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2.- (2). Indique cuáles de los siguientes aminoácidos son polares, apolares, ácidos y
básicos:
a. glicina: Apolar
b. tirosina : Polar
d. histidina: Basicos
e. prolina: Apolar
f. lisina: Basico
g. cisteína: Apolar
h. asparagina: Polar
l. valina: Apolar
j. leucina:
Apolar
3.- (3). La arginina tiene los valores de pKa siguientes:
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a. Nómbrela.
cisteinilgliciltirosina.
b. Utilizando los símbolos de tres letras para los aminoácidos, ¿cómo podría
representarse esta molécula?
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a. proteínas fibrosas y globulares: Las primeras son moléculas largas con forma de varilla
y son insolubles en agua y las segundas son esferas compactas normalmente solubles en
agua.
b. proteínas simples y conjugadas: Las primeras contienen solo aminoácidos mientras las
segundas consisten en una proteína simple con un componente no proteico que se
denomina grupo prostético.
a. carbono : es el atomo de carbono adyacente al radial de mayor importancia de una molecula organica
9(10). Indique el nivel o niveles de la estructura proteica a los que contribuyen cada uno
de lo siguientes:
a. secuencia de aminoácidos :
b. lámina plegada :
c. enlace de hidrógeno:
d. enlace disulfuro:
10(11). ¿Qué tipo de estructura secundaria es más probable en las siguientes secuencias
de aminoácidos?
a. poliprolina:
b. poliglicina:
c. Ala-Val-Ala-Val-Ala-Val-:
d. Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala:
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a. calor:
b. ácido fuerte:
13 (14). Un polipéptido posee un valor elevado de pI. Sugiera los aminoácidos que lo
forman.
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14.- (15). Bosqueje los pasos para aislar una proteína característica. ¿Qué se consigue en
cada paso?
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15.- (16). Bosqueje los pasos para purificar una proteína. ¿Qué criterios se utilizan para
evaluar la pureza?
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16.- (17).Dé una relación de los tipos de cromatografía que se utilizan para purificar las
proteínas. Describa como opera cada método de separación.
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17.- (1). Los residuos como valina, leucina, isoleucina, metionina y fenilalanina suelen
encontrarse en el interior de las proteínas, mientras que arginina, lisina, ácido aspártico y
ácido glutámico suelen encontrarse en la superficie de las proteínas. Sugiera una razón
para esta observación. ¿Dónde esperaría encontrar glutamina, glicina y alanina.
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18.- (2). Las proteínas que sintetizan los seres vivos adoptan una conformación con
actividad biológica, pero cuando estas proteínas se preparan en el laboratorio,
normalmente no suelen adoptar espontáneamente sus conformaciones activas. ¿Puede
sugerir por qué?
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19.- (3). La quimotripsina es una enzima que rompe a otras enzimas durante la
secuenciación. ¿Por qué no se atacan las moléculas de quimotripsina entre si?.
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Bioquímica, 5 de Abril del 2016
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Ser-Ulu-Pro-lle-Met-Ala-Pro-Val-Glu-Tyr-Pro-Lys
(a) Calcular la carga neta a pH 7 y a pH 12. Asuma los valores de pKa de la Tabla 5.1
(b) ¿Cuántos péptidos se producirían si este péptido se tratase con: (1) bromuro de
cianógeno, (2) tripsina y (3) quimotripsina?
(c) Sugerir un método para separar los péptidos producidos por el tratamiento con
quimotripsina.
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21.- (11) Supongamos la siguiente porción de un mRNA. Halle una señal de iniciación y
escriba la secuencia de aminoácidos que codifica.
5’GCCAUGUUUCCGAGUUAUCCCAAAGAUAAAAAAGAG3’
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