EXAMEN FINAL DE BIOQUÍMICA

BOLILLAS
BOLILLA 01 – QUÍMICA DE LOS CARBOHIDRATOS
Definición e importancia Biológica: Son moléculas orgánicas formadas por Carbono, Hidrogeno
y Oxigeno, son Polihidroxidoaldeio y Polihidroxicetona. Siendo las principales fuentes de energia
para los sistemas vivos

Clasificación: en resíduos de sacárido (monosacáridos, oligosacáridos, polisacáricos), grupo

funcional (aldosas y cetosas)

Monosacáridos simples de importancia biológica:

 Triosas: Gliceraldehído y dihidroxicetona
 Pentosas: ribosa, xilosa, arabinosa
 Hexosas: glucosa, fructosa, galactosa, manosa

Estructuras cíclicas de los azucares: Furano (5 carbonos) y Pirano (6 carbonos)

Derivados de los monosacáridos:

 Amino Azúcares: ácido N-acetil neuroaminico, acido N-aceteil murámico, glucosamina
 Desoxiazucares: desoxirribosa, fucosa
 Glucoalcoholes: glicerol, inositol manitol, sorbitol
 Fosfatos de azucares: fructosa 6 fosfato; glucosa 6 fosfato

Disacáridos: Unión de 2 monosacáridos con pérdida de agua.

 Maltosa: α (1-4) glucosa+glucosa -> Azucar de la malta
 Sacarosa: α1 - 2 β glucosa+fructosa -> Azucar Dulce, azucar común
 Lactosa: β (1-4) galactosa+glucosa -> Azucar de la leche

Polisacáridos: +10 residuos de monosacáridos

Homopolisacáridos: unión del mismo monosacárido.

 Almidón: reserva en vegetales - amilosa y amilopectina α (1-4) glucosa...+
ramificacion α (1-6)
 Glucogeno: reverva en animales - glucosa α (1-4) + ramificacion α (1-6)
 Celulosa: estructura de vegetales
 Quitina: presente em los artrópodes y hongos

Heteropolisacáridos: unión de monosacáridos con sustancias diferentes.

 No Nitrogenado: Ácido Hialurónico (lubrificante, liquido sinovial, humor vitrio,
colágeno), Heparina (Acción anticoagulante)
 Nitrogenadas: Proteoglicano
Peptidoglicano: Pared externa de bacterias.
 Gran (+): Peptidoglucano +lipopolisacárido.
 Gran (-): Peptidoglucano + ácido teicoico+ Lipido + Proteina hidrofóbica.

Glucoproteínas: Carbohidrato + proteína: especificas del grupo sanguíneo.

 BOLILLA 02 – QUÍMICA DE LOS LÍPIDIOS
Definición e importancia biológica: biomoléculas orgánicas formadas por C, H y pocos O.Son
poco o nada solubles em água y son solubles en solventes apolares. Funcion de reserva
energia, transportadora, estructural.

Clasificácion: Los lípidos se clasifican en dos grupos:

• Lípidos saponificables: simples (ácidos grasos, grasas neutras, ceras) y complejos

(fosfoglicéridos, glucolípidos, lipoproteínas)
• Lípidos insaponificables: asociados (prostaglandinas, terpenos, esteroides)

Acidos grasos: son moléculas formadas por una larga cadena hidrocarbonada de tipo lineal, y
con un número par de átomos de carbono. Tienen en un extremo de la cadena un grupo
carboxilo (-COOH).

Grasas Neutras: Trigliceridios -> 3 AG + GLICEROL

Ceras: Son solidas en temperatura ambiente y insolubles en agua, función de protección y

lubrificación.

Fosfolípidos: glicerol + ác. graso + grupo fosfato; anfipáticos, se subdivide en:

 Ác. fosfatídico: síntesis de triglicéridos.

 Inositolfosfátidos: tejidos animales.
 Cardiolipinas: Presente en la membrana interna de la mitocondria y
membrana bacteriana.
 Lectina: Componente fundamental de la bilis como emulsionante.
 Cefalina: presente en membranas celulares.
 Plasmalógenos: glicerolfosfolípidos abundantes en tejido cardiaco (colina),
mielina (etanolamina) y membrana celular de bacterias.
 Esfingofosfolípidos: vaina de mielina

Glicolípidos:
 Cerebrósidos: azúcar + ceramida; se encuentran en la membrana plasmática
de células del tejido nervioso.
  Gangliósidos: más complejos, concentrados en células ganglionares del SNC.

