TEMA 4: Proteínas

1. Definir proteínas y clasificarlas de acuerdo a su función biológica:

Las proteínas son las macromoléculasbiológicasmás abundantes y están presentes en todas

las células y en todas las partes de las mismas. Lasproteínastambién presentan una gran
variedad; en una sola célula se pueden encontrar miles de clases de proteínas diferentes,
que varían en tamaño desde péptidos relativamente pequeños hasta polímeros enormes de
masas moléculas del orden de millones. Además las proteínas muestran una gran diversidad
en cuanto a su funciónbiológica y son los productos finales más importantes de los
diferentes ciclos. Lasproteínas son instrumentos moleculares mediante los que se expresa la
informacióngenética. La clave de la estructura de los miles de proteínas diferentes se
encuentra en unas subunidades monoméricas relativamente simples. todas las proteínas,
están construidas a partir del mismo conjunto único de 20 AA. Debido a que cada uno de
estos AA tiene una cadena lateral propia que determina sus propiedades químicas, se puede
considerar este grupo de 20 moles precursoras como el alfabeto en el que está escrito la
estructura proteica. Lascélulas pueden producirproteínas con propiedades y actividades
muy diferentes uniendo los mismos 20AA en multitud de combinaciones y secuencias
diferentes. A partir de estos bloques estructurales los diferentes organismos pueden fabricar
productos tan diversos como enzimas, hormonas, anticuerpos, transportadores, fibras
musculares, la proteína del cristalino, antibióticos... y un sin fin de otras estructuras y
sustancias.

Acá algunos ejemplos de proteínas:

 Enzimática: Sacarasas, Pepsinas.

 Reguladora (Hormonas): Insulina (Reguladora de la glucosa), Hormona somatotrófica
(Hormona del Crecimiento), Vasopresina (Hormona Antidiurética), Tiroxina
(Hormona Tiroidea).
 Estructural: Colágeno (Tejidos conjuntivos, piel, tendones, huesos, cornea), Queratina
(cabello, uñas), Tubulina (Citoesqueleto), Elastina (elasticidad en los tejidos).
 Defensa: Anticuerpos, Inmunoglobulinas, Queratina (protege la piel), Trombina
(coagulación sanguínea).
 Transporte:Hemoglobina (transporte de oxígeno).
 Contráctiles y Móviles: Actina (Contráctiladora muscular y forman parte de los
microfilamentos-movilidad celular-), Miosina (Contráctiladora muscular).
 Almacenadora: Mioglobina (almacena oxígeno en los músculos).
 2. Clasificar a las proteínas según, a) su forma y propiedades físicas, b) su producto
de hidrolisis, c) su grupo prostético:
A. Según su Conformación (Forma Molecular):
 Proteínas globulares: son aquellas en las cuales la molécula se pliega sobre sí misma
para formar un conjunto compacto semejante a un esferoide u ovoide, con sus tres ejes
de similar longitud. en general, son proteínas de gran actividad funcional: Enzimas,
anticuerpos, hormonas, hemoglobina, etc., pertenecen a este grupo, son solubles en
agua Ej.: Albuminas, Hemoglobina, Anticuerpos, Glutelinas, Histina…

 Proteínasfibrosas: En ellas las cadenas polipeptídicas se ordenan paralelamente

formando fibras o laminas extendidas, en las cuales el eje longitudinal predomina
notoriamente sobre los transversales. En general son poco solubles o insolubles en agua
y participan en la constitución de estructuras de sostén, como fibras del tejido
conjuntivo y otras formaciones tisulares de gran resistencia física. Ej.: Queratina,
Elastina, Colágeno, Miosina…

