EL ENLACE PEPTDICO

La unin de dos o ms aminocidos (AA)

mediante enlaces amida origina los pptidos. En
los pptidos y en las protenas, estos enlaces
amida reciben el nombre de enlaces peptdicos y
son el resultado de la reaccin del grupo
carboxilo de un AA con el grupo amino de otro,
con eliminacin de una molcula de agua (Figura
de la derecha).

El enlace peptdico (-CO-NH-) se representa normalmente como un enlace sencillo. Sin embargo, posee una
serie de caractersticas que lo aproximan ms a un doble enlace. Como el nitrgeno es menos
electronegativo que el oxgeno, el enlace C-O tiene un 60% de carcter de doble enlace mientras que el
enlace C-N tiene un 40%. Por tanto, los enlaces C-O y N-C del enlace peptdico tienen caractersticas
intermedias entre el enlace sencillo y el enlace doble. De hecho, las distancias interatmicas medidas en los
enlaces C-O y C-N son intermedias entre las del enlace sencillo y el doble enlace. Esta disposicin atmica
est estabilizada por resonancia (Figura de la derecha), de forma que los seis tomos implicados en la
formacin del enlace peptdico estn contenidos en el mismo plano (Figura izquierda de la tabla inferior).

Momento dipolar del enlace peptdico

Otra consecuencia importante de la resonancia es que incrementa la polaridad del enlace peptdico y se
establece un momento dipolar (Figura derecha de la tabla superior). Por este motivo, cada enlace peptdico
puede participar en dos puentes de hidrgeno. En uno de ellos, el grupo -NH- acta como donador de
hidrgeno y en el otro, el grupo -CO- acta como receptor de hidrgeno. Esta propiedad contribuye
notablemente al plegamiento tridimensional de las protenas, tal y como veremos ms adelante.
El carcter parcial de doble enlace impide la libre rotacin del enlace que une los tomos de C y N en el
enlace peptdico (Figuras central e izquierda de la tabla inferior). Esta rigidez del doble enlace limita las
posibilidades conformacionales de los pptidos. Existen dos configuraciones posibles (Figura derecha de la
tabla inferior): los

Configuracin cris dos C se sitan del mismo lado del doble enlace
Configuracin trans: los dos C se sitan a distinto lado del doble enlace

Normalmente, la configuracin trans est favorecida. Slo en el caso de que el segundo AA del enlace
peptdico sea la prolina puede resultar favorecida la configuracin cis
Los pptidos slo podrn cambiar de conformacin mediante el giro
en torno a los enlaces sencillos en los que intervienen los
C tetradricos (Figura de la derecha).

En cada AA, el C puede establecer dos ngulos de torsin con los

planos de los dos enlaces peptdicos contiguos: los
llamados (phi) y (psi) (Figura de la derecha):

el ngulo phi () es la rotacin en torno al enlace C

el ngulo psi () es la rotacin en torno al enlace C-C

Como estos son los nicos grados de libertad que presenta la

estructura, la conformacin de la cadena poli peptdica queda
completamente definida cuando se conocen los valores de y
de para cada AA.

En la estructura de un pptido o de una protena, cada AA presenta un

valor de y otro de determinados. Es el tamao fsico de los
tomos o grupos de tomos presentes en las cadenas laterales el que
determina los posibles valores que pueden adoptar los ngulos phi ()
y psi ().

Cuando se representan los

valores de phi () y psi ()
de cada AA se obtiene
la grfica de
Ramachandran (Figura de
la izquierda), en la que se
distinguen tres regiones con
valores "permitidos" de los ngulos de torsin ya que no dan lugar
a impedimentos estricos en la estructura.

Estas regiones corresponden a los dos tipos de elementos

estructurales mayoritarios presentes en las protenas: la
estructura y la -hlice.

WWW.ehu.eus\biomoleculas\peptidos\pep2htm.
En las protenas, los aminocidos estn unidos uno seguido de otro, sin
ramificaciones, por medio del enlace peptdico, que es un
enlace amido entre el grupo -carboxilo de un aminocido y el grupo -
amino del siguiente. Este enlace se forma por la deshidratacin de los
aminocidos en cuestin. Esta reaccin es tambin una reaccin de
condensacin, que es muy comn en los sistemas vivientes:

Figura: reaccin de condensacin para la formacin del enlace

peptdico.

