ENZIMAS

ENZIMAS ENERGA DE ACTIVACIN

Las enzimas son catalizadores biolgicos, aceleran las reacciones qumicas

por medio de una disminucin en la energa de activacin.

Al disminuir la energa de activacin, se acelera el proceso, se aumenta la

velocidad partiendo del mismo punto inicial para llegar a idntico punto final.

CARACTERSTICAS DE LAS ENZIMAS

En su mayora son proteicas (excepcin: ribozimas)

Son especficas (relacin sustrato-sitio activo)
Son saturables
Son eficientes en pequeas cantidades
No se alteran en el curso de la reaccin
No alteran el equilibrio de la reaccin

CLASIFICACIN ESTRUCTURAL DE LAS ENZIMAS

Enzimas simples > Proteicas

Enzimas conjugadas > Apoenzimas (porcin proteica)+Cofactor (porcin no

proteica)>Holoenzima (Toda la enzima)

Los cofactores pueden ser:

Molcula orgnica:

Coenzima (unin no covalente)

Grupo prosttico (unin covalente)

In inorgnico

FACTORES QUE INFLUYEN EN LA CINTICA ENZIMTICA

1. Concentracin de sustrato
2. Concentracin de enzimas
3. Temperatura
4. pH
5. Presencia de inhibidores
 1. CONCENTRACIN DE SUSTRATO

Vmax: saturacin enzimtica

Km: concentracin de S a la cual la velocidad = Vmax (o saturacin del

50%)

1. CONCENTRACIN DE ENZIMAS

La velocidad aumenta proporcionalmente con un incremento en la

concentracin de enzimas

1. PRESENCIA DE INHIBIDORES

Los inhibidores pueden ser irreversibles o reversibles. Dentro de los

reversibles estn los competitivos, no competitivos y acompetitivos.

INHIBIDORES COMPETITIVOS:

Vmax permanece constante

Km aumenta (disminuye la afinidad de la enzima por el sustrato.

INHIBIDORES NO COMPETITIVOS:

Vmax disminuye
Km permanece constante

INHIBIDORES ACOMPETITIVOS:

Vmax disminuye
Km disminuye (aumenta la afinidad de la enzima por el sustrato)

REGULACIN ENZIMTICA

Regulacin de la sntesis de enzimas (a nivel gentico)

Regulacin de la degradacin enzimtica
Regulacin de la actividad cataltica

1. Inhibicin por producto final

2. Regulacin alostrica
3. Regulacin por modificacin covalente
4. Compartimentalizacin
5. Isoenzimas
 1. INHIBICIN POR PRODUCTO FINAL

Inhibicin por producto final (o retroalimentacin negativa)

A > (enzima 1) > B > (enzima 2) > C > (enzima 3) > D

>>>>(RETROALIMENTACIN NEGATIVA)>>>>A

2. REGULACIN ALOSTRICA
3. Caractersticas enzimas alostricas:

Curva sigmoidea
Sitio alostrico (adems del sitio activo)
Estructura cuaternaria
Efecto cooperativo

5. ISOENZIMAS

Son distintas formas estructurales de una misma enzima

ENZIMAS:
.-son protenas globulares especializadas para activar los catalizadores biolgicos,
acelerando as la velocidad de reacciones qumicas.
SITIO ACTIVO: regin de la enzima donde se llevan a cabo las reacciones.
SUSTRATO: son las molculas sobre la cual acta la enzima
SITIO ACTIVO: regin de la enzima donde se llevan a cabo las reacciones
COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO: permite que el sustrato encaje en la enzima
COMPLEJO ENZIMA-PRODUCTO: se produce una vez que reacciona el sustrato.
CARACTERITICAS:
.- actan como catalizadores biolgicos
.-son fabricadas por las clulas
.-aceleran el tiempo de la reaccin
.-deprimen la energa de activacin, energa minima necesaria que toda reaccin necesita
para poder ocurrir
.-se DESNATURALIZAN, que es cuando la protena se desarma y no llega a cumplir su
funcin
.- actan en pequeas condiciones
.-son especificas para un tipo de reaccin qumica , ya que cada una de ellas tiene un sitio
activo determinado
.- actan sobre uno o varios sustratos
.- su estructura qumica no es modificada en forma permanente sobre la reaccin
.-la combinacin con el sustrato es transitoria
.-aceptan cantidades limitadas de sustratos
.-su activacin biolgica depende de las estructuras terciarias o cuaternarias, ya que la
estructura final define su funcin

INACTIVACION: las protenas no tienen la energa suficiente para trabajar ptimamente ,

por lo tanto trabajan sper lento y tardan muchsimo ms en realizar un reaccin qumica.