B. Según su Composición (Producto de hidrolisis):

 Proteínas simples: en esta categoría se incluíanproteínas cuya hidrolisis total producía
solo AA, sin embargo la disponibilidad de métodosmás sensibles ha permitido detectar
en la mayoría de ellas, la presencia de carbohidratos asociados a la molécula. se les
sigue clasificando en este grupo teniendo en cuenta la reducida proporción de glúcidos
que contienen.como son el caso de las albúminas y las histonas, se clasifican en :
a. Albuminas: son proteínas solubles en agua, tienen carácter acido, su PI está
alrededor de 4,7, constituidas por una única cadena, su masa molecular oscila entre
60 y 70 kDa. pertenecen al tipo de proteínas globulares y se encuentran en tejidos
animales y vegetales.
b. Globulinas: Son insolubles en agua pura: se disuelven en soluciones salinas
diluidas, su masa molecular es variable, como término medio 150 kDa. suelen estar
integradas por varias cadenas polipeptídicas, suelen tener forma ovoide, son
proteínas globulares.
c. Histonas: Fuertemente básicas, contienen alta proporción de lisina, arginina e
histidina. tienden a formar complejos con compuestos acidicos como ácidos
nucleicos, se les encuentra en los núcleos celulares, asociadas a ADN.
d. Protaminas: Son tambiénproteínas de carácterbásico de molécula relativamente
pequeña, están asociadas a Ácidos nucleicos, en el esperma de peces
e. Glutelinas y Gliadinas: Se encuentran principalmente en granos de cereales, en
general son proteínas pobres desde el punto de vista nutritivo, pues no poseen todos
los AA esenciales en proporciones adecuadas.
f. Ecleroproteinas: también llamadas albuminoides, son insolubles, presentes solo en
tejido animal, integran tejidos de sostén y estructuras de gran resistencia física,
pertenecen al tipo de proteínas fibrosas.
  proteínas conjugadas: En estas moléculas se asocian una proteína simple y otro tipo de
compuesto. corrientemente se les llama apoproteina a la porciónproteínica mientras al
otro componente recibe el nombre de grupo prostético.
C. Según su grupo prostético:
 Nucleoproteínas: La porciónproteínica representada por una proteína simple,
fuertemente básica, del tipo de histonas, unida al grupo prostético por enlaces tipo
salino. El grupo prostético de nucleoproteínasestá constituido por ácidos nucleicos.
 Cromoproteínas: están formadas por una proteína simple asociada a un grupo
prostético coloreado. En esta categoría se encuentran muchas proteínas como la
hemoglobina, citocromo y flavoproteinas, que participan en procesos Redox.
 Glicoproteínas: Son proteínas unidas a Hidratos de carbono, estos pueden ser mono,
Oligo o polisacáridos, fijados a uno o muchos sitios de la cadena polipeptídica por
enlaces tipo N-Glucosidico (el N del grupo amino de restos de asparraguina), o tipo
O-glucosidico (al grupo OH de restos de Serina o treonina) comúnmente en el grupo
prostético lo forman Heteropolisacáridos.
 Fosfoproteínas: Caseína de la leche y la vitelina de la yema de huevo son
fosfoproteínas importantes, que actúan como reservorios de P. por otra parte la unión
covalente reversible de Pi con grupos OH de restos de Serina, treonina o tirosina,
constituyen un mecanismo de regulación de muchas proteínas.
 Lipoproteínas: En ellas el grupo prostético son lípidos de diversos tipos. Los
complejos entre fosfolípidos y proteínasestán ampliamente distribuidos en tejidos
animales. En el plasma sanguíneo, las lipoproteínas cumplen la misión de transportar
lípidos insolubles en medios acuosos, como LDL y HDL
 Metaloproteinas: hay un conjunto numeroso de proteínas conjugadas con elementos
metálicos como grupo prostético (FE, Cu, Zn, Mg, Mn), esenciales para su estructura
y función. (Bioquímica de Blanco)
3. Explicar la importancia de las uniones móviles y rígidas de las proteínas:

A diferencia del enlace peptídico los enlaces entre el grupo amino y el átomo de C alfa y
entre el átomo de carbono A y el grupo COO- son enlaces sencillos puros. Las dos
unidadespeptídicas adyacentes rígidas pueden girar alrededor de estos enlaces de forma que
se producen carias orientaciones. Esta libertad de rotaciónalrededor de dos enlaces de cada
AA permite a las proteínas plegarse de formas muy diversas. El Angulo de giro alrededor
del enlace entre el átomo de N y el C α se conoce como Fi. Elángulo de giro en el enlace
entre el C A y el COO- se llama Psi.. los giros alrededor de estos ángulos se concentran en
los llamados ángulos de torsión. Un giro en la dirección de las agujas del reloj sobre
cualquiera de estos enlaces visto desde el átomo de N hacia el carbono α o desde el COO-
hacia el carbono A corresponde a un valor positivo. Los ángulos fi y psi determinan la
arquitectura de la cadena polipeptídica.La importancia de las uniones tanto rígidas como
móviles de las proteínas recae en su estructura, puesto que debido a ellos se establecerá una
estructura determinada, estructura que determinara y condicionara eventualmente, los
demás niveles de estructura proteica, estructura que en última instancia determinara la
identidad de la proteína y por tanto sus funciones y capacidades.

