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PROTEÍNAS Y
ENZIMAS
UNIVERSIDAD DE SAN MARTÍN DE PORRES
FACULTAD DE MEDICINA HUMANA
------------------- Tyr-Phe-Ser-Cys-Gly-Trp-Lys-COOH
ESTRUCTURA PRIMARIA
PROTEINAS: ESTRUCTURA
La estructura secundaria está referida al
plegamiento de segmentos cercanos de las cadenas
polipeptídicas.
En la hélice α la cadena polipeptídica de la
proteína se dispone como un enrollamiento en torno
a un eje perpendicular.
En cada vuelta completa de la hélice se disponen
3.6 residuos de aminoácidos.
La estabilidad de la hélice α se realiza con los
puentes de hidrógeno en la misma cadena.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Hélice α
PROTEINAS: ESTRUCTURA
La estructura lámina β u hoja β plegada
constituye una disposición extendida de la cadena
polipeptídica.
Estas cadenas polipeptídicas se estabilizan con la
formación de puentes de hidrógeno intercatenarios,
en esta disposición las cadenas pueden disponerse
en forma paralela o antiparalela.
Ambas variantes de la estructura secundaria se
han observado en una gran diversidad de proteínas.
ESTRUCTURA SECUNDARIA:
Lámina β
PROTEINAS: ESTRUCTURA
La estructura terciaria es la disposición
tridimensional que adoptan las cadenas
polipeptídicas de una proteína.
Esta disposición tridimensional es característica
para cada proteína.
La estructura terciaria se estabiliza
principalmente mediante interacciones hidrofóbicas,
puentes de hidrógeno e interacciones iónicas o
electrostáticas.
ESTRUCTURA TERCIARIA
PROTEINAS: ESTRUCTURA
La estructura cuaternaria está referida a la
interacción que ocurre entre dos o más cadenas
polipeptídicas.
Estas cadenas polipeptídicas se estabilizan con
puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas e
interacciones electrostáticas o iónicas.
Las cadenas polipeptídicas o subunidades pueden
ser iguales o diferentes.
Cuando estas moléculas se disocian pierden su
actividad o función biológica.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
ALTERACIONES ESTRUCTURALES
DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas poseen una estructura nativa, que
corresponde a la conformación que adquieren
cuando son sintetizadas.
Esta forma nativa puede perderse por efecto de la
temperatura, valores pH extremos, elevada
concentración de urea, solventes orgánicos,
detergentes.
La pérdida de la forma nativa conduce a un
cambio conformacional y posteriormente a la
desnaturalización de la proteína.
PROTEINAS GLOBULARES Y
FIBROSAS
Las proteínas en función de su forma pueden
clasificarse en fibrosas y globulares.
Las proteínas fibrosas se caracterizan por tener
una longitud más de veinte veces mayor que su
ancho.
Son generalmente insolubles y tienen un rol
principalmente de tipo estructural.
Las α-queratinas y el colágeno son dos clases de
proteínas fibrosas
PROTEINAS GLOBULARES Y
FIBROSAS
Las proteínas globulares tienen forma elipsoide o
esférica.
Cumplen muy diversas funciones: respuesta
inmune, catalítica, hormonal, transportadora, etc.
La función que cumplen en el organismo
mantiene una estrecha relación con la disposición
tridimensional que adoptan las cadenas
polipeptídicas.
ENZIMAS
Definición :
1. OXIDORREDUCTASAS :
(Catalizan reacciones de tipo redox)
1.1.1.1 Alcohol:NAD óxidorreductasa
Alcohol + NAD Aldehido ó cetona + NAD reducido
2. TRANSFERASAS :
(Catalizan reacciones que transfieren grupos de átomos)
2.7.1.2 ATP:D-glucosa-6-fosfotransferasa
ATP + D-glucosa ADP + D-glucosa-6-fosfato
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CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS
3. HIDROLASAS :
(Catalizan reacciones de naturaleza hidrolítica)
3.6.1.3 ATP fosfohidrolasa
ATP + H20 ADP + Pi
4. LIASAS :
(Catalizan la remoción de grupos de los
sustratos, por mecanismos diferentes a la
hidrólisis, formando dobles enlaces).
4.1.1.25 L-Tirosina carboxiliasa
L-Tirosina Tiramina + CO2
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CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS
5. ISOMERASAS :
(Catalizan la interconversión de isómeros ópticos, geométricos
o de posición).
5.3.1.1 D-gliceraldehido-3-fosfocetol isomerasa
D-gliceraldehido-3-P Dihidroxiacetona-P
6. LIGASAS :
(Catalizan la combinación de 2 compuestos, acoplada a la
ruptura de un enlace pirofosfato del ATP o compuestos
similares).