HIDRLISIS: se rompe la protena , y quedan solamente los aa y esto ocurre por la

presencia de cidos fuertes.
SATURACION ENZIMATICA: trabajan a mxima capacidad y es la mxima cantidad de
producto que se puede fabricar.
Enzimas
Una forma de acelerar la velocidad de la reaccin es elevando la temperatura, entregando
calor. Esto provoca un incremento del movimiento molecular y hace que mayor nmero de
molculas alcancen el estado de transicin y se transformen en producto.
Otra es mediante el empleo de catalizadores que se combinan con reactivos. (Disminuyen
la energa necesaria para lograr el estado de transicin). Las clulas utilizan enzimas
como catalizadores.

Caractersticas:

o Actan en baja concentracin

o No sufren alteraciones durante la reaccin, no modifican a reactivos ni

productos

o No afectan el equilibrio de la reaccin, solo modifican la velocidad.

Diferenciacin con catalizadores no biolgicos:

o Son especficas.

o La actividad enzimtica est sujeta a regulacin

o Tienen una estructura qumica definida: son protenas.

Estructura qumica:
Son protenas globulares. A veces deben asociarse a cofactores (formando un complejo
llamado holeoenzima y es activo). La protena sola, separada del cofactor, no tiene
actividad catlica y recibe el nombre de apoenzima.

Los cofactores enzimticos pueden ser:

o Iones inorgnicos

o Molculas orgnicas no proteicas que reciben el nombre de coenzimas

Mecanismo de accin y especificidad

Una de las caractersticas ms importantes de las enzimas es su especialidad. Cada
enzima ejerce su accin sobre un sustrato o reactivo determinado y da lugar a un solo tipo
de reaccin.

En primer lugar, la enzima se asocia con el sustrato para formar un complejo enzima-
sustrato. En esta asociacin temporaria, el sustrato se une por medio de enlaces
dbiles tipo puente hidrgeno, a un lugar especfico de la enzima llamado sitio activo. En
el tipo activo solo encaja un tipo definido de sustrato. La forma del sitio activo est
determinada por la estructura terciaria de la enzima.

En segundo lugar, el complejo enzima-sustrato se disocia obtenindose

el producto ms la enzima libre, sin modificacin alguna, capaz de volver a actuar.
Enzimas no se comportan como estructuras rgidas (teora del ajuste inducido).

Cintica enzimtica. Factores que regulan la actividad de las enzimas.

Factores como el pH, la temperatura y ciertos agentes qumicos influyen sobre la actividad
de las enzimas. Otros que influyen: concentracin de enzimas, presencia o ausencia de
cofactores o coenzimas y las concentraciones de sustratos y productos.

Efectos del pH y la temperatura

La actividad biolgica de cualquier enzima es modificada por el pH y por la temperatura.
Cuando la temperatura es baja la actividad enzimtica tambin lo es (poca energa
cintica).
Al aumentar la temperatura, aumenta la actividad enzimtica hasta un punto en el que es
mxima.
Por encima de la temperatura ptima, la velocidad de reaccin disminuye debido a que las
enzimas sufren modificaciones en su estructura espacial lo cual dificulta la interaccin
entre el sitio activo y el sustrato.
Para cada enzima existe un pH ptimo en el cual, la actividad cataltica es mxima: por
encima o por debajo de ese pH ptimo la actividad disminuye.

Desnaturalizacin de las protenas

Una protena se desnaturaliza cuando pierde si conformacin espacial, esto implica la
prdida de la estructura terciaria y en algunos casos tambin la secundaria. No quiere
decir que pierda la identidad qumica, dado que conserva su estructura primaria, pero
carece totalmente de actividad biolgica. (Generalmente las t superiores a 50C o 60C
son causa de desnaturalizacin de protenas. Tambin lo son las variaciones de gran
magnitud del pH).

Concentracin de enzimas y cofactores

Si el pH y la t se mantienen constantes, y la concentracin de sustrato es elevada, la
velocidad de la reaccin ser directamente proporcional a la cantidad de molculas de
enzima presentes.

A mayor concentracin de enzima, mayor velocidad de reaccin.