4. Enumerar los niveles de organización de la estructura proteica:

 Estructura primaria: Se refiere al número e identidad de los AA que componen la
molécula y el orden o secuencia de esos monómeros en la cadena polipeptídica.
La uniónpeptídica solo permite formar estructuras lineales; por ello, las cadenas
no presentan ramificaciones.
 secundaria: disposición espacial regular, repetitiva, que adopta la cadena
polipeptídica, generalmente mantenida por enlaces de puente de H

 Terciaria: Representa la estructura tridimensional completa de la proteína y en

ella intervienen, interacciones hidrofóbicas, puentes de Desulfuro e
interacciones electrostáticas.

 Cuaternaria: se aplica solo a proteínas constituidas por dos o más

cadenaspolipeptídicas y refiere a la disposición espacial de esas cadenas y a los
enlaces (Generalmente las fuerzas de van der Waals) que se establecen entre
ellas.
Bioquímica de Blanco.

5. Explicar en qué consiste la estructura primaria de las proteínas resaltando su

importancia biológica:

Cada proteína se caracteriza por poseer una composición definida de AA y

especialmente por la secuencia según la cual las unidades se ordenan, a lo que se le
conoce como estructura primaria. El ordenamiento de los AA en cada una de las
proteínas sintetizadas por un organismo se realiza según instrucciones contenidas en los
genes. Veinte AA diferentes pueden constituir, al asociarse mediante enlaces
peptídicos, moléculas de proteínas de cientos y hasta miles de unidades, el número de
asociaciones diferentes teóricamente posibles es enorme.

Importancia Biológica:

La secuencia de AA de una proteína es el principal determinante de su conformación,

propiedades y características funcionales.

Los requerimientos estructurales para que una proteína cumpla correctamente su papel
fisiológico son muy rigurosos. No solo es necesario mantener el número y tipo de AA
constituyentes: además, cada uno de ellos debe ocupar una posición definida en la
cadena, alteraciones en ese ordenamiento, o sustituciones de AA, pueden afectar la
capacidad funcional de la Molécula y hasta volverla inútil.
*Este punto que incluyo acá no es pedido en el programa de morfo, más lo incluyo
para que puedan entender con mayor detalle los puntos siguientes*

Estructura secundaria: hace referencia a la ordenación regular y periódica de la

cadenapolipeptídica en una dirección determinada. Básicamente, podemos encontrar dos
tipos de estructura secundaria, la hélice-a y la conformación-ß.

 En la Hélice-α la cadena polipeptídica adopta una conformación helicoidal.

Lasestructuras helicoidales se caracterizan por el número de aminoácidos por vuelta
(3,6 restos en la Hélice) y por su paso de rosca, o distancia entre vueltas. Esta
conformación se estabiliza por puentes de hidrógeno(R-C=O ····· H-N- R)
intracatenarios (dentro de la hélice). Además, los restos -R de losaminoácidos se
disponen hacia fuera de la hélice evitando las interacciones estéricas(por grupos
voluminosos) y estabilizando la conformación. Por otro lado, la hélice-alfase
distorsiona o pierde la conformación cuando en la secuencia aparece una prolina
(Explicado más afondo, más abajo),único aminoácido ciclado por su grupo alfa-
amino.

 En la conformación-ß, la cadena adopta una ordenación lineal en la que los restos -

R, de los aminoácidos, se van alternando por encima y por debajo (zigzag) del
plano del enlace peptídico. Esta conformación se estabiliza con puentes de
hidrógeno entre varias cadenas de proteínas con conformación-ß. El resultado de
 estas interacciones es la hoja plegada ß, que puede presentar un plegamiento
paralelo, (en el que las cadenas vecinas se desarrollan en la misma dirección), o
bien un plegamiento anti paralelo con cadenas vecinas en direcciones opuestas.

