UNIVERSIDAD NACIONAL AUTNOMA DE MXICO

FACULTAD DE ESTUDIOS SUPERIORES ZARAGOZA

QUMICA FARMACUTICA BIOLGICA - MDULO TERICO DE BROMATOLOGA
VII SEMESTRE - 1701 / 2016-1 - MURGUA MUOZ GABRIEL ANTONIO

Resumen 7 y 8: Protenas.
Las protenas son sustancias complejas formadas necesariamente por los
elementos: C, H, O, N, S y en algunos casos fsforo. Son de alto peso
molecular, forman dispersiones coloidales y estn compuestas por L-alfaaminocidos en enlace peptdico, arreglados en secuencia lineal que se arrolla
despus para constituir cuatro niveles estructurales.
Sus funciones principales constan principalmente de accin Estructural, esta es
la funcin ms importante de una protena (colgeno) adems de Inmunolgica
(anticuerpos), Enzimtica (sacarasa y pepsina), Contrctil (actina y miosina),
Homeosttica: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actan como un
tampn qumico), Transduccin de seales (rodopsina), Protectora o defensiva
(trombina y fibringeno), Produccin de costras (fibrina).

Estruc
tural
Inmun
olgic
a

Contr
ctil
Home
ostti
ca
Enzim
tica

Alimentos ricos en protenas

Entre los alimentos con protenas de origen animal se encuentran en
huevos, aves, pescados, carnes y productos lcteos. Protenas en
alimentos de origen vegetal se encuentran en soja, frutos secos,
championes, legumbres y cereales.
Las protenas se forman por cientos o miles de aminocidos, que son
molculas ms simples y se caracterizan por tener un grupo carboxilo y
un grupo amino, unidos al mismo carbono.

Grupo
Amino

Grupo
Carboxilo

Hay 20 tipos de cadenas laterales y por lo tanto, 20 aminocidos

distintos. A los aminocidos que deben ser captados como parte de los
alimentos, ya que el propio organismo no puede sintetizar por s mismo,
se les llama esenciales, esto implica que la nica fuente de estos
aminocidos en esos organismos es la ingesta directa a travs de la
dieta.

De los cuales son:

ESENCIALES
Isoleucina (Ile)
Leucina (Leu)
Lisina (Lys)
Metionina (Met)
Fenilalanina (Phe)
Treonina (Thr)
Triptfano (Trp)
Valina (Val)
Histidina (His)

NO ESENCIALES
Alanina (Ala)
Tirosina (Tyr)
Aspartato (Asp)
Cistena (Cys)
Glutamato (Glu)
Glutamina (Gln)
Glicina (Gly)
Prolina (Pro)
Serina (Ser)

Arginina (Arg)

Asparagina (Asn

Los aminocidos se unen entre s a travs de enlaces peptdicos que son

enlaces covalentes entre el grupo COOH de un aminocido y el grupo
NH2 de otro.
El enlace peptdico se forma por la unin del grupo amino de un
aminocido con el carboxilo de otro, formndose un enlace tipo amida
con la salida de una molcula de agua.

Para determinar el valor biolgico de una protena y comparar

experimentalmente la proporcin de la protena de la dieta que el
organismo es capaz de utilizar, se pueden aplicar diferentes tcnicas:

El mtodo de la Razn de Eficiencia Proteica (REP) ms

conocido por la sigla inglesa PER (Protein Efficiency Ratio)
representa el cociente entre los g de peso ganado de los animales
en estudio (ratas jvenes) dividido por los g de protena ingerida.
Utilizacin Proteica Neta (UPN) o en ingls Net Protein
Utilization (NPU), que expresa el porcentaje del nitrgeno ingerido
que el organismo retiene.
Digestibilidad aparente de la protena, que se define como la
proporcin de nitrgeno ingerido que es absorbido por el animal.
Para su determinacin se mide el nitrgeno ingerido y el de las
fecas desecadas y molidas (por Kjeldahl) de cada rata en las 2
ltimas semanas del ensayo del PER. Luego se calcula la
digestibilidad aparente, restando del N total ingerido el N total de
las fecas y multiplicando esta diferencia por 100.
Razn Proteica Neta (RPN) conocida tambin por la sigla
inglesa NPR (Net Protein Ratio), la cual toma tambin en cuenta el
nivel de ingestin de la protena necesaria para la mantencin, al
incluir un grupo de ratas que recibe una dieta aproteica durante
10 das. Se define como el cociente entre la ganancia de peso del
test ms la prdida de peso del grupo sin protena, dividido por la
protena ingerida por el grupo del test.