Concentracin de sustrato y producto

Cuando la concentracin se sustrato es baja, la velocidad inicial es directamente
proporcional a la concentracin de sustrato.

A medida que aumenta la concentracin de sustrato, el aumento de la velocidad de

reaccin deja de ser proporcional, hasta que se alcanza una velocidad mxima. Se dice q
la enzima est trabajando en su mxima capacidad cataltica y ha sido saturada por el
sustrato. Esto quiere decir que todos los sitios activos estn ocupados por sustratos y la
reaccin ha llegado a un equilibrio; en el cual la velocidad de transformacin de sustrato
en producto es igual a la velocidad de transformacin de producto en sustrato.

Bajo saturacin, la concentracin de enzimas se convierte en limitante de velocidad. Si

aumenta la concentracin se puede alcanzar mayor velocidad.

Sustancias inhibidoras

Los encargados son los inhibidores. Se unen a una enzima y la desactivan en forma
permanente incluso la destruyen.

Inhibicin reversible competitiva

El inhibidor es capaz de unirse al sitio activo de una enzima, compitiendo con el sustrato
normal de dicha enzima, pero no puede ser transformado en producto.

Mientras el inhibidor permanezca unido al sitio activo, la enzima no tiene actividad

cataltica. La asociacin es temporaria. El inhibidor puede ser desplazado por un aumento
de la concentracin del sustrato, recuperndose la actividad enzimtica.

Inhibicin reversible no competitiva

Una sustancia se combina de manera reversible con una enzima unindose a un sitio
distinto del activo, lo cual provoca una modificacin de la estructura espacial de la enzima
que afecta al sitio activo, impidiendo la formacin del complejo enzima-sustrato.

Puede ser causada por agentes qumicos exgenos o por compuestos del metabolismo
celular.

Inhibicin irreversible
El inhibidor se una irreversiblemente a la enzima y la elimina de la reaccin. El inhibidor
puede unirse al sitio activo pero nunca ser desplazado por un aumento de la
concentracin del sustrato.

Regulacin celular del metabolismo

Actividad autorregulada.

Mecanismos regulatorios

Nivel primario de regulacin: est dado por las condiciones del pH y temperatura, por
las concentraciones de sustratos, productos y cofactores. Regulacin inespecfica.

Segundo nivel de regulacin: se desarrolla sobre ciertas enzimas que, por sus
caractersticas especiales cumples, un papel importante como reguladoras del
metabolismo.(Enzimas alostricas y moduladas).

Enzimas alostricas
Tienen adems de un sitio activo, una regin denominada sitio alostrico, al cual puede
unirse un compuesto llamado modulador.
ENZIMA
Actuan como catalizadores biologicas que aumentan la velocidad con que ocurren ciertas
reacciones quimicas e intervienen en la conversin de distintos tipos de energia.

Todas las reacciones requieren superar una barrera energetica conocida como energia de
activacion (cantidad minima de energia necesaria para que se lleve a cabo una dereminada
reaccion). Los catalizadores bajan la energa de activacin y aceleran la velocidad de la
reaccin (Catalizan). Aquellas moleculas sobre las cual actuan las enzimas se denominan
sustratos y las que resultan de la accion se denominan productos. S--EP

Se caracterizan por ser protenas globulares de estructura 3 o 4 (excepto ribozinas ARN con
capacidad catalitica), por ser altamente especficas, saturables, inalterables (reutilizables),
eficientes en pequeas concentraciones, regulables y sensibles a la temperatura y el pH.

Las enzimas pueden clasificarse en enzimas simples (la parte proteica posee por si sola
actividad catalitica) y enzimas conjugadas (poseen una parte no proteica para alcanzar la
actividad catalitica) en donde la parte proteica sola es inactiva y se denomina apoenzima. Los
cofactores enzimaticos pueden ser de dos tipos: Iones inorganicos (Mg2+, Mn2+, Cu2+, Zn2+,
Na+, Cl-, etc.) y coenzimas (molecula organica pequea: NAD, FAD, NADP, CoA). En el caso
de que la coenzima este unida a la parte proteica se los denomina gurpos prosteticos, al
unirse la apoenzima con su cofactor de denomina Holoenzima.

Las enzima tienen un sitio activo, con el que interaccionan los sustratos.

Las uniones que se forman entre las enzimas y los sustratos son debiles lo cual determina que
la union sea reversible y que la enzima se recupere al finalizar la reaccion. Se han planteado
dos modelos para describir la interaccion enzima-sustrato:

Modelo llave-cerradura : establece una total complementariedad entre el sitio activo de la

enzima y el sustrato sobre el cual actual.

