Mioglobina-alinieri de secvențe

Mioglobina este o proteină de legare a fierului și a oxigenului găsită în țesutul muscular al

vertebratelor și în toate mamiferele. Reprezintă principalul pigment de oxigen al țesuturilor
musculare. Este o proteină globulară formată dintr-un singur lanț de 154 de aminoacizi,
conținând o grupare hem înfășurat de o apoproteină. Este format din opt alfa-helixuri și un miez
hidrofob. Are o greutate moleculară de 16700 daltoni, și este cel mai important pigment care
transportă oxigen din țesuturile musculare. Spre deosebire de hemoglobina din sânge,
mioglobina nu se leagă cooperativ de oxigen, legarea oxigenului de mioglobină nefiind afectată
de presiunea oxigenului în țesuturile înconjurătoare.
Pentru acest referat am folosit UniProt, care este o este o bază de date accesibilă de secvențe de
proteine și informații funcționale, multe intrări fiind derivate din proiectele de secvențiere a
genomului. Aceasta conține o cantitate mare de informații despre funcția biologică a proteinelor
derivate din literatura de specialitate.(Pundir și colab.,2017).
Am ales să descriu mioglobina din diferite organisme. Prima este mioglobina umană care are
codul UniProt P02144. În AND-ul uman s-a detectat o singură genă de mioglobină umană, plus o
familie extinsă de secvențe aparent legate de exonul central al acestei gene. Gena umană
funcțională este lungă de 10,4 kb și are regiuni lungi necodificate similare cu omologul său de
sigilare.(Weller și colab.,1984).
Cea de a doua este mioglobina de la șoareci care are codul UniProt P04247. Au fost utilizate
sigilii de mioglobină și exonii 1 și 3 ca probe pentru a izola gena funcțională pentru mioglobina
de la șoarece.Această genă are un nivel de exprimare foarte scăzut al mioglobinei în mușchiul
scheletic.Deși este mai scurtă, gena pentru mioglobina de la șoarece afișează organizarea comună
găsită și în gena pentru mioglobina umană.(Blanchetot și colab.,1986).
Cea de a treia mioglobină este de la bovine care are codul UniProt P02192. S-a izolat o clonă de
ADNc pentru mARN de mioglobină din mușchiul scheletic bovin fetal cu ajutorul unui fragment
AND al exonului 2 al mioglobinei umane. S-a constatat faptul că este asemănătoare la structura
cu mioglobina umană.(Shimada și colab.,1989).

1
 Fig.1 Alinierea de secvențe de aminoacizi ale mioglobinei de om,șoarece și bovine

Pentru realizarea Fig.1 am folsit Jalview care este o piesă de software de bioinformatică utilizată
pentru a privi și a edita mai multe alinieri ale secvențelor. Este scris în limbajul de programare
Java.(Waterhouse și colab.,2009).Am folosit fontul SansSerif cu caractere de 14, iar textul l-am
boldat.Pentru colorarea secvențelor am folosit modul Zappo care colorează aminoacizii în funcție
de tipul lor.

2
 Bibliografie

 Blanchetot A, Price M, Jeffreys AJ., 1986. The mouse myoglobin gene. Characterisation
and sequence comparison with other mammalian myoglobin genes. Eur J Biochem. 159,
469-474.

 Pundir S, Martin MJ, O’Donovan C., 2017. UniProt Protein Knowledgebase. Methods
Mol. Biol. 1558, 41-55.

 Shimada H, Fukasawa T, Ishimura Y., 1989. Expression of bovine myoglobin cDNA as

a functionally active holoprotein in Saccharomyces cerevisiae. J Biochem. 105, 417-422.

 Waterhouse AM, Procter JB, Martin DMA, Clamp M, Barton GJ., 2009. Jalview Version
2-a multiple sequence alignment editor and analysis workbench. Bioinformatics. 25,
1189-1191.
 Weller P, Jeffreys AJ, Wilson V, Blanchetot A., 1984. Organization of the human
myoglobin gene. EMBO J. 3,439-446.