del nitrgeno, ha constituido desde hace tiempo un difcil problema bioqumico. Dado que
el nitrgeno molecular es una molcula sumamente estable, que no puede ser reducida qumicamente con facilidad,
ha sido difcil de imaginar como tal molcula inerte pueda ligarse de manera fuerte y especfica al centro activo del
enzima fijador del nitrgeno.
La biosntesis del sistema de la nitrogenasa est regulada por represin gentica. Si las clulas disponen
ampliamente de NH3 detienen su produccin de enzima: as la fijacin de nitrgeno tiene lugar solamente cuando el
producto de su actuacin se necesita. En condiciones naturales se ha estimado que la demanda energtica es mucho
mayor de 20-30 molculas de ATP. Por esta razn, los microorganismos han seleccionado mecanismos para

inactivar a la enzima cuando est disponible el nitrgeno combinado; esto le permite mantener las necesidades del
microorganismo y evitar un gasto energtico intil.

ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL
La Nitrogenasa se compone de 2 protenas: (Imagen 1)
-

La protena Mofe (azul y purpura): contiene toda la maquinaria para llevar a cabo la reaccin, pero
requiere una fuente estable de electrones. La reaccin requiere la adicin de seis electrones por cada
molcula de nitrgeno que se divide en dos molculas de amonaco.

La protena de Fe (verde): la protena de Fe, que se muestra en verde, utiliza la rotura de ATP para
bombear estos electrones en la protena Mofe.

Imagen 3: Estructura tridimensional de la Nitrogenasa.

BIBLIOGRAFA
TAIZ, L., ZEIGER, E., 2006. Fisiologa Vegetal. Editorial Publicacions de la Universitat Jaume I Castell. Tercera Edicin.
Castelln. 498-513.
Bishop, P.E., and Premakumar, R., 1992. Alternative nitrogen fixation systems. In Biological nitrogen fixation. Eds G.
Stacey, R.H. Burris, and H. J. Evans. p 736-762., Chapman & Hall.
David Goodsell. Nitrogenasa [en lnea]. Portal educativo PDB. Febrero de 2002 [Fecha de consulta: 03 de mayo de
2016]. Disponible en: <http://pdb101.rcsb.org/motm/26>
TERRA Latinoamrica. Actividad Nitrogenasa [en lnea]. redalyc. Mxico. Octubre-diciembre 2006 [fecha de consulta:
03 de mayo de 2016]. Disponible en: <http://www.redalyc.org/pdf/573/57324407.pdf>
Henry, J. Glynn, Heinke, Gary W. Ingeniera Ambiental. PRENTICE HALL, Mxico, 1999. ISBN: 970-17-0266-2. Pginas
800.
L. Lehninger, Albert. 1988. Bioqumica, las bases moleculares de la estructura y funcin celular. Editorial Omega,
Barcelona, Espaa, Segunda Edicin. p. 730 - 735.

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