FATORES QUE

INFLUENCIAM A
ATIVIDADE ENZIMTICA
Prof. David Duarte
Fatores que influenciam a atividade
enzimtica
Vrios fatores influenciam a atividade enzimtica:
Temperatura;

pH;

Concentrao da enzima;

Concentrao do substrato.
Temperatura
Quanto maior a temperatura, maior a velocidade da
reao molculas com energia suficiente para atingir o
estado de transio.
Para reaes enzimticas velocidade aumenta com o
aumento da temperatura at uma dada temperatura
(tima) onde a eficincia cataltica mxima.
Acima disso a atividade enzimtica cai abruptamente por
desnaturao protica.
Temperatura
pH
Atividade cataltica diretamente relacionada com a
ionizao de aminocidos no stio ativo.
Por exemplo: atividade cataltica de certa enzima necessita
da forma protonada de determinado aminocido no stio
ativo.
Se o pH se tornar alcalino (pH>pKa) o aminocido perde o
prton e a atividade cataltica diminui gradativamente.
Mudanas drsticas de pH provocam desnaturao.
pH
Concentrao da enzima
A velocidade mxima uma funo da quantidade de
enzima disponvel, que aumenta proporcionalmente pela
introduo de mais enzima ao sistema.
Assim, a velocidade inicial da reao enzimtica
diretamente proporcional concentrao de enzima
(existindo substrato em excesso).
Concentrao da enzima
Concentrao do substrato
A velocidade de uma reao bioqumica descrita em
termos de formao de produto ou pelo consumo do
reagente por unidade de tempo.
Assim, a presena de mais substrato disponvel faz com que
a velocidade aumente em funo desta quantidade.
Concentrao do substrato
Inibio enzimtica
Inibidores enzimticos so agentes moleculares que
interferem sobre a catlise, diminuindo ou parando as reaes
enzimticas.
H duas grandes classes de inibidores enzimticos:
reversveis e irreversveis.
Inibio enzimtica reversvel
Inibio competitiva: um inibidor competitivo compete com
o substrato pelo stio ativo de uma enzima e, enquanto o
inibidor est ligado ao stio ativo, impede a ligao do
substrato enzima.
Inibidor competitivo
Inibio enzimtica reversvel
Inibio incompetitiva: um inibidor incompetitivo liga-se a
um stio distinto do stio ativo do substrato e, ao contrrio do
inibidor competitivo, liga-se apenas no complexo ES.
Inibio mista: um inibidor misto tambm se liga em um stio
distinto do stio ativo do substrato, mas ele se liga tanto em
E quanto em ES.
Inibio enzimtica reversvel
Inibio enzimtica reversvel
Inibio enzimtica irreversvel
Os inibidores irreversveis so aqueles que se ligam de
forma covalente com ou destroem um grupo funcional de
uma enzima que essencial para a atividade da enzima, ou
aqueles que formam uma associao no-covalente
particularmente estvel.
 Frmacos inibidores enzimticos
FRMACO SUBSTRATO COMPETIDOR AO

Impede o crescimento
Sulfanilamida cido p-aminobenzico
bacteriano
Tratamento da leucemia
Metrotexato Diidrofolato
infantil

Omeprazol (SS) Bomba de cido gstrico Combate acidez estomacal

Fluorouracil (SS) Timidilato-sintase Tratamento do CCR

6- Tratamento de leucemia
Adenina e Guanina
mercaptopurina infantil
Regulao enzimtica
No metabolismo celular, grupos de enzimas trabalham
juntas em vias sequenciais para realizar um certo processo
metablico.
Ex. Reaes mltiplas de degradao da glicose at lactato
ou reaes mltiplas de sntese de um aminocido a partir
de precursores mais simples.
Produto de uma reao se torna o substrato para a reao
seguinte.
Regulao enzimtica
Em sistemas enzimticos (vias metablicas) h enzimas
reguladoras que aumentam ou diminuem a atividade
cataltica em resposta a certos sinais.
As atividades das enzimas reguladoras so moduladas de
vrias maneiras.
Regulao enzimtica
Enzimas alostricas funcionam ligando-se a compostos
reguladores no-covalentes, reversveis, chamados
moduladores alostricos ou efetores alostricos, que so
geralmente metablitos pequenos ou co-fatores, que se
ligam a stios adicionais.
A ligao de efetores alostricos regula a afinidade
enzima-substrato.
Regulao enzimtica
Regulao enzimtica
Os efetores alostricos podem ser:
Efetor alostrico positivo aumenta a afinidade da
enzima pelo substrato e, assim, eleva a velocidade da
reao.
Efetor alostrico negativo reduz a afinidade da enzima
pelo substrato e, assim, diminui a velocidade da reao.
Bibliografia
BACILA, M. Bioqumica Veterinria. So Paulo: Varela, 1980.
CAMPBELL, M. K. FARRELL, S. O. Bioqumica Traduo da 5
Edio Americana. So Paulo: Thomson Learning, 2007.
FELTRE, R.. Fundamentos de Qumica Volume nico. 3 ed.
So Paulo: Moderna, 2002.
MOTTA, V. T. Bioqumica. Caxias do Sul: Educs, 2001.
MURRAY, R. K. et al. Harpers Ilustrated Biochemistry. 26th
ed. New York: Lange Medical Book, 2003.
NELSON, D. L. COX, M. M. LEHNINGER Principles of
Biochemistry. 4th ed. New York: W.H. Freeman and Co.,
2004.
At a prxima!
Para refletir:

As misericrdias do SENHOR so a causa de no sermos

consumidos, porque as suas misericrdias no tm fim. Novas
so cada manh; grande a tua fidelidade.
Lamentaes 3.22 e 23