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INNDUSTRIAS ALIMENTARIAS
CICLO :V
I. Resumen
Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden
superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica
reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija.
Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el disolvente
disminuirá su estabilidad en disolución y provocará la precipitación.
La precipitación suele ser consecuencia del fenómeno llamado desnaturalización y
se dice entonces que la proteína se encuentra desnaturalizadas.
fuerza iónica .Un aumento de la fuerza iónica del medio (por adición de
sulfato amónico, urea o hidrocloruro de guanidina, por ejemplo) también
provoca una disminución en el grado de hidratación de los grupos iónicos
superficiales de la proteína, ya que estos solutos (1) compiten por el agua y
(2) rompen los puentes de hidrógeno o las interacciones electrostáticas, de
forma que las moléculas proteicas se agregan y precipitan. A veces es una
disminución en la fuerza iónica la que provoca la precipitación. Así, las
proteínas que se disuelven en medios salinos pueden desnaturalizarse al
dializarlas frente a agua destilada, y se renaturalizan cuando se restaura la
fuerza iónica original.
pH .Los iones H+ y OH- del agua provocan efectos parecidos, pero además
de afectar a la envoltura acuosa de las proteínas también afectan a la carga
eléctrica de los grupos ácidos y básicos de las cadenas laterales de los
aminoácidos. Esta alteración de la carga superficial de las proteínas elimina
las interacciones electrostáticas que estabilizan la estructura terciaria y a
menudo provoca su precipitación. La solubilidad de una proteína es mínima
en su punto isoeléctrico, ya que su carga neta es cero y desaparece
cualquier fuerza de repulsión electrostática que pudiera dificultar la
formación de agregados.
The process by which the denatured protein regains its native structure is
called renaturation. This property is very useful during the processes of
isolation and purification of proteins, since not all proteins react in the same
way before a change in the medium where it is dissolved.
• polarity of the solvent. The polarity of the solvent decreases when you add
less polar substances than water such as ethanol or acetone. This decreases the
degree of hydration of the surface ionic groups of the protein molecule,
causing aggregation and precipitation. The organic solvents interact with the
hydrophobic interior of the proteins and disorganize the tertiary structure,
causing their denaturation and precipitation. The action of detergents is similar
to that of organic solvents.
• ionic strength. An increase in the ionic strength of the medium (by addition
of ammonium sulfate, urea or guanidine hydrochloride, for example) also
causes a decrease in the degree of hydration of the surface ionic groups of the
protein, since these solutes (1) compete for water and (2) break hydrogen
bridges or electrostatic interactions, so that protein molecules are added and
precipitated. Sometimes it is a decrease in ionic strength that causes
precipitation. Thus, proteins that dissolve in saline media can be denatured by
dialyzing them against distilled water, and are renatured when the original
ionic strength is restored.
• pH. The H + and OH- ions of water cause similar effects, but in addition to
affecting the aqueous envelope of the proteins also affect the electric charge of
the acidic and basic groups of the side chains of the amino acids. This
alteration of the surface charge of the proteins eliminates the electrostatic
interactions that stabilize the tertiary structure and often causes its
precipitation. The solubility of a protein is minimal at its isoelectric point,
since its net charge is zero and any electrostatic repulsion force that would
hinder the formation of aggregates disappears.
II. Introducción
Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las moléculas con lo
que se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas, y se desnaturalizan.
Asimismo, un aumento de la temperatura destruye las interacciones débiles y
desorganiza la estructura de la proteína, de forma que el interior hidrófobo
interacciona con el medio acuoso y se produce la agregación y precipitación de la
proteína desnaturalizada.
III. Objetivos
- Conocer el proceso de desnaturalización de la proteína del huevo.
- Conocer los fundamentos fisicoquímicos de la desnaturalización de
proteínas.
Se dice que la proteína del huevo es una proteína completa porque contiene
todos aminoácidos esenciales, entre ellos los famosos aminoácidos de
cadena ramificada y ácido glutámico. Además, cuenta con un alto valor
biológico, lo que determina que posee una gran eficiencia a la hora de ser
absorbido y utilizado por el cuerpo para ayudar a desarrollar la masa
muscular o mejorar el tiempo de recuperación entre entrenamientos entre
otras muchas funciones.