6. Definir proteínas fibrosas, tomando en cuenta, su ubicación en el cuerpo,

solubilidad, tipos de AA más frecuentes, numero de cadenas polipeptídicas,
enlaces que la estabilizan:

La arquitectura total de la moléculaproteínica determina una conformación

tridimensional característica para cada una de ellas. De acuerdo con la forma final se
clasifica a las proteínas en globulares y fibrosas: En las proteínas fibrosas bastan las
estructuras secundarias para explicar su conformación. Todamolécula puede disponerse
en hélice, o en lámina plegada, lo cual determina franco predominio del eje longitudinal
sobre los transversales. En ellas las cadenas polipeptídicas se ordenan paralelamente
formando fibras o laminas extendidas, en las cuales el eje longitudinal predomina
notoriamente sobre los transversales. En general son poco solubles o insolubles en agua
participan en la constitución de estructuras de sostén, como fibras del tejido conjuntivo
y otras formaciones tisulares de gran resistencia física. De las cuales resaltan la
Queratina que es característica del tejido epidérmico y se encuentra por ejemplo en el
pelo y las uñas, el colágeno es el material de fibras colágenas de tejido conjuntivo y las
elastinas son proteínas de fibras elásticas de tejido conjuntivo. entre sus fuerzas
estabilizadoras encontramos los puentes de hidrogeno principalmente, aunque existen
casos como en el de la queratina en la que también se encuentran puentes de disulfuro,
cabe destacar que comúnmente están formadas por AA como la Glicina (1 de cada 3),
Prolina e Hidroxiprolina (que se ubican a intervalos regulares) en el caso del colágeno
(que se encuentra especialmente en la piel, huesos, tendones y cartílagos) el cual cuenta
con alrededor de 1000 AA por cada cadena polipeptídica y su principal fuerza
estabilizadora son los puentes de H, por otra parte el AA más abundante de la
 Queratinaes la Cisteína y comúnmente cuenta con puentes de Di sulfuro entre sus
fuerzas estabilizadoras.
7. Caracterizar la estructura de la Queratina tomando en cuenta su unidad
estructural y los enlaces que la estabilizan:

Existen dos tipos de esta clase de proteínas. Las α y las β queratinas, las αqueratinas son
principalmente proteínas del pelo y uñas y también se las encuentra en la piel de animales.
Son ricas en cisteína. Laα queratina posee dos helicoides queestán unidos de forma
entrecruza por interacciones débiles, tales como fuerzas de van der Waals e interacciones
iónicas. Estas interacciones vienen facilitadas por el hecho de que la superhelice levógira
altera a las dos hélicesdextrógiras, de modo que hay 3,5 residuos por vuelta en vez de 3,6.
De este modo el patrón de interacciones de las cadenas laterales puede repetirse cada siete
residuos, formando la heptada repetitiva. Dos helicoides con tal repetición son capaces de
interactuar uno con el otro si las repeticiones son complementarias. Así por ejemplo los
residuos que se repiten pueden ser hidrofóbicos, estableciendo entre ellos fuerzas de van
der Waals o pueden tener cargas eléctricas opuestas, permitiendo interacciones iónicas,
además, las dos hélices pueden estar unidas por puentes disulfuro formados por residuos
vecinos de cisteína. Launión de las hélices da cuenta de las propiedades físicas de la lana.
Unejemplo de la α queratinaen la estructura de estas proteínas filamentosas predominan las
αhélices, en trozos de más de 300 AA de longitud. Dos de estas largas αhélices suelen
enrollarse una sobre otra formando una doble hélice (Consta de dos hélices αdextrógiras
enrolladas mutuamente para formar un tipo de hélice de héliceslevógiras, llamadas superhelice.).
En el pelo, es común encontrar fibras muy flexibles, constituidas por superhelice de cuatro
cadenas polipeptídicas. En otros tejidos, especialmente en las uñas, las fibras tienen menor
flexibilidad debido a la existencia de gran cantidad de puentes de disulfuro entre cisteínas
de diferentes cadenas. Las β queratinas presentan laminas β como elemento estructural más
característico. Este tipo de proteínas se encuentra en plumas de aves y escamas de reptiles
8. Caracterizar la estructura de la fibroína de la seda como ejemplo de la
queratina: tomando en cuenta: A) AA más frecuentes B) dirección de las
cadenas polipeptídicas C) Fuerzas que la estabilizan D) AA que interfieren en
la formación de su estructura:
La fibroína de la seda es una agrupación de ß-queratinas en conformaciónhoja plegada-ß
anti paralela unidas por enlaces de hidrógeno intracatenarios. La fibroína y otrasß-
queratinas son muy ricas en aminoácidos poco voluminosos (gly y ala), lo que facilita que
lashojas se apilen unas sobre otras, de tal modo que se alternan zonas de contacto entre
glicinas yzonas de contacto entre alaninas, interaccionando mediante fuerzas débiles de van
der Waals.Este hecho hace posible que la seda pueda extenderse en fibras fácilmente
separables (separandohojas) pero relativamente difíciles de romper (implicaría romper los
enlaces peptídicos).Por otro lado, existe la posibilidad de transformar la a-queratina en ß-
queratina. Así, cuando elpelo o la lana se someten a la acción del vapor (calor + humedad)
pueden incluso duplicar sulongitud. Lo que ocurre es que se rompen los puentes de
hidrógeno de la hélice-a y las cadenaspolipeptídicas adoptan una conformación-ß; no
obstante los grupos -R de las a-queratinas sonmuy voluminosos, lo que hace que la
conformación-ß se desestabilice y al poco tiempo adopte denuevo la conformación en a-
hélice con lo que el pelo o la lana recuperan su longitud original.
 9. Caracterizar la estructura secundaria del colágeno, precisando las siguientes
características, unidad estructural, AA más abundante, arreglo espacial de las
cadenas polipeptídicas:

