NIVELES DE ORGANIZACIN DE LAS PROTENAS

Una caracterstica de las protenas es que poseen estructura tridimensional

bien definida. Una cadena polipeptdica estirada ms o menos al azar no
tiene actividad biolgica.
En cada tipo de protenas la cadena polipeptdica se halla plegada
adoptando una conformacin tridimensional especfica, la cual es necesaria
para su funcin biolgica especfica o para su actividad.
La funcin nace de la conformacin, organizacin de los tomos de manera
tridimensional en su estructura.
Los niveles de organizacin estructural que se pueden distinguir en una
protena son: la estructura primaria, formada a partir del encadenamiento
de los aminocidos; la estructura secundaria, formada por el plegamiento
de la cadena primaria; la estructura terciaria, cuando se pliega sobre s
misma la estructura secundaria, y la estructura cuaternaria, cuando
varias cadenas con estructura terciaria constituyen subunidades que se
asocian entre s.

ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la disposicin lineal de los aminocidos que se
unen mediante enlaces de tipo amdico (-CO-HN-), llamados enlaces
peptdicos, que se establecen entre el grupo carboxlico de un aminocido y
el grupo amino del aminocido siguiente, lo que implica la prdida de una
molcula de agua.
La estructura primaria viene determinada por el nmero, tipo y orden de los
aminocidos que se encuentran en la cadena polipeptdica, que a su vez
est codificada en la secuencia de nucletidos de la molcula de ADN.
Cada pptido o polipptido tienen una direccin, el inicio corresponde al
extremo N-terminal, que posee un grupo amino libre (NH 2) y finaliza por el
extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo (-COOH)
libre, de manera que el eje o esqueleto del pptido, formado por la
repeticin de una unidad de seis tomos (-NH-CH-CO), es idntico en todos
ellos, lo que vara de unos pptidos a otros y, por extensin, de unas
protenas a otras y les confiere una individualidad propia es la ordenacin o
secuencia de las cadenas laterales ( R ).
Cualquier variacin en esta secuencia da lugar a protenas diferentes. Al
formarse el enlace peptdico entre aminocidos se originan tres enlaces que
se repiten:

N C
Enlaces sencillos de rotacin libre
C C carboxlico

C carboxlicoN Enlaces peptdico, carcter parcial de doble

enlace, y no posee libertad de rotacin

El carcter parcial de doble enlace del enlace peptdico impone ciertas

restricciones en el plegamiento de la protena; as, aunque los pptidos son
estructuras flexibles capaces de efectuar rotaciones alrededor de los enlaces
N-C y C-C, no pueden, sin embargo, efectuar torsiones alrededor de los
enlaces peptdicos. Esta circunstancia determina que los tomos de cada
enlace peptdico se encuentren en un mismo plano, por lo que el esqueleto
de la cadena polipeptdica se asemeja ms a una sucesin de placas planas
articuladas que a un rosario de cuentas.
Como la estructura primaria de un pptido determina los niveles superiores
de organizacin, el conocimiento de la secuencia de aminocidos es del
mayor inters para el estudio de la estructura y funcin de las protenas.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

A medida que se sintetizan las protenas en los ribosomas, las

cadenas polipeptdicas se pliegan hasta adoptar espontneamente la
conformacin espacial ms estable.
En el proceso de plegamiento tambin participa un grupo de protenas
especializadas, llamadas chaperonas.
La estructura secundaria de las protenas consiste en el plegamiento
de la estructura primaria debido a la infinidad de puentes de
hidrgeno que se establecen entre los grupos C=O de unos enlaces
peptdicos y los grupos NH de otros enlaces prximos, de manera que
las cadenas laterales R distribuidas a lo largo de la cadena peptdica
adoptan determinadas posiciones en el expacio.
La estructura secundaria permite relacionar entre si aminocidos no
enlazados secuencialmente. Segn esto, se pueden distinguir varios
tipos de conformaciones que determinan la estructura secundaria de
un pptido.
Hlice-
Es una estructura semejante a un cilindro. La cadena polipeptdica principal
se encuentra estrechamente enrolla a lo largo de un eje mayor, formando la
parte interior del cilindro y las cadenas laterales se extienden hacia fuera en
una disposicin helicoidal.
La hlice- queda estabilizada por puentes de H entre los grupos NH y CO de

los enlaces peptdico de la cadena principal.