( https://www.hsnstore.com/blog/asimilacion-proteinas-huevo-crudo-vs-
huevo-cocinado/ )
V. Materiales y Métodos
Experimento
- 2 placas Petri
- 2 huevos crudos
- Alcohol etílico de 96º
5.2. Procedimiento:
VI. Resultados
En la siguiente practica poco a poco veremos (el efecto comienza a notarse casi
inmediatamente, aunque el resultado completo se observa al cabo de una hora
aproximadamente) como la clara adopta el color y textura solida de un huevo
realmente frito. La yema permanecerá liquida debajo de la capa blanca protectora
de la clara.
La transformación que conocemos al freír habitualmente un huevo consiste en el
cambio estructural de las proteínas. Ese cambio “La desnaturalización” se puede
producir no solo por acción del calor sino también por el contacto con ciertas
sustancias como el etanol.
Esta reacción y curioso efecto también se consigue si previamente a la adición del
alcohol batimos el huevo. En este caso obtendremos algo parecido a un huevo
“Revuelto” que adoptara la forma del recipiente, como si de un flan se tratase.
Las cadenas de proteínas que hay en la clara de huevo se encontraban enrolladas
adoptando una forma esférica. Se denominan proteínas globulares.
Al juntarlo con el alcohol, este hace que las proteínas cambien su
estructura globular.
Lo mismo sucede si se pone a freír o a cocer dicha clara. Este proceso se conoce
con el nombre de desnaturalización y se puede producir de muy diversas maneras:
HUEVO #01
HORA FOTO
DESCRIPCIÓN
FRONTAL O SUPERIOR
Agregamos 1.65
ml de alcohol no
04:28 pm se presenta
ningún cambio en
ese instante.
Pasado los 10
min se presenta
un cambio la
clara empieza a
tener un color
04:40 pm blanco como si el
huevo ya
estuviera frito y
la yema se separa
al fondo con un
líquido blanco.
En esta hora el
huevo no tenía
04:50 pm
ningún otro
cambio.
No presenta
ningún cambio
05:00 pm seguía con la
misma
apariencia.
No presento
05:10 pm ningún otro
cambio.
En este tiempo
final el huevo
continuo con la
05:20 pm
misma apariencia
sin presentar
ningún cambio.
HUEVO #02
HORA FOTO
DESCRIPCIÓN
FRONTAL O SUPERIOR
Agregamos 60 ml
de alcohol y no se
04:29 pm
presenta ningún
cambio.
Mantiene su
apariencia de
05:11 pm
como si estuviera
frito.
Finaliza estos
últimos 10 min
sigue
05:21 pm
manteniendo la
aparecía de un
huevo frito.
HUEVO #03
HORA FOTO
DESCRIPCIÓN
FRONTAL O SUPERIOR
Batimos la yema
con la clara y
luego
agregamos 65
04:30 pm
ml de alcohol y
esperamos 10
min para el
cambio.
Pasado los 10
min como en
este caso el
huevo batido
presento un
04:40 pm
color
amarillento y
tenía una
apariencia de un
huevo revuelto.
Este mantiene
su forma como
04:50 pm
el caso de los 10
min anteriores.
No presenta
otro cambio
05:00 pm sigue
manteniendo su
apariencia.
No presenta
ninguna
05:10 pm
modificación en
su estructura.
En los últimos
minutos el
05:20 pm huevo no
presento ningún
cambio.
HORA HUEVO #04
FOTO
DESCRIPCIÓN
FRONTAL O SUPERIOR
Batimos clara
con la yema y
luego Agregamos
04:31 pm 70 ml de alcohol
y esperamos 10
min para el
cambio.
Como el huevo
estaba batido
pasado los 10
min este tiene
04:41 pm una apariencia
de huevo
revuelto y un
color blanco
amarillento.
En estos 10 min
el huevo no
presenta ningún
04:51 pm cambio sigue
manteniendo la
apariencia del
anterior.
No presenta
ningún cambio
05:01 pm sigue
manteniendo esa
apariencia.
Sigue
manteniendo su
05:11 pm
apariencia como
huevo revuelto.
Al finalizar la
práctica no
presento ningún
05:21 pm cambio con
respecto al caso
de los primeros
10 min.
VII. Discusión
¿Qué ha sucedido?
lo que ocurrido es que el alcohol, es capaz de producir la desnaturalización de la proteína
del huevo, produciendo que el huevo se cocine de forma química.
VIII. Conclusiones
La mezcla entre disolventes orgánicos y una solución proteica produce la interacción del
disolvente orgánico con el interior hidrofóbico de las proteínas, lo cual genera la
desorganización de la estructura terciaria, lo cual produce la desnaturalización y
precipitación de la proteína.
IX. Bibliografía
http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/desnaturalizacion.htm