UNIVERSIDADE FEDERAL DE SANTA MARIA

CENTRO DE CIÊNCIAS RURAIS

INTRODUÇÃO A BIOQUÍMICA DE ALIMENTOS

PROF.EDGAR CÉSAR DURANTE

DEPARTAMENTO DE TECNOLOGIA E CIÊNCIA DOS ALIMENTOS
 CONCEITO

• Bioquímica é a ciência que estuda os

processos químicos que ocorrem nos
organismos vivos. Trata da estrutura e
função metabólica de componentes
celulares como proteínas, carboidratos,
lipídios, ácidos nucléicos e outras
biomoléculas.
 DIVISÃO DA BIOQUÍMICA

• 1 - Componentes inorgânicos

• Água - garante nutrição, mantém temperatura;

• Sais Minerais - garante nutrição;

• 2 - Componentes orgânicos

• Carboidratos; Proteínas; Enzimas; Vitaminas;

• Ácidos Nucléicos (DNA e RNA).
 Célula
Menor nível organizacional capaz de executar todas as
atividades para vida;

• Procariontes: Células menores;DNA sem envoltório;

organelas sem membranas.

• Eucariontes: DNA - núcleo delimitado por

membrana dupla camada; Organelas delimitadas.
 ÁGUA
Composto mais importante
das células

Solvente universal

Meio onde ocorrem todas

Reações químicas celulares
Corpo Humano 75% Água
Perdas diárias:

Respiração - 0,4 litros

Urina - 1,2 litros

Transpiração - 0,6 litros

Evacuação - 0,1 a 0,3 litros

TOTAL - 2,5 litros

Quanta água precisa repor por dia:

Beber água - 1,5 litros. Ingerir alimentos - 1,0 litro

Estrutura da Água
Polaridade da àgua – Exemplo de
substância polar
H2O DISSOLVE ESTRUTURAS
CRISTALINAS
Pontes de Hidrogênio comuns em
sistemas biológicos
Pontes de Hidrogênio

Cada molécula de água

estabelece quatro ligações
de H com moléculas
vizinhas, sendo muito
intensas as forças que as
mantêm unidas.
 H2O altamente reativa

• Favorece interações hidrofóbicas;

• Interfere na estrutura e propriedades de proteínas e

ácidos Nucléicos;

Sistema biológico é importante a ligação de H+

mediada pela H2O;

H2O funciona como ponte para conectar 2 partes

separadas;
 pH na Saúde e Doença
potencial hidrogeniônico
• pH importante para:

• Conformação de proteínas
• Catálise enzimática
• Transporte de O2
• Dissociação de moléculas
 O ÁTOMO
• Elemento básico que compõe a matéria;
• Estruturas e processos fisiológicos são devidos às
interações entre átomos e íons;
• Átomo elemento que estabelece ligação entre
matéria e energia.
 O ÁTOMO

• Átomos interagem para formar configurações

estáveis;

• Formam as MOLÉCULAS.

CAFEÍNA

NICOTINA
MOLÉCULAS
 Elementos químicos
• Há 92 elementos na natureza;
• 22 componentes dos seres vivos;
• H, O, C e N representam 98% da massa total do
corpo humano.

Camadas
K; L; M e N
 OS ÁTOMOS FORMAM MOLÉCULAS

AS MOLÉCULAS FORMAM ORGANELAS

AS ORGANELAS FORMAM A CÉLULA

AS CÉLULAS FORMAM TECIDOS

OS TECIDOS FORMAM ORGÃOS

OS ORGÃOS FORMAM SISTEMA

OS SISTEMAS FORMAM CORPO

 BIOMOLÉCULAS
Moléculas de importância biológica
• Bio = ORGANISMO VIVO
• Molécula = união de 2 ou mais átomos distintos
• Constituição
Carbono (C), Hidrogênio (H), Oxigênio (O) e Nitrogênio (N)
 Interações entre biomoléculas
• Ligações covalentes: entre átomos; -C-C-

• Forças Van der Walls: atração entre moléculas polares;

• Pontes de hidrogênio: um átomo de hidrogênio é compartilhado por

dois outros átomos

• Ligações de eletrostáticas: atração entre íons de cargas opostas; -

COO- H3N+-

• Interações hidrofóbicas: forças de repulsão a água e moléculas com

grupos apolares tendem a se aglomerar na água

• Interações entre biomoléculas são fundamentais no estudo dos

mecanismos de doença;

• 60% dos novos fármacos são proteínas que interagem com

proteínas do organismo.
 BIOMOLÉCULAS - PROTEÍNAS
• Biomoléculas orgânicas mais abundantes nos seres
vivos depois da água;
• Formadas por : C, H, O e N;
• “N” considerado elemento característico das proteínas.

Funções das proteínas

• Estrutural: membrana plasmática;colágeno
• Nutricional: caseina;
• Hormonal: insulina;
• Enzimática: lipase;
• Imunidade: imunoglobulina;
• Movimento e contração: actina e miosina;
• Transporte: oxigênio; hemoglobina
• Reserva energética: músculos.
 Carboidratos
• Compostos orgânicos (C, O e H) aldeídos ou
cetonas

• Classificação:

• Monossacarídeos

• Dissacarídeos

• Oligossacarídeos

• Polissacarídeos
 Funções dos glicídios

• Energética- (metabolismo)
• Reserva- amido, glicogênio
• Estrutural (celulose e quitina)
• Regulação(metabolismo)
• Crescimento(metabolismo)
• Estrutural e Cicatrizante- quitina
• Anticoagulante- heparina
 Lipídios

• Biomoléculas insolúveis em água e solúveis em

solventes orgânicos;

• Fonte primária de energia dos seres vivos.