Es la proteínamás abundante en vertebrados: representa más del 25% el total de proteínas

del organismo. Componente estructural de gran resistencia mecánica, forma fibras del
tejido conjuntivo, ampliamente distribuido en la piel, huesos, tendones, cartílagos. Es
insoluble en agua y difícil de digerir, si es sometido a agua en ebullición se transforma en
gelatina, soluble y digerible. La estructura primaria del colágeno es muy singular, posee
una elevada proporción de restos de glicina, prolina e Hidroxiprolina; uno de cada tres
residuos en su secuencia es glicina y uno de cada cuatro es prolina, también se encuentra
hidroxilisina, los dos derivados hidroxilados juntos representan el 25% del total de AA del
colágeno, en su cadena se repite la secuencia glicil-prolil-hidroxiprolil, otro rasgo
distintivo, pues las irregularidades en la cadena son infrecuentes.

Las cadenas polipeptídicas del colágeno debido a su estructura primaria tan rica en prolina
e Hidroxiprolina, no pueden formar hélices A. el núcleo pirrolidina impone a la cadena
disposiciones incompatibles con la hélice A. en el colágeno se forma en cambio una hélice
más extendida que la A, enrollada hacia la izquierda (Hélicelevógira), con tres residuos por
vuelta. Este tipo de hélice es una estructura proteínica casi exclusiva del colágeno.

Tres cadenas polipeptídicas así enrolladas se asocian para formar una superhelice, las tres
hélices se envuelven a su vez apretadamente sobre un eje central, de manera similar a las
hebras de una soga. Las cadenas se interconectan y se mantienen unidas mediante puentes
de H, estas uniones son transversales, intercatenarias (Entre cadenas diferentes), lo cual las
distingue de la hélice A, estabilizada por enlaces intracatenarios. La triple hélice forma una
unidad estructural llamada tropocolágeno, bastoncillo de 300 nm de longitud y 1,5 nm de
diámetro, cada una de las cadenas de una unidad de tropocolágenoestán compuestas por
unos 1000 residuos AA, las unidades de tropocolágeno se disponen en hileras y estas a su
vez se empaquetan en aces que constituyen fibrillas.
Cada segmento de tropocolágeno en una hilera está desplazado con respecto al siguiente
segmento de la hilera en aproximadamente un cuarto de la longitud total de la unidad, este
desplazamiento se mantienen con gran regularidad y es responsable de las estriaciones que
presentan las fibrillas colágenas.

Lostropocolágeno de hileras adyacentes establecen uniones mediante un tipo especial de

enlace entre cadenas laterales de dos restos lisina o hidroxilisina. Estos enlaces cruzados
entre lisinas otorgan al conjunto una mayor resistencia física.

10. Citar los AA que impiden la formación de la Hélice α y la conformación β de las

proteínas y explicar por qué interfieren en dichas conformaciones.

