AMINOACIZI

STRUCTUR, CLASIFICARE,
PROPRIETI.

STRUCTURA PRIMAR
A PROTEINELOR
Elena Rvneac
Dr.n biologie, conf.univ.
Catedra Biochimie i Biochimie Clinic

Aminoacizii au o importan deosebit

pentru organismul uman:
sunt elemente structurale de baz ale
proteinelor;
sunt precursori ai hormonilor,
bazelor azotate purinice i
pirimidinice, porfirinelor, vitaminelor
i aminelor cu rol fiziologic.

-Aminoacizii sunt compuii

heterofuncionali, care conin grup
carboxilic i aminic legate de acelai
atom de carbon. Radicalul
aminoacidului (R) de asemenea este
unit la atomul de carbon
Formula general a -aminoacizilor
este:

Stereoizomeria aminoacizilor
Toi reprezentanii -aminoacizilor cu excepia glicinei

conin atomul de carbon -chiralic i formeaz

stereoizomeri (enantiomeri) L i D.

n organismele vii n structura proteinelor se utilizeaz

doar L--aminoacizii.

Proprietile acido-bazice ale -aminoacizilor

n condiii de pH fiziologic, n soluii apoase -aminoacizii

exist n form de ioni bipolari(amfiioni):
gruparea amino este protonat (-NH3+ ) are proprietti
bazice este acceptor de protoni;
gruparea carboxil este disociat (deprotonat) (-COO- )
are proprieti acide este donor de protini;
Astfel, aminoacizii posed proprieti amfotere - i de baz, i
de acid.

Proprietile acido-bazice ale -aminoacizilor

n soluie acid (pH <7) un aminoacid este protonat i
exist ca un cation; n soluie bazic (pH>7), un aminoacid este
deprotonat i exist ca un anion. Astfel, la un pH intermediar,
aminoacidul trebuie s fie echilibrat exact ntre formele anionice i
cationice i exist ca un ion neutru, bipolar. Acest pH se numete
punct izoelectric (pI).

n punctul isoelectric amfiionul are sarcina sumar = 0 i se afl

n stare izoelectric.

Proprietile acido-bazice ale -aminoacizilor

Aminoacizii se vor deosebi ntre
ei dup radical, care le confer proprieti
specifice. Radicalul poate avea proprieti
hidrofobe sau hidrofile. Radicalii hidrofili
pot fi neutri, acizi sau bazici n dependen
de grupele funcionale prezente.

n caz dac radicalul este hidrofob sau hidrofil neutru el nu va influena

asupra sarcinii electrice totale a aminoacidului i asupra proprietilor sale
acide sau bazice. Radicalii hidrofili acizi n mediu neutru vor conferi
aminoacidului sarcin sumar negativ (anioni), iar cei bazici sarcin sumar
pozitiv (cationi). Pentru a aduce astfel de aminoacizi n strare izoelectric este
necesar de a modifica pH-ul mediului.

Astfel, punctul izoelectric al aminoacizilor va varia de la valori sczute (pI<7) pentru

aminoacizi acizi (pI=2,87 pentru acidul aspartic) la valori ridicate (pI>7) pentru
aminoacizi bazici (pI=10,8 pentru arginin). Aminoacizi neutri nu au punctul
izoelectric la pH neutru, aa cum ar fi de ateptat, dar n mediu alb acid (pI = 5-6).

Clasificarea dup proprietile

fizico-chimice ale radicalului
1. Cu radical nepolar (hidrofob): glicina, alanina, valina, leucina,

izoleucina, prolina, fenilalanina, triptofanul i metionina. Toi sunt mai puin

solubili n ap dect aminoacizii polari;

2. Cu radical polar (hidrofil) neutru (la pH=6): serina, treonina, cisteina,

tirozina, asparagina, glutamina. Aceti aminoacizi sunt mai solubili n ap

dect cei nepolari, deoarece catena poate stabili legturi de hidrogen cu apa,
datorit gruprilor OH, -NH2 amidice i -SH pe care le conine;

3. Cu radical polar (hidrofil) ncrcat negativ (la pH=6): acidul aspartic i

acidul glutamic;
4. Cu radical polar (hidrofil) ncrcat pozitiv (la pH=6): lizina, arginina,

histidina.

Aminoacizi cu radical nepolar (hidrofob):

Aminoacizi cu radical polar (hidrofil) neutru :

Aminoacizi cu radical polar (hidrofil)

ncrcat negativ :

Aminoacizi cu radical polar (hidrofil)

ncrcat pozitiv:

Clasificarea dup structura chimic:

dup structura chimic a radicalului:

Exemple:

dup numrul gruprilor COOH i NH2:

Exemple:

Clasificarea dup structura chimic:

dup prezena n caten a altor grupri funcionale

Exemple:

Iminoacizi-

Clasificarea aminoacizilor dup prezena n

proteine i codificarea genetic
Aminoacizi
Proteinogeni
intr n componena
proteinelor
Codificai genetic cei
20 de aminoacizi, care
posed codoni n codul
genetic

Neproteinogeni
nu intr n
componena
proteinelor

Necodificai (modificai
posttranslaional)- nu au
codoni, sunt sintetizai din cei
proteinogeni

Aminoacizi proteinogeni
necodificai (modificai
posttranslaional)

Clasificarea dup rolul biologic:

Aminoacizi
Neeseniali
(dispensabili):

Eseniali
(indispensabili):
Valina*
Leucina*
Izoleucina*
Fenilalanina*
Triptofanul*
Metionina*
Treonina*