Modelo de ajuste inducido : la complementariedad del sitio activo de la enzima y el sustrato se

alcanza luego de la interaccion entre ellos, es decir hay un reconocimiento dinamico y una
modificacion en el sitio activo al unirse con el sustrato.

Sustrato-(Enzima)-Producto

Sitio activo: Agrupacin de a, distribuidos especialmente de manera precisa. En el sitio activo

participan los radicales de a a veces distante, que convergen una zona especfica de la
protena. El sustrato interacciona con los a del sitio activo por enlaces no covalentes de tipo
Pte. de hidrgeno, Pte. salino, interacciones hidrofbicas y fuerzas van der Waals. El sitio
activo no es rgido, se amolda al sustrato.

Como funciona la enzima? :

CINETICA ENZIMATICA

Factores que afectan la cinetica enzimatica: concentracin de sustrato, concentracin de

enzima, temperatura, pH y la presencia e inhibidores.

Concentracin del sustrato: solo varia el sustrato, en la mayoria de las ezimas la velocidad
varia con la concentracin de sustrato. En una determinada concentracin de enzimas se ve
que a bajar concentraciones de sustrato la velocidad aumenta proporcional al aumento de la
concentracin de sustrato, hasta alcanzar una velocidad maxima en donde todos los sitios
activos de la enzima se encuentran ocupados. A este estado en donde los sitios activos estan
todos ocupados se lo conoce como saturacion. Relacion velocidad sustrato = hiperbola.
Inversas = rectas.

Temperatura: a bajas temperaturas la enzima se encuentra inactiva (la velocidad de reaccion

es baja) y a altas temperaturas se denaturaliza (se ven afectadas las uniones entre
aminocidos importantes para mantener la estructura terciaria de la proteina), por lo tanto
todas tendran una temperatura optima en donde se alcanza el mayor nivel de actividad. La
mayoria pierden su actividad en 60 aprox.

pH : las enzimas son proteinas cuyos Monoceros son los aminocidos quienes tienen la
capacidad de capturar o liberar protones de acuerdo al pH del medio. Esto afecta la carga neta
del aminoacido modificando la estructura terciaria de la proteina y por ende la estructura
tridimensional del sitio activo.

KM: Constante de Michaelis-Menten. Corresponde a la concentracin de sustrato con la cual

la velocidad de reaccin alcanza un valor igual a la mitad de la velocidad mxima. En
condiciones definidas de temperatura y pH, la Km tiene un valor fijo para cada enzima y sirva
para catalizarla. Indica indirectamente el grado de afinidad de la enzima con el sustrato: A
mayor Km, menor afinidad, y viceversa.

Inhibidores enzimticos

Irreversibles : Alteran permanentemente a la enzima, provocan prdida de la actividad

enzimtica. Un ejemplo es la penicilina, que inhibe a la enzima transpeptidasa.
Tambin estn los insecticidas que inhiben la enzima acetilcolinesterasa y ademas el
plomo, mercurio y arsenico. No se aplica Michaelis-Menten.
Reversible: el inhibidor se fija a la enzima dando por resultado la perdida de la
actividad. Se puede retirar el inhibidor y revertir la situacin de inhibicin. Existen tres
tipos:

1. Competitivo: tiene similitud estructural con el sustrato; se fija al sitio activo de la enzima
impidiendo la fijacin del sustrato. Si hay mucho sustrato hay ms posibilidades de que gane
este. Cuando la enzima se une al inhibidor disminuye la afinidad de la E por el S (km) pero no
altera la velocidad mxima.

2. No competitivo: No compite con el sustrato por el sitio activo, ambos se unen formando un
complejo ESI el cual inhibe de todas formas y no da producto. El inhibidor se fija
indistintamente a la enzima libre E y al complejo enzima-sustrato ES. Ni el complejo EI, ni el
complejo ESI son productivos. Cundo hay inhibidor cae la velocidad mxima y no se modifica
el Km ya que el aumento de la concentracin se sustrato no revertiria al inhibidor.

3. Acompetitivo: El inhibidor solo puede fijarse al complejo ES; el complejo ESI no es

productivo, el inhibidor impide la accin cataltica. Cundo hay inhibidor disminuye la velocidad
mxima y el Km.