El exceso de protenas es la causa de numerosas enfermedades como

trastornos cardiovasculares. Esto es debido a que la mayora de las
protenas, concretamente las de origen animal van acompaadas de

grasas saturadas que ayudarn a aumentar nuestro colesterol y con ello

a obstruir nuestras arterias. La obesidad es otro de los efectos
derivados de la ingesta excesiva de complementos proteicos, y es que
esta grasa que la suele acompaar es la causante de un mal
funcionamiento orgnico en lo que a asimilacin de las grasas se refiere.

Un consumo continuado de protenas puede producir una sobrecarga en

el organismo. Los riones y el hgado se pueden ver afectados, pues son
los encargados de eliminar las sustancias de desecho que generan las
protenas como son el amoniaco, la urea y el cido rico. Adems, la
protena animal ayuda a la formacin de clculos renales, pues con ella
se elimina mucho calcio que se depura a travs de los riones y se
queda acumulado formando piedras. Por el contrario, si la toma de
protenas es insuficiente, la capacidad fsica y anmica disminuye,
adems se perjudica el sistema inmunitario, lo que tiene como
consecuencia una alta predisposicin a las enfermedades infecciosas. La
falta de protenas tambin puede provocar una aceleracin de los
procesos de envejecimiento en el cuerpo. En caso de falta masiva de
protenas
pueden
aparecer
edemas
importantes,
es
decir,
almacenamiento de lquidos en los tejidos.
Efecto del procesado de los alimentos sobre las protenas
Se entiende por desnaturalizacin proteica a cualquier modificacin no
proteoltica que produce un desorden en la estructura, con cambio de
sus propiedades fsicas, qumicas y biolgicas (prdida de solubilidad,
aumento de viscosidad, aumento de reactividad de grupos qumicos).
La accin del calor es de accin favorable para la utilizacin de las
protenas por el organismo son: su estructura ms laxa y su mayor
digestibilidad por enzimas. Por presencia de agua se produce una
disminucin del valor nutritivo de las protenas por
calentamiento excesivo de derivados crneos, protenas del huevo y
de la leche y en la preparacin de ciertos derivados de cereales.
En estos casos se produce un dao aminoacdico por
desdoblamiento trmico de algunos aminocidos como lisina,
histidina, arginina, triptfano, treonina y metionina.
Tambin se puede producir la inactivacin de aminocidos por
reaccionar con otros componentes del alimento, como sucede
especialmente por la clsica reaccin que descubri, ya en 1912,
Maillard, a base de calentamiento de una mezcla de soluciones
concentradas de glucosa y glicocola, con formacin de polmeros pardos.
Esta Reaccin de Maillard o de pardeamiento no enzimtico, consiste
en una condensacin de grupos carbonilos de glcidos reductores con
los grupos amino libres de aminocidos, pptidos, prtidos y otros
donadores de amidgenos. Las posibilidades de reaccin son mltiples y
dependen de factores como tiempo, temperatura, concentracin, pH,
substancias acompaantes, presencia de ms o menos aire.

