Estructura y Funcin de las

Protenas
Estructura jerrquica de las protenas
Cadenas lineales, polimerizacin de 20
aminocidos

La funcin de una protena deriva de la

estructura tridimensional que esta establecida
por la secuencia de aminocidos.
AMINOCIDOS

PROTENAS
 AMINOCIDOS
Grupo Grupo
amino carboxilo

tomo de H

Grupo variable
(cadena lateral)

Los aa que componen las protenas difieren slo en sus

cadenas laterales
Bioqumica Stryer, Berg y Tymoczko Ed. Revert, S.A. 2003
ESTEREOQUMICA DE LOS AMINOCIDOS

Los aa son estructuras tetradricas

Bioqumica Stryer, Berg y Tymocz

ISMEROS Ed. Revert, S.A. 2003
Formas especulares : Ismeros D (dextro) y L (Levo) aa
 La estructura tridimensional es de crucial importancia para la funcin

Representacin:

a) Tridimensional

b) En perspectiva

Bioqumica Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

Representacin:

c) En proyeccin

Alanina (Ala, A)
CLASIFICACIN DE
AMINOCIDOS
Propiedades y convenciones asociadas con los aa
Cadena lateral de residuos de hidrocarbonos; -M
Bioqumica Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002
 AMINOCIDOS BSICOS

El menos bsico Carga + a pH fisiolgico

Bioqumica Mathews, van Holde y

Ahern Addison Wesley 2002
 AMINOCIDOS CIDOS Y SUS AMIDAS

Carga - a pH fisiolgico Polares, cadena lateral sin carga

Hidrfilos, en la superficie de protenas

Bioqumica Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

 DERIVADOS DE AA BIOLGICAMENTE ACTIVOS

(Neurotransmisor) (Mediador en alergias) (Neurotransmisor)

(Hormona estimulante
del metabolismo)
(Voet)
LOS AMINOCIDOS SE PUEDEN UNIR
POR ENLACES PEPTDICOS

Dos aminocidos

Eliminacin de una
molcula de agua.

.Formacin del enlace

CO-NH
 PEPTIDOS Y PROTEINAS

Pptido: hasta 50 aminocidos.

Oligopptido: pptido pequeo.
Polipptido: pptido grande.
Protenas oligomricas: formadas por
subunidades idnticas llamadas protmeros.
Protenas sencillas y conjugadas (grupo
prosttico)
SECUENCIA DE LA
INSULINA
DE VACA

La insulina tiene dos

cadenas unidas por dos
puentes disulfuro. La
cadena A tiene 21 aa y la
B tiene 30 aa.

Garret & Grisham , 1999

CLASIFICACIN
Diversa: Elevado nmero y diversidad de propiedades
Se basa en cuatro criterios:
Qumico (composicin)
Simples
Conjugadas
(grupo prosttico)
- Glico-, lipo-, nucleoprotenas
- metalo-, hemo-, flavo-protenas
Estructural (forma)
Globulares
Fibrosas
Funcin
Fsico (solubilidad)
Clasificacin de protenas segn su grupo
prosttico

(Lehninger, 2000)
 LA FUNCIN DE UNA PROTENA DEPENDE
DE SU SECUENCIA DE AMINOCIDOS

Protenas con funciones distintas tienen secuencias

distintas.

Cada protena tiene un n de residuos y secuencia

caractersticos

Una mutacin puntual produce un cambio en la

secuencia de aa que resulta en una protena
defectuosa, que puede causar enfermedad.
 LA FUNCIN DE UNA PROTENA DEPENDE
DE SU SECUENCIA DE AMINOCIDOS
Protenas con funciones similares de diferentes especies
tienen secuencias similares (ubiquitina, idntica en la
mosca y en el hombre).

El 20-30% de las protenas humanas son polimrficas

(varan en diferentes individuos). La mayora de los
polimorfismos en las protenas humanas son
sustituciones conservadoras.

Una protena desnaturalizada puede recuperar su

configuracin si se encuentra las condiciones
adecuadas (experimento de Anfinsen con la RNAsa)
 Qu informacin proporciona la
secuencia de aminocidos?