La rotación libre solo es posible alrededor de dos de los tres enlaces covalentes del
esqueleto polipeptídica: el carbono A, el COO- (Co) y el C A del enlace nitrógeno.
Elcarácter de doble enlace parcial del enlace peptídico que une el Co al nitrógeno A
requiere que el carbono carbonilo, el oxígeno carbonilo y el nitrógeno A permanezcan
coplanares, lo que evita la rotación. El Angulo alrededor del enlace C A-N recibe el
nombre de Angulo Fi, mientras que aquel ubicado alrededor del enlace de Co-CA es el
Angulo psi. Para AA que NO son Glicina, casi ninguna combinación de ángulos fi y psi
se permite debido a obstáculosestéricos. Lasconformaciones de prolina son aún más
restringidas debido a la ausencia de rotación libre del enlace N-Cα. Las regiones de
estructura secundaria ordenada surgen cuando una serie de residuos AA adoptan
ángulos fi y psi similares, los segmentos extendidos de polipéptidos llegan a poseer
diversos ángulos de ese tipo.
 Por ejemplo:

La estabilidad de una Hélice A proviene sobre todo de enlaces de H formados entre el

O2 del enlace peptídico del grupo COOH y el átomo de H del grupo NH2 del enlace
peptídico del cuarto residuo en dirección descendente por la cadena polipeptídica. La
capacidad para formar el máximonúmero de puentes de H complementada con fuerzas
de van der Waals en el centro de esta estructura estrechamente apretada, brinda la
fuerza impulsora termodinámica para la formación de una hélice A. Dado que el N del
enlace peptídico de prolina carece de una átomo de H para contribuir a un puente de H,
la prolina solo puede adaptarse de manera estable dentro del primer giro de una hélice
A. Cuando se presenta en otro sitio, la prolina altera la conformación de la hélice y
produce una flexión. Debido a su pequeñez la Glicina a menudo también induce
flexiones en las hélices α

11. Definir Proteínas Globulares y citar 3 ejemplos:

Las proteínas globulares: son aquellas en las cuales la molécula se pliega sobre sí misma
para formar un conjunto compacto semejante a un esferoide u ovoide, con sus tres ejes de
similar longitud. En general, son proteínas de gran actividad funcional: Enzimas,
anticuerpos, hormonas, hemoglobina, etc., pertenecen a este grupo, son solubles en agua
Ej.: Albuminas, Hemoglobina, Anticuerpos, Glutelinas, Histina…

12. Describir las características de la estructura terciaria de las proteínas,

tomando en cuenta: A) forma que adopta la cadena polipeptídica en el espacio
B) Ubicación de los grupos R C) fuerzas estabilizadoras:

Estructura terciaria:hace referencia al modo en que se curvan o pliegan en el espacio

lossegmentos de hélice-a y/o conformación-ß, que presenta una cadena polipeptídica de
lasproteínas globulares. La conformación espacial de las proteínas depende
lógicamente de suestructura primaria, así las cadenas laterales de los aminoácidos en las
proteínas globulares sehallan distribuidas espacialmente de acuerdo con sus
polaridades, de tal forma que:

 Los restos no polares aparecen, casi siempre, en el interior de la proteína, para no entrar
en contacto con el disolvente acuoso que la envuelve, creando un ambiente hidrofóbico.
 Los residuos polares con carga se hallan situados, normalmente en la zona externa,
interaccionando con el medio acuoso. A veces, se requiere de estos centros en la parte
interna de la proteína y en estos casos también ocurre que están directamente
implicados en alguna funcionalidad de la proteína, bien a nivel estructural o bien a nivel
catalítico.
 Los grupos polares sin carga, aparecen distribuidos por la totalidad de la cadena, si bien
mayoritariamente, también aparecen en las partes externas, en contacto con la
disolución acuosa.

Como consecuencia de esta distribución de restos, las proteínas globulares son muy
compactas,hay poco espacio en el interior, de modo que el agua difícilmente accede a dicho
espacio.Algunas proteínas, como le ocurre a la mioglobinaestán constituidas solo por
hélices-a. La estructura terciaria de la mioglobina, se trata de una proteína globular que
contiene unasola cadena polipeptídica, constituida por ocho segmentos de hélice-a. La
mioglobina se halla,principalmente, en las células de los músculos esqueléticos y es
especialmente abundante en losmamíferos buceadores, en los que no sólo actúa
almacenando oxígeno, sino tambiéncontribuyendo al aumento de la velocidad de difusión
del oxígeno. La proteína, además, contieneun componente no proteico, el grupo hemo que
permite la oxigenación y desoxigenación deforma reversible.