El grupo CO de cada aminocido est enlazado por puentes de hidrgeno al
grupo NH del aminocido que vienen situado cuatro aminocidos ms
adelante en la secuencia lineal. De esta manera todos los grupos CO y NH de
la cadena principal quedan enlazados por puentes o enlaces de hidrgeno.

Existe una periodicidad segn la cual cada vuelta del helicoide implica a 3,6
aminocidos. Esta periodicidad permite que cada aminocido establezca dos
enlaces de hidrgeno con los aminocidos que ocupan respectivamente, la
espira superior e inferior.
Esta conformacin aparece en las -queratinas del pelo, lana, piel,
cuernos y uas.

Conformacin- o en hoja plegada

En las hojas plegadas o lminas , la cadena polipeptdica queda extendida y
se pliega sucesivamente sobre s misma hacia delante y hacia atrs, de tal
forma que diferentes tramos de
la cadena, bien aquellos que
discurren en el mismo sentido
(paralelos) o los que lo hacen
en sentidos contrarios
(antiparalelos), quedan
enfrentados unos con otros; y
se unen mediante puentes de
hidrgeno intracaternarios, que
en este caso; tambin se
establecentre entre los grupso
NH- y CO- de los enlaces
pepetdicos. El resultado es que
las diferentes regiones de la
cadena se asocian para
formar lminas plegadas en
zigzag. En el caso de los
pptidos que adoptan esta conformacin, los enlaces de H no se establecen
peridicamente entre aminocidos pertenecientes a la misma cadena
polipeptdica, sino a cadenas distintas. Las cadenas polipeptdicas paralelas
o antiparalelas de la conformacin- estn dispuestas en lminas plegadas,
unidas transversalmente por enlaces de hidrgeno intercatenario.
Todos los grupos CO y NH participan en este enlace cruzado, y as confieren
gran estabilidad a la estructura.
La conformacin- es tpica de algunas protenas fibrosas como la fibrona de
la seda, fibras hiladas por las araas, y gusanos de seda, as como escamas,
garras, picos de reptiles y pjaros.

ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria da cuenta de la conformacin global de la cadena
peptdica. Las cadenas polipeptdicas, estructuradas a nivel secundario,
pueden mantener su ordenamiento sin ulteriores modificaciones, slo
introduciendo ligeras torsiones longitudinales, como en las hebras de una
cuerda. Con esto se originan protenas de estructura terciaria fibrosa; este es
el caso del colgeno, la queratina del cabello, la fibrona de la seda, etc.
En otros casos, ms frecuentes, la cadena polipeptdica se pliega
sucesivamente para dar origen a protenas de estructura terciaria globular,
presentando estructuras tridimensionales compactas que comparten varias
caractersticas.
Un plegamiento compacto, con poco o ningn espacio para las
molculas de agua.
Una localizacin exterior de casi todos los grupos R hidrfilos.
Una localizacin interna de casi todos los grupos R hidrfobos.
Los enlaces propios de la estructura terciaria globular pueden ser:
Puente disulfuro S-S que se establecen entre dos regiones de la
cadena donde se encuentran dos grupos SH, correspondiente a dos
aminocidos de cistena.
Fuerzas electrostticas, entre cadenas laterales ionizadas, con
cargas de signo opuesto.
Enlaces de hidrgeno, entre tomos vecinos que pertenecen a
grupos polares peptdicos, OH, NH, CO, etc, localizado en las cadenas
laterales o en las cadenas peptdicas del eje de las cadenas.
Enlaces hidrofbicos, entre radicales alifticos o aromticos de las
cadenas laterales.
El mantenimiento del enlace hidrofbico exige una gran proximidad de
los grupos apolares de los aminocidos. Como resultado, las molculas
 de estructura terciaria globular suelen contener un interior compacto de
carcter apolar ( que excluye el agua) mientras que las cadenas
laterales ms polares quedan orientadas hacia la superficie, lo que
permite la dispersin de las molculas proteicas en el agua.
Los estudios de conformacin, funcin y evolucin de las protenas tambin
revelaron la importancia de un nivel de organizacin distinto, es el dominio
de protena, definido como cualquier segmento de una cadena
polipeptdica que puede plegarse independientemente en una estructura
compacta y estable. Un dominio consiste por lo general en 100 a 250
aminocidos (plegados en hlices , lminas y otros elementos de la
estructura secundaria), y esta es la unidad modular a partir de la cual se
forman muchas protenas de mayor tamao.
Los diferentes dominios de una protena a menudo se asocian con diferentes
funciones.