Regulacin de la actividad enzimtica

Existen tres tipos de regulacin de las enzimas:

- Regulacion de la actividad catalitica (activacion inhibicin)

- Regulacin de la sntesis de enzimas (induccin represion)

- Regulacin de la degradacion de enzimas.

Regulacion de la actividad catalitica: consiste en modificar la actividad de las unidades de

moleculas de enzimas preformadas, sin variar la cantidad de enzima ya sintetizada por la
celula, lo cual ahorra una gran cantidad de energia.

Retroinhibicion o inhibicin feed-back: las transformaciones de un compuesto en el

organismo se producen por medio de una serie de etapas catalizadas por una enzima, cuyo
producto sera el sustrato para la enzima de la siguiente etapa. Estas secuencias de
denominan vias metabolicas, estando las enzimas alineadas de determinada forma formando
sistemas multienzimaticos. La enzima que cataliza primera actua como reguladora,
modificando su actividad mediante estimulos especificos, asi puede ser modulada
negativamente por el producto final cuando este alcanza una concentracin suficientemente
alta. Por esto la cadena entra en reposo y se evita la acumulacin intil del metabolito.
Cuando la concentracin del producto desciende la enzima se vuelve a activar.

ENZIMAS ALOSTRICAS: son enzimas que presentan mas sitios de union ademas del sitio
activo, los cuales al fijarse cierta sustancia ocasionan cambios en la conformacion y actividad
de otros sitios. No pueden explicarse con el modelo de Michaelis-Menten. Muestran
graficas sigmoideas. Estas enzimas estan formadas por dos o mas subunidades polipeptidicas
y en consecuencia dos o mas sitios de union del sustrato. Efecto cooperativo: Cundo un
modulador (sustrato) se une a un sitio activo, se produce un cambio conformacional que se
trasmite a las otras subunidades y modifica la aptitud del sitio activo para recibir al sustrato, el
cual tambien acelera la actividad catalitica. Estas enzimas tambien pueden ser reguladas por
otros modificadores distintos al sustrato, siendo estos moduladores positivos (activan) o
negativos (inhiben). Positivos: Aumentan la afinidad de la enzima por el sustrato. La forma es
relajada.Negativos: Disminuyen la afinidad de la enzima por el sustrato. La forma es tensa.
Todos estos se denominan efectores alostericos (sustrato y moduladores). A baja
concentracin de sustrato la velocidad es baja, cuando aumenta la concentracin de sustrato
la velocidad aumenta.

-Modificacin covalente : puede ser reversible, las enzimas son modificadas por adicin o
sustraccin de grupos unidos covalentemente. La mas frecuente es la fosforilacion y
desfosforilacion (proceso de union o eliminacin de fosfatos) ejercida por otras enzimas en
presencia de ATP. Tambien puede ser irreversible en donde las enzimas se sintetizan en
forma inactiva para activarse en el lugar y tiempo adecuado fisiolgicamente. Por ejemplo la
hidrlisis de un enlace peptdico activa la enzima de forma irreversible.

-Compartimentarizacin : en clulas eucariotas se alojan una gran cantidad de enzimas que

catalizan un gran numero de reacciones pertenecientes a diferentes vias metabolicas. Para un
funcionamiento coordinado se necesita ordenar la distribucin de las enzimas.

-Isoenzimas : Son enzimas diferentes con la misma actividad catalitica. Poseen distinto Km.

Control gentico: Implica un cambio en el nmero total de molculas enzimticas. Hay

induccin y represin, que frena la informacin gentica.
ENZIMAS

Todas las reacciones que se efectan en los seres vivos son catalizadas por enzimas, El trmino catalizador se
emplea para referirse a cualquier sustancia que acelera el transcurso de una reaccin qumica, sin intervenir
en ella ni como reactivo ni como producto. El catalizador no provoca la reaccin solo afecta la velocidad con
que ocurre la misma.

Diferencias entre catalizadores:

1. Biolgico: Son especficos para una determinada reaccin, son ps mayoritariamente, son
saturables cuando tienen ocupado el sitio activo, son altamente eficaces, pueden ser
regulada su actividad cataltica, son termolbiles se alteran con cambios de temperatura y
ph del medio.

2. Quimicos: aceleran cualquier reaccin inespecficamente, son sustancias simples, no son

saturables, no pueden ser regulados, o sea son medianamente eficaces, y no son
termolbiles.

