Hem

Hemul este o porfirină ce are ca heteroatom ionul de Fe (fier), legat

prin valențe secundare de 2 atomi de N (azotul dintr-un heterociclu bazat pe pirol) în
timp ce cu ceilați 2 atomi de N este legat covalent.

Tipuri de hem
Hemul B
Este cel mai des întîlnit tip de hem, fiind întîlnit atît în structura proteinelor transportoare
de O (hemoglobina, mioglobina), cît și în structura enzimelor de tipul
peroxidazelor.Enzimele COX1 și COX2 ciclooxigenazele care intervin în sinteza
prostaglandinelor,conțin și ele o grupare hemică în unul din cele 2 site-uri active.În
general hemul B eset atașat de helixul proteic prin intermediul unei legături coordinative
între ionul de Fe și lanțul proteic.În cazul hemoglobinei legătura coordinativă este
realizată cu histidina,în timp ce NOS (sintaza oxidului de azot) și citocromul P450
realizează legătura cu cisteina.Datorită existenței unui singur electron la atomul de Fe,
are poate fi legat printr-o legătura coordinativă cu proteina, fierul adoptă o stare de
pentacoordinare, în timp ce în cazul legării oxigenului sau monoxidului
de carbon , fierul este hexacoordinat.
Hemul A

Hemul A este sintetizat din hemul B, printr-o secvență de reacții care include adiția 17-
hidroxietilfarnesil moiety (albastru) la poziția 2 , în timp ce o grupare CHO este adiționată în poziția 8

Diferența față de hemul B este oxidarea lanțului metilic din poziția 8 la o grupare formil,
iar substituentul din poziția 2 este un lanț izoprenoid.Hemul A este atașat de proteină tot
prin legătură coordinativă, și intră în structura citocromului c oxidazei.Separe că atît
gruparea formil cît și radicalul izopreonoid joacă un rol important în conservarea
oxigenului redus de către citocrom c oxidazei.
Hemul C
Hemul diferă de hemul B , prin legăturile disulfurice stabilite între cele 2 lanțuri vinilice le
formează cu matricea proteică.Datorită acestui fapt fierul este legat de 2 lanțuri de
aminoacizi, fiind hexacoordinat.Citocromul C conține o grupare hemică de tip C legată
la ambele capete cu histidină și cu metionină.Primul care a identificat structura hemului
C eset biochimistul suedez K.G.Paul.
Hemul O
Hemul O diferă față de hemul A prin înlocuirea radicalului formil din poziția 8 cu un
radical metil, lanțul izoprenoidic ramîne neschimbat;hemul O este implicat în reducerea
oxigenului la nivel tisular, oarecum asemănător cu hemul A.
Hemul L
Hemul L este un derivat al hemului B, atașat prin legături covalente de lactoperoxidază,
peroxidaza eosinofilelor, și tiroid peroxidaza.Diferă de hemul B prin esterificarea la
nivelul C1 și C5 cu o grupare[1] glutamat respectiv aspartat.Hemul L este cel mai
important constituent al peroxidazelor animale:

 Lactoperoxidaza și eosonofil peroxidaza sunt enzime de protecție , responsabile de

distrugerea bacteriilor și virusurilor
 Tiroid peroxidaza este o enzimă ce catalizează biosinteza a numeroși hormoni tiroidieni.
Hemul M
Hemul M este asemănător cu hemul B, fiind esterificat la C1 și la C5.Este legat de
situsul activ la mieloperoxidazei.Gruparea vinilică este legată de un rest
metionil,formînd un ion sulfoniu ceea ce îi permite să oxideze cu ușurință ionii bromură
și clorură.
Hemul S
Hemul S se deosebește de hemul B prin prezența unei grupe formil la C2 în locul
grupării vinil.A fost identificat la viermii de mare, structura sa fiind stabilită de
chimistul Hans Fischer.

Biosinteza hemului
Calea de sinteză are drept precursori acidul D aminolevulinic format din glicină și
succinil CoA provenite din ciclul Krebs.
Porfobilinogenul,o substanță cheie în biosinteza porfirinelor

Transformarea porfibilinogenului în porfirină nu este un proces cunoscut în plante.are

loc condensarea a 3 molecule de porfobilinogen (eliminare de amoniac, si
dehidrogenare), formîndu-se un tripirol.Acesta se poate scinda fien în dipirol A fie în
dipirol B.Prin condensarea a 2 molecule de dipirol A se formează porfirina de tip I, iar
condensarea unei molecule de dipirol A cu o moleculă de dipirol B se
formează protoporfirina(porfirina de tip III).În procesul de biosinteză se formează la
început uroporfirinogenul III, format dintr-o moleculă de dipirol A și o molecula de
dipirol B sun influența uroporfirinogen sintetazei.are loc eliminarea de amoniac și a unei
grupări formil.Din uroporfirinogen III, prin decarboxilarea acidului acetic de la C1, C3,
C5, C8 formează coproporfirinogenul III, cu grupări metilice la acești carboni.Acesta
eet supus decarboxilării și dehidrogenării la C6 și C4, formîndu-se protoporfirinogenul
IX, care prin dehidrogenare trece în protoporfirina IX.Sub acțiunea ferochelatazei
asupra protoporfirinei IX, are loc încorporarea fierului, formîndu-se astfel hemul