Sierra

Profesor: Israel del Valle.

Nombre:
Anabelle Esther Chaln
Curso: 2 Bachillerato ciencias B

Unin peptdica
Es la unin de un grupo amino de un aminocido con el grupo acido de otro
aminocido. Esto hace que se pierda en la unin 1 molcula de agua. Es un
enlace covalente.
Los aminocidos encontrados en las protenas tienen en comn un grupo
qumico NH2 (amino) y un grupo qumico COOH (carboxlico unidos a un
carbono de la molcula. Este tomo de carbono se denomina ALFA y est
conectado con cuatro grupos distintos: con el grupo amino, con el grupo
carboxlico, con un hidrogeno y con un grupo que es muy variado.
Este es distinto a en cada aminocido y les da propiedades distintas a estos (se
representa por una R).
Cuando los aminocidos se van uniendo, se va liberando una molcula de agua
y se va enlazando un grupo amino con el grupo carboxlico del aminocido
siguiente; esta es un enlace o unin peptdica.
Los pptidos: Los pptidos son molculas formadas por aminocidos unidos por
enlace peptdico. El nmero de aminocidos puede oscilar entre dos y cien;
ms de cien aminocidos se considera una protena. Incluso, si el nmero de
aminocidos es menor que cien, pero el peso molecular es mayor que 5.000
Daltons, la molcula sera una protena.
Ejemplos de pptidos metablicamente importantes:
>La insulina
>El glucagn
>La oxitocina
>La vasopresina.

cidos
Un cido (del latn acidus, que significa agrio) es considerado tradicionalmente
como cualquier compuesto qumico que, cuando se disuelve en agua, produce
una solucin con una actividad de catin hidronio mayor que el agua pura, esto
es, un pH menor que 7. Esto se aproxima a la definicin moderna de Johannes
Nicolaus
Brnsted y Thomas
Martin
Lowry,
quienes
definieron
independientemente un cido como un compuesto que dona un catin
hidrgeno (H+) a otro compuesto (denominado base). Algunos ejemplos
comunes son el cido actico (en el vinagre), el cido clorhdrico (en el

Salfumant y los jugos gstricos), el cido acetilsaliclico (en la aspirina), o

el cido sulfrico (usado en bateras de automvil). Los sistemas cido/base se
diferencian de las reacciones redox en que, en estas ltimas hay un cambio en
el estado de oxidacin. Los cidos pueden existir en forma de slidos, lquidos
o gases, dependiendo de la temperatura. Tambin pueden existir como
sustancias puras o en solucin.
Ejemplos:
cido sulfrico H2SO4
cido ntrico HNO3
cido fosfrico H3PO3
cido hipocloroso HCL
cido cloroso HClO2
cido clrico HCL3
cido perclrico HClO4

Propiedades de las protenas

SOLUBILIDAD
Las protenas son solubles en agua cuando adoptan una conformacin globular.
La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminocidos que, al
ionizarse, establecen enlaces dbiles (puentes de hidrgeno) con las molculas
de agua. As, cuando una proteina se solubiliza queda recubierta de una capa
de molculas de agua (capa de solvatacin) que impide que se pueda unir a
otras protenas lo cual provocara su precipitacin (insolubilizacin). Esta
propiedad es la que hace posible la hidratacin de los tejidos de los seres vivos.
CAPACIDAD AMORTIGUADORA
Las protenas tienen un comportamiento anftero y sto las hace capaces de
neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como
un cido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H +) del medio donde
se encuentran.
DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION
La desnaturalizacin de una protena se refiere a la ruptura de los enlaces que
mantenan sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservndose
solamente la primaria. En estos casos las protenas se transforman en
filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos
fibrosos e insolubles en agua. Los agentes que pueden desnaturalizar a una
protena pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH;
alteraciones en la concentracin; alta salinidad; agitacin molecular; et. El
efecto ms visible de ste fenmeno es que las protenas se hacen menos
solubles o insolubles y que pierden su actividad biolgica.

La mayor parte de las protenas experimentan desnaturalizaciones cuando se

calientan entre 50 y 60 C; otras se desnaturalizan tambin cuando se enfran
por debajo de los 10 a 15 C.
La desnaturalizacin puede ser reversible (renaturalizacin) pero en muchos
casos es irreversible.

ESPECIFICIDAD
Es una de las propiedades ms caractersticas y se refiere a que cada una de
las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias protenas
(diferentes de las de otras especies) y, an, dentro de una misma especie hay
diferencias proteicas entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los
glcidos y lpidos, que son comunes a todos los seres vivos.
La enorme diversidad proteica interespecfica e intraespecfica es la
consecuencia de las mltiples combinaciones entre los aminocidos, lo cual
est determinado por el ADN de cada individuo.
La especificidad de las protenas explica algunos fenmenos biolgicos como:
la compatibilidad o no de trasplantes de rganos; injertos biolgicos; sueros
sanguneos; etc o los procesos alrgicos e incluso algunas infecciones.

Los oligopptidos
Los oligopptidos son una fuente nitrogenada intermedia entre las protenas
enteras
y
los
aminocidos. Los oligopptidos, como su nombre indica, son pequeos
pptidos,
es
decir,
pequeas cadenas de aminocidos unidos entre s por medio de enlaces
peptdicos. Son por tanto protenas predigeridas y su ventaja sobre las
protenas enteras es su ms fcil absorcin, ya que prcticamente no necesitan
digestin. Se ha demostrado incluso, que los pptidos ms pequeos (di y
tripptidos) se pueden absorber directamente sin necesidad de hidrlisis, al
igual que los aminocidos libres. Por tanto, cuanto ms pequeos sean los
pptidos ms fcil ser su absorcin. En OLIGOPEPTIDOS CN el mayor
porcentaje est en forma de dipptidos (unin de 2 aminocidos) y de
tripptidos
(unin
de
3
aminocidos).
Ingredientes: Lactoalbmina hidrolizada (98,5%), L-Cistina (1,5%).