UNIVERSITATEA "BABE-BOLYAI" CLUJ-NAPOCA

Facultatea de Biologie i Geologie

Specializarea Biotehnologii Industriale
Chioar Sebastian

Principiile catalizei
enzimatice
 Cuprins

Introducere
Ce sunt proteinele?
Ce sunt enzimele ?
Ce sunt coenzimele?
Cuprins
Istoria dezvoltrii enzimologiei
Specificitatea Catalizei Enzimatice
Specificitatea Absolut
Mecanisme n Cataliza Enzimatic
Cataliza Chimic i Cataliza Enzimatic
Concluzia
Bibliografie
 Introducere

Enzimologia este tiina care se ocup cu studiul

aprofundat al enzimelor si al modului lor de aciune i
este o parte foarte important a biochimiei.
Aceast tiin s-a dezvoltat vertiginos in ultimele trei
decade ale secolului nostru,ns informaiile legate de
procesele enzimatice au inceput sa se acumuleze din
secolul al XIX-lea.

Ce sunt proteinele?
Proteinele sunt unele dintre cele mai discutate
componente organice la televizor si in media, acest
subiect fiind des abordat de ctre nutriioniti .
Acestea au funcii deosebit de importante n arhitectura
celulei , deoarece au funcia de reglare a metabolismului
activitiilor vitale.
Ba chiar mai mult ,joac un rol important n contracia
muscular i nu exist funcie fiziologic important n
care s nu fie implicate proteinele.
n compoziia chimic a proteinelor se evideneaz
prezena carbonului, hidrogenului, oxigenului i azotului
ca elemente majore.
Lucrul cel mai interesant este c proteinele sunt formate
din combinaii a numai 20 de aminoacizi, unii prin
intermediul unor legturi peptidice, fiecare lan
polipeptidic se pliaz ndr-un mod specific fiecrei
proteine acest lucru permind o manifestare a acivitii
biologice specific.

Ce sunt enzimele?
Enzimele sunt proteine cu rol extrem de important n
catalizarea reaciilor biochimice complexe din interiorul
orgnismelor vii , fiind denumite si biocatalizatoare
datorit rolului important n biosintez i a degradrii
substanelor.
Enzimele sunt formate din mai multe structuri distiincte.
Structura primar este dat de natura legturilor
covalente peptidice dar i de succesiunea aminoacizilor
in lanul polipeptidic.
Structura secundar a macromolecuei proteice este
rezultatul formrii legturilor de hidrogen inter- ct i
intracatenare.
Structura teriar depinde de proprietile
hidrodinamice si de analiza structurii cristaline , aceste
lucruri indic faptul c majoritatea proteinelor , n stare
nativ, posed structuri compacte i simetrice.
Structura cuaternar este cunoscut ca fiind cel mai nalt
nivel de organizare al macromoleculelor proteice ,
aceast structur const n agregarea structurilor
polipeptidice n structuri oligomere care sunt defapt
agregate moleculare i supermoleculare.

Ce sunt coenzimele?
Coenzimele sunt des necesare intr-o reacie de catalizare
pentru ca reactie sa se poat desfura.
Dac exist o enzim specific substratului atunci
coenzima va realiza funcia catalitic asupra substratului.
Coenzimele pot cataliza reacia mai multor substraturi cu
condiia ca enzim sa fie mereu una diferit.

Istoria dezvoltrii enzimologiei

n anul 1920 se cunosteau relativ puine enzime , acestea
se aflau n stare pur, nu se cunotea modul n care
aceste enzime catalizau anumite reacii.
n zilele noastre au fost clasificate peste 1000 de enzime ,
ba chiar mai mult , pentru anumite enzime a fost posibil
determinarea structurii lor chimice si elaborarea unor
modele moleculare.
Prima descoperire a unei enzime este datorat
cercetariilor lui Payen i Persoz care n anul 1833 au
obinut dintr-un extract apos a proteinelor din mal un
principiu activ capabil s hidrolizeze amidonul, acest
procesul fiind denumit diastaz , denumirea aceasta
era utilizat pentru pentru amilaze ct i pentru toate
enzimele cunoscute pe atunci.
O alt enzim important a fost descoperit in anul 1834
de ctre Schwann, aceast enzim numindu-se pepsina ,
enzima stomacal.
Descoperirea enzimelor duce la ideea de catalizator,
acest lucru fiind definit in anul 1837 de ctre Berzelius ca
o for complet diferit de toate forele cunoscute de
noi pn acum.
Kuhne introduce termenul de enzim in anul 1878,
denumirea provine din greac i semnific substanele
care se afl n drojdie.
Pentru a denumii o enzim Duclaux propune adugarea
sufixului aza la denumirea substanei transformate.
La sfritul secolului al XIX-lea Bertrand susine ipoteza
c enzimele sunt formate din dou pri , una activ iar
cealalt inactiv, combinarea acestor dou pri vor da
natere unei substane care poate cataliza o reacie.
La finalul secolului al XIX,,-lea , Fischer dezvolt n urma
studiului specificitaii enzimelor teoria a lactului i a
cheii , aceast teorie dovedete faptul c raportul
structural dintre o enzim i substrat se aseamn cu o
cheie i lactul acesteia.

Specificitatea Catalizei Enzimatice

Este bine cunoscut faptul c fiecare enzim catalizeaz

un anumit tip de reacie , aceast reacie trebuie s fie
posibil din punct de vedere termodinamic.
Fenomenul acesta este numit specificitate de aciune,
acest fenomen constituie o caracteristic esenial a
catalizatorilor biologici i este conferit de partea
proteic a enzimei , adic de apoenzima , astfel gruparea
prostetic a unei enzime rmne in plan secundar.
Pe lng specificitatea de aciune , enzimele mai posed
i o specificitate de substrat, deoarece majoritatea
particip la transformarea unui anumit tip de substrat.
Specificitatea de substrat este unul dintre cele mai
importante fenomene biologice care stau la baza vieii,
pentru c n lipsa acestor aciuni specifice a enzimelor de
substrat i de aciune , ordinea specific a
metabolismului ar disprea , muli constituieni celulari
ar urma s se degradeze sau sa fie sintetizai haotic iar
celulelor le-ar lipsi compuii macroergici necesari
biosintezei, astfel viaa in sine neexistnd.

Specificitatea Absolut

Aceast specificitate determin ca unele enzime s

acioneze asupra unui singur substrat cu o anumit
structur chimic, asta nseamn c este inactiv n rest
i catalizez o singur reacie.
Acest lucru este un caz particular , enzimele respective
recunosc structura chimica substanelor i nu sunt
specifice doar pentru o legtur sau o grupare din
structura lor.
Un bun exemplu este uree amidinohidrolaza care
prezint o specificitate absolut pentru uree i este
complet inactiv pentru compui derivai sau nrudii ai
ureei , astfel aceasta catalizeaz reacia de hidroliz a
ureei formnd CO2 i NH2.
 Mecanisme n Cataliza Enzimatic

Cataliza Chimic i Cataliza Enzimatic

ntre cele dou tipuri de catalize exist diferene

semnificative care afecteaz reaciile.
Catalizatorii chimici in comparaie cu cei enzimatici sunt
substane de natur organic sau anorganic care au
rolul de a accelera viteza reaciilor chimice , determinnd
scderea energiei necesare de activare i ducnd la
instalarea strii de echilibru mai rapid.
Enzimele care intervin in reaciile biochimice sunt mult
mai active, de exemplu n reacia de descompunere a
H2O2 (2H2O2=H2O+O2) in absena vreunui catalizator
energia de activare este de 18 Kcla/mol , iar in prezena
unui catalizator chimic energia de activare este de 12
Kcal/mol , iar in prezena catalazei de 5,5 Kcal/mol.
Catalizatorii chimici obinuii capt adesea proprieti
deosebite cand se afl n structura unor enzime sau a
unor substane biologice.
La sfritul reaciei chimice att catalizatorul chimic ct i
enzima se afl intr-o stare chimic relativ neschimbat
astfel pot participa la o catalizare nou.
Enzimele au un grad deosebit de complex n ceea ce
privete structura lor , acestea au de obicei o singur
configuraie activ din punct de vedere catalitic,
enzimele sunt substane extrem de labile , sunt uor
denaturabil reversibil sau ireversibil prin modificarea
temperaturii , ph mediului de reactie,prin aciunea
razelor ultraviolet i a ultrasunetelor.
Deosebirea cea mai esenial dintre enzime si
catalizatorii chimici const n nalta specificitate de
aciune a enzimelor, fiecare enzim are un mecanism
particular de aciune ceea ce explic varietatea mare de
reacii biochimice.
n chimie se deosebesc, dup natura procesului catalitic,
dou tipuri de catalize, cataliza eterogen i cataliza
omogen.
Cataliza eterogen are reactanii n stare solid sau
gazoas , catalizatorul fiind n stare solid.
Procesul de cataliz se desfaoar n mai multe etape:
-difuzia reactaniilor la suprafa
-absorbia reactanilor pe suprafaa catalizatorului solid
-reacia chimic
-desorbia produilor de reacie de pe suprafaa
catalizatorului
-difuzia produilor de reacie de la suprafaa de separare
n interiorul fazelor.
Cataliza omogen se produce atunci cnd catalizatorul
i reactanii formeaz o faz unic, lichid sau gazoas.
n timpul catalizei omogene se formeazcompui
intermediari care posed o mare reactivitate, acetia
urmeaz s disocieze , astfel se vor elibera produii
reaciei catalitice i se va reface catalizatorul.
Majoritatea reaciilor de acest gen sunt catalizate de un
acid sau de o baz, n cele catalizate de o baz substratul
se va comporta ca un acid care va ceda un proton
catalizaorului , iar n cele catalizate de un acid substratul
se va comporta ca o baz.
Cataliza enzimatic este un tip aparte de cataliz, ea
mbin att proprietaiile catalizei omogene ct i o parte
din proprietiile catalizei eterogene.
Mai mult de att , enzimele dein numeroase proprieti
specifice lor cum ar fi: nalta activitate catalitic,
specificitatea de aciune puternic, termobilitate etc.
n urma studiului fcut am ajuns la concluzia c
asemnarea dintre corpul nostru i o mainrie din
filmele science fiction este foarte mare, precum rotiele
mici care pun n micare o nav ntreag aa sunt i
enzimele , mici , par nesimnificative , dar fr ele nicio
reacie biologic , biochimic , nu poate avea loc ,
deoarece majoritatea reaciilor importante legate de
metabolismul corpului nostru sunt catalizate de ctre
aceste mici proteine complexe , deci n lipsa acestor
enzime , se mai poate discuta despre via?
Oare n lipsa lor am mai fi putut fi cine suntem acum ,
organismele acestea super dezvoltate?
 Bibliografie

-Dumitru I.F.,Iordchescu.D., Enzime : structur

i mecanisme de aciune.Bucureti editura medical 1974
-Copeland R.A, Enzymes: a practical introduction
to structure , mechanism and data analysis.New York
:VHC 1996
-Alina Crban Biocatalizatori i cinetic
enzimatic, Ed. Universitii din Oradea, 2006
-Alina Crban Introducere in cataliza enzimatic,
Ed. Universitii din Oradea, 2009
-Dumitriu Emil ,Cataliza o abordare general, Iai,
2002
-Filip Cristiana, Enzime i coenzime, Iai , 2007