Rev. MVZ Crdoba 21(2):5404-5415, 2016.

ISSN: 0122-0268
ORIGINAL

Catlisis enzimtica e inorgnica

Enzymatic and inorganic catalizis
Stephany Ramrez P, 1*cMVZ, Daniela Izquierdo R,1cMVZ, Manuel Sebastin
Gallego,1cMVZ, Jos Escobar M,1cMVZ, Francia lvarez, 1cMVZ.
1 Universidad de Crdoba Colombia, Facultad de Medicina Veterinaria y
Zootecnia, Programa de Medicina Veterinaria y Zootecnia, Laboratorio de
Bioqumica, Grupo 1, Berastegui, Crdoba.
*Correspondencia: stephany.paul12@hotmail.com
Received: September 2016; Accepted: September 2016.

RESUMEN
Objetivos. Comparar la accin cataltica de la enzima catalasa, con la de un
catalizador inorgnico como es el bixido de manganeso (MnO 2) al descomponer
el perxido de hidrogeno (H 2O2) a temperatura ambiente. Observar el efecto de la
temperatura sobre la accin cataltica de una enzima y comparar el mismo efecto
de la temperatura sobre un catalizador inorgnico. Observar la accin de un
inhibidor sobre la actividad cataltica de una enzima. Materiales y Mtodos. Se
realizaron 5 procedimientos diferentes utilizando en cada uno de ellos sustancias
en comn como la sangre, extracto de papa, MnO2 y H2O2. Resultados. Con la
prctica realizada se comprueba que las enzimas son protenas que al someterlas
a elevaciones de temperatura, se desnaturalizan y pierden su funcin biolgica y
al disminuir la temperatura, disminuye la cintica de las molculas.
Conclusiones. Las enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgnicos
catalizan reacciones especficas. Sin embargo hay distintos grados de
especificidad. Ya que la catalasa qumicamente es una protena, podemos
desnaturalizarla
al
someterla
a
altas
temperaturas.
Al
perder
la estructura terciaria, perder tambin la funcin y como consecuencia su
funcin cataltica.
Palabras clave: Desnaturalizar, sangre, temperatura.

ABSTRACT
Objectives. Compare the catalytic action of the enzyme catalase, with an
inorganic catalyst such as manganese dioxide (MnO 2) to decompose the hydrogen
peroxide (H2O2) at room temperature. Observe the effect of temperature on the
catalytic action of an enzyme and compare the same effect of temperature on an
inorganic catalyst. Observe the action of an inhibitor of the catalytic activity of an
enzyme. Materials and methods. 5 different procedures using in each common
substances such as blood, potato extract, MnO 2 and H2O2 were performed.
Results. With practice made is found that enzymes are proteins that when
subjected to temperature elevations denatured and lose their biological function
and with decreasing temperature decreases the kinetics of molecules.
Conclusions. Enzymes, unlike inorganic catalysts catalyze specific reactions.
However there are varying degrees of specificity. Since catalase is a protein
chemically, we can denature when subjected to high temperatures. By losing the
tertiary structure, it will also lose the function and consequently its catalytic role.
Key words: Denature, blood, Temperature.

INTRODUCCION
Al
igual
que
las
disciplinas
experimentales que han surgido
como una rama comn como es
la biologa,
esta
tiene
una historia propia
construida
a
travs
de
observaciones,
experiencias, pruebas y teoras.
Se
inici
con
el
estudio
de
los procesos de fermentacin y
de
putrefaccin
y
Antoine-Laurent
Lavoiser (1743- 1794) fue el primero
en plantear sobre bases cuantitativas
el proceso de
la
fermentacin
alcohlica al observar una relacin
entre cantidad deazcar presente
y productos formados
durante
el
proceso. Sostuvo que la fermentacin
poda ser considerada como una
reaccin qumica cualquiera.
No
obstante Pasteur demostr pronto
que los procesos de putrefaccin y
fermentacin eran provocados por la
presencia de bacterias y levadura.Si

bien algunos qumicos consideraron

esos procesos como metamorfosis de
sustancias
que
provocaban
excitaciones en otras que estaban
cerca de ellas, esta cuestin fue,
como ya se ha dicho, definitivamente
resuelta por Buchner hacia finales del
siglo
XIX;
exprimiendo
masas
celulares de Saccharomycescerevisie
obtuvo un liquido sin clulas, capaz
de producir la mismas reacciones
qumicas que se obtenan utilizando
la suspensin de clulas, es decir, la
transformacin
del
azcar
en alcohol y anhdrido carbnico. Por
tanto, de la levadura se poda extraer
una sustancia capaz de regular un
proceso qumicoconcreto.Esto obligo
areplantearlas investigaciones contra
rias a la teora de que el proceso
digestivo fuese debido a la trituracin
de las sustancias digeridas hasta el
punto de reducirlas a partculas lo
suficientemente finas para poder ser
asimiladas. En efecto, en el siglo
XVIII R.A de Reaumur (1683- 1757)
haciendo ingerir a un halcn una

