Documente Academic
Documente Profesional
Documente Cultură
Legatura peptidica din peptide si polipeptide prezinta o forma planara in care elecronii
pi si neparticipanti n se deplaseaza reciproc prin effect electromer si astfel se obtin structuri
cu sarcini intregi despartite, procesul fiind si reversibil, de-a lungul intregului sisitem peptidic
exista un nor electronic in care electronii sunt uniform repartizati intre atomii de N,C si O, in
care apar sarcini electrice partiale despartite si pe atomul de N exista o sarcina pozitiva care
nu mai permite acestuui atom sa constituie legaturi de H.
Solubilitatea peptidelor si polipeptidelor in apa si in lichidele biologice este dependenta de
componenta in resturile de AA. In genere, structurile cu dimensiuni relativ mici sunt solubile
in apa si lichidele biologice, iar atunci cand peptidele si polipeptidele sunt solubile in apa pot
sa apara doua fenomene: salting-in si salting-out, in prezenta electrolitilor.
Procesul salting-in (cresterea solubilitatii) la adaosul unor cantitati mici si foarte mici de
saruri solutiilor peptidice si polipeptidice se explica prin faptul ca macromoleculele sau
moleculele acestor specii sufera un proces de hidratare in prezenta apei din sistem. La
adaosul unor cantitati mici de saruri(electroliti), ionii electrolitilor se vor hidrata cu apa din
solutie si, in urma absorbtiei pe suprafta moleculei/macromoleculei, vor determina o crestere
a gradului de hidratare a acestora care se materialieaza prin cresterea solubilitatii
polipeptidelor in solutia data.
Procesul salting-out (precipitarea polipeptidelor in prezenta electrolitilor) se explica prin
faptul ca la adaosul unor cantitati mari si foarte mari de electroliti, ionii acestora se vor
hidrata prin consumul intregii cantitati de apa din solutie, iar restul de apa necesar va fii luat
de pe macromoleculele hidratate. In acest mod proteinele sufera un process de precipitare
(iesire din sistem) datorita lipsei/cantitatilor insuficiente de apa de hidratare.
Digestia, in toate sistemele vii, se realizeaza in prezenta apei, iar enzimele sunt
hidrolaze (catalizeaza hidroliza) si, pentru ca se realizeaza degradarea hidrolititca a lanturilor
polipeptidice, enzimele se numesc peptidaze. Peptidazele se subimpart la randul lor in :
-exopeptidaze
-endopeptidaze
Exopeptidazele au capacitatea de a cataliza hidroliza primului rest sau ultimului rest
de AA din lantul polipeptidic si se numesc amino-peptidaze sau carboxi-peptidaze. Acestea
actioneaza de regula la invelul peretelui intestinal (cel subtire) in vederea obtinerii
moleculelor AA individuale din lanturile polipeptidice care, doar sub aceasta forma, vor
suferii procese difuzive in vederea absorbtiei, trecerii in fluxul sangvin.
Endopeptidazele actioneaza hidrolitic la nivelul oricarei legaturi peptidice, CU
EXCEPTIA celor marginale. Endopeptidazele se intalnesc in tubul digestiv la nivelul
stomacului (pepsina) cat si la nivelul intestinului subtire (tripsina,chimotripsina etc.).
Dependent de natura restului AA existent in lantul polipeptidic, endopeptidazele pot actiona:
-Pepsina: actioneaza la nivelul legaturii peptidice in care participa cu gruparea NH2
(amino) AA: Phe, Tyr, Trp, Leu. (1,5-3 Ph)
-Tripsina: actioneaza de-a lungul lantului polipeptidic, la nivelul legaturii peptidice in
care Lys sau Arg participa cu gruparea carboxi. In mod similar chimotripsina ( phe,
tyr,trp,ile,val) si papaina.
Absorbtia
Peptide cu importanta fiziologica: TEMA:
-glutation (structura ) si denumire
-carnosina
-ocitocina
-vasopresina
-angiotensinele
-bradikinina
-insulina (structura)
-glucagon
-ACTH
-gastrine
-colecistokinina
-endorfine
-gramicidine
-valinomicina
-bacitracina
-polimixine
-acitomicine
PROTEINE
STRUCTURA PROTEINELOR