Desde el punto de vista estructural podemos clasificar a las enzimas en simples Enzimas simples son aquellas
que constan solo de una estructura proteica. Pueden estar formadas por una o varias cadenas polipeptdicas) y
conjugadas (ambin llamadas holoenzimas poseen en su estructura una parte no proteica denominada
cofactor y una parte proteica que se denomina apoenzima. Para que estas enzimas acten como catalizadores
es necesario que la apoenzima se una al cofactor).

Transferasas: Transferencia de un grupo funcional de una molcula a otra.

Hidrolasas: Ruptura de enlaces por hidrlisis

Liasas: Ruptura de enlaces por eliminacin

Isomerasas: Modificacin de la forma o del ordenamiento espacial de las molculas

Ligasas: Unin de molculas usando la energa que se deriva de la hidrlisis de los enlaces de alta energa

Sitio Activo: Es el sitio en el cual el o los sustratos se unen a la enzima. En general estos sitios se encuentran
en el interior de la estructura proteica. La especificidad de una enzima hacia su sustrato es una de las
caractersticas ms notables. Actualmente se sabe que las enzimas son molculas flexibles, por lo tanto el
modelo ms correcto sera el llamado ajuste o encaje inducido, en donde el sitio activo se modifica para
hacerse complementario al sustrato.
- Una vez que la enzima reconoce al sustrato y se ajusta a l, se forma un complejo que recibe el nombre
de complejo enzima-sustrato. La ruptura y la formacin de los enlaces se llevan a cabo por las
interacciones entre las cadenas laterales de la enzima y los enlaces dentro del sustrato. Una vez que se han
formado los productos obtenemos un complejo que recibe el nombre de complejo enzimaproducto.

Factores que modifican la velocidad de las reacciones quimicas

Concentracin de sustrato: En general a medida que aumenta la cantidad de reactivos o

sustratos la velocidad tambin aumenta. (llave y cerradura)

Concentracin de enzimas: La concentracin de enzimas es otro de los factores que

modifica la velocidad, cuanto mayor cantidad de enzima este presente, mayor ser la
velocidad que se alcanzar, debido a que necesito ms cantidad de sustrato para alcanzar la
saturacin.(indusivo o anclaje)

Temperaturas: En general las reacciones ocurren ms rpidamente cuando se le otorga

calor, ya que el aumento de la temperatura hace que aumente la energa cintica de las
molculas y de esta manera reaccionen con facilidad.

PH: a pH extremos las protenas se desnaturalizan, por lo tanto la actividad biolgica

decae. Algunas enzimas no varan su actividad con el pH sino que esta se mantiene
constante en un amplio rango. Otra tendrn el pH ptimo cido o bsico teniendo en cuenta
el medio en donde actan.

Inhibidores: Aunque hay muchos ejemplos de inhibidores, los mecanismos de inhibicin

pueden ser de dos clases: reversibles e irreversibles, tambin hay mecanismos intermedios.

1. Inhibidores irreversibles: estos inhibidores se enlazan con fuerza a la

enzima, generalmente se unen covalentemente a algn aminocido del
sitio activo.

2. Inhibidores reversibles: este tipo de inhibidores se disocian fcilmente

de las enzimas, dentro de este grupo encontramos los inhibidores
competitivos y los no competitivos.

3. Los inhibidores competitivos compiten con el sustrato por el sitio activo

de la enzima, y si aumentamos la cantidad de sustrato, el efecto inhibidor
se revierte alcanzndose la velocidad mxima.

4. Los inhibidores no competitivos se enlazan a un sitio distinto del sitio

activo, de manera que el inhibidor se puede unir a la enzima libre o bien al
 complejo enzima sustrato, pero en ninguno de los casos obtendremos
productos

Dentro de las clulas se llevan a cabo infinidad de procesos metablicos, todos ellos relacionados entre s, de
manera que deben estar controlados en forma precisa.

Existen distinto tipos de mecanismos regulatorios de la actividad enzimtica:

Inhibicin por producto final: Esta inhibicin ocurre en las ltimas etapas de la reaccin

cuando hay una gran cantidad de producto y baja concentracin de reactivo o sustrato. Va a
inhibir el accionar de alguna enzima para que pare el producto.

Regulacin alostrica: Este tipo de regulacin ocurre solo en las enzimas alostricas, que

son enzimas que por lo general tienen estructura cuaternaria y adems del sitio activo
poseen otro capaz de reconocer efectores, que se denomina sitio alostrico.