cpsula de hierro agujereada, que

contena alimento, observ que este
qued completamente disuelto por
los jugos gstricos y que, por tanto,
no era, descompuesto de modo
mecnico por la
musculatura del
robusto animal, pues la cpsula
quedo intacta. Ms adelante se
constato
que
el
almidn
era
degradado
a
monosacridos
y
disacrido por la accin del jugo
salival (ptialina) y se describi la
presencia de la pepsina en el jugo
gstrico.
Posteriormente,
fueron
aisladas
sustancias
de carcter fermentativo a partir de
numerosas especies vegetales. Se
observo que el extracto de algunas
races tenan la capacidad para
modificar
el color azul
de
determinadas sustancias y que el
extracto de trigo era capaz de
transformar el almidn en disacridos
y dextrina.La va para el estudio de
esas sustancias estaba ya abierta.
Jons Jacob Berzelius (1779 1848)
interpreto su accin como si se
tratase de unos catalizadores que
favorecan
determinada
reaccin
qumica sin ser destruidos y sin
aparecer en los productos finales.
Richard Kuhne (1900-1967) fue el
primero en dar a tales sustancias el
nombre enzimas, tomado del griego,
que significa literalmente "en la
levadura".(2)
MATERIALES Y METODOS
Descripcin de laboratorio. Los
procedimientos se realizaron en el
laboratorio de parasitologa de la
universidad de Crdoba, Situados en
el corregimiento de Berastegui,
Departamento de Crdoba, Colombia.
Seleccin de Muestras. En los
procedimientos se utilizaron diversos
materiales y reactivos: 6 tubos de

ensayo, 2 pipetas de 5mm y 10mm,

beaker de 400ml, calentador, pinza
para tubos de ensayo, gotero,
probeta de 100ml, esptula, mortero
con mano, cuchilla, gradilla, gasa,
perxido de hidrogeno (H 2O2) al 3%,
bixido
de
manganeso
(MnO2),
cianuro de sodio (NaCN), papa como
fuente de catalasa, sangre como
fuente de catalasa, agua destilada,
hielo, regla.
RESULTADOS
Teniendo tres tubos de ensayo el
primero
con 1ml de sangre, el
segundo con 1 ml de extracto de
papa y el tercero con una pequea
porcin de MnO2. Y al agregarles 1 ml
de H2O2, al 3% a cada uno de ellos,
se observa la velocidad de la reaccin
por la cantidad de burbujas que se
produce al liberarse el O2, y al
producirse
una
cambio
en
la
temperatura, comparamos el nivel
alcanzado por las burbujas en cada
uno de los tubos dando como
resultado que la sangre tubo una
reaccin inmediata ya que forma
burbujas rpidamente, el extracto de
papa tubo una reaccin media ya que
las burbujas no se forman tan rpido
como en la sangre pero si aumenta
su cantidad en un mayor tiempo, y el
MnO2tuvo una reaccin lenta ya que
las burbujas se forman lentamente.

Figura 1, Velocidad de reaccin de catalasa y

MnO2

Teniendo nuevamente tres tubos de

ensayo
el primero
con 1ml de
sangre, el segundo con 1 ml de
extracto de papa y el tercero con una
pequea porcin de MnO2. Y al
llevarlos a un bao con agua a punto
de ebullicin durante 10 min y luego
esperar
que
su
temperatura
descienda por diez minutos ms
hasta alcanzar una temperatura
ambiente, se les agrega a cada uno
2ml de H2O2al 3% lo primero que se
observa es una desnaturalizacin en
las muestras de sangre y papa al
elevar la temperatura ya que la
sangre cambio de color y papa se
coagulo, sin embargo la muestra con
MnO2no presenta ningn cambio al
elevar su temperatura y ya que este
por el efecto de la temperatura no
altera
su
capacidad
cataltica
reacciona al mezclarse con el H 2O2,
Produciendo burbujas.

actividad catalizadora mientras que el

MnO2no presenta ninguna variacin
con el cambio de temperatura. A
medida que va aumentando la
temperatura
de
muy
frio
a
temperatura ambiente en la sangre y
la papa, la velocidad de reaccin
tambin aumenta.