Esteroides: compuestos orgánicos que componen vitaminas y hormonas. Los esteroles existen
como colesteroles libre o como esteres de ácidos grasos de cadena larga.
 Colesterol: más abundante, precursor de las hormonas adrenocorticales, ácidos
biliares y vitamina D.
 HDL: colesterol bueno, contiene más proteínas que lípidos.
 LDL: colesterol malo, contiene más lípidos que proteínas.
 7-deshidrocolesterol: provitaminas percusor de las vitaminas D.

Lipoproteínas: Tienen función principal de transporte de lípidos en la sangre. De acuerdo con su

densidad, se distinguen 5 categorías principales de lipoproteínas, en:

 Quilomicrones (Transporte de lípidos de via externa. Proteína Apolipo B 48)

 Lipoproteínas de muy baja densidad (VLDL). (Via endógeno Apo C 100) o Lipoproteínas
de densidad intermedia (IDL).
 Lipoproteína de baja densidad (LDL – mayor parte de lípidos).
 Lipoproteína de alta densidad (HDL – mayor parte de proteínas). (Apo BA1, C, E)

Carotenoides: son compuestos naturales presentes en diversas estructuras de plantas y en gran

variedad de animales, algas, hongos y bacterias. Estos pigmentos son responsables del color.

Vitamina K: factor de coagulación.

Vitamina E (tocoferol): antioxidante.

 BOLILLA 03 – QUÍMICA DE LAS PROTEÍNAS
Definición: Son biomoléculas orgânicas formadas por C, H, O y N. Ademas pueden llevar S, P, Fe,
Cu, Mg, etc. Se formam por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos.

Clasificación de los a.a:

o Por el radical: alifáticos (Glicina), aromáticos (Tirosina), polares + (Lisina, Arginina e

Histidina), polares – (Aspartato y Glutamato) y polares neutros (Aspargina, Glutamina)

o Importancia nutricional: no esenciales (cuerpo produce), esenciales (solo por

alimentación);

 Esenciales: Arginina, Fenilalanina, Histidina, Isoleucina, Lisina, Lucina.

Metionina, Treonina, Triptofano, Valina;
 No esenciales: Alanina, Prolina, Glicina, Serina, Cisteína, Aspargina,
Glutamina, Tirosina, Aspartato, Glutamato
Enlace peptídico: es un enlace entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo
carboxilo (–COOH) de otro aminoácido, implica la pérdida de una molécula de agua y la
formación de un enlace covalente CO-NH.

Clasificacion segund el numero de enlaces

peptidicos
Oligopéptidos con menos de 12
aminoácidos
Polipéptidos con más de 12 y menos de 60.
Proteínas con más de 60.

PROTEÍNA
La diversidad de las proteínas se debe al número, tipo de aminoácidos y orden de estos
en la cadena.
Caracteristicas: Ácido-base (efecto tampón), capacidad electrolítica, especificidad, estabilidad,
solubilidad, utilizadas en los procesos de crecimiento y reparación del organismo, solo se
consumen para producir energía cuando se han agotado las reservas de glúcidos y de lípidos.

Funciones de las proteínas: Catalíticas, Estructurales, Contráctiles, de defensa natural,

digestivas, de transporte

Estructura:

1. La estructura primaria es la secuencia de aa de la proteína. La función de una proteína

depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte

2. La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el

espacio. Existen dos tipos de estructura secundaria: (alfa)-hélice (espiral) y
conformación beta – hélice (zig-zag) – lamina beta – presencia de prolina y lglicina (dan
el giro)

3. La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un

polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.

4. Estructura cuaternaria informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes)

de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo
proteico.

Desnaturación: pProceso generalmente irreversible mediante el cuál la proteína pierde su

estructura 2º, 3º y 4º, careciendo de importancia biológica. Agentes: físicos (calor, radiaciones,
grandes presiones) y químico (solventes orgánicos, soluciones de urea con sales)

Clasificacion de las proteínas:

 Proteínas Simples (Holoproteínas): Formadas solamente por aminoácidos

o FIBROSAS: escleroproteínas, queratinas, colágenos elastina, actina y miosina
o GLOBULARES: albumina; globulina; globinas

 Proteinas Conjugadas (Heteroproteínas): formadas por una fracción proteínica y por un

grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético”: fosfoproteínas, cromoproteínas,
nucleoproteínas, lipoproteínas.

