Algunas proteínas pueden

difundir libremente en el
plano de la membrana
Difusión lateral de proteínas en membranas
La movilidad de algunas proteínas está restringida por
interacción directa con proteínas del citoesqueleto
Difusión lateral de una única molécula lipídica en la membrana del eritrocito

Tiempo
Total =
56 ms
La movilidad de muchas proteínas
puede estar restringida y
delimitada a determinados
dominios por:
A) Formación de grandes
complejos multiméricos
B) Interacción con proteínas
extracelulares
C) Interacción con proteínas
intracelulares
D) Interacción con proteínas de la
membrana de otra célula
E) Partición preferencial en
dominios lipídicos separados
lateralmente (rafts, caveolas)
Diferentes estructuras proteicas (que determinan la interacción con el
citoesqueleto, con otras célula o la matriz) delimitan la movilidad de
lípidos y proteínas en la membrana plasmática
La difusión queda delimitada dentro
de dominios específicos de la
membrana plasmática
La difusión lateral es
muy lenta en rafts y
otros dominios ricos en
esfingomielina y
colesterol
La caveolina (proteína dimérica
con un dominio hidrofóbico
central y tres grupos acilos en
cada subunidad) determina la
curvatura de las caveolas
La interacción de proteínas de membrana con el citoesqueleto
determina la morfología celular
Organelas y fragmentos de diferentes membranas celulares
pueden obtenerse por ultracentrifugación diferencial y/o
ultracentrifugación al equilibrio en un gradiente de densidad
Purificación de vesículas celulares o fragmentos de membranas
por immunoprecipitación
Proteínas periféricas
y proteínas integrales
LAS PROTEINAS INTEGRALES DE MEMBRANA PUEDEN SER AISLADAS
Y RECONSTITUIDAS EN MEMBRANAS ARTIFICIALES
 La fusión de dos
membranas es un proceso
clave en muchas funciones
celulares
 FUSION DE
MEMBRANAS

1) Las anexinas posicionan

a ambas membranas en
estrecho contacto

2) Las proteínas de fusión

favorecen la formación
temporaria de micelas
invertidas

3) Se reforman las bicapas

dando las membranas
fusionadas
Fusión de vesículas secretorias
La fusión requiere: a) una ATPasa soluble (NSF = factor sensible a N-etilmaleimida), b) una proteína
de unión a NSF (SNAP) y c) los receptores de SNAP (SNAREs) vesicular (v-SNARE) y de la
membrana blanco (t-SNARE). La hidrólisis de ATP
luego de la fusión libera al complejo.
Fusión inducida por gp41 en la infección por HIV
Fusión mediada por hemaglutinina (HA) del virus influenza
 Otras estructuras supramoleculares de lípidos y proteínas
Lipoproteínas: Como en el caso de las membranas, están estabilizadas
fundamentalmente por interacciones hidrofóbicas

Quilomicrón
Apolipoproteínas no intercambiables: apo B100, apo B48
Apolipoproteínas intercambiables: apo A-I, apo A-II, apos E, apos C
(constituídas mayoritariamente por alfa-hélices anfipáticas)

Las caras hidrofóbicas de las hélices están hacia el interior en la

proteína libre e interactuando con los lípidos en los complejos
lipoproteicos

Proteínas anfitrópicas: Aquellas que ciclan entre una forma libre y

otra unida a membrana (u otra superficie lipídica)