ndice

Introduo..........................................................................................................................1
Classificao das enzimas.................................................................................................2
A especificidade das enzimas............................................................................................4
Cintica enzimtica...........................................................................................................5
Concluso..........................................................................................................................7
Referncias bibliogrficas.................................................................................................8

Introduo

No presente trabalho iremos abordar o seguinte Enzimas e de uma forma clara, breve e
explcita iremos detalhar mais sobre o assunto e tentar fazer com que o leitor enriquea
o seu conhecimento, e sem tanta experincia na composio e realizao de trabalhos
acadmicos, espero que este tenha atingido aquilo que a expectativa do leitor.
As enzimas, tambm conhecidas por catalisadores biolgicos, so um grupo de
substncias orgnicas com atividade dentro ou fora das clulas. Tm funes
catalisadoras, catalisando reaes qumicas que, sem a sua presena, dificilmente
aconteceriam. Esta capacidade torna-as indicadas para aplicaes industriais, como por
exemplo nas indstrias farmacutica ou alimentar.
Nos sistemas vivos, a maioria das reaes bioqumicas d-se em vias metablicas, ou
seja reaes em cadeia em que o produto de uma reao utilizado como reagente na
reao seguinte.
As enzimas foram descobertas no sculo XIX, aparentemente por Pasteur, que
concluiu que a fermentao do acar em lcool pela levedura era catalisada por
fermentos. Em 1878, Wilhelm Khne empregou pela primeira vez o termo "enzima"
para descrever este fermento.
Posteriormente, Eduard Buchner demonstrou que a fermentao alcolica se deve
ao de enzimas e no simples ao fisiolgica das clulas de leveduras. Esta
descoberta valeu-lhe o prmio Nobel de Qumica em 1907.
No presente trabalho iremos abordar o seguinte tema o papel do curandeiro na sade da
comunidade e crena religiosa e de uma forma clara, breve e explcita iremos detalhar
mais sobre o assunto e tentar fazer com que o leitor enriquea o seu conhecimento, e
sem tanta experincia na composio e realizao de trabalhos acadmicos, espero que
este tenha atingido aquilo que a expectativa do leitor.
E de salientar que no presente trabalho iremos abordar trs captulos, na qual o primeiro
vem as notas introdutrias, segundo a abordagem do tema em causa. E por ltimo
teremos a concluso e a referncia bibliogrfica.

Classificao das enzimas

Sabendo que as enzimas nada mais so do que protenas que tem a funo de diminuir a
energia de activao ao mesmo tempo em que aumenta a velocidade dessa reaco, sem
que o produto final seja alterado ou que ela seja consumida, o que facilita para que ela
trabalhe por vrias vezes seguidas, podemos classificar essas biomolculas de acordo
com os vrios critrios pelos quais elas esto envolvidas:

Hidrolases So aquelas enzimas que se associam a molculas de gua para

promoverem a quebra das ligaes covalentes, como a Peptidases por exemplo;

Ligases So responsveis por formar novas molculas atravs da unio de

duas j pr-existentes, como a Sintetases;

Oxido-redutases So responsveis por efetuar a transferncia de eltrons, o

que podemos definir como oxi-reduo. Exemplo: Desidrogenases;

Transferases So aquelas enzimas que tem como finalidade realizar a

translocao de grupos funcionais como grupamento amina, carbonila, carboxila,
fosfato, de uma molcula para outra. Podemos citar como exemplo a Quinase.

Liases Atuam na remoo de molcula de gua, gs carbnico e amnia, a

partir da ruptura de ligaes covalentes. A Descarboxilase pode ser dada como um
exemplo de liases;

Isomerases Responsveis por mediar a converso de substncias isomricas,

sejam eles geomtricos ou pticos, como a Epimerases, por exemplo.

NATUREZA E ESTRUTURA ENZIMTICA

Todas as enzimas so protenas, mas nem todas as protenas so enzimas. As
protenas, como um todo, ocupam um papel de destaque na dinmica e estruturao dos
organismos vivos.
As enzimas, parte deste grupo de protenas, funcionam como catalisadores,
permitindo que uma reao qumica venha a ocorrer dentro dos limites das temperaturas
biolgicas.

Para um perfeito entendimento sobre a estrutura de uma enzima e como esta

funciona, devemos considera-la tanto como uma protena quanto um catalisador
biolgico.
Como uma protena a enzima apresenta blocos de construo denominados
aminocidos. Algumas protenas, tais como ribonucleases, quimiotripsina e tripsina, so
constitudas apenas de aminocidos. Outras protenas, alm dos aminocidos, contm
componentes orgnicos e inorgnicos e so denominadas de protenas conjugadas. A
peroxidase e a catalase so exemplos de enzimas com estrutura conjugada e que
apresentam porfirina frrica como cofator.
As ligaes peptdicas que ligam cadeias lineares de aminocidos caracterizam a
estrutura primria das protenas.
Considerando-se apenas a estrutura primria de uma protena, a molcula deveria
ser muito extensa e muito fina. Porm, muitas enzimas apresentam uma forma globosa
em vez da fina fita linear, evidenciando estruturaes de ordem superior, conhecidas
como estrutura secundria, terciria e quaternria, que ocorrem em funo de interaes
intrnsecas entre os blocos constituintes da molcula.
A estrutura secundria de uma protena caracterizada pela formao de alfa
hlices e folhas beta, conformaes resultantes das interaes acima mencionadas.
Somente esta estrutura adicional explica como uma molcula de protena possa ser to
compacta. Quando as quatro pontes de dissulfeto que estabilizam a estrutura de uma
ribonuclease so reduzidas em uma soluo de uria, a cadeia polipeptdica assume uma
conformao espiralada randmica e perde toda a sua atividade enzimtica.
Removendo-se a uria e o agente redutor e deixando-se as pontes de dissulfeto
restabelecerem-se, mais de 90% da atividade enzimtica volta a ocorrer e as
propriedades da molcula retornam quelas do estado original.
Na estrutura terciria, a protena est enrolada de uma maneira complexa e
irregular, formando um prisma compacto, triangular e s vezes achatado. Nesta
conformao os grupos heme e quase todos os resduos de aminocidos polares esto na
superfcie enquanto que quase todos os resduos de aminocidos no polares esto
orientados para o interior da molcula. Consequentemente, os resduos hidroflicos esto
expostos ao solvente, gua, enquanto os resduos hidrofbicos so removidos da gua o
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quanto possvel. Um nmero grande de diferentes ligaes est envolvido na