Hemoglobina: es una proteína conjugada.

Función: Transporte de O2

Formas: Oxihemoglobina, Carboxihemoglobina, Metahemoglobina: Fe+3

Está formada por 4 subunidades (estructura 4º) –
GLOBINAS:

2 cadenas a y 2 cadenas b (adulto)

2 cadenas a y 2 cadenas g (feto)

*un grupo HEMO (no proteico) en cada una de ellas:

compuesto por 4 grupos de porfirina 9 + Fe ²+ - Forma de
anillo con Fe al centro. El Fe+ forma 6 enlaces de
coordinación: 4 con N, 1 de fijación a la cadena de globina y
1 de fijación al O2.
 BOLILLA 04 – ÁCIDOS NUCLÉICOS
Nucleoproteínas:

Bases nitrogenadas purínicas: son la adenina (A) y la guanina (G). Ambas forman parte
del ADN y del ARN.

Bases nitrogenadas pirimidínicas: son la timina (T), la citosina (C) y el uracilo (U). La
timina y la citosina intervienen en la formación del ADN. En el ARN aparecen la citosina
y el uracilo.

Nucleosídio: es la parte del nucleótido formada únicamente por la base nitrogenada y la

pentosa. Ej: citidina, uridina, adenosina, guanosina, timidina y la inosina.

Nucleótidos: son moléculas formadas por un monosacárido de cinco carbonos (pentosa), una
base nitrogenada y un grupo fosfato. Son los monómeros de los ácidos nucleicos (ADN y ARN)
en los cuales forman cadenas lineales de miles o millones de nucleótidos, pero también realizan
funciones importantes como moléculas libres (por ejemplo, el ATP o el GTP).

Ácidos nucleicos: son grandes polímeros formados por la repetición de nucleótidos unidos
mediante enlaces fosfodiéster. Existen dos tipos básicos, el ADN y el ARN. Todos los organismos
poseen estas biomoléculas que dirigen y controlan la síntesis de sus proteínas, proporcionando
la información que determina su especificidad y características biológicas, ya que contienen las
instrucciones necesarias para realizar los procesos vitales y son las responsables de todas las
funciones básicas en el organismo. Existen dos tipos de ácidos nucleicos: ADN = ÁCIDO
DESOXIRRIBONUCLEIO y ARN = ÁCIDO RIBONUCLEICO
 BOLILA 06 – ENZIMAS
Definicíon: Son substancias orgánicas de naturaleza proteíca. Son catalizadores, o seja, una
sustancia que acelera una reacción química, disminuindo la energía de activación.

Caracteristica: elevada especificidad. Se caracteriza por la formación de un complejo que

representa el estado de transición.

Clasificación:

 Simples: formadas por una o más cadenas polipeptidicas

 Conjugadas: contienen por lo menos un grupo no proteico enlazado a la cadena
polipeptidicas
En las proteínas conjugadas podemos distinguir dos partes:

Apoenzima: Es la parte polipeptídica de la enzima.

Cofactor/Coenzima: Es la parte no proteica de la enzima.

o Cofactor: Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas. Ejemplos: Fe2+,

Mg2+
o Coenzima: Cuando es una molécula orgánica. Ej: vitaminas

La combinación de la apoenzima y
el cofactor forman la holoenzima

Propriedades y factores de influencia: Las propiedades de las enzimas derivan del hecho de ser
proteínas. Cambios en la conformación suelen ir asociados en cambios en la actividad catalítica.
Los factores que influyen de manera más directa sobre la actividad de un enzima son: pH,
temperatura, concentración de sustrato, cofactores y inhibidores.