Regulacin por uniones covalentes: en este mecanismo algn aminocido de la enzima se

une covalentemente a algn grupo qumico y de esta forma se activa o se inactiva la

enzima.

Regulacin gentica: Involucra el control a nivel del ADN

ADN___ARN__PS (bloquea algun paso si no necesita esa enzima)

El ARN puede actuar como catalizador en el corte y empalme de intrones, Estos ARN
catalticos reciben el nombre de ribozimas
ENZIMAS

Son protenas catalizadoras. Actan en pequeas concentraciones, son regulables, termolbiles,

finalizada la reaccin se recuperan, no forman parte del producto de reaccin.

Catalizadores pueden ser biolgicos o qumicos

Biolgicos
Son especficos para una determinada reaccin
qumica o para un sustrato.
Son protenas mayoritariamente
Son saturables.
Altamente eficaces
Puede ser regulada su actividad cataltica
Son termolbiles y su actividad puede variar de
acuerdo al pH del medio.
Qumicos
Aceleran cualquier reaccin inespecficamente.
Son sustancias simples finamente divididas.
No son saturables.
Son medianamente eficaces.
No pueden ser reguladoras.
No son termolbiles ni se alteran con cambios de
pH.

Clasificacin de las enzimas

Enzimas simples: constan solo de una estructura proteica.

Enzimas conjugadas: tambin llamadas holoenzimas poseen en su estructura una parte no

proteica denominada cofactor, y una parte proteica denominada apoenzima. Para que estas
enzimas acten como catalizadores es necesario que la apoenzima se una al cofactor.

Grupo prosteico: molculas orgnicas unidas fuertemente a la Apoenzima

Coenzima: portador de grupos qumicos pequeos (acetilo, metilo y protones y e-)

Catalizador: cualquier sustancia que acelera una reaccin, disminuye la energa de activacin

Sitio activo

Es el sitio en el cual el o los sustratos se unen a la enzima. En general se encuentran en el interior

de la estructura proteica., las enzimas son molculas flexibles, el sitio activo se modifica para
hacerse complementario al sustrato.

Mecanismo de accin

Una vez que la encima reconoce al sstrato y se ajusta a el, se forma un complejo, complejo de
encima sustrato. Una vez que se ha formado los productos obtenemos un complejo enzima-
producto, finalmente los productos se separaran de la enzima recuperndose esta para reaccionar
con otra molecula de sustrato.

Factores que modifican la velocidad de las reacciones qumicas

Concentracin sustrato: a medida que aumenta la cantidad de sustrato, la velocidad aumenta de

forma lineal, hasta que finalmente la reaccin alcanza una velocidad mxima que es constante, se
vuelve independiente de la cantidad de sustrato. Los sitios activos d las encimas se encuentran
interactuando con el sustrato.

Concentracin de enzimas: cuanto mayor cantidad de enzima este presente, mayor ser la
velocidad que se alcanzara, debido a que necesito mas cantidad de sustrato para alcanzar la
saturacin.

Temperatura: a temperatura mas alta mayor movimiento, a mayor movimiento mayor probabilidad
de acople.

El pH: a pH extremos las protenas se desnaturalizan, por lo tanto la actividad biolgica decae.

Inhibidores bajan el nivel de actividad de las enzimas. Hay diferentes:

Inhibidores reversibles se disocian fcilmente de las enzimas. Dentro de este grupo

encontramos:

Inhibidores competitivos: compite por el sitio activo de la enzima, al agregar mas sustrato el
efecto se revierte.

Inhibidores no competitivos: se enlazan a un sitio distinto del sitio activo alterando el

funcionamiento, hace que trabaje a menor velocidad.
Inhibidores irreversibles: se enlazan con fuerza a la enzima, generalmente se unen
covalentemente a algn aminocido del sitio activo. Sustrato suicida: se enlaza al centro activo y
qumicamente se transforma en una especie reactiva que modifica en forma irreversible al
aminocido del sitio activo.

Regulacin de la actividad enzimtica

Existen diferentes tiois de mecanismos regulatorios de la actividad ezimatica:

Inhibidor por producto final: generalmente en estos casos el producto final (producto de la ltima
reaccin de esa va) acta inhibiendo a las enzimas que intervienen en los primeros pasos.
Retroalimentacin negativa: cuando el producto final se acumula, inhibe alguno de los primeros
pasos de la ruta.

