Metabolismo

All Cells Are

Prokaryotic or
Eukaryotic
The Molecules of a Cell
 Proteins Give Cells Structure and Perform Most
Cellular Tasks

The varied, intricate structures of

proteins enable them to carry out
numerous functions

Cells string together 20 different amino

acids in a linear chain to form a protein

Proteins commonly range in length from

100 to 1000 amino acids
 Nucleic Acids Carry Coded Information
for Making Proteins at the Right Time and Place
The Work of Cells
Cells Build and Degrade Numerous
Molecules and Structures
Cells Change Shape and Move
 Cells Sense and Send Information

Cells Regulate Their Gene Expression to

Meet Changing Needs
Cells Grow and Divide
 Metabolismo
14
Conjunto de reacciones qumicas que se producen en la clula.

Obtener energa qumica del

entorno y almacenarla.

Degradar elementos nutritivos

Funciones especficas exgenos y convertirlos en
precursores

Sintetizar componentes a partir

de precursores

Sintetizar y degradar
biomolculas necesarias para
funciones especializadas

Forbes BA, 2002

Estas reacciones se pueden agrupar en vas metablicas que contienen
una secuencia de reacciones qumicas, en las cuales cada reaccin
es catalizada por una enzima especfica
 Los compuestos formados en cada paso a lo largo de la va son
intermediarios metablicos (o metabolitos) que en ltimo trmino
conducen a la formacin de un producto final

Las vas metablicas de una clula estn interconectadas en diferentes

puntos, de modo que un compuesto generado en una va se puede
repartir en varias direcciones segn las necesidades de la clula en ese
momento
 17

metabolismo

Catabolismo Anabolismo

Liberan energa Requieren energa

Tortora GJ, 2007

 Reacciones catablicas o degradativas: descomposicin de compuestos orgnicos
complejos en otros ms simples.
18

Reacciones hidrolticas
exergnica

Azcar CO2 + H2O

Reacciones anablicas o biosintticas: la construccin de molculas orgnicas

complejas a partir de otras ms simples.

Reacciones de sntesis de
Aminocidos Protenas deshidratacin
Nucletidos cidos nucleicos endergnicas
Azcares simples Polisacridos

Tortora GJ, 2007

 La velocidad global del catabolismo est controlada por las
necesidades energticas de la clula.

Las clulas consumen exactamente la cantidad de

nutrientes suficiente para atender a las demandas
energticas en cada momento.

Anlogamente, la velocidad de biosntesis est ajustada a

las necesidades inmediatas.
Esta regulacin tiene lugar mediante diferentes mecanismos:

1. Por enzimas alostricas, capaces de cambiar su actividad

cataltica en respuesta a moduladores estimuladores o
inhibidores

2. Mediante regulacin hormonal

3. Controlando la concentracin de un enzima en la clula

(regulacin gentica)
Enzimas
 Enzimas

Son los catalizadores de las reacciones de los sistemas biolgicos

Enzimas

Caractersticas
Tienen un gran poder cataltico

Poseen un elev ado grado de especificidad

respecto a sus sustratos

Aceleran reacciones qumicas especficas

Funcionan en soluciones acuosas en condiciones

de pH y temperatura ptimas

Actan intra o extracelular

La mayora de las enzimas son
protenas, a excepcin de un pequeo
grupo de molculas como la ribozima
 Importancia biolgica

Conocer de que modo sobreviven y proliferan las

clulas

Catalizan cientos de reacciones consecutivas en las

rutas metablicas

En algunas enfermedades puede haber deficiencia,

ausencia o actividad excesiva de alguna enzima
 Importancia biolgica

Cada paso de una va metablica est catalizada por una enzima

La medida de la actividad enzimtica en fluidos biolgicos o tejidos

es importante para el diagnstico

Muchos frmacos son inhibidores de la actividad enzimtica

Importancia en la industria de la alimentacin y agricultura

 Importancia

Importancia en la industria qumica , en el tratamiento de los alimentos y

en la agricultura
Naturaleza qumica de las enzimas
 Cofactor: necesario para la actividad enzimtica, si el cofactor esta
unido fuertemente a la enzima se denomina grupo prosttico.

Apoenzima: parte proteica de la enzima (no activa)

Holoenzima: apoenzima + cofactor (activa)

Algunas enzimas requieren de un cofactor para realizar su actividad

Uno o varios iones orgnicos

Utilizan complejos orgnicos o metaloorgnicos llamados coenzimas
 Una coenzima o un ion metlico unido cov alentemente a la protena se denomina
Grupo prosttico

Enzima + coenzima y/o cofactor holoenzima

Catalticamente activa

Apoenzima ---------parte proteica de una holoenzima

 Clasificacin

*Sufijo asa al nombre de su sustrato -----------------Ureasa (hidrlisis de la

urea)

*O una palabra que describa su actividad

*Tienen nombres que no se refieren a sus sustratos -------Pepsina y tripsina

*Enzima tiene dos o mas nombres

Clasificacin
 Enzyme Commission number
(E.C.number)

Nmero EC 2.7.1.1
ATP glucosa fosfotransferasa

2- Clase transferasa

7- Subclase fosfotransferasa

1- Aceptor es un grupo OH

1- Un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo fosfato

Subgrupos
Subgrupos
Subgrupos
Subgrupos
Subgrupos
Subgrupos
Cmo funcionan las enzimas ?
La reaccin que cataliza la enzima se lleva a cabo
en el sitio activo de la enzima

Las molculas que se fijan en el sitio activo y sobre

la que acta la enzima se llama sustrato
Induced-fit Theory
 Mecanismos de accin enzimtica
La funcin de un catalizador es aumentar la v elocidad de reaccin
pero no modifican el equilibrio de la reaccin

La energa en los sistemas biolgicos se describe en funcin de energa libre G

Cualquier molcula en su forma normal tiene una cantidad caracterstica de energa libre, estado basal
La cada hacia el estado S o P es igualmente probable, Estado de transicin
Variacin de energa libre del sistema G
La diferencia entre los niveles de energa del estado basal y el estado de transicin Energa de activacin G
Mecanismos de accin enzimtica
Disminuyen la energa de activacin
 Factores que afectan la actividad enzimtica

Concentracin del sustrato.- A mayor concentracin del sustrato, a una

concentracin fija de la enzima se obtiene la velocidad mxima. Despus de que
se alcanza esta velocidad, un aumento en la concentracin del sustrato no tiene
efecto en la v elocidad de la reaccin.
Factores que afectan la actividad enzimtica
 Factores que afectan la actividad enzimtica

Concentracin de la enzima.- Siempre y cuando haya sustrato disponible,

un aumento en la concentracin de la enzima aumenta la velocidad
enzimtica hasta cierto lmite.
 Factores que afectan la actividad enzimtica

Temperatura.- Un incremento de 10C duplica la v elocidad de reaccin, hasta ciertos lmites.

El calor es un factor que desnaturaliza las protenas por lo tanto si la temperatura se elev a
demasiada, la enzima pierde su activ idad.
 Factores que afectan la actividad enzimtica

pH.- Cada enzima tiene un pH ptimo al cual su activ idad es mejor

Enzimas del estmago cuyo pH ptimo es cido
Amilasa pancretica pH 7.2
 Factores que afectan la actividad enzimtica

Presencia de cofactores.- la concentracin del cofactor debe ser igual o

mayor que la concentracin de la enzima para obtener una actividad
cataltica mxima.

Tiempo.- La activ idad de la enzima es directamente proporcional con el

tiempo, hasta cierto lmite
 Especificidad

Capacidad de una enzima para discriminar entre dos sustratos competitiv os

Cuando la enzima solo puede actuar sobre un tipo de sustrato, se dice que la
enzima muestra especificidad absoluta.

Si la enzima puede actuar sobre sustratos con estructuras muy similares, se dice
que la enzima muestra especificidad relativa
 Ecuacin de Michaelis-Menten

Describe la v elocidad de reaccin de reacciones enzimticas

El nmero de molculas del sustrato que se

convierten en producto por segundo

Km concentracin de sustrato a la cual la velocidad de reaccin es la

mitad de la velocidad mxima
A bajas [S] v cambia
linealmente con S, A altas [S]v es independiente
Dando cintica de de s, dando una cintica de
primer orden orden cero

A [S] intermedias hay

Una mezcla de cinticas de
orden cero y primer orden
Inhibicin enzimtica
 Enzimas alostricas

Las enzimas alostricas

presentan estructura
cuaternaria.
Tienen diferentes sitios
activos, unen mas de
una molcula de sustrato
La unin del sustrato es
cooperativa
la curva de velocidad
presenta una forma
sigmoidal
 ALOSTRICOS NO
PRESENTA CINTICA MICHAELIANA
 La mayora de las enzimas son reguladas por cambios en su conformacin que
provocan modificaciones en su actividad cataltica

En muchos casos estos cambios se producen por la unin de pequeas molculas,

como aminocidos o nucletidos, que regulan la actividad enzimtica

Este tipo de regulacin es normalmente responsable del control de vas metablicas

en las que hay mecanismos de inhibicin feedback (retroinibicin)
 Su funcin es activar o inhibir de manera reversible una gran variedad de
protenas celulares en respuesta a seales ambientales

La fosforilacin de protenas esta catalizada por enzimas

Proteina quinasas o protein quinasas

La mayora transfiere un grupo fosfato desde el ATP a un grupo hidrxilo de

la cadena lateral de un residuo de:
serina
treonina
tirosina
La ruta principal de la degradacin selectiva de protenas en clulas
eucariotas usa la ubiquitina como marcador de

Protenas citoslicas
Protenas nucleares

Para rpida protelisis