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ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL
El NADH y FADH2 que se forma en la glucólisis, la oxidación de los ácidos graos y el ciclo del ácido cítrico son
moléculas ricas en energía porque ambas contiene un par de electrones con un elevado potencial de transferencia.
Cuando se utilizan estos electrones para reducir el oxígeno molecular a agua se desprende una gran cantidad de
energía libre que puede utilizarse para producir ATP, este proceso se lleva a cabo mediante transportadores de
electrones.
El flujo de electrones desde el NADH o el FADH2 hacia el O2 a través de complejos proteicos localizados en la
membrana mitocondrial interna da lugar al bombeo de protones hacia el exterior de la matriz de la mitocondria.
Todo este mecanismo sucede en el interior de la mitocondria.
o 2 Fe- 2S:
Contiene dos iones hierro y dos sulfuros inorgánicos, coordinados por cuatro residuos
de cisteína.
o 4 Fe-4S:
Contiene cuatro iones hierro, cuatro sulfuros inorgánicos y cuatro residuos de cisteína.
Los iones de estos complejos Fe-S alternan entre los estados oxidado (Fe 3+) y reducido
(Fe2+). Suelen participar en las reacciones de oxido-reducción sin aceptar o liberar
protones.
o Citocromo b:
Contiene hierroprotorfirina IX el mismo hemo que la hemoglobina y la
mioglobina.
o Citocromo c:
Contiene hemo c que está unido de forma covalente a residuos de cisteína
de la proteína vía enlaces tioéter en los que están implicadas cadenas
laterales de vinilo de la estructura de la protoporfirina IX.
- Coenzima Q:
Es una ubiquinona móvil que sirve par que los electrones no tengan
que dar grandes saltos.
Recibe dos electrones del complejo I o el complejo II y captura dos
protones de la matriz mitocondrial, pasando de la forma oxidada a
la reducida.
Transporta los electrones y los protones al complejo III.
- Complejo III (Q-citocromo c oxidorreductasa):
Transporta los electrones desde la coenzima Q hasta el citocromo c
acoplado a la translocación de protones a través de la membrana mitocondrial interna.
Consta de 11 subunidades de las que tres tienen grupos prostéticos que actúan como centros redox, son:
o Citocromo b
o Citocromo c: presenta dos sitios distintos para la unión de la ubiquinona (Q0, Qi) siendo Qi el más
cercano al interior de la matriz.
o Proteína ferrosulfurada de Rieske, contiene un agrupamiento 2Fe-2S. Uno de los iones hierro esta
coordinado con dos residuos de histidina.
o Mecanismo del ciclo Q para la transferencia de electrones y bombeo de protones en el complejo III:
El ciclo Q facilita el tránsito desde el coenzima Q, que transporta dos electrones, hasta el citocromo c, que
transporta un electrón.
El ciclo Q comienza cuando el ubiquinol (QH2) se une al sitio Qo. El ubiquinol transfiere sus electrones de 1
en 1.
• En primer lugar uno de los electrones se desplaza al centro Rieske 2Fe-2S, luego al citocromo c1 y
por último a una molécula de citocromo c oxidado, lo que la convierte en estado reducido.
• El segundo electrón se transfiere en primer lugar al citocromo bL, luego al citocromo bH y por
último a una ubiquinona oxidada unida al sitio Qi. Esta molécula de quinona se reduce y origina el
anión semiquinona (Q·-).
• Cuando el QH2 del sitio Qo se oxida a Q, sus protones se liberan al lado citosólico de la membrana.
• La recién formada Q del sitio Qo se disocia y es sustituida por un segundo QH2.
• Uno de los electrones de la segunda QH2 se transfiere para reducir una segunda molécula de
citocromo c.
• El otro electrón de la segunda QH2 va a parar a la Q·- del sitio Qi. Al incorporar el segundo electrón,
este radical aniónico semiquinona captura dos protones de la matriz y origina QH2.
Al final del ciclo Q, dos moléculas de QH2, se han oxidado para formar dos moléculas de Q, una molécula de
Q se ha reducido a QH2, se han reducido dos moléculas de citocromo c, se han liberado 4 protones de la
matriz al citosol y se han capturado 2 protones de la matriz mitocondrial.
- Citocromo c:
Al igual que la coenzima Q sirve como un transportador móvil en la cadena de trasporte electrónico.
El citocromo c es una proteína globular con el grupo hemo plano situado en el centro de la proteína rodeado por
residuos hidrofóbicos y unido de forma covalente a dos restos de cisteína conservados en la proteína a través de
enlaces éter vinilo.
La proteína esta débilmente unida a la superficie exterior de la membrana interna mediante fuerzas electrostática
en donde se une al citocromo c1 del complejo III y acepta el electrón.
El citocromo c reducido se desplaza a lo largo de la superficie de la membrana en donde interacciona con la
subunidad II de la citocromo c oxidasa, mediante uniones electrostáticas, y cede sus electrones
El complejo IV cataliza la transferencia de electrones desde el citocromo c al oxígeno que es el aceptor
electrónico final para formar agua en un mecanismo acoplado a la translocación de protones a través de la
membrana.
Esta formada por 13 subunidades:
- Hemo a: transporta los electrones procedentes de CuA/CuA.
- Hemo a3: cede los electrones al centro CuB.
El conjunto hemo a3 y CuB forman el centro activo donde el O2 se reduce a H2O.
o Dos centros de cobre (CuA/CuA y CuB):
- CuA/CuA: presenta dos iones de cobre conectados mediante dos residuos de cisteína.
- CuB: coordinado con tres residuos de histidina.