13. Describir la estructura cuaternaria de las proteínas tomando como ejemplo la

hemoglobina, tomando en cuenta A) Numero de cadenas polipeptídicas, B)
Fuerzas estabilizadoras y C) Función que cumplen en el organismo

Estructura cuaternaria: Muchas proteínas globulares son oligoméricas, es decir están

formadas por más de una subunidad polipeptídica. La posición espacial que ocupa cada una
deestas subunidades respecto a las otras queda determinada por la estructura cuaternaria.
Laestructura cuaternaria de la hemoglobina (HB) estaría formada por cuatro subunidades
(igualesdos a dos [Dos α y dos β]) cada una con su grupo hemo, necesario para el transporte
de oxígeno.
En la figura anterior se muestran los cuatro niveles estructurales presentes en la
hemoglobina. Así, sepuede apreciar como la estructura primaria condiciona el resto de
niveles estructurales de la HB.De hecho, existen varias mutaciones de las moléculas de Hb,
en las que la secuencia deaminoácidos difiere un poco de la secuencia de la Hb normal
(conocida como HbA). La mayoría deestas mutaciones son inofensivas, pero algunas
causan graves enfermedades, como es el caso dela HB de las células falciformes (HbS).La
diferencia entre la HbA y la HbS, radica sólo en que en la secuencia unamolécula de ac.
Glutámico (polar con carga) es sustituida por una Val. (Apolar). Este pequeñocambio (1 de
los 146 aas de las cadenas- ß) tiene un profundo efecto sobre el resto de
nivelesestructurales, pues la apolaridad de la Val. (Situada en un extremo exterior)
interacciona de modohidrofóbico con partes apolares de las subunidades a de otras HbS.
Esto hace que las moléculasse agreguen y precipiten en las células. Como consecuencia, los
glóbulos rojos (normalmente conforma de disco) adoptan una

14. Crear un cuadro esquemático donde se comparen las fuerzas estabilizadoras de

los distintos niveles estructurales:

Nivel estructural Fuerzas que la estabilizan:

Primario Enlaces peptídicos
Secundario Puentes de H
Terciario Interacciones hidrofóbicas, puentes de H y Disulfuro
Cuaternario Fuerzas de Van der Waals

15. Definir desnaturalización proteica, explicando su función

biológica:El correcto desempeño funcional de una proteína requiere una
conformación adecuada, lo cual exige mantener sus estructuras (primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria) sin modificaciones. Cuando son
sometidas a ciertos factores pueden sufrir alteraciones en su conformación
al afectarse las fueras que la mantienen. la desorganización de la estructura
 molecular lleva a la perdida de propiedades y funciones naturales de la proteína, por
eso se llama a este proceso desnaturalización, esta comprende ruptura de las uniones
y fuerzas que mantienen las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. la
molécula se desenrolla y pierde su conformación normal.
16. Explicar los factores que causan la desnaturalización de las proteínas y la
reversibilidad del proceso.
 Agentes físicos como el calor, radiaciones, congelamientos repetidos, grandes
presiones etc... o
 Agentes químicos como el PH, solventes orgánicos, soluciones concentradas de
urea, etc...

En general, los agentes desnaturalizantes no atacan las uniones peptídicas, razón por la cual
la estructura primaria no está afectada. Escomún que la desnaturalización produzca
insolubilidad de la proteína. Un ejemplo familiar de desnaturalización es la provocada por
el calor en las proteínas de la clara de huevo. Ladesnaturalización, que se exterioriza por la
aglomeración de todas las moléculas en una masa sólida. Frecuentemente este tipo de
desnaturalización es un proceso irreversible. En cambio cuando la desorganización
molecular no es muy intensa la proteína puede retomar su conformación original cuando se
elimina el agente desnaturalizante, se dice entonces que el proceso es reversible.

IMPORTANTE:
En la creación de esta guía se ha utilizado material didáctico obtenido de los libros:
 Lubert Styer Bioquímica 6Ed Cap 2
 Apuntes de clases “Aminoácidos y proteínas” Curso: CQU312 Bioquímica Facultad de Ciencias
agropecuarias, universidad de las américas
 Harper Bioquímica Ilustrada 28Ed Cap 4, 5 y 6
 Bioquímica de Blanco. Cap 3