Figura 3. Enzimas orgnica e inorgnica

sometidas a bajas temperaturas

Figura 4. Efecto de la reaccin a medida que

vara la temperatura
Figura
2.
Catalizadores
orgnicos
e
inorgnicos sometidos a altas temperaturas.

Teniendo nuevamente tres tubos de

ensayo
el primero
con 1ml de
sangre, el segundo con 1 ml de
extracto de papa y el tercero con una
pequea
porcin
de
MnO2. Y
colocarlos en un bao de hielo
durante 10 minutos, no se observa
ninguna variacin. Al adicionar
a
cada tubo 2ml de H2O2al 3%, en la
sangre y la papa se disminuye la

Teniendo nuevamente tres tubos de

ensayo
el primero
con 1ml de
sangre, el segundo con 1 ml de
extracto de papa y el tercero con una
pequea porcin de MnO2, se adiciono
a cada uno 5 gotas de NaCN. Luego
de esperar 5 minutos se adiciona en
cada tubo 2ml de H2O2al 3%, la
sangre cambio su coloracin, se
generaron burbujas prolongadamente
pero este proceso no fue inmediato.
La papa presento un precipitado y la
velocidad de reaccin fue muy lenta y

la presencia de burbujas fue muy

prolongada. El MnO2genero burbujas
inmediatamente y su temperatura se
elev.

Figura 5. Enzimas orgnicas e inorgnica

mezclada con NaCN.

DISCUSIN
La teora cintica qumica establece
que
las
reacciones
qumicas
transcurren molcula a molcula de
modo que una reaccin tal como
R (reactivos) P (productos)
tiene lugar porque una determinada
fraccin de la poblacin de molculas
R, en un instante dado, posee
energa suficiente como para alcanzar
un estado activado llamado estado de
transicin, en el que es muy fcil que
se rompan o se formen uno o ms
enlaces qumicos para formar los
productos P. Es frecuente confundir el
estado
de
transicin
con
un
intermediario
de
reaccin;
sin
embargo este estado no es ninguna
especie qumica concreta, sino que
podra definirse con ms exactitud
como un "momento molecular fugaz",
altamente inestable, en el que uno o
ms enlaces qumicos estn muy
prximos a romperse o a formarse.La
velocidad de una reaccin qumica es
proporcional al nmero de molculas

por unidad de tiempo con energa

suficiente para alcanzar el estado de
transicin.

Figura 6. Transicin de la energa en una

reaccin qumica.

Este estado de transicin posee una

energa superior a la de los reactivos
y a la de los productos constituyendo
entre ellos una barrera energtica
que debe superarse para que la
reaccin tenga lugar. La diferencia
entre la energa de los reactivos y la
del estado de transicin recibe el
nombre
de energa
libre
de
activacin. Existen
dos
mtodos
generales mediante los cuales puede
acelerarse la velocidad de una
reaccin qumica. Uno de ellos
consiste en la elevacin de la
temperatura
de
modo
que
al
incrementarse el movimiento trmico
de
las
molculas
reaccionantes
aumenta la fraccin de molculas que
poseen
energa
suficiente
para
alcanzar el estado de transicin. El
otro mtodo consiste en usar
un catalizador, sustancia que se
combina de un modo transitorio con
los reaccionantes de manera que
stos
alcanzan
un
estado
de
transicin de menor energa de
activacin; cuando se forman los
productos se regenera el catalizador
libre. As, un catalizador es una
sustancia que, sin consumirse en el
proceso, aumenta la velocidad de

una reaccin qumica rebajando la

barrera de energa de activacin. Es
conveniente resaltar el hecho de que
los catalizadores no alteran los
equilibrios
de
las
reacciones
qumicas, slo consiguen que dichos
equilibrios
se
alcancen
ms
rpidamente de lo que lo haran en
ausencia de catalizador.(4)
Las
enzimas
son
importantes
protenas cuya funcin es acelerar la
velocidad
de
las
reacciones
qumicas que se producen en el
organismo y que son necesarias para
mantener su actividad biolgica, lo
cual realizan al disminuir la energa
de
activacin.Las
reacciones
catalizadas por enzimas ocurren a
velocidades 1010 a 1014 veces ms
rpidas que las no catalizadas. Por
ejemplo, la
ureasa acelera la
hidrlisis de la urea en la orina por
un factor de 1014. Este factor significa
que una reaccin catalizada que
toma I segundo en producirse podra
tomar un tiempo de 3 millones de
aos sin estar catalizada.En toda
reaccin qumica se produce la
transformacin de una sustancia
inicial, denominada sustrato (S), en
una sustancia final o producto (P),
segn la siguiente notacin:

