Sunteți pe pagina 1din 35

1.

Proteinele rolul,
structura i clasificarea

Proteinele sunt componentele


majore ale organismelor vii i
ndeplinesc o multitudine de
funcii eseniale.
Proteinele regleaz activitatea
metabolic, catalizeaz reaciile
biochimice, menin integritatea
structural a celulelor i a
organismelor.

Clasificarea proteinelor
dup funciile lor biologice :
Tipul:

Exemple:

1. Enzime- catalizeaz reaciile biologice

ADN-polimeraze
Dehidrogenaze, Ribonucleaze

2. Hormoni

Insulina,

3. Proteine de transport

Hemoglobina

4. Proteine, ce asigur micarea

Actina i miozina n muchi

5. Proteine, ce asigur protecia imun

Imunoglobulinele (anticorpii)

6. Receptori

Receptorii hormonali

7. Proteine de semnalizare cu funcii


reglatoare n celule

Factorii de transcripie i
translaie

8. Proteine structurale

Colagenul, Cheratina

9. Proteine de rezerv

Ovalbumina, cazeina

Proteinele sunt cele mai variate i numeroase molecule,


prezente n celulele vii.
Cum ar putea o singur clasa de molecule s ndeplineasc funcii att
de diverse i de numeroase? Rspunsul este varietarea enorm a
structurilor posibile ale proteinelor.

Ribonucleaza

Colagen

Hemoglobina

Nivelele de structur a
proteinelor
Exist 4 nivele de organizare structural a
proteinelor:

primar
secundar
teriar
cuaternar

Structur primar a proteinei -

secvena aminoacizilor n protein, legai prin


legturi peptidice

-Este dererminat genetic;


-Determin structurile ulterioare ale proteinei i proprietile ei

Structura secundar
este o aranjare ordonat a polipeptidei ntr-o form
mai compact, stabilizat de legturi de hidrogen.
Structura secundar descrie orientarea
relativ a aminoacizilor situai aproape unul de altul
n secvena polipeptidic. Exist 3 tipuri principale
de structur secundar:

alfa-helixul
helixul colagenului
beta-structura.

-Helixul este o structur helicoidal, care formeaz un cilindru rigid

de mare regularitate. Alfa-helixul este o spiral exclusiv de dreapta. Formarea


alfa-helixului este spontan i este stabilizat de legturi de hidrogen. Legtura
de hidrogen se formeaz ntre atomii legaturii peptidice, i anume ntre grupa C=O
a unui aminoacid i grupa N-H a aminoacidului al patrulea ce urmeaz mai departe
n caten.
Aceat orientare a legturilor de hidrogen produce o spiralizare
helicoidal a scheletului peptidei astfel, nct radicalii sunt orientai spre exteriorul
helixului i perpendicular pe axul su. Alfa-helixul include 3,6 aminoacizi ntr-o
spir. Pasul spiralei distana ce separ fiecare spir a helixului este de 0,54
nm.

Helixul colagenului.
Un alt tip de helix ntlnim n colagen,
protein exclusiv de important a
matricei extracelulare a esutului
conjunctiv. Helixul colagenului este o
spiral de stnga cu pasul de 0.96 nm
i 3.3 aminoacizi la o spir. Spre
deosebire de alfa-helix, n cadrul
helixului colagenic legturile de hidrogen
nu sunt posibile. Conformaia este
stabilizat de asocierea a trei spirale,
care formeaz spirala tripl a
colagenului.

A. Alfa-helix

B. Helixul colagenului

Beta-structura
Apare n rezultatul alinierii unei polipeptide de-a lungul altea. Betastructura este de asemenea stabilizat de legturi de hidrogen ntre
atomii legturii peptidice, i anume ntre grupele C=O i N-H ale
diferitor regiuni ale polipeptidei, sau chiar ntre dou polipeptide
diferite.

n cazul n care catenele extinse sunt aliniate una lng alta, legturile de
hidrogen formeaz puni ntre catene.
Catenele orientate n aceiai direcie (direcia capetelor N-terminal i Cterminal este aceiai), formeaz beta-structuri paralele, iar cele orientate
n direcii opuse formeaz beta-structuri antiparalele.