Permite predecir la funcin de la protena

Permite clasificar las protenas en familias

(protenas con secuencias al menos 25% idnticas
se clasifican dentro de la misma familia)

Permite detectar secuencias de aminocidos

relacionadas con funciones importantes
(localizacin celular, anclaje de grupos
prostticos)
FUNCIN ENZIMTICA
FUNCIN HORMONAL
Accin hormonal en clulas adyacentes

Accin hormonal en clulas lejanas

RECONOCIMIENTO DE
SEALES QUMICAS
FUNCIN DE TRANSPORTE
Transporte de protones a travs de membranas

Transporte a travs de
membranas (cotransporte)
FUNCIN ESTRUCTURAL
Componentes del citoesqueleto Matriz extracelular
FUNCIN DE DEFENSA
FUNCIN DE MOVIMIENTO
FUNCIN DE RESERVA
TRANSDUCCIN DE SEALES

Accin hormonal mediada por receptor

FUNCIN REGULADORA
 Niveles de organizacin de las protenas

Estruct. Primaria Estruct. secundaria Estruct. terciaria Estruct. cuaternaria

Aminocidos Hlice alfa Cadena polipeptdica Subunidades ensambladas

ESTRUCTURA PRIMARIA
 C

N C
 Estructura primaria
Disposicin lineal de los aa
Pptido: secuencia definida 20-30 aa
Polipptido cadenas largas de 4.000 aa
(protena)
Tamao de un protena: masa en daltons (1
Da = 1 unidad de masa atmica) o peso
molecular (PM)
ESTRUCTURA SECUNDARIA
 Helice alfa (),
La hoja beta ()
Giro corto en forma de U (60%).
HLICE
 ESTRUCTURA SECUNDARIA

Hlice alfa

("Biochemistry" 2nd ed. Garrett, R.H. and Grisham,

C.M. Saunders College Publishing. 1999.)
 FACTORES QUE AFECTAN A LA
ESTABILIDAD DE LA HELICE ALFA

Repulsin o atraccin electrosttica entre

residuos.
Impedimento estrico (entre residuos
adyacentes y entre residuos separados por 3
4 aa)
La prolina y la glicina tienen un efecto
desestabilizador de la alfa hlice.
 Dos protenas formadas
mayoritariamente por hlices alfa

Mioglobina Bacteriodopsina

("Biochemistry" 2nd ed. Garrett, R.H. and Grisham, C.M. Saunders College Publishing. 1999.)
 ESTRUCTURA SECUNDARIA

LMINA BETA
Segmento polipeptdico corto 5-8
residuos
Puentes de H perpendiculares

N C

Esqueleto de la cadena polipeptdica

extendido en zig-zag.
Hoja beta paralela

Hoja beta antiparalela

Hlice alfa: Cadena beta
Representacin del esqueleto Representacin del esqueleto
N- C CO N- C - CO y de los C. Los planos amida
quedan perpendiculares a la pgina
 GIROS BETA

Son elementos de conexin entre hlices alfa y/o

lminas beta.
Determinan un cambio de direccin de las
cadenas polipeptdicas.
Se forma un puente de hidrgeno entre un residuo
(n) y el situado tres aminocidos despus (n + 3)
La prolina y la glicina abundan en los giros beta
ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIA
(Motivos )

Empaquetamiento de estructuras
Adyacentes
Topologa particular para una funcin
especifica
Beta-alfa-beta
Llave griega
Sanduche beta
 : Unin DNA y RNA
Fibrosas
 Motivo dedo de cinc
protenas que se unen al RNA o DNA.
Existen cientos de Motivos y las protenas se clasifican
de acuerdo con ellos
Dominio:

Los dominios estructurales y funcionales son

mdulos de estructura terciaria
ESTRUCTURA TERCIARIA
Plegamiento global de una cadena polipeptdica
proporciona su estructura terciaria RAS: protena de unin
GDP
a) Trazado de la cadena principal C b) Esferas y bastones

GDP

d) Superficie accesible a
c) CINTAS solventes
 ESTRUCTURA CUATERNARIA

Asociacin de dos o ms polipeptidos

o subunidades
Describe el numero y las posiciones
EJ. La cpside viral, maquinaria transcripcional

Puentes disulfuro
Interacciones Hidrofbicas
Puentes de H
Interacciones inicas