estabilizao desta conformao terciria. Estas incluem ligaes eletrostticas, pontes
de hidrognio, pontes hidrofbicas, pontes dipolares e pontes de dissulfeto.
Muitas enzimas so compostas de uma cadeia polipeptdica simples. Este caso
de enzimas como a ribonuclease, lisosima, tripsina,pepsina e algumas alfa amilases. Ao
contrrio, existe um grande nmero de enzimas que so compostas por mais de uma
cadeia peptdica. A enzima lactato-desidrogenase composta por quatro cadeias
polipeptdicas. A repetio das cadeias polipeptdicas na construo de uma
macromolcula de protena caracteriza a estruturao quaternria que esta pode assumir.

A especificidade das enzimas

A aco dos biocatalisadores depende em grande parte da forma molecular, em

particular da superfcie da molcula da prpria protena.
Por exemplo:
Imagine que certas molculas do substrato (os reagentes) querem reagir para formar um
produto. S ser possvel uma reaco no momento que estas molculas entram em
contacto duma maneira bem definida. No uma opo real esperar at as molculas
por acaso chocam desta maneira. Mas quando se encontram l os biocatalisadores, a
enzima atrai as molculas que cabem duma s maneiro na superfcie da enzima. Assim
as molculas dos reagentes so ajudadas em chocar exactamente da maneira certa e
podem logo reagir formando o produto que logo se afasta da enzima.
Pode ser o substrato que pretende reagir. Cabe muito bem na superfcie da enzima, i.,
no centro activo. Uma vez chegado, o substrato pode facilmente (com ajuda dos lugares
a, b e c) reagir.

A equao da reaco apresenta-se de seguinte modo:

E + S

ES

E + P

Onde S = Substrato (reagente), e P = Produto, E a enzima que participa, mas fica igual
ao fim.

CINTICA ENZIMTICA
a parte da enzimologia que estuda a velocidade das reaes enzimticas, e os atores
que influenciam nesta velocidade.
A cintica de uma enzima estudada avaliando-se a quantidade de produto formado ou
a quantidade de substrato consumido por unidade de tempo de reao.
Uma reao enzimtica pode ser expressa pela seguinte equao:
E + S <==> [ES] ==> E + P
O complexo enzima/substrato (ES) tem uma energia de ativao ligeiramente menor
que a do substrato isolado, e a sua formao leva ao aparecimento do estado de
transio "Ts".
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A formao de "P" a partir de ES a etapa limitante da velocidade da reao.

A velocidade de uma reao enzimtica depende das concentraes de ENZIMA e de
SUBSTRATO.

Concluso

No presente trabalho pudemos concluir que as enzimas so essenciais para aumentar a

eficcia dos processos industriais, assim como de outras reaes que exigem a sua
presena, podendo ser aplicadas num grande nmero de situaes diferentes,
apresentando muitas vezes vantagens em relao aos catalisadores qumicos.
Por outro lado as enzimas so componentes essenciais sobrevivncia de muitos
seres vivos, tal como ns, os seres humanos. Elas so responsveis pelo armazenamento
de energia, facilitam a digesto e ativam funes desde a respirao at a viso. As
enzimas so substncias indispensveis vida.
Apesar da minha inexperincia na elaborao de trabalhos acadmicos, acho que tive
sucesso nesta composio. Penso tambm que este trabalho me ajudou a crescer
enquanto pessoa e estudante, pelo que foi um marco na minha vida enquanto estudante
de psicologia. Durante a elaborao deste trabalho, tentei ao mximo explicitar com
clareza o que so a emoo e o sentimento e o que lhes est subjacente. No entanto,
houve alguns obstculos. Em primeiro lugar, deparei-me com o facto de a informao se
bastante mauda e extensa, pelo que tive de efectuar um rigoroso trabalho de seleco e
tratamento. Seguidamente, debati-me com algumas contradies entre os escritos de
alguns autores sobre os mesmos assuntos. Tive pois de proceder a comparaes de
informao para chegar a consensos.

Referncias bibliogrficas

DIXON, M.; WEBB, E.C. Enzymes. New York:Academic Press, 1979.

1116 p.

LEHNINGER, A. L.; NELSON, D. L.; COX, M. M. Princpios de Bioqumica. So

Paulo: Sarvier, 1995. 839p.

MATHEWS, C.K.; Van HOLDE, K. E. Biochemistry. The Benjamim

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WHITAKER, J. R. Principles of Enzimology for the Food Sciences. New York: Marcel
Dekker Inc., 1972. 636p.