1. Antiparallel

2. Parallel

Radicalii nu sunt implicai n stabilizarea


alfa-helixului sau a beta-structurii,
dar unii radicali pot destabiliza structura
regulat a alfa-helixului, de exemplu
radicalii voluminoi, cei ncrcai cu
aceiai sarcin electric, prolina.

Structura teriar a proteinelor


este aranjarea catenei polipeptidice n spaiul
tridimensional. n dependen se forma moleculei proteice n
spaiu deosebim:

Proteine globulare

Proteine fibrilare

Stabilizarea structurii teriare a proteinelor


are loc datorit interaciunii ntre radicalii
aminoacizilor localizai departe unul de altul
n secvena polipeptidic.
ntre radicali se formeaz urmtoarele tipuri
de legturi:

Legturi
necovalente slabe

Legturi
covalente trainice

Legturi slabe necovalente:


Legturi de hidrogen ntre radicali
(dac radicalii conin grupri hidroxil
sau amino).
Legturi ionice ntre radicalii ce
posed sarcini pozitive i negative.
Interaciuni hidrofobe (legturi Van
der Waals), ntre radicalii nepolari.

Legturi covalente trainice:

Legturi disulfitice legturi covalente ntre


grupele -SH ale cisteinei cu formarea unei legturi
-S-S- :
Cys-SH + HS-Cys
Cys-S-S-Cys
Legturi esterice ntre grupele carboxilice din
radical (ale asp sau glu) i grupele hidroxil din
radical (ale ser, tre sau tyr):
Glu-COOH + HO-Ser
Glu-CO-O-Ser
Legturi pseudo-peptidice - ntre grupele
carboxilice din radical (ale asp sau glu) i grupele
amino din radical (ale lys):
Glu-CO-HN-Lys
Glu-COOH + H2N-Lys

Unele legturi, ce stabilizeaz structura teriar a proteinei

Structura teriar a proteinelor este determinat de secvena


aminoacizilor n caten i este cea mai convenabil din punct de vedere
energetic.
n structura teriar a
proteinelor globulare aflate
n mediul apos radicalii
hidrofili vor fi orientai spre
suprafaa moleculei, iar cei
hidrofobi vor fi situai n
interiorul moleculei proteice.

Multe proteine deja la


nivelul teriar i manifest
activitatea sa biologic i
sunt
capabile
s-i
ndeplineasc funciile.

Structura cuaternar a proteinelor


- reprezint asocierea a dou sau mai multe catene
polipeptidice (protomeri) ntr-un complex unic , numit
oligomer. Oligomerul poate fi alctuit din dou sau mai multe
lanuri polipeptidice identice sau poate include polipeptide
diferite.
Legturile, care stabilizeaz
structura cuaternar sunt
de regul legturile necovalente
ntre suprafeele de contact ale
protomerilor, mai rar legturi
covalente.

Nivelele de organizare a moleculei proteice:

Denaturarea
Conformatia nativ a proteinei poate fi
pierdut n rezultatul denaturrii:
destrugerii structurii secundare, tertiare
i cuaternare a proteinei sub aciunea
unor factori fizici i chimici ale mediului
valori extreme ale pH-ului,
temperatur nalt, prezena solvenilor
organici, detergenilor, i altor ageni
denaturani.
Denaturarea nu afecteaz legturile peptidice, astfel
structura primar (secvena aminoacizilor legai prin legaturi
peptidice) nu se distruge la denaturare.
Efectele denaturrii:
Pierderea activitii biologice
Scderea solubilitii

Refolding sau renaturarea


Proteina denaturat poate
spontan sa revin la
conformaia sa nativ, dar
numai n cazul dac
agenii denaturani nu au
fost destul de puternici i
dac aciunea lor a fost de
scurt durat.

Clasificarea proteinelor
conform compoziiei chimice

Proteine simple - sunt alctuite numai din aminoacizi

i nu conin alte grupri chimice; la hidroliza se descompun


numai n aminoacizi.

Proteine conjugate proteine ce conin o structur


neproteic, numit grupare prostetic. Aceast grupare este
legat de partea proteic, numit apoprotein, prin legturi
covalente sau necovalente i este necesar pentru activitatea
biologic a proteinei de exemplu hemul n hemoglobin.
Astfel, la hidroliz, pe lang aminoacizi, se vor obine i alte
componente chimice.

