TRABAJO PRÁCTICO N3

MACROMOLÉCULAS: su importancia, estructura y función.

AÑO 2017

OBJETIVOS:
Conocer la estructura y organización de las macromoléculas, así como su rol dentro de
los diferentes procesos biológicos.

UNIDAD DE CONOCIMIENTO.
CONOCIMIENTOS PREVIOS REQUERIDOS: todos los conceptos que se adquirieron en
el TP PEQUEÑAS MOLÉCULAS.

TEMARIO
1. MACROMOLÉCULAS: definición; principales macromoléculas de una célula. Unidades
estructurales de cada una de ellas. Uniones químicas que pueden encontrarse en una
macromolécula.

2. PROTEÍNAS: clasificación (diferentes criterios), funciones que desempeñan en el

organismo. Fuentes naturales. Estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
Uniones que estabilizan a cada una de ellas. Dominios estructurales y funcionales.
Relación entre conformación, estructura y función. Proteínas globulares y fibrosas:
estructura y función. Proteínas oligoméricas. Agregados supramoleculares.
Mecanismos de regulación de la actividad proteica. Desnaturalización proteica:
agentes desnaturalizantes y efectos sobre la función biológica.

3. ÁCIDOS NUCLEICOS: definición. Características comunes y diferenciales de los

nucleótidos constituyentes de los ácidos nucleicos. Unión de los nucleótidos para
generar cadenas polinucleotídicas. Acido desoxirribonucleico (ADN): estructura
primaria y secundaria. Función: concepto molecular de gen. Acido ribonucleico (ARN):
distintos tipos; estructura, función y localización de cada uno de ellos. Código genético:
definición. Concepto de codón y anticodón.

VOCABULARIO ESPECÍFICO DEL TEMA

Macromoléculas, dominio, conformación, proteína oligomérica, desnaturalización,
complementariedad, temperatura de fusión del ADN, codón, anticodón, mutación,
mutación silenciosa, gen, polipéptido, polinucleótido, polaridad, sustrato, proteína
globular, proteína fibrosa, policistrónico, monocistrónico, cambios conformacionales,

BIBLIOGRAFÍA:
-Blanco, A. “Química Biológica”. 8a Edición. Editorial El Ateneo. 2015
-Lehninger. Principios de Bioquímica - 6ª Edición Editorial Omega. 2014
-Alberts, B. et al. “Biología molecular de la célula”, Ediciones Omega. 6ta Edición 2014.
-Lodish, H. y col. “Biología celular y molecular “. 4ta Edición. Editorial Panamericana, 2002.

UNIDAD DE ACCIÓN

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En su casa: el alumno deberá investigar usando como base el temario propuesto y
contestar el cuestionario guía de estudio a los efectos de autoevaluar si ha enfocado
correctamente el tema. Además deberá intentar resolver los problemas de aplicación.

En clase: deberá participar de la discusión del temario y resolver con la ayuda del
docente los problemas de aplicación con el fin de reafirmar los conceptos teóricos
estudiados en casa y disipar dudas.

CUESTIONARIO GUÍA DE ESTUDIO

1- Lea detenidamente el siguiente texto y responda las preguntas que se hallan a

continuación:
Las macromoléculas son polímeros de alto peso molecular (PM: 5x10 3-109)
constituidos por un gran número de unidades más simples, idénticas o químicamente
similares (monómeros), unidas entre sí de manera regular a través de un proceso
denominado polimerización. La estereoisomería surge de los diferentes arreglos
espaciales de átomos o sustituyentes en una molécula. La presencia de centros quirales o
dobles enlaces permite que los sustituyentes se distribuyan de dos maneras alternativas
en el espacio denominadas configuraciones, que sólo pueden interconvertirse por rotura y
reforma de enlaces químicos primarios. Como ejemplos de isómeros configuracionales se
pueden mencionar: D- y L-alanina o cis- y trans-oleico.
El término “configuración” no debe ser confundido con “conformación”. La
conformación hace referencia a los distintos arreglos de átomos y sustituyentes en una
molécula que son resultado de rotaciones alrededor de enlaces simples. Ejemplos de
distintas conformaciones de polímeros son los zigzag planares, los arrollamientos al azar,
las hélices y los arreglos de cadenas plegadas. Los isómeros conformacionales se
interconvierten por rotaciones de los enlaces sin necesidad de roturas de enlaces
químicos.

a) ¿Cuáles son las principales macromoléculas presentes en la célula?

b) ¿Los lípidos son macromoléculas? ¿Por qué?
c) ¿Qué tipos de uniones químicas pueden encontrarse en una macromolécula?