ESTRUCTURA CUATERNARIA
Se manifiesta en las protenas fibrosas o globulares formadas por la
asociacin de varias cadenas peptdicas. Son las llamadas protenas
oligomricas. La estructura cuaternaria consiste en la forma en que las
diversas cadenas (subunidades proteicas o protmeros) pueden estar
asociadas espacialmente y autoensamblarse formando estructuras mayores.
Estas unidades protecas o protmeros que constituyen la estructura
cuaternaria se pueden autoensamblar para formar estructuras mayores,
dmeros (citocromo c), tetrmeros (hemoglobina), polmeros (actina,
miosina, cpsida de los virus, ribosomas).
La asociacin entre las diferentes subunidades se establece por uniones
dbiles, del tipo de puente de hidrgeno, uniones electrostticas y fuerzas
de Van der Waals.
PROPIEDADES DE LAS PROTENAS

Desnaturalizacin
La desnaturalizacin de las protenas consiste en la prdida de su
conformacin caracterstica y, como consecuencia de ello en la anulacin de
la funcionalidad biolgica, cuando se someten a condiciones ambientales
desfavorables. Calor excesivo, accin de sustancias que viran el pH,
presencia de determinados iones o la intervencin de agentes fsicos.
Todas ellas pueden provocar la ruptura de los puentes de hidrgeno, los
puentes disulfuro, o el resto de las interacciones dbiles, menos consistentes
que los enlaces peptdicos que mantienen la estructura secundaria, terciaria
y cuaternaria de las protenas.
Cuando se rompen los enlaces dbiles, y se deshacen las estructuras
secundarias, terciarias y cuaternarias, las protenas se transforman en
filamentos lineales y delgados que se entrelazan unos con otros hasta
formar compuestos fibrosos e insolubles en agua.
Si las condiciones ambientales que provocan la desnaturalizacin duran poco
tiempo o son poco intensas, sta es temporal y reversible, de manera que la
protena se pliega de nuevo y adopta su conformacin original, lo que
demuestra que la forma de la protena no es ms que la conformacin ms
estable de la secuencia de aminocidos y del medio en que se encuentra
(renaturalizacin).
Si las condiciones ambientales son intensas y persistentes, los filamentos
proteicos son incapaces de recuperar su forma original y permanecen de
modo irreversible en el estado fibroso, insolubles en agua y sin actividad
biolgica.
Ejemplo, coagulacin de la albmina del huevo por coccin, que pasa de
tener una estructura globular y soluble en agua a adoptar una forma fibrosa
e insoluble.

Solubilidad.
Las protenas son macromolculas solubles en medios acuosos cuando
adoptan la conformacin globular, dicha solubilidad se basa en la interaccin
de las cargas elctricas, positivas y negativas distribuidas en la superficie de
la protena con las molculas de agua (dipolos) de su entorno. Esto hace
que queden rodeados de una capa de dichas molculas (solvatacin),
impidindose con ello que se unan las molculas proteicas entre s, la
dispersin es pues estable.
La mayor parte de las protenas estructurales tienen pocos aminocidos
polares y son insolubles en agua. En las protenas globulares los aminocidos
polares estn situados en la superficie y su solubilidad puede ser mayor o
menor segn la proporcin de estos aminocidos.