• Muito energéticos devido elevado número de C-H, o
dobro da capacidade dos hidratos de carbono;

• Lipídeos - 9 kcal/g;
• Hidratos de carbono - 4 kcal/g;

• Classificados em 3 classes: simples, conjugados e

derivados.
 FENILALANINA HIDROXILASE HEPÁTICA

Química dos
Aminoácidos
 POLÍMEROS BIOLÓGICOS

• Muitas moléculas biológicas são macromoléculas (polímeros) de alto peso

molecular montados a partir de precursores mais simples.
• A síntese de macromoléculas é a atividade que mais consome energia das
células.
radical

MONÔMEROS POLÍMEROS

EXEMPLO:
1. Proteínas: peptídeos (formado por aminoácidos)
2. Ácidos nucléicos: polinucleotídeos (DNA e RNA)
3. Polissacarídeos: (formado por açúcares)
Fórmula geral dos aminoácidos
Exemplos de aminoácidos e nomenclatura
Séries D e L
Classificação
Aminoácidos protéicos
Aminoácidos derivados dos protéicos (raros)
Aminoácidos derivados dos protéicos (raros)
Aminoácidos não protéicos
Classificação
Apolares
Polares
Classificação
Aminoácidos essenciais e não essenciais
 Propriedades Ácido-Básicas dos aminoácidos
Ácido é um composto que libera prótons de hidrogênio
ao meio, e base é um composto que combina com
eles.
Estas duas condições são encontradas em um
mesmo aminoácido, por que a amina é uma base e
a carboxila é um ácido.
Os ácidos podem ser fortes quando liberam bem o
próton e fracos quando liberam mal (base também
forte e fraca).
A carboxila é um ácido relativamente forte assim
como a amina é uma base relativamente forte.
• COOH (carboxila em pH ácido)
• COO- (íon carboxilato em pH básico)
• NH3+ ( íon nitrônio (amônio) em pH ácido)
• NH2 ( amina em pH básico)

Um Aa quando colocado em uma solução aquosa,

imediatamente libera prótons para o meio (da
carboxila), e ao mesmo tempo, capta prótons
deste meio, através da amina. Formando um íon
dipolar que se mantém entre pH 4 a 8 no
organismo humano.
Comportamento em meio aquoso
Comportamento em meio aquoso
Curvas de titulação: Introdução
• Os Aa e o pH do meio.
• pH é a [ ] de cátions de hidrogênio livres
presentes na solução. Quando a [ ] é alta o
pH é ácido, quando baixa o pH é básico.

• São mensuráveis em termos de potencia de

logaritmos negativos, por isso quanto maior
sua concentração, menor é o número que os
designa e vice-versa.
• Um valor numérico baixo significa muitos
cátions H+ presente numa solução e vice-
versa.
Curva de titulação dos aminoácidos, conceitos
Curva de titulação dos aminoácidos, conceitos
Curva de titulação dos aminoácidos, conceitos
Curva de titulação do aminoácido glicina
Curva de titulação do aminoácido glicina(pK1=2,34;pK2=9,60)
Curva de titulação do aminoácido ácido glutamico (pK1=2,19;pK2=4,25;
pK3=9,67)
Curva de titulação do aminoácido ácido Lisina(pK1=2,18;pK2=8,95;pK3=10,53)
 O pK indica a força do ácido, assim:
pK baixo ácido forte
pK alto ácido fraco.

O pK também representa o valor de pH

correspondente a zona ideal de
tamponamento de cada aminoácido.
No pI o Aa não tem poder tampão.
Tampão=é a manutenção do pH constante
em uma solução qualquer.
Conceitos de tampão e sistema tampão
Conceitos de tampão e sistema tampão
• Informações importantes fornecidas pela
curva de titulação dos aminoácidos:

Representação gráfica do poder tamponante

dos Aas em determinado pH;
Quantificação dos pKs;
Regiões de tamponamento;
Predição de carga elétrica do Aa em função
do pH do meio.
União entre aminoácidos (ligação peptídica)
União entre aminoácidos (ligação peptídica)
A união entre os aminoácidos forma:

• PEPTÍDEO: é pequeno o número de Aa

ligados.
• OLIGOPEPTÍDEO: quando o número de
Aa ligados for menor do que 10.
• POLIPEPTÍDEO: quando o número de Aa
ligados for maior do que 10.
• PROTEÍNA: quando o número de Aa
ligados for maior do que 50.
Ligação ponte de dissulfeto
• Referencias
• CHAVES, A. Aminoácidos In: Bioquimica.
Apostila de Bioquimica do Departamento
de Bioquimica da UFPEL.

• RIEGEL, R. E. Biquimica. Editora

Unisinos, 1996, 401p.

• LEHNINGHER, Bioquimica.