2- a) Dé una definición clara y completa de proteína.

b) ¿Cuáles son las principales funciones biológicas de las proteínas?
c) Mencione diferentes criterios de clasificación de las proteínas.
3- Una cadena polipeptídica surge de la unión de aminoácidos entre sí por medio de
enlaces peptídicos y a medida que se va sintetizando sufre una serie de plegamientos
que pueden dar por resultado una proteína funcional. Responda:
a) ¿Los aminoácidos se unen espontáneamente y al azar?
b) ¿Qué determina la estructura tridimensional de una proteína?
c) ¿Qué tipos de plegamientos pueden ir ocurriendo entre los distintos aminoácidos de
un polipéptido?

4- a) Describa la estructura primaria, secundaria y terciaria de una proteína.

b) ¿Qué tipo de uniones estabilizan a cada una de estas estructuras?

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 c) Si bien existen infinitas conformaciones posibles, las proteínas poseen una
estructura tridimensional única. ¿Cómo se denomina dicha estructura? ¿A qué se debe
que sea única? ¿Qué importancia tiene en la función de las proteínas?
d) ¿Qué es una proteína oligomérica? ¿Qué estructura adicional presentan estas
proteínas y qué tipo de interacciones las estabilizan? Cite algunos ejemplos.
e) Mencione complejos supramoleculares que surgen por la asociación de subunidades
proteicas e indique las funciones que desempeñan.

5- Según uno de los criterios de clasificación se pueden distinguir dos grandes grupos de
proteínas: globulares y fibrosas.
a) Indique las características generales distintivas de cada uno de estos grupos de
proteínas (respecto a estructura, tipos de aminoácidos predominantes y solubilidad en
agua).
b) Mencione algunas de las funciones que desempeñan. Relacione éstas con las
características descriptas en a) para cada grupo de proteínas.

6- Respecto a la desnaturalización proteica responda:

a) ¿Qué implica este proceso?
b) ¿A través de qué agentes puede lograrse? ¿Es un proceso reversible? Explique.
c) ¿Qué consecuencias tiene?
d) ¿Ocurre sólo en el caso de proteínas?

7- ¿Qué significado tiene la frase: “tanto las cadenas polipeptídicas como las
polinucleotídicas tienen polaridad”.

8- a) ¿Cuál es la diferencia entre ADN y ARN desde el punto de vista químico y

estructural?
b) Mencione la función y ubicación de cada uno de ellos.

9- a) Explique claramente que significa que las cadenas que constituyen el ADN son
complementarias y antiparalelas.
b) ¿Por qué emparejan específicamente adenina con timina y citosina con guanina?

10- Describa la estructura secundaria del ADN y del ARN t. ¿Qué tipos de uniones
mantienen la estabilidad de estas estructuras?

11- Señale las características que diferencian al ADN bacteriano, mitocondrial y de

cloroplastos del ADN eucariótico.

12- a) ¿Qué entiende por gen?

b) ¿Qué es el código genético?
c) ¿A qué se llama codón y anticodón?

13- ¿Qué es una mutación y qué consecuencias puede tener?

EJERCICIOS DE APLICACIÓN
1- El siguiente esquema representa la estructura de una proteína:

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a) Complete la figura con los nombres de los enlaces señalados con flechas.
b) ¿Qué nivel estructural se encuentran estabilizando en esta proteína? ¿Por qué?
c) ¿Qué niveles estructurales pueden estabilizar este tipo de enlaces?
d) ¿Cómo se denominan los dos elementos estructurales señalados en el esquema?
¿Qué nivel de estructura representan?
e) ¿Qué niveles estructurales presenta esta proteína?
f) ¿Cree que esta proteína podría ser citosólica? Justifique su respuesta.

2- Usted es un experto en proteínas y como tal ha recibido una propuesta para predecir la
conformación de una proteína. La misma se halla inserta en un medio hidrofóbico y tiene
algunas de sus partes en contacto con dos medios acuosos distintos (proteína de
transmembrana).
a) ¿Qué niveles estructurales presenta esta proteína? Describa.
b) ¿Qué características tendrán los aminoácidos expuestos en cada una de las regiones
de la proteína?
c) ¿Por qué cree que en la porción hidrofóbica predomina la estructura en -hélice?
d) ¿Qué función o funciones podría desarrollar dicha proteína?

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3- Una enzima hipotética contiene 124 aminoácidos y 4 puentes disulfuro en su
estructura. Cuando se la desnaturaliza con una solución que contiene urea 8M y un
agente que reduce los puentes disulfuro a grupos sulfhidrilos (-mercaptoetanol), se
torna bioquímicamente inactiva. Si posteriormente se la deja oxidar al aire, la misma
permanece inactiva, aún después de eliminar la urea. La actividad enzimática se
recupera cuando se agregan bajas concentraciones (trazas) de -mercaptoetanol, que
actúa como catalizador en el rearreglo de puentes disulfuro.