Glicina

Semieseniali

Alanina

(semiindispensabili):

Prolina
Serina
Tirozina

Arginina*

Cisteina

Histidina*

Asparagina

Lizina*

Glutamina
Acidul aspartic
Acidul glutamic

Nu se sintetizeaz n
organism, e necesar sa-i
primim cu alimentele

Se sintetizeaz n
organism, dar n cantiti
insuficiente, e necesar sa-i
primim cu alimentele

Se sintetizeaz n
organism

Aminoacizi neproteinogeni
nu intr n componena proteinelor:

Reaciile -aminoacizilor cu
importan biologic
1. Transaminarea -aminoacizilor.
Reacia de transaminare const n transferarea
aminogrupei de la aminoacidul donor la un -cetoacid
acceptor de amino-grup. n aceast reacie aminoacidul se transform n cetoacid, iar cetoacidul
se transform n aminoacid:

De exemplu, reacia de transaminare ntre acidul glutamic

i oxaloacetat, n care se obine un nou aminoacid
acidul aspartic i un nou cetoacid - -cetoglutaratul:

Reaciile -aminoacizilor cu
importan biologic

2. Decarboxilarea -aminoacizilor

n reaciile de decarboxilare -aminoacizii pierd grupa

carboxilic din poziia - i se transform n amine biogene:

De exemplu:

a) decarboxilarea acidului glutamic cu formarea acidului

gama-aminobutiric:

b) decarbocilarea histidinei cu formarea histaminei:

C) decarboxilarea 5-hidroxitriptofanului cu formarea serotoninei:

3. Hidroxilarea -aminoacizilor:

4. Carboxilarea aminoacizilor:

Legtura peptidic se formeaz ntre grupa -carboxil al unui

aminoacid i grupa -amino a aminoacidului urmtor:

Proprietile legturii peptidice:

Legtura peptidic clasic este o legtur covalent trainic i are proprieti de

legtur parial dubl.

Legtura peptidic este coplanar toi atonii gruprii peptidice se afl n acelai
plan.

Proprietile legturii peptidice:

Legtura peptidic clasic are conformaie trans.

Are 2 forme de rezonan ceto i enol:

Proprietile legturii peptidice:

Fiecare legtur peptidic clasic este capabil s formeze

2 legturi de hidrogen cu ali atomi polari.

Prolina formeaz legtur peptidic atipic:

Produsele policondensrii a -aminoacizilor, legai

prin legturi peptidice se numesc peptide:
O peptid, ce conine 2 aminoacizi se numete

dipeptid; care conine 3 aminoacizi- tripeptid; etc.

Catena, ce conine pn la 50 de aminoacizi, se

numete oligopeptid; care conine 50-100

aminoacizi polipeptid;

Dac numrul de aminoacizi este mai mare de 100,

polipeptida se numete protein.

 Captul catenei peptidice, la care se gsete gruprea amino

-NH2 se numete capt N-terminal, considerat nceputul

catenei, iar captul la care se afl grupa carboxil -COOH se
numete capt C-terminal.
Conformaia unui lan peptidic are forma unui zig-zag:

"R" radicalii aminoacizilor constituieni - sunt maximal

deprtai n spaiu unul de altul.

Fiecare protein are o secven specific de aminoacizi, care
este determinat genetic i se asambleaz sub controlul
acizilor nucleici.

Nomenclatura peptidelor
Toi aminoacizii situai la stnga n catena polipeptidic fa de cel C-terminal
capt terminaia -il, iar cel C-terminal i pstreaz denumirea sa trivial. De
exemplu: tripeptidul Gli-Ala-Ser se va numi glicil-alanil-serin.

Secvena aminoacizilor n protein se numete:

structura primar a proteinei

Determinarea structurii primare a proteinelor

Are 2 etape principale:
1. determinarea compoziiei aminoacidice a peptidei sau proteinei;
2. determinarea succesiunii aminoacizilor n catena polipeptidic.
Compoziia aminoacidic se determin prin analiza hidrolizatelor
proteice. Hidroliza total se poate efectua prin fierberea proteinei n soluie
de acid clorhidric cu concentraia 6M sau enzimatic. Se scindeaz toate
legturile peptidice. De exemplu:

Determinarea fiecrui aminoacid n hidrolizat se efectueaz prin

cromatografie. n prezent o astfel de analiz se realizeaz n mod
automat cu ajutorul unor aparate speciale numite analizatoare de
aminoacizi.

Determinarea structurii primare a proteinelor

Succesiunea aminoacidic se determin n cteva etape:
1. - hidroliz parial selectiv a polipeptidei n peptide mai
scurte (prin cteva metodele enzimatice sau chimice);
2. - identificarea succesiv a -aminoacizilor de la captul
N- sau C-terninal pentru fiecare peptid; de regul se aplic
metoda Edman;
3. - determinarea ordinei peptidelor n polipeptid prin
suprapunerea lor i stablirea segmentelor de coinciden
(metoda amprentelor digitale sau metoda hrilor
peptidice

Metoda Edman
- const n interaciunea aminoacidului N-terminal cu fenilizotiocianat n mediu slab
bazic. La o tratare ulterioar cu un acid slab fr nclzire se produce scindarea
aminoacidului N-terminal sub form de derivat feniltiohidantoinic, care se identific
n continuare prin metoda cromatografic. Acest procedeu se repet de mai multe
ori pn la scindarea complet a fragmentului de peptid:

Metoda Edman s-a dovedit a fi util pentru reproducere ntr-un aparat automat numit
secvenator cu ajutorul cruia pot fi realizate 4050 etape de scindare.