 Inhibición de la actividad enzimática: la substancia inhibidora forma ligación

química con la enzima
 Inhibición por competencia:
o Inhibidores competitivos: estructura es similar a del substrato,
competindo con ello por el sitio activo de enzima
o Inhibidores no competitivos: ligan-se a sitios distintos del substrato, la
enzima es inactiva en la presencia del inhibidor.
 BOLILLA 07 – DIGESTIÓN
Digestión es una quiebra química y mecánica de los alimentos en pequeñas unidades que
pueden atravesar el epitelio intestinal

Cavidad oral: la digestión começa en la boca, con la actuacón de la saliva, que es secretada pelas
glândulas salivares e composta por água, proteínas, enzimas, íons inorgánicos. O pH é cerca de
6,8.
Amilase salivar/ptialina: inicia a digestão de carboidratos;
Estomago: o órgão exerce três funções básicas: armazenamento, digestão (enzimas e ácido
clorídrico); proteção.

Suco gástrico: Fluido amarelo pálido, claro, com 0,2 – 0,5 % de HCl, 97-99% de água, enzimas
(pepsina, lipase e renina), proteínas (mucinas) e sais inorgânicos; pH em torno de 1 a 2.

Enzimas: renina, pepsina (responsável pelo início da digestão de proteínas).

Intestino

Intestino Delgado: maior parte do sistema digestivo, se dobra formando uma série de pregas
que aumentam a área de absorção dos nutrientes que chegam através do alimento ingerido.

Suco intestinal (entérico): composto pelas enzimas: Aminopeptidases, dipeptidases, fosfatase,

polinucleotidases, fosfolipase

Intestino Grosso: Absorção de água (formação de fezes) e presença de microbiota intestinal que
realiza a fermentação do que o intestino delgado não conseguiu aproveitar e que produz
Vitamina K2, por exemplo.

Glandulas acessórias

• Fígado: produz a bile, substância que apesar de não possuir enzimas, contém sais que
ajudam na emulsificação de lipídeos para que a digestão destes seja mais eficiente. A
substância é armazenada na vesícula biliar até a hora de sua secreção no duodeno.

• Pâncreas: glândula anfícrina (caráter endócrino e exócrino) e produz o Suco Pancreático,

que é levado pelo ducto pancreático até o ducto biliar comum e secretado em conjunto
à bile diretamente no duodeno.

Suco pancreático: Consiste de um fluido aquoso não viscoso que contém

proteínas e outros compostos como: Na+, K+, HCO3-, Cl-, Ca2+, Zn2+. Seu pH é alcalino e
pode variar de 7,5 a 8,0. Enzimas: tripsinogênio (tripsina), amilase pancreática, lipase
pancreática (cliva ligação éster de triacilgliceróis), fosfolipase A2, colesterol esterase
(ésteres de colesterol)

CARBOHIDRATOS

Digestión:

Boca: amilasa salivar

Estomago: no hay enzimas que actúan sobre los glúcidos

Intestino: amilasa pancreática (uniones alfa 1-4 – origina dextrinas), las isomaltasas
(uniones alfa 1-6 - formando maltasa)
La digestión continua con la actividad de las disacaridasas sintetizadas en el ribete en cepillo que
degradan a los disacáridos la lactasa (actúa en la lactosa), la sacarosa (actúa en la sacarosa) y la
maltasa (actúa sobre la maltosa)

Absorcion:

Se absorben en la forma de monosacáridos, solo una pequeña fracción en la forma de

disacáridos. Se absorben por procesos activos.

 Glucosa: cotransporte con el sodio, una vez que la glucosa ingresa al enterocito, difunde
hacia el espacio paracelular através de la membrana basolateral – GLUT 2 – y de ali a la
sangre

 Galactosa: análoga a la glucosa

 Fructosa: absorbe por difusión facilitada, la fructosa se fosforila y se convierte en

glucosa, y por ultimo se transporta en forma de glucosa hasta la sangre

LÍPIDOS

Digestión

Boca: las glándulas de Von Ebner segregan la lipasa lingual

Estomago: liberación de algunos ácidos grasos sirve para estabilizar la superficie de

emulsión de la triglicéridos

Intestino: lipasa pancreática dijere las grasas, pero necesita de la colipasa, la isomerasa.

El proceso también requiere de sales biliares, otras enzimas que completa la digestión de los
lípidos son la colesterolesterasa y la fosfolipsa.

Absorción

Las grasas son digeridas a monogliceridos y ácidos grasos, estos dos productos se disuelven en
la porción lipídica central de las micelas biliares. Así ellos se transportan hacia la superficie de
las microveillosidades del borde en cepillo del enterocito.