6.2.1.1 Acetato:CoA ligasa (AMP)
ATP + acetato + CoA PPi + Acetil-CoA + AMP
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ENZIMAS
Actividad enzimática :
Existen enzimas que no requieren cofactores, pero las
enzimas conjugadas, requieren de cofactores:
Holoenzima = Apoenzima + Coenzima
COFACTOR APOENZIMA
Isoenzimas o Isozimas :
“Son formas múltiples de enzima(*) que se generan
a partir de diferencias genéticamente determinadas
en su estructura primaria, mas no aquellas que
derivan de modificaciones en la misma estructura
primaria” Ej. Lactato deshidrogenasa.
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ISOENZIMAS
La enzima es un catalizador.
La enzima y el sustrato reaccionan rápidamente para
formar ES.
Solamente un simple S y un simple complejo ES son los
participantes en la reacción.
El complejo ES se descompone en E + P.
La E, S y ES están en equilibrio.
Michaelis y Menten
Hipótesis: Michaelis y Menten
La [S] es muy elevada con relación a [E], de tal
manera que la formación del complejo ES no
altera la [S].
La velocidad total de la reacción está limitada por
la ruptura de ES para formar
E + P.
La velocidad se mide durante los primeros
momentos de la reacción, siendo la reacción
inversa insignificante.
Hipótesis: Briggs y Haldane
Propuesta de Briggs y Haldane:
(Hipótesis del Estado Estable)
La velocidad de formación del complejo ES, es
igual a la velocidad de transformación de dicho
complejo.
El complejo ES puede regenerar a los reactantes:
enzima y sustrato o convertirse en enzima y
producto.
G.E. Briggs y J.B.S. Haldane
Hipótesis: Michaelis y Menten
ENZIMAS
ENZIMAS
k1 k2
E + S ⇔ E-S→ E + P
k-1
Cuando: v = Vmax / 2
Km = [S]
REVERSIBLE IRREVERSIBLE
V = k2 [Et]
EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DE
ENZIMA
ACTIVACION ENZIMATICA
Es un proceso caracterizado por un incremento de la
actividad catalítica de una enzima, causado por acción de
un compuesto químico.
La activación enzimática puede ser de 2 clases:
1. Activación esencial: aquella en que la presencia del
activador es imprescindible para que la enzima catalice la
reacción.
2. Activación no esencial: es aquella en que la enzima no
requiere de la presencia del activador para mostrar
actividad catalítica.
Efecto de la Temperatura
Efecto de la Temperatura
La velocidad de las reacciones enzimáticas se
incrementa, a medida que aumenta la
temperatura.
Existe una temperatura crítica asociada a una
caída de la velocidad (50o a 60oC).
La temperatura afecta la estabilidad de la enzima
y los diversos parámetros cinéticos: Km, Vmax,
Ki, etc.
Efecto de la Temperatura
Si la enzima absorbe mucha energía se rompe
la estructura terciaria y la enzima se
desnaturaliza.
+S +S
TT ⇔ RR ⇔ RR-S ⇔ S-RR-S
Jacques Monod
Hipótesis de Monod
T T S S
T T S S
Enzimas Alostéricas
Modelo Secuencial: (Koshland)
Las enzimas alostéricas existen en una sola forma
(TT), que tiene poca afinidad por el sustrato, la
proximidad de éste, produce un cambio de
conformación (TR) de mayor afinidad.
+S +S
TT ⇔ TR-S ⇔ S-RR-S
Koshland Jr.
Hipótesis de Koshland
T T T R R R
MODULADORES ALOSTÉRICOS
Los moduladores alostéricos se ligan a la enzima en un
lugar distinto al que se liga el sustrato.
Existe un lugar definido para los moduladores positivos
(activadores) y otro lugar para los moduladores negativos
(inhibidores).
Los moduladores positivos estabilizan la forma RR, que
tiene mayor afinidad por el sustrato.
Los moduladores negativos estabilizan la forma TT, que
tiene poca afinidad por el sustrato.
Los moduladores no compiten con el sustrato por el sitio
activo.
Retroinhibición
Modulación alostérica
ENZIMAS
La transformación de sustrato en producto requiere un
mínimo de energía.
Teoría del Estado de Transición: las moléculas
previamente deben activarse, lo que requiere:
a. Elevar la temperatura hasta que parte del
sustrato alcance el estado de transición.
b. Disminuir la energía de activación.
Las células no pueden elevar la temperatura.
Las enzimas disminuyen selectivamente la energía de
activación de las reacciones que catalizan.
Mecanismo de Acción
Energía de Activación
Mecanismo de Acción Enzimática
Los principios que rigen la catálisis enzimática son los
mismos que se utilizan para describir la catálisis química.
Catálisis covalente
Catálisis ácido base.
Existen 2 hipótesis para explicar el mecanismo de acción
de las enzimas:
Hipótesis de la “llave y cerradura”
Hipótesis del “encaje inducido”
Regulación de las Enzimas
El metabolismo celular opera de una manera
perfectamente regulada.
Requiere que sus componentes se encuentren en
concentraciones apropiadas
El proceso de regulación de las enzimas se realiza
fundamentalmente de 2 formas:
1. Regulación de la cantidad de enzima.
2. Regulación de la eficiencia catalítica.
Regulación de las Enzimas
Regulación de la concentración de enzima.-
FIN