Proteine simple Proteinele care formeaz doar alfa-aminoacizi la


hidroliz: albuminele, globulinele, histonele,
glutelinele, prolaminele, protaminele.

Albumina

Globulina

Histone

Proteine conjugate
Proteinele conjugate sunt clasificate n baza
naturii chimice a gruprii lor prostetice.
Unele exemple de proteine conjugate:

glicoproteine, lipoproteine,
fosfoproteine, cromoproteine
(hemo- i flavoproteine),
metaloproteine.

Sunt cea mai numeroas i cea mai rspndit


grupa de proteine conjugate, ncepnd de la
glicoproteinele localizate pe suprafaa
membranelor celulare, care formeaz
glicocalixul, pn la aa compui importani
ca anticorpii produi de leucocite.

Hemoproteinele - gruparea prostetic


este hemul

Majoritatea lipidelor sunt


transportate n snge n
componena unor complexe
solubile numite lipoproteine.

Membrana celular

Colagenul este cea mai abundent protein n organism


(constitue pn la 30% din masa uscat). Fibrele de
colagen sunt flexibile, dar foarte inelastice, cu rezisten
ridicat la traciune.
Colagenul are o compoziie aminoacidic unic, care este
important pentru structura sa tridimensional i
proprietile sale fizice caracteristice.
n catena sa polipeptidic se repet secvena Gly-X-Y,
unde Gly - glicin (33%), X - prolina i hidroxiprolina (25%),
Y - alanin (11%), lizin, hidroxilizin sau ali aminoacizi.
Astfel, aproape o treime este glicina, iar coninutul prolinei
este, de asemenea, neobinuit de mare.

n colagen sunt prezeni aminoacizi neobinuii


modificai: hidroxiprolina (Hyp) i 5-hidroxilizin (Hyl).
Colagenul este unica protein natural, ce conine toi
aceti aminoacizi.

Colagenul nu conine cistein i triptofan.

Structura secundar reprezint spirala colagenica


(helixul colagenic), care se deosebete de -helixul
clasic, fiind mult mai extins i rsucit spre stnga.
Aceste particulariti sunt determinate de:
Prezena a unei cantiti mari de prolin i
hidroxiprolin, ceea ce descrete elasticitatea catenei
polipeptidice i necesit formarea unui helix mai
extins.
Fiecare al 3-lea aminoacid este glicina, fapt absolut
necesar pentru formarea ulterioar a triplului helix
radicalul nici unuia din aminoacizi nu va ncape n
spaiul dintre cele 3 catene polipeptidice din centrul
triplului helix.
Triplul helix e stabilizat de legturi de hidrogen ntre
legturile peptidice (-C = O ---- HN =) a diferitor
catene, precum i de legturile de hidrogen formate
cu participarea grupelor -OH ai hidroxiprolinei.

Catenele polipeptidice pot fi de cteva tipuri: 1 (I, II, III, IV),


2 (circa 30 de tipuri), i se deosebesc prin:
hidroxilarea prolinei i lizinei;
secvena aminoacidic.

Se cunosc mai mult de 30 de tipuri de colagen, care difer


prin tipul catenelor polipeptidice constituiente. Cele mai
importante sunt primele 5 tipuri de colagen.
Colagenul de tup I, II i III se numete fibrilar deoarece
formeaz fibre, care particip n formarea structurii esutului
conjunctiv;
Colagenul tip IV i V se refer la tupurile amorfe de colagen
(formeaz membrana bazal a vaselor sanguine).

Unitatea structural de baz a colagenului este tropocolagenul


(280 nm lungime, 1.5 nm laime), care se polimerizeaz i formeaz
fibrilele de colagen. Tropocolagenul const din 3 catene polipeptidice,
care formeaz triplul helix de stnga.
Fiecare caten polipeptidic a colagenului const din circa 10001100 aminoacizi.

este proteina principal a fibrelor elastice,


alctuind 90% din masa lor. Spre deosebire de
colagen este extensibl.
Elastina conine circa 10% prolin, 30% glicin, este
bogat n lizin, conine muli aminoacizi nepolari,
puin hidroxiprolin i hidroxilizin.
n spaiul extracelular formeaz agregate unite prin
legturi covalente. Aa structur i atribuie
elasticitate).