Universidad Nacional Autonoma de Mexico

Facultad de estudios superiores Zaraggoza

Bromatologia
Victor Corvera Pillado
Romero Iturbe Sergio
2751

Proteinas II

a) Efectos del procesado de los alimentos sobre las proteinas

(hidratacion, viscosidad, solubilidad, formacion de geles,
texturizacion, cambios en el vaor nutritivo).
Hidratacion:
El estado final de la proteína soluble o insoluble está relacionado también con
propiedades funcionales importantes como la solubilidad o solubilidad instantánea,
en las que las 5 primeras etapas ocurren rápidamente. La gelificación implica la
formación de una masa insoluble bien hidratada e interacciones específicas
proteínas. Las propiedades de superficie como la emulsificación y la formación de
espuma, necesitan entre otras cosas de un elevado grado de hidratación y de
dispersión proteica
Solubilidad:
Las propiedades funcionales se ven afectadas por la solubilidad de las proteínas, las más
afectadas son las propiedades espesantes, espumantes y gelificantes. Las proteínas
insolubles tienen un uso muy limitado en los alimentos.

Las interacciones que influyen de forma más destacada en las características de

solubilidad de las proteínas son las hidrofóbicas e iónicas.
Viscosidad:
La aceptación de alimentos líquidos y semisólidos por parte de los consumidores de
salsas, sopas, bebidas, etc. depende de la viscosidad y consistencia del producto.
Viscosidad: resistencia a fluir bajo una fuerza aplicada o un esfuerzo cortante.
Los fluidos newtonianos tienen un coeficiente de viscosidad constante
independiente del esfuerzo cortante o del gradiente de velocidad de flujo.
Presentan un comportamiento pseudoplástico: La viscosidad disminuye a mayor
velocidad de flujo.

Formación de geles:

Agregación ordenada de proteínas desnaturalizadas mediante enlaces covalentes o

no covalentes para dar origen a una red capaz de atrapar agua.
Ej: prod. lácteos (yogur), huevo (omelete), gelatina, ptos. de carne o pescado
triturados y calentados, masas panarias, pescados(surimi), proteínas vegetales
texturizadas por extrusión o hilado, etc.

Se diferencia de:
Agregación: formación de grandes complejos por interacciones prot.-prot.
Precipitación: agregación que conduce a pérdida parcial o total de Precipitación
Floculación: agregación al azar, sin desnaturalización por supresión de repulsiones
electrostáticas intercatenarias.
Coagulación: agregación al azar con desnaturalización, con predominio de
interacciones prot. - prot. sobre prot.-disolvente coágulo grosero. La gelificación se
utiliza no sólo para obtener geles sólidos viscoelásticos, sino también para mejorar la
absorción de agua, los efectos espesantes, la fijación de partículas (adhesión) y para
estabilizar emulsiones y espumas.

b) Adicion de proteinas o aminoacidos a los alimentos

La fortificación de alimentos es considerada actualmente como una de las principales
estrategias para mejorar el consumo de vitaminas y minerales en las poblaciones. La
fortificación puede ser masiva(enriquecimiento) , utilizando como vehículo alimentos
básicos para la población en caso que se hayan detectado carencias de
micronutrientes que afecten la salud pública, o voluntaria de acuerdo a las decisiones
de cada fabricante de alimentos. En casos en que las carencias se concentran en un
grupo biológico pueden ser más efectivas las estrategias de fortificación de alimentos
específicos, dirigidos a las necesidades de ese grupo en particular. La selección del
alimento vehículo de fortificación, y de los niveles de adición del nutriente requiere
del conocimiento de la cantidad del alimento vehículo que es consumido por la
población, de la distribución poblacional de la ingesta de nutrientes, de la brecha
ente la ingesta poblacional y las recomendaciones nutricionales, y de la prevalencia
de ingestas inferiores a la recomendadas. También debe evaluarse la seguridad de
los niveles de fortificación propuestos para no exponer innecesariamente a una parte
de la población a ingestas superiores al límite máximo tolerable del nutriente.
En el caso de la fortificación voluntaria, es necesario contar también con la
información que discrimine las distintas marcas consumidas para estimar el potencial
efecto de este tipo de fortificación.
Mediante simulaciones del impacto de la fortificación masiva o voluntaria puede
estimarse la efectividad de los programas de fortificación en cuanto mejoría en la
cobertura de las ingestas recomendadas, y, en el marco de una oferta creciente de
alimentos fortificados con micronutrientes, debe prestarse especial atención a la
seguridad de los niveles de fortificación implementados, para que no impliquen un
riesgo de ingestas excesiva a determinados sectores de la población
 c) Enzimas en los alimentos ( procesos que involucran adicion de
enzimas)

