PROTEÍNAS, AMINOÁCIDOS, ENZIMAS, ÁCIDOS NUCLÉICOS (DNA E

RNA)

PROTEÍNAS

Funções das Proteínas

1. Síntese e reparo de tecidos, cabelo, pele, unha, ossos, tendões e ligamentos –

constituem o material estrutural fundamental dos tecidos;

2. Formar