Esta transformacin ocurre a travs

de varias etapas. En primer lugar, la
enzima atrae el sustrato hacia su
superficie; despus lo fija en una
posicin determinada, y en este paso
intermedio se forma un complejo
enzima-sustrato (ES). Enseguida, el
sustrato se activa, de modo que sus
enlaces se debilitan, dando paso a su
transformacin. Una vez que la
enzima
ha
realizado
la

transformacin, libera rpidamente el

producto de reaccin para seguir su
labor
con
otras
molculas
de
sustrato.Como toda protena, las
enzimas estn formadas por una
gran cantidad de aminocidos, que
cumplen
funciones
diferenciadas.
Entre
stos
tenemos
los
no
esenciales, estructurales, de unin y
catalticos.Los
aminocidos
no
esenciales pueden ser reemplazados,
y en algunos casos eliminados sin
una prdida significativa en la funcin
o conformacin de una enzima.Los
aminocidos estructurales son vitales
para la conformacin de la enzima,
forman
su
esqueleto.Los
aminocidos de unin participan en la
asociacin entre la enzima y el
sustrato. Los aminocidos catalticos
participan
activamente
en
la
transformacin
del
sustrato.La
estructura de una enzima puede
explicarse en funcin de los residuos
de estos cuatro tipos de aminocidos.
Obviamente,
los
residuos
estructurales, de unin y catalticos
pueden considerarse esenciales y
cualquier modificacin de stos
disminuye la actividad enzimtica. De
hecho,
si
el
residuo
es
particularmente crucial, como en el
caso de un residuo clave en la unin
o cualquier residuo cataltico, resulta
una prdida total de la actividad.El
sitio donde se encuentra el conjunto
de aminocidos de unin y catalticos
se denomina centro activo de la
enzima, un lugar estratgico donde,
por
medio
de
uniones
intermoleculares, la enzima atrae al
sustrato en una orientacin tal que
encajan correctamente, as como las
piezas en un rompecabezas.Como
ocurre con toda protena, la actividad
de una enzima depende de factores
tales como la temperatura, el grado
de acidez o pH, las disoluciones

salinas, los solventes, los activadores

y los inhibidores.(3)
Factor temperatura
Al igual que ocurre con la mayora de
las reacciones qumicas, la velocidad
de las reacciones catalizadas por
enzimas se incrementa con la
temperatura. La variacin de la
actividad
enzimtica
con
la
temperatura es diferente de unos
enzimas a otros en funcin de la
barrera de energa de activacin de la
reaccin catalizada. Sin embargo, a
diferencia de lo que ocurre en otras
reacciones
qumicas,
en
las
reacciones catalizadas por enzimas
se produce un brusco descenso de la
actividad cuando se alcanza una
temperatura crtica. Este efecto no es
ms
que
un
reflejo
de
la
desnaturalizacin
trmica
dela
enzima cuando se alcanza dicha
temperatura.
Si
representamos
grficamente la variacin de la
actividad de los enzimas en funcin
de la temperatura,da la impresin de
que existe una temperatura "ptima"
anloga al pH ptimo estudiado
anteriormente; hay que resaltar que
esa aparente temperatura ptima no
es ms que el resultado de dos
procesos
contrapuestos:
1)
el
incremento habitual de la velocidad
de reaccin con la temperatura y 2)
la desnaturalizacin trmica del
enzima.(4)

Figura 7. Variacin de la actividad cataltica

con respecto a la temperatura.

Factor pH
La mayora de los enzimas presentan
unpH ptimo para el cual su actividad
es mxima; por encima o por debajo
de ese pH la actividad disminuye
bruscamente. Este efecto se debe a
que, al ser los enzimas de naturaleza
proteica, al igual que otras protenas,
se desnaturalizan y pierden su
actividad si el pH vara ms all de
unos lmites estrechos. De ah la
conocida importancia biolgica de los
sistemas tampn.En la mayor parte
de los casos el pH ptimo est
prximo
a
la
neutralidad,
en
consonancia con el pH intracelular,
pero existen enzimas con pH ptimo
muy diverso segn sea el pH del
medio en el que habitualmente
actan (los enzimas proteolticos del
jugo gstrico tienen pH ptimos
prximos a 2 ya que este es el pH de
dicho jugo). Por ltimo existen
algunos enzimas a los que el pH no
afecta en absoluto.

Figura 8. Variacin de la actividad cataltica

con respecto al pH.

Agradecimientos
Al equipo humano del laboratorio de
parasitologa de la facultad de
medicina veterinaria y zootecnia de la
universidad de Crdoba.

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http://datateca.unad.edu.co/con
tenidos/201103/201103/leccin_
13_factores_que_influencian_la_
actividad_enzimtica.html