Para penetrar en la célula epitelial, los ácidos grasos y monogliceridos son captados por el
retículo endoplasmatico liso, donde se forma TAG que viajan luego con los quilomicrones, a
través de la base de la célula epitelial para desembocar en la torrente circulatorio a través del
conducto linfático torácico

Absorción directa de ácidos grasos a la circulación portal: ácidos grasos de cadena corta y media,
se absorben y pasan directo a sangre venosa portal
PROTEÍNAS

Digestión

 Boca: no hay digestión química de proteinas

 Estomago: la pepsina secretada de forma inactiva como pepsinógeno por las
células principales y el HCl por las parientales, ella es una endopeptidasa que
libera péptidos.
 Intestino: intervene las enzimas pancreáticas y intestinales, que estimulan la
secreccion de colesistoquinina.
 tripsinógeno – pepsina – tripsina
 Quiotripsinógeno – tripsina – quimiotripsina
 Proelastasa – tripsina – elastasa
 Procarboxipeptidasa – tripsina – carboxipeptidasa A y B.
Los ácidos nucleicos ingeridos son digeridos con edonucleasas de origen pancreática por
fosfodiesterasas y nucleosidio fosforilasas.

Absorcion

Se absorben a través de las membranas luminales de las células epiteliales intestinales en forma
de dipéptidos, tripeptidos y algunos aa libres. Mecanismo de cotransporte de sódio, algunos son
transportado por proteínas especificas (difusión facilitada)
 BOLILA 08 – METABOLISMO CARBOIDRATOS
Gluconeogénesis: “NUEVA GLUCOSA”

Ocurre: citosol, mitocondria (principalmente en el hígado)

Activado: glucagón Inhibido: insulina

Substratos: lactato, alanina, glicerol 3 fosfato

Puntos de control: piruvato carboxilasa, fosfoenol piruvato carboxiquinasa, fructosa 1,6

bifosfatasa, glucosa 6 fosfatasa

Glucogenólisis: Es la degradación de glucógeno cuando el cuerpo esta necesitando de azucares

(baja cuantide de glucosa)

Ocurre: citosol

Activado: glucagón (hígado), Epinefrina (musculo) Inhibido: insulina

Glucoeogenogénesis: Síntesis de glucógeno, Reserva de energía – glucosa almacenada

Ocurre: hepatocito

Activado: insulina

Produce: hígado (fuente de glucosa en estado de ayuno) y musculo (energía de reserva

para contracción muscular)

Glucólis - Via de Embden-Meyerhoff: degradación del azúcar: Glucosa (6C) = 2 piruvatos (3C)

Ocurre: citoplasma de células.

 Fases: 1° convierte glucosa a 2 glicerol-3-fosfato

2° produce dos piruvatos

Puntos de control: fosfofrutoquinasa 1 (PFK1), piruvatoquinasa,

hesoquinasa/glucoquinasa

Productos: 2 ATPs, 2 NADH, 2 PIRUVATOS

Destinos del piruvato: Acetil coA (ciclo de Krebs), lactato y etanol

Ciclo de Cori

Musculo esquelético (glucosa →

lactato: glucolisis)

Hepatocitos (lactato → glucosa:

gluconeogénesis).

Ocorre: en el musculo cuando la provisión de O2 no alcanza a subvenir las necesidades de

oxidación , gran parte del piruvato es reducido a lactato, que pasa a la sangre y es captado por
el hígado, donde se convierte en glucosa y glucógeno. Cuando la glucemia desciende, el hígado
degrada su glucógeno y envía glucosa a la circulación, desde donde la toma el musculo para
cubrir sus necesidades y restaurar sus reservas de glucógeno
Via de las pentosas fosfato: Se utiliza glucosa para generar NADPH y Ribosa; No usa y nem
produz ATP

Ocurre: citosol

Activado: insulina

Fases: 1° Oxidativa: se genera NADPH – irreversible

2° No oxidativa: pentosa fosfato - reversible

Importancia

Eritrocitos: única fuente productora de NADPH. Ocurre en la etapa Oxidativa

Eritropoyesis: para la producción de ácidos nucleicos, Ribose-5-Fosfato. Ocurre

en la etapa No Oxidativa
 BOLILLA 09 – CICLO DE KREBS
Mecanismo anfibolico (catalítico y anabólico), es la suseccion de reacciones que forman parte
de la respiración celular.