Enzimas alimentarias se obtienen a partir de organismos vegetales y animales o

también a partir de microorganismos siguiendo un proceso de fermentación.
Tradicionalmente, se han usado en la industria alimentaria para la elaboración de
cerveza, vino, queso o pan. Actualmente, se emplean para realizar determinadas
funciones tecnológicas relacionadas con las fases de fabricación, transformación,
preparación, tratamiento, envase, transporte o almacenamiento de los alimentos,
incluidos los complementos alimenticios. A pesar de los avances en su regulación, a
nivel normativo aún quedan por desarrollar temas pendientes como establecer qué
enzimas y cómo se han de indicar en el etiquetado de los productos.

Los productos que contienen enzimas o productos que se realizan con la ayuda de
enzimas también deben cumplir con el conjunto de reglamentos que aseguran su
seguridad, calidad y eficacia. Las enzimas alimentarias se regulan en el Reglamento
1332/2008 de la CE. La definición de “enzima” recogida en el artículo 3 de este
Reglamento diferencia entre “enzima alimentaria” y “preparado de enzimas
alimentarias”:

Enzima alimentaria: producto obtenido a partir de plantas,

animales o microorganismos, incluidos los obtenidos mediante un proceso de
fermentación por microorganismos:

 que contiene una o más enzimas capaces de catalizar una reacción

bioquímica específica, y
 que se añade a los alimentos con un fin tecnológico en cualquier fase de la
fabricación, transformación, preparación, tratamiento, envase, transporte o
almacenamiento de los mismos.

d) Estabilidad de las proteinas en los alimentos

La estabilidad de la estructura nativa de las proteínas se define como la diferencia de
energía libre entre el estado nativo y el desnaturalizado o desplegado de la molécula
proteica.
Las proteínas son sólo marginalmente estables la ruptura de unas pocas
interacciones no covalentes son suficientes para desestabilizar la estructura nativa.
Sin embargo las proteínas no están diseñadas como moléculas rígidas. Son muy
flexibles. Su estado nativo es meta estable y la ruptura de uno a tres enlaces de
hidrógeno o unas pocas interacciones hidrofóbicas pueden modificar fácilmente la
conformación de las proteínas. La adaptabilidad conformacional al cambiar las
condiciones de la disolución en que se encuentran les permite llevar a cabo funciones
biológicas críticas.
Por ejemplo la fijación de sustratos o ligandos prostéticos a las enzimas implica la
reorganización de segmentos poli peptídicos en los puntos de fijación.
 e) Principales analisis de laboratorio realcionados.

1. Método de Kjeldahl

Fundamento: Se caracteriza por el uso de ebullición, ácido sulfúrico concentrado que

efectúa la destrucción oxidativa de la materia orgánica de la muestra y la reducción
del nitrógeno orgánico a amoníaco el amonio es retenido como bisulfato de amonio
y puede ser determinado in situ o por destilación alcalina y titulación.

2. Método de Dumas

Fundamento: Se caracteriza por pirólisis completa de la muestra y medición del

contenido de nitrógeno de los gases de combustión.

El nitrógeno puede ser medido con manómetro después de absorber el dióxido de

carbono en una solución alcalina o por conductividad térmica en métodos
automatizados.

3) Método de Biuret

Principio químico: La reacción se caracteriza por una coloración púrpura cuando los
iones cúpricos son complejados por los enlaces peptídicos a pH alcalino. El matiz del
color depende del tipo de proteína y su intensidad depende del contenido de
proteína presente.

4) Método de Lowry

Fundamento

Cuando se agrega reactivo de Folin a una proteína, ésta se reduce a un complejo azul
de molibdeno por la oxidación

Bibliografía

1. Biesalski – Grimm. Proteínas. Nutrición Texto y Atlas. Editorial Médica

Panamericana. Madrid 2009.
2. Escott-Stump S, eds. Nutrition and Diagnosis-Related Care. 6th ed. Philadelphia,
PA: Lippincott Williams & Wilkins; 2008.