FACULTATEA DE MANAGEMENT, INGINERIE ECONOMC

N AGRICULTUR I DEZVOLTARE RURAL

INGINERIE I MANAGEMENT N ALIMENTAIE PUBLIC I AGROTURISM I.D.

Leonte Octavian

MICROBIOLOGIE
ASPECTE DE METABOLISM GLUCIDIC
BIOSINTEZA I DEGRADAREA GLUCIDELOR

Glucidele (zahruri) sunt substane organice naturale sau de compoziie, ce

au n componen trei elemente: C, H, O; din aceast cauz se mai numesc hidrai
de carbon. Glucidele sunt clasificate n dou mari grupe:
A. Glucide simple oze monoglucide care au n molecul de la 3-10 atomi
de C i mai multe grupe hidroxil.
B. Glucide complexe care sunt derivai ai monozaharidelor ozide. Se
formeaz prin eliminarea apei dintre una sau mai multe molecule de
monoglucid sau dintre o molecul de monoglucid i o alt substan.
Rolul glucidelor este:
De a furniza energie (celula nervoasa foloseste ca substrat energetic numai
glucoza);
Reprezinta un depozit de energie (materializat la plante prin amidon sau
celuloza, iar la om prin glicogen);
Reprezint material structural i de rezistenta (o serie de glucide fac parte din
materia osoasa);
Protecie imuna;
Funcie coagulant.
Glucidele se absorb la nivelul intestinului sub forma de oze i trec n snge
prin difuziune i osmoza, ajungnd la ficat. n ficat o parte din ozele absorbite se
transforma n glicogen, iar o alta parte trece n circulaia general. n snge se
pstreaz o cantitate, relativ constant, de glucoz (80 120 mg %) = valoare
glicemic.

METABOLISMUL INTERMEDIAR AL GLUCIDELOR

A. Glicogeneza - formarea glicogenului din componente glucidice simple;
B. Gliconeogeneza formarea glicogenului din componente neglucidice
(aminoacizi, cetoaciziglicerol);
C. Degradarea glicogenului, care cuprinde:
a. Degradarea anaeroba a glicogenului si respectiv a glucozei = glicoliza
b. Degradarea aeroba (respiratia), din care rezulta CO2+H2O

A. Glicogeneza
Ficatul nmagazineaz ntre 20 150g glicogen, din care apoi repartizeaz
dup necesiti, esuturilor sub forma de glicogen muscular si glicogen celular.
Procesul de formare a glicogenului din monozaharide se realizeaza cu
consum de energie, energie care este adus prin intermediul ATP, sintetizat n
cursul procesului oxidativ al arderii totale a unei mici fraciuni de glucoz (sau
acid lactic, unul din produsele sale intermediare de degradare).
Organismul degradeaz pn la produsele finale CO2 i H2O, aproximativ
1/10 din zahrul introdus, pentru a procura energia necesar sintezei glicogenului
din glucoz.
Schematic etapele glicogenezei hepatice se prezint astfel:

+ATP, Mg2+ + Mg2+

Glucoz Glucozo-6-Fosfat Glucozo-1-Fosfat
+ Mg2+, Cr3+ Glicogen

B. Gliconeogeneza reprezint procesul de sinteza a glicogenului din aminoacizii

glicoformatori.
 Din 100g protide se pot sintetiza 58g glucide.
Rolul ficatului este determinant n glicogeneza i gliconeogenez prin
intervenia sa n:
Conversiunea glucozei la glicogen si depozitarea acestuia sub forma de rezerv
glucidic;
Capacitatea de a transforma n glicogen i alte oze dect glucoza;
Capacitatea de gliconeogeneza din componente neglucidice; n ficat, produele
comune rezultate din catabolismul glucidelor, protidelor i lipidelor constituie un
fond metabolic ce servete la sinteza glicogenului.
Formarea glucozei sanguine este o atribuie a esutului hepatic.

Degradarea glucidelor
Fermentaia lactic este un proces anaerob prin care glucidele
fermentescibile sunt metabolizate sub aciunea echipamentului enzimatic al
microorganismelor n acid lactic, ca produs principal i produse secundare, cum
ar fi: diacetil, aceton, acid acetic, alcool etilic i CO2.
Bacteriile lactice, considerate ageni tipici ai fermentaiei, sunt folosite
industrial n biotehnologii alimentare, la industrializarea laptelui i a crnii, n
panificaie, la conservarea produselor vegetale i la obinerea acidului lactic.
Biochimismul formrii produilor de fermentaie difer n funcie de
echipamentul enzimatic al bacteriilor lactice i de sursele de carbon
fermentescibile.
Prin homofermentaia lactic se produce fermentarea anaerob a hexozelor
pe calea Embden - Mayerhof - Parnas (EMP) pn la formarea acidului piruvic,
apoi, fiind lipsite de enzima piruvat decarboxilaz, reduc acidul piruvic,
obinndu-se acidul lactic sub aciunea a dou lactatdehidrogenaze care necesit
NAD/ NADP n calitate de coenzime:

L(+)lactat + NAD+ L-Lactatdehidrogenaz Piruvat + NADH+H+

D(-)lactat + NAD+ L-Lactatdehidrogenaz Piruvat + NADH+H+

Ecuaia global a fermentaiei homolactice este urmtoarea:

C5H12O6 + 2 ADP + 2Pi 2 CH3-CHOH-COOH + 2 ATP + 75 kj

Lactoza sau lactozo-P n celula bacterian sub aciunea lactazei este

transformat n glucidele componente:
-Galactozidaz Lactoza Glucoz + galactoz
n timp ce glucoza este metabolizat direct pe calea EMP, galactoza este
transformat pe urmtoarele ci metabolice:
calea D-tagatozei 6P (genul Leuconostoc);
calea Leloir (SST, LDB, Leuconostoc);
calea glicolitic (Embden Mayerhof Parnas) de fermentaie a glucozei.
a. Degradarea anaerob a glicogenului, respectiv a glucozei, reprezint un
proces ce poart numele de glicoliza.
1 mol glucoza 2 moli acid lactic
(C6H12O6)n 2(C3H6O3)n
Procesul cuprinde 12 reacii catalizate de enzime specifice, reacii care se
desfoar n citosol (partea solubil a citoplasmei).
Glicoliza se mparte n 2 stadii: n primul stadiu se consuma ATP; n al II-
lea stadiu se obine ATP.

Bilan energetic
n timpul glicolizei, pentru fiecare mol de glucoz se eliberez 57 kcal i se
formeaz 2 moli de acid lactic.
n procesul de glicoliza, pentru fiecare mol de glucoza se formeaza 4 moli de
ATP si se consuma 2 moli de ATP (daca glicoliza porneste de la glucoza) si
numai 1 mol ATP, daca porneste de la glicogen, randamentul net va fi de 2 moli
ATP, n primul caz si 3 moli ATP, n al II-lea caz.

b. Degradarea aerob a glucidelor

NADH , CoA
Acid piruvic 2 AcetilCoA +NADH+H++CO2

Bibliografie
1. Diaconescu, C., (2007). Curs de elemente de biochimie alimentar, I.D.
2. Vjial, Graiela, Elena, (2002). Biochimie, Ed. Fundaiei Romnia de
Mine, Universitatea Spiru Haret
 FACULTATEA DE MANAGEMENT, INGINERIE ECONOMC
N AGRICULTUR I DEZVOLTARE RURAL

INGINERIE I MANAGEMENT N ALIMENTAIE PUBLIC I AGROTURISM I.D.

Leonte Octavian

MICROBIOLOGIE

PROTEINE
BIOSINTEZA I CATABOLISMUL PROTEINELOR

Proteinele sunt parte component a fiecrei celule, formeaz elementele

contractile i enzimele, care pun n libertate energia necesar ntreinerii vieii.
Ele sunt prezente n snge, unde ndeplinesc funcii de tranport.
Rolul proteinelor n organism
Proteinele sunt uniti primordiale ale materiei vii. Rolul proteinelor n
organism este multiplu, i anume:
a) Rol structural unt componente ale tuturor celulelor; unt necesare creterii
i refacerii euturilor degradate prin uzur;
b) Rol funcional activ n dirijarea proceselor metabolice, datorit calitilor
de componenete structurale ale enzimelor i ale unor hormoni;
c) Rol fizico-chimic datorit caracterului coloidal i amfoter. Particip la
diverse procese de reglare i anume: reglarea presiunii osmotice,
echilibrelor la limita de faze (echilibru electrostatic, permeabilitatea prin
membrane, repartiia ionilor), reglarea echilibrului electro-static.
 Pentru biosinteza proteinelor este indispensabil prezena unitilor
structurale amionoacizii. Cile mai importante ale sintezei aminoacizilor sunt
reprezentate de aminare i transaminare.
Reacia de transaminare reprezint un punct de legtur esenial ntre
metabolismul glucidelor i cel al protidelor, asigurnd constana echilibrului
azotat n organism. Acidul glutamic se afl n majoritatea esuturilor i intervine
n sinteza tuturor aminoacizilor neeseniali.
Pentru proteine nu exist un organ special de depozitare, cum este ficatul
pentru glucide sub form de glicogen hepatic i nici un esut specializat cum este
esutul adipos pentru lipide. Pentru proteine, organismul are o capacitate limitat
de depozitare, care este realizat n mai multe organe i esuturi.
Spre deoebire de glucide i lipide, unde aportul excesiv duce la o cretere a
depozitrii acestora n organim, pentru proteine, aportul nu duce la o depozitare
excesiv a excesului, ci la o intensificare a degradrii lor.
Capacitatea organismului de a-i menine prin mecanime multiple i
echilibrate un raport constant ntre sinteza i degradarea proteinelor, ntre aportul
alimentar i eliminarea produselor de degradare azotate, constituie echilibrul
azotat al organismului. Pentru construirea proteinelor organismului n cretere,
este necesar un bilan azotat pozitiv, adic aportul exterior al azotului s ntreac
eliminarea.
Metabolismul azotat este n larg msur sub control hormonal. Deficiena
insulinic duce la o balan azotat negativ, iar aportul de hormoni androgeni la
o retenie de azot.

