INSTITUTO POLITECNICO NACIONAL

Escuela Nacional de Ciencias Bilgicas

Ingeniera en Sistemas Ambientales
Practica: Efecto de la concentracin de enzima sobre la velocidad de reaccin
Alumnos: Cantera Trejo Susana Isabel;Dante Llerena Olivares.
Asignatura: Bioqumica Fundamental. Laboratorio.
Profesores: Roco Guzmn Ibarra; Albany Resndiz Mora;
Carlos Wong Baeza; Doris Neri Cortes.
Grupo: 4AM1
Seccin 2
Equipo 11
INTRODUCCION

La velocidad de la reaccin es directamente proporcional a la concentracin de la enzima a cualquier

concentracin de substrato. Por ejemplo, si la concentracin de enzima es disminuida a la mitad, la velocidad
inicial de la reaccin (Vo) es reducida tambin a la mitad de la original.

La velocidad de transformacin de los sustratos de una reaccin en los correspondientes productos, mediante
una enzima y bajo condiciones de estado estacionario, es dependiente tanto de las concentraciones de la
enzima como de los sustratos. Normalmente, esa dependencia puede ser expresada matemticamente por la
ecuacin de Michaelis-Menten:

V max . [ S ]
Veloc .=
Km+ [ S ]

Esta ecuacin predice que la velocidad de formacin de producto es saturable con respecto al sustrato, es
decir existe una concentracin de sustrato a partir del cual la Veloc. no aumenta de forma significativa.

La Vmax se denomina velocidad mxima, y depende de la concentracin de enzima segn una relacin lineal:

Vmax = k2 [E]

El Km es un parmetro que depende de la afinidad de la enzima por el sustrato y que se denomina constante
de Michaelis.

La actividad cataltica de las enzimas depende estrictamente de la conformacin de la protena enzimtica, es

decir de su estructura tridimensional. Por ello, los cambios conformacionales suelen ir asociados a cambios en
la eficacia cataltica de las enzimas.
La velocidad de la reaccin con respecto a la concentracin de enzima tiene la forma lineal de modo grafico:
OBJETIVOS

Observar el efecto de la concentracin de la enzima sobre la velocidad de la reaccin enzimtica.

RESULTADOS OBTENIDOS

Una vez concluida la sesin experimental se obtuvieron los tubos con las siguientes tonalidades:

Y al leer cada muestra en el espectrofotmetro a 540 nm se obtuvieron los siguientes resultados:

Blanco Problemas
Parmetros a medir y/o calcular
T 1 2 3 4 5
Absorbencia = 540 nm 0.0 0.026 0.066 0.063 0.149 0.176

(moles) Azcar reductor/2 ml 0 1 2 4 8 10

Velocidad (unidades de invertasa) 0 0.1 0.2 0.4 0.8 1

Concentracin de enzima
0 0.5 1 1.5 2 2.5
(moles/ml)

CALCULOS

Glucosa 0.005 M
Fructuosa 0.005 M
G+ F 0.010 M

0.010 moles de A.R. 1000 ml

X 0.1 ml

X = 1x10-6 moles de A.R.

X = 1 mol de A.R./2.0 ml

Calculo de las unidades de intervasa:

 [ moles sacarosa ]
Vo=actividad= =U . I
min .

Ejemplo para el Problema 1:

[ A . R ./ 2 ml ] /2 [ A . R ./2 ml ] 1
Vo=actividad= = = =0.1U . I
5 min . 10 min . 10

Concentracin de enzima (moles/ml) vs velocidad de reaccin

3

2.5

1.5

0.5

0
0 0.2 0.4 0.6 0.8 1 1.2

Discusin

Visualmente se presento una coloracin distinta gradual e incrementando en cada uno de los tubos en
estudio, el tubo muestra no presento coloracin independiente de la brindada por el 3-5 DNS, tomndolo as
para poder realizar mediadas de la absorbencia logrando as determinar una velocidad de reaccin de y por
medio de nuestro grfico poder apreciar mejor los cambios suscitados en los tubos en estudio.

Conclusin

Al realizar un anlisis cualitativo y corroborarlo cuantitativamente con el espectrofotmetro, se pudo

determinar la grafica que ilustra mejor el comportamiento de la velocidad de reaccin de la invertasa con la
sacarosa, en presencia de cambios de la concentracin de enzima. Se comprueba que hay una
proporcionalidad entre la velocidad de reaccin y la concentracin de enzima.

Bibliografa

https://es.scribd.com/doc/72893397/31-INVERTASA-ENSAYO

http://documents.mx/documents/32-invertasa-cineticapdf.html