Tres aminocidos pueden ser unidos por dos enlaces peptdicos para
formar un tripartido, de manera similar se forman los tetra
pptidos, pentapptidos y dems.
Caractersticas del enlace peptdico.

El enlace peptdico es plano y por tanto no existe rotacin alrededor

del enlace.

El enlace peptdico posee un carcter de doble enlace, lo que

significa que es ms corto que un enlace sencillo y, por tanto, es rgido y
plano

Esta caracterstica previene la libre rotacin alrededor del enlace

entre el carbono carboxlico y el Nitrgeno del enlace peptdico. Aun as,
los enlaces entre los carbonos y los aminos y carboxilo, pueden
rotar libremente; su nica limitacin est dada por el tamao del grupo R.
Es precisamente esta capacidad de rotacin la que le permite a las
protenas adoptar una inmensa gama de configuraciones.

Los enlaces peptdicos generalmente se encuentran en

posicin trans en lugar de cis y esto se debe en gran parte a la
interferencia estrica (de tamao) de los grupos R cuando se
encuentran en posicin cis.

Figura posiciones del enlace peptdico en el espacio.

 El enlace peptdico, es un enlace especial, que tiene cierto
carcter de doble enlace ya que los electrones tienen cierta
resonancia, lo que le otorga rigidez. Esto limita las
posibilidades de conformacin del poli pptido, y por ende
de la protena.

Resonancia en el enlace peptdico

Segn las posiciones de los carbonos existen dos tipos de
configuracin, cis y trans. En la configuracin cis los
carbonos se encuentran en su forma ms acercada,
mientras que en la forma trans los carbonos se encuentran en
su forma ms alejada, y por tanto ms estable. Suele ser la
configuracin trans la favorecida en la conformacin de la
estructura de las protena, aunque si participa prolina, suele
ser la configuracin cis.

. Se dice que la protena est completamente definida cuando se

saben todos los valores de phi y psi de sus Finalmente cada enlace
peptdico tiene dos ngulos de torsin, uno entre el C y el
NH (phi, ), y otro entre el C y el CO (psi, ), lo cual permite a la
protena tomar mltiples conformaciones aminocidos.
https\www.drosophila.es\blog.2014\02\18\el.enlace.peptidico.

Los pptidos son cadenas lineales de aminocidos enlazados por

enlaces qumicos de tipo amdico a los que se denomina Enlace
Peptdico. As pues, para formar pptidos los aminocidos se van
enlazando entre s formando cadenas de longitud y secuencia
variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos conven

a) Oligopptidos.- si el n de aminocidos es menor 10.

Di pptidos.- si el n de aminocidos es 2.
Tripptidos.- si el n de aminocidos es 3.
Tetra pptidos.- si el n de aminocidos es 4.
etc...

b) Poli pptidos o cadenas poli peptdicas.- si el n de

aminocidos es mayor 10.
El enlace peptdico es un enlace covalente y se establece entre el
grupo carboxilo (-COOH) de un aminocido y el grupo amino (-NH2)
del aminocido contiguo inmediato, con el consiguiente
desprendimiento de una molcula de agua

Por otra parte, el carcter parcial de doble enlace determina

la disposicin espacial de ste en un mismo plano, con
distancias y ngulos fijos. Como consecuencia, el enlace
peptdico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a
los tomos que lo forman. Del enlace peptdico (-C-N-)
https.\\www.um.es\molecula\proto5.ht
Clasificacin de los aminocidos proteicos
La clasificacin se basa en los grupos R, que en unos es polar e hidrfilo
y en otros apolar e hidrfobo.
Se suelen hacer cuatro grupos:

Neutros no polares o hidrfobos: carentes de grupos capaces de

formar enlaces de hidrgeno, con igual nmero de radicales amino
que carboxilo.

Neutros polares sin carga: ms solubles en agua que los no

polares, porque sus radicales R pueden establecer puentes de
hidrgeno.

cidos: con mayor nmero de radicales carboxilo que amino, por lo

que su carga neta es negativa.

Bsicos: con mayor nmero de radicales amino que carboxilo y con

carga neta positiva.

Agrega. Junta de andalucia.es