Biosinteza proteinelor
Aa cum am artat, fiecrei proteine i este caracteristic o anumit
secven a aminoacizilor constitueni i o anumit structur spaial.
 Secvena aminoacizilor este transmis ereditar de ADN informaia
genetic fiind stocat la nivelul cromatinei cromozomiale pe lanul dublu
helicoidal al ADN-ului sub forma codului genetic.
Prin cod genetic se nelege modul cum sunt nscrise n molecula de ADN,
prin secvena de patru baze azotate, succesiunea a cca 20 de aminoacizi ce intr
n structura tuturor proteinelor.
Codul genetic permite descifrarea informaiei genetice, adic transcripia
secvenei azotate din ADN n secvena de aminoacizi din proteine.
Fenomenul de transcripie, respectiv de decodificare i recodificare a
ADN-ului de ctre ARNI are loc la nivelul nucleului celular.
Biosinteza proteic are loc n mai multe etape i anume: n prima etap
aminoacizii sunt activai de enzime specifice n prezena ATP-ului i a ionilor de
magneziu, formnd mpreun un complex. Aminoacidul activat este legat apoi de
ARN-ul de transfer sau ARNs solubil. Fiecare aminoacid are un ARN solubil
specific, purttor al unui triplet numit codon, alctuit din trei baze azotate.
ARNs are rolul de a transporta aminoacizii pe ribozomii citoplamatici.
Ribozomii sunt particule submicroscopice alctuite din ARN ribozomal i
proteine. Ei pot sintetiza numai atunci cnd sunt ncrcai cu ARNI care, aa cum
am menionat, se sintetizeaz n cromozomii din nucleu i apoi trece pe ribozomii
citoplasmatici care sunt locul de biosintez a proteinelor. ARNI dirijeaz
aranjarea aminoacizilor legai de ARN-ul de tranfer i conduce genetic coninut
n molecula ADN. ARNI servete drept matrice pentru sinteza proteic.
Particulele ribozomale se fixeaz la captul ARN-ului informaional i
progreseaz de-a lungul acestuia n cursul biosintezei iar la cealalt extremitate se
detaeaz elibernd proteina.
Polipeptidul format se desprinde de pe ribozomi, n prezena ATP i a
ionilor de Mg2+ i se leag ulterior n mod specific de alte lanuri polipeptidice,
dnd natere macromoleculei diverselor proteine.
 Renoirea proteinelor are loc destul de rapid. n 24 de ore n organism se
renoiesc cca 400 g proteine. Viteza acestui proces variaz ns de la un esut la
altul (proteinele ficatului se renoiesc mult mai rapid dect cele ale muchilor).

Catabolismul proteinelor
Degradarea hidrolitic a proteinelor tisulare proprii are loc n toate
esuturile i se realizaz ub aciunea unui complex de enzime numite catepsine.
n urma degradrii hidrolitice rezult aminoacizii, care urmeaz cile
generale de catabolism al aminoacizilor. Prezentm, mai jos, schema general a
degradrii proteinelor n organism (fig. 1).

Enzime proteolitice

Proteine alimentare
Tripsina
Pepsina Oxidare direct
CO2 +H2O+NH2
Proteine
celulare Decarboxilare
catepsine Amine

NH3 Dezaminare Compui (C, H, O)

Glucoz Corpi cetonici

Uree

CO2 +H2O CO2 +H2O

Fig. 1 Catabolismul proteinelor

Bibliografie
1. Diaconescu, C., (2007). Curs de elemente de biochimie alimentar
2. Vjial, Graiela, Elena, (2002). Biochimie, Ed. Fundaiei Romnia
de Mine, Universitatea Spiru Haret