Entre las diversas reacciones intermedias hay algunas en que se

conserva la cadena de carbono del glcido respectivo, tambin se ha
comprobado la formacin de hidroximetilfurfural, de gran reactividad, a
partir del glcido, y de otros cuerpos, como acetol, aldehdo glicrico,
dihidroxiacetona, aldehdos pirvico y diactico. Estas reacciones
conducen a la formacin de polmeros nitrogenados, no saturados, de
color pardo, llamados "melanoides".
La reaccin de pardeamiento, llamada de caramelizacin, se
produce por calentamiento de glcidos a alta temperatura y alto pH, sin
la intervencin de donadores de amidgenos, dando origen a polmeros
semejantes, a partir de grupos carbonilos
Los agentes fsicos pueden desnaturalizar tambin a las
protenas, la accin mecnica (batido), radiaciones ultravioletas, ondas
ultrasnicas, altas presiones; como se ha observado en diferentes
enzimas.
Pueden
producirse
modificaciones
qumicas,
como
desaminaciones, decarboxilaciones y demetilaciones por ejemplo, en la
metionina.
Tambin los agentes qumicos pueden perjudicar las protenas,
como sucede en su hidrlisis por cidos o lcalis en la preparacin de
condimentos, salsas y pastas. En medio cido, el color pardo del cido
humnico se debe en parte a la destruccin de triptfano, fenilalanina y
tirosina en medio cido y de cistina y metionina en medio alcalino.
El fenmeno de pardeamiento conduce a polmeros obscuros del tipo
de la melanina, semejantes a los que se forman en el pardeamiento no
enzimtico, el mecanismo de su formacin es diferente. En el
pardeamiento enzimtico los procesos de cambios de color de frutas y
verduras y tubrculos que sufren un dao mecnico o fisiolgico cuando
se pelean, cortan, golpean o machacan se deben a la presencia en los
tejidos vegetales de enzimas del tipo d la polifenoloxidasa, protena
cprica que cataliza la oxidacin d compuestos fenlicos a quinonas.
Estas prosiguen su oxidacin por el O2 del aire sobre el tejido en corte
reciente hasta formar pigmentos obscuros, melanoides, por
polimerizacin.
Una de las caractersticas ms notables de las protenas es que son
capaces de organizarse en el espacio para formar un nmero casi
infinito de configuraciones, que pueden ser estudiadas asignndolas a
los cuatro niveles estructurales.
Estructura primaria

Esta estructura consiste en la secuencia

lineal de aminocidos en la cadena y se
halla estabilizada por el enlace peptdico
entre los aminocidos. La primaria es la
nica estructura que se encuentra
codificada en los genes y de ella derivan
los restantes niveles estructurales. Es decir
que dada la secuencia de aminocidos, la cadena proteica toma las
estructuras secundaria, terciaria, y en su caso, cuaternaria que
corresponde.

Estructura secundaria
Consiste en el plegamiento de la cadena de aminocidos
para adquirir la forma del alfa-hlice, las placas paralelas y
antiparalelas y el enredamiento libre, que son los tipos o
motivos principales de la estructura secundaria. El nico
enlace presente que estabiliza este nivel estructural es el
puente de hidrgeno, un enlace dbil que se establece
entre los componentes del enlace peptdico, CO y NH. Este
enlace es susceptible de ruptura por cambios en la
temperatura, el pH, la agitacin mecnica y la
concentracin de sales.
El tipo alfa hlice es el motivo ms frecuente en la
estructura secundaria y est formado por el giro a la
derecha de la cadena de suerte que todos los CO y todos los NH se ligan
entre s mediante los puentes de hidrgeno.
La cadena queda estirada y la estructura se dispone
espacialmente en zigzag formando lminas (hojas
plegadas ). La disposicin puede ser paralela o anti
paralela. Puede darse entre regiones prximas o
distantes del polipptido. Los grupos R sobresalen de
la lmina en ambos sentidos, de forma alterna. La
conformacin se estabiliza mediante puentes de
hidrgeno.
Estructura terciaria
Es la estructura plegada y completa de la cadena en
3D. Ocurre cuando ciertas atracciones estn presentes
entre hlices alfa y hojas plegadas (conformacin ).
Es especfica de cada protena y determina su funcin.
Las caractersticas fsicas y qumicas de la molcula dependen
de su estructura terciaria.
Estructura cuaternaria
Slo est presente en las protenas que constan de
ms de una cadena de aminocidos. La estructura
cuaternaria se refiere a las uniones entre las
distintas cadenas polipeptdicas que forman la
protena, dando lugar a una estructura
tridimensional.

La cuantificacin de protenas se basa principalmente en el anlisis

de Nitrgeno total. El cual se determina por el mtodo de Kjeldahl,
que se basa en la destruccin de la materia orgnica por cido sulfrico
concentrado, reducindose en parte a SO 2, el que a su vez reduce el N
de la materia orgnica a NH3. Este se combina con el H 2SO4 a sulfato de
amonio que es estable en las condiciones de trabajo.
Cuestionario 7: Protenas.

Fuente Documental:
Cheftel, J.C, Cuq, J. L, Lorient, D. Protenas alimentarias. (1989). Ed Acribia.
Espaa.
Fennema, O. Qumica de los Alimentos (2000). Ed Acribia. Espaa.