Regulacin alosterica: ocurre solo en enzimas alostricas, son sustancias que pueden modular la
actividad de las enzimas, algunos efectos aumentan la actividad enzimtica efectores positivos y
otras tienen efecto inhibitorio efectores negativos.

Regulacin por unin covalente: cuando se le agrega o saca un grupo fosfato.

Regulacin gentica: involucra el control al nivel del ADN. De manera que si podemos impedir el
pasaje de ADN a ARN impedimos la sntesis de la enzima y por ende no se cataliza la reaccin en
la que dicha enzima interviene.
ENZIMAS
Reaccin qumica: La reaccin qumica es aquel proceso qumico en el cual dos sustancias
o ms, denominados sustratos se convierten en otras sustancias designadas como productos.
Desde el punto de vista energtico se clasifican en:
- Endergnicas: requieren de energa para formar enlaces covalentes.
- Exergnicas: liberan energa tras la ruptura de enlaces.
Toda reaccin ocurre siempre y cuando tenga una enzima asociada.
Las enzimas son protenas globulares especializadas para servir como catalizadores. Un
catalizador es una sustancia de disminuye la energa de activacin necesaria para una
reaccin formando una asociacin pasajera con las molculas que reaccionan. Esta
asociacin acerca a las molculas que reaccionan y tambin pueden debilitar los enlaces
qumicos existentes, facilitando la formacin de otros nuevos.
Las enzimas estn plegadas formando un surco o bolsillo denominado sitio activo en el que
encajan la molcula o molculas reactivas (el sustrato) y donde tienen lugar las reacciones.
El sitio activo no slo tiene una configuracin tridimensional complementaria a la del
sustrato (lo cual le da la propiedad a cada enzima de catalizar una reaccin qumica
especfica), sino que tiene tambin una distribucin complementaria de reas con carga o
sin carga, hidroflicas o hidrofbicas, sobre la superficie de unin. De tal modo, el sitio
activo no solamente reconoce y confirma a la molcula de sustrato, sino que tambin la
orienta en una direccin particular.

Las concentraciones de molculas de enzimas y sustrato son los primeros factores que
limitan la accin enzimtica. A causa de estas limitaciones, la mayora de las enzimas
probablemente trabajan a una velocidad muy por debajo de la mxima. Frente a una
saturacin de sustrato, la enzima llega a su mximo de velocidad de trabajo con lo que las
reacciones se deshabilitan o desaceleran.
Un incremento en la temperatura aumenta la velocidad de las reacciones qumicas no
catalizadas. A temperaturas mayores, hay ms molculas de sustrato que poseen suficiente
energa para reaccionar; la disminucin en la velocidad de reaccin ocurre cuando aumenta
el movimiento y la vibracin de la propia molcula de enzima, interrumpiendo los puentes
de hidrgeno y otras fuerzas relativamente frgiles que mantienen su estructura terciaria.
Una molcula que ha perdido de esta manera su estructura tridimensional, se dice que est
desnaturalizada. Las enzimas parcialmente desnaturalizadas recuperan su actividad al ser
enfriadas, indicando que sus cadenas polipeptdicas han vuelto a adoptar su configuracin
necesaria. Sin embargo, si la desnaturalizacin es suficientemente severa es irreversible y
deja a las cadenas polipeptdicas permanentemente enredadas.
[INACTIVACIN -> bajas temperaturas, uniones fuertes, reversible.
DESNATURALIZACIN -> bajas temperaturas, ruptura de enlaces, irreversible]

Enzimas digestivas:
Amilasa salival: boca. Sustrato: almidn. Producto: amilosa y amilopectina.
Pepsina: estmago. Sustrato: protenas. Producto: aminocidos.
Amilasa pancretica: pncreas. Sustrato: polisacridos (glucgeno y almidn). Producto:
monosacridos.
Proteasa pancretica (tripsina): pncreas. Sustrato: protenas. Producto: aminos.
Lipasa pancretica: pncreas. Sustrato: grasas. Producto: cidos grasos y glicerol.
Nucleasa pancretica: pncreas. Sustrato: ARN y ADN. Producto: nucletidos.
Disacaridasas: intestino delgado. Lactasa: lactosa = glucosa + galactosa. Sacarasa: sacarosa
= glucosa + fructosa. Maltasa: maltosa = glucosa + glucosa.
Dinucleasas: mucosa intesntinal. Rompe cadenas de dos cidos nucleicos.
Dipeptidasas: mucosa intestinal. Rompe dipptidos.