Ocurre: mitocondria

Puntos de control: Citrato sintasa, Isocitrato deshidrogensasa, Alfa-cetoglutarato

deshidrogenasa

Producto: 1 FADH, 3 NADH, 1 GTP (por volta – cada glucosa, gera 2 piruvatos, então son
2voltas)

Saldo:

Obs: Complejo multienzimatico Piruvato desidrogenasa - E1: piruvato Descarboxilasa,

E2: dihidrolipoilamida transacetilasa, E3: dihidrolipoilamida desidrogenasa y
Coenzimas> Pirofosfato de tiamina, ác. lipoico, FAD, NAD, coASh
 BOLILLA 10 – METABOLISMO LIPIDOS
Síntesis de ácido graso:

Ocurre: principalmente em el hígado – cuando hay mucho ATP y Acetil CoA; el ATP vai
inhibir la enzima isocitrato deshidrogenasa y el citrato no segue al ciclo de Krebs y si el
citrato say de la mitocôndria hasta el citosol.
 Acidos grasos hasta 16C ocorre em el citoplasma.
 La enlogacion preexistente se realiza em las mitocôndrias.
Substrato inicial: sempre Acetil CoA y malanoil

Producto final: Acido palmítico (16C)

Enzimas: acido graso sintetasa

Etapas: 1°Condensación; 2°reducion; 3°Desigratacion; 4°reducion

*Acidos grasos de cadena larga: 1° enzima: desaturasa- insaturación; 2° enzima:

elongasa

Beta Oxidación:

Antes debe ocurrir la activación de acido grasos y el transporte al interior de la mitocondrias. En

este proceso el carbono beta del acido graso se oxida a una cetona y luego a un tioéster.

Ocurre: mitocondria (hígado, musculo, coración, riñón, Tejido adiposo)

Acidos grasos cadena corto y medio – no dependen de Carnitina

Acidos grasos longo – depende de carnitina

Etapas: oxidación, hidratación, oxidación y tiolisis.

Produtos: en cada vuelta se dorma 1FADH2, 1 NADH+H y 1 Acetil CoA.

Los acetilos en la Beta Oxidacion ingressa al ciclo de Krebs para sua oxidación total.

Beta Oxidación de cadena Ímpar: forma propionil-CoA

Beta Oxidación de ácidos grasos insaturados: se requiere isomerasa y desaturasa.

Cálculo

Cetogênesis

Después de la degradación de los ácidos grasos, el Acetil CoA es oxidado en el ciclo de Krebs,
para esto es necesaria la presencia de oxalacetado. Si la cantidad de este es insuficiente, las
unidades de acetil CoA son utilizadas mediante una vía alternativa en la que se producen
“cuerpos cetonicos”: Acetona, Acetoacetato, 3-OH-Butirato
Biosintesis del Colesterol

Ocurre: retículo endoplasmatico y citosol – células hepáticas

Destino: sais biliares, hormonas esteroides, membranas lipoproteicas

 BOLILLA 11 – METABOLISMO PROTEINAS
Transaminacion: troca de lugar del grupo amina, por medio de la acción de la enzima
transaminase, formando un nuevo aa y un alfa-aceto-acido (como el piruvato)

Desaminacion: grupo amina libre –libera el grupo amina

Ciclo da Uréia

Ocurre: Hígado – mitocôndria y citosol

 En el hígado, la NH3 liberada por el glutamato reage con o CO2 y forma el

compuesto Carbamoil-fosfato pela acción de la enzima CPSI (cabamiol fosfato
sintetasa I). Esa enzima es la reguladora del ciclo.
 El carbamiol-P se condensa con la ornitina, habiendo la perdida de un fosfato,
formando la citrulina pela acción de la enzima mitocondrial ornitina
transcarbamoilase.
 La citrulina sai de la mitocondria y, en el citoplasma, reage con el aspartato, y
por medio del gasto de 2 ATP, forma el compuesto arginino-succinato a través
de la enzima arginino-succinato sintetase.
 arginino-succinato es clivado por la enzima arginino-sucinase, liberando
furamato y arginina. Por fin, la arginina es clivada por la enzima arginase,
restaurando a ornitina y liberando la urea.
BOLILLA 12 – METABOLISMO ÁCIDOS NUCLEICOS