UREA -MERCAPTOETANOL

a) ¿Puede explicar qué ocurre en cada una de las etapas del experimento?
b) ¿Por qué cree que cuando se deja que la proteína se oxide al aire no recupera la
actividad biológica?
c) A partir del análisis de los datos que le propone este ejercicio qué relación puede
establecer entre la relación estructura-estabilidad y función de las proteínas.

4- La hemoglobina es la proteína encargada de captar el oxígeno en los pulmones y

transportarlo hacia los distintos tejidos del organismo donde lo intercambia por dióxido
de carbono. Su molécula está constituida por dos pares de cadenas polipeptídicas
(globinas), cada una unida a un grupo hemo. Existen distintos tipos de hemoglobinas,
por ejemplo en el adulto la más abundante es la A formada por 2 cadenas de globina 
y dos de globina, (22), mientras que en el neonato predomina la hemolobina F(22).

a) ¿Con la información que le brinda el enunciado puede determinar si se trata de una

proteína globular o fibrosa? (Mencione específicamente qué datos le sirvieron como
guía).
b) ¿Qué niveles de estructura presenta la hemoglobina normal?
c) Teniendo en cuenta el número de cadenas polipeptídicas que la forman ¿cómo la
clasificaría?
d) Teniendo en cuenta su composición química, ¿dentro de qué grupo la ubicaría?

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 Existen anormalidades hereditarias de la hemoglobina, denominadas
hemoglobinopatías, algunas de ellas se originan por alteraciones en la secuencia de
aminoácidos de las cadenas de globina. Por ejemplo, la hemoglobina Constant Spring
es una variante en la cual la cadena  presenta una sustitución en una base de un
codón de terminación; en el caso de la variante Gun Hill se produce una deleción de
uno o más codones de la cadena de globina, manteniendo el marco de lectura. La
hemoglobina S difiere de la hemoglobina A por la sustitución de un ácido glutámico por
una valina en la globina . Esto lleva a que la proteína se polimerice y forme fibras
intracelulares que deforman los glóbulos rojos, lo cual dificulta la circulación de los
mismos a través de los capilares sanguíneos.
e) Describa cómo se modifica la estructura primaria de las cadenas de globina en las
variantes de la hemoglobina descriptas en el enunciado.
f) ¿Cree que estos cambios estructurales afectarán la función de la hemoglobina? Si su
respuesta es afirmativa, ¿puede explicar cómo?

5- a) Algunas de las proteínas presentes en la leche son: caseínas, alfa-lactoalbúmina,

beta- lactoglobulina (dímero), seroalbúmina bovina. Salvo en el caso que se indica
todas las proteínas son monoméricas.
a1- Clasifíquelas según su forma en el espacio sabiendo que todas son solubles en
agua. ¿Qué niveles estructurales espera encontrar en cada una de ellas? Enumere los
principales tipos de uniones que estabilizan a cada uno de los niveles estructurales de
una proteína.
a2- Para obtener los productos derivados de la leche se somete a las proteínas a
procesos de desnaturalización, ya sea por cambios de pH o por calor.
¿En qué consiste el proceso de desnaturalización de una proteína y a qué niveles
estructurales afecta?
b) La lactosa es un disacárido que se encuentra presente en la leche, muchos adultos
no pueden digerir la lactosa (padecen intolerancia a la lactosa) y como consecuencia
de la ingesta de leche sufren de distensión abdominal, calambres y diarrea acuosa.
Los adultos que toleran la lactosa tienen una enzima denominada lactasa (-D-
galactosidasa) que se localiza en la superficie externa de las células epiteliales que
tapizan el intestino delgado. La lactasa hidroliza a la lactosa en sus dos monómeros
constituyentes, glucosa y galactosa. Tanto la glucosa como la galactosa pueden
atravesar las células epiteliales y no causan la enfermedad. ¿Qué representa la lactosa
para la lactasa? ¿Cómo se denomina la región donde ocurre la reacción química que
transforma la lactosa en sus productos?

6- Indique si las moléculas de ADN y de ARN poseen carga eléctrica neta, y en caso
afirmativo, indique de qué signo es dicha carga. ¿Cuáles son los grupos funcionales
que aportan carga a la estructura de los ácidos nucleicos?

7- Dos macromoléculas (por ejemplo dos proteínas) pueden unirse entre sí con gran
fuerza y especificidad. ¿Cómo es posible que interacciones débiles, como las
interacciones de van der Waals, los enlaces de hidrógeno y las interacciones
hidrofóbicas originen una adherencia tan fuerte? Analice cada una de las opciones,
indique cuál es correcta y cuales son los errores en las opciones incorrectas.
OPCIONES:

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 A. La adherencia puede llegar a ser fuerte cuando existen muchas interacciones
débiles, todas ellas contribuyendo a la estabilidad de la estructura
B. Las interacciones débiles se convierten en fuertes una vez que los grupos no
polares son excluíos del interior de las macromoléculas
C. Las interacciones débiles son convertidas en enlaces covalentes, dando así lugar a
una adherencia fuerte entre las moléculas
D. Si las interacciones débiles se alinean correctamente pueden convertirse en tan
fuertes como los enlaces covalentes
E. La adhesión es fuerte porque las interacciones débiles pueden estar implicadas en
reacciones de condensación

8- Las proteínas 1 y 2 interaccionan fuertemente. La siguiente figura muestra una parte

significativa de sus interacciones.

Suponga que ocurre una mutación en la proteína 2 que cambia el aminoácido mostrado
arriba por uno de los aminoácidos que se muestran a continuación:

¿Qué cambio de los anteriores debería interrumpir en mayor medida la interacción

entre las proteínas 1 y 2? ¿Cuál afectaría en menor medida? Elija la opción correcta y
justifique su elección

OPCIONES:
A. El que más: aspartato; el que menos: leucina
B. El que más: lisina; el que menos: serina
C. El que más: serina; el que menos: aspartato
D. El que más: lisina; el que menos: aspartato
E. El que más: aspartato; el que menos: serina

9- Se ha fraccionado una porción del ADN de una célula obteniéndose fragmentos de

igual tamaño que corresponden a dos genes distintos: l y ll. De las bases presentes en
el gen l el 10% corresponde a adenina, mientras que en ll hay 30% de adenina.
a) ¿Cuál es el porcentaje de cada una de una de las otras bases presentes en ambos
genes?

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 b) Si se tiene una solución que contiene ambos genes y se dispone de un filtro de que
retiene al ADN bicatenario pero no al monohebra, ¿cómo podemos separar estos
genes uno del otro?
c) Si el gen l tiene 3000 moléculas de adenina, ¿cuál es la longitud del gen l y ll?

10- Un ARNm que codifica para una nucleasa procariota contiene 10% Adenina, 20%
Uracilo, 40% Citosina y 30% de Guanina. ¿Cuál cree Ud. que será el porcentaje de
bases en el gen que codifica para esta enzima?

PROBLEMAS ADICIONALES
1- Marque la opción correcta
i) Un ARN mensajero lleva información para:
a. La secuencia de aminoácidos de una proteína según el orden lineal de sus nucleótidos.
b. El orden de los nucleótidos en el ARN de transferencia.
c. La secuencia de nucleótidos en el ARN del ribosoma.
d. La estructura primaria de una proteína según la secuencia de los
desoxirribonucleótidos que lo forman.
ii) ¿Cuáles son los pares de bases que puede encontrar en la doble hélice del ADN?:
a. A-G
b. A-C
c. A-T
d. T-U
e. G-T

iii) ¿Qué fuerzas estabilizan la doble hélice del ADN? :

a. puentes de hidrógeno
b. interacciones hidrofóbicas
c. puentes disulfuro
d. a y b son correctas
e. ninguna es correcta

iv) El ARN ribosomal:

a. forma parte de los ribosomas
b. se sintetiza en los ribosomas
c. se une a los ribosomas
d. interviene en la maduración del ARNm
e. ninguna es correcta

v) La unión peptídica se produce entre:

a. el grupo alcohol de un monosacárido y el grupo ácido de un ácido graso
b. el grupo amino de un aminoácido y el grupo ácido del mismo aminoácido
c. el grupo amino de un aminoácido y el grupo ácido de otro
d. el grupo amino de un aminoácido y el grupo fosfato
e. ninguna es correcta

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vi) Los anticodones son tripletes de nucleótidos presentes en el:
a) ARNm.
b) ARNr.
c) ADN.
d) ARNt.

2- a) En muestras de ADN aisladas de dos especies bacterianas desconocidas, la

adenina representa el 32 y el 17 por ciento de las bases totales, respectivamente. ¿Qué
proporciones relativas de timina, de guanina, de uracilo y de citosina cabría esperar que
existiesen en las dos muestras de DNA?
b) Una de las dos especies es una bacteria termófila, aislada de un manantial de agua
caliente (64ºC) ¿Podría predecir cuál de las dos muestras le corresponde?

3- Teniendo en cuenta los posibles apareamientos de bases intracatenarios, cree que

sería posible la existencia de regiones con estructura secundaria en doble hélice en los
ARNt? Contestar en forma afirmativa o negativa y explicar su respuesta con el mayor
detalle posible.

4- Una muestra de ADN de la bacteria E. coli contiene 28,9 moles % de Adenina. ¿Cuál
será la cantidad aproximada de los restantes nucleótidos (T, U, G y C)?