VI.

CUESTIONARIO

1. Cul es el fundamento terico de la reaccin de Biuret?

La reaccin de biuret es un mtodo colorimtrico (ensayo cualitativo) que permite

detectar la presencia de pptidos de ms de dos aminocidos y protenas. Los dipptidos y
los aminocidos, a excepcin de histidina, serina y treonina, no dan positiva esta reaccin,
porque hace falta un mnimo de dos enlaces peptdicos para que ocurra. Se utiliza para
determinar la presencia de protenas en lquidos biolgicos como el suero sanguneo y la
sangre, aunque no en la orina, porque la urea interfiere la reaccin. Esta prueba se basa en
la reaccin que se produce entre los nitrgenos de los grupos animo que participan en los
enlaces peptdicos y los iones cprico (Cu2+) del CuSO4, lo que da lugar a la formacin de
un compuesto, llamado biuret, cuyo color oscila entre azul, violeta y rosa, dependiendo de
la naturaleza de la protena detectada. ( IES Pedro de Tolosa )

Fuente: santiynicoquimica.blogspot.pe
2. Describir las diferentes estructuras e las protenas

La estructura primaria es la secuencia lineal de los aminocidos en la cadena polipeptdica.

La estructura secundaria es una conformacin regular, como la hlice-a o la lmina plegada-

b; se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno entre los aminocidos de la cadena
polipeptdica.

La estructura terciaria es la forma global de las cadenas polipeptdicas, que depende de las
propiedades qumicas e interacciones de las cadenas laterales de aminocidos especficos. Los
enlaces de hidrgeno, los enlaces inicos, las interacciones hidrfobas y los puentes disulfuro
contribuyen a la estructura terciaria.

La estructura cuaternaria se determina por la asociacin de dos o ms cadenas

polipeptdicas. La estructura cuaternaria es la estructura 3-D resultante. Los mismos tipos de
interacciones que producen las estructuras secundaria y terciaria contribuyen tambin a la
estructura cuaternaria; entre ellas se incluyen los enlaces de hidrogeno, enlaces inicos,
interacciones hidrfobas y puentes disulfuro. (Solomon , Berg, & Martin, 2013)

3. Cul es la diferencia entre las fuerzas de Van der Waals y las atracciones
hidrofbicas?
 Las fuerzas dipolo-dipolo (fuerzas de atraccin entre molculas polares, es decir, entre
molculas que poseen momentos dipolares), dipolo-dipolo inducido y las fuerzas de
dispersin (fuerzas de atraccin que se generan a partir de los dipolos temporales
inducidos en los tomos o molculas) integran lo que los qumicos denominan fuerzas de
van der Waals, nombradas as en reconocimiento al fsico holands Johannes van der
Waals. (Chang, 2010)

Las interacciones hidrfobas se producen entre grupos de molculas no polares. Dichas

molculas son insolubles en agua y tienden a agruparse. Esto no se debe a la formacin de
enlaces entre las molculas no polares, sino ms bien al hecho de que las molculas de
agua unidas por enlaces de hidrogeno las excluyen y en un sentido hacen que se agrupen
entre si. Las interacciones hidrfobas explican por qu el aceite tiende a formar glbulos
cuando se aade al agua. (Solomon , Berg, & Martin, 2013)

4. Qu es la energa de activacin?

La energa de activacin o de reaccin es un trmino que introdujo Arrhenius en 1889. La

energa de (Ea) en qumica y biologa es la energa mnima que necesita un sistema antes
de poder iniciar un determinado proceso.

5. Qu es el sitio activo de una enzima?

El sitio activo de una enzima, tambin llamado centro activo, es la zona de la enzima a al
cual se une el sustrato, para que la reaccin se produzca.

Las enzimas son protenas. Ciertas caractersticas en su estructura terciaria son las que
determinan la forma del sitio activo de la enzima, y por lo tanto delimitan los sustratos
sobre los cuales la enzima podr actuar. Dicho de otra manera, la estructura tridimensional
de la enzima determina tambin la estructura del sitio activo, y le brinda especificidad a la
enzima, que slo podr actuar sobre ciertos sustratos: aquellos capaces de unirse a su sitio
activo.

Bibliografa
IES Pedro de Tolosa . (s.f.). Obtenido de
http://iesptolosa.net/ies/dptos/dpto_biologia_geologia/bto_1/practica_de__proteina
s.pdf

Chang, R. (2010). Qumica. McGrawHill.

Solomon , E., Berg, L., & Martin, D. (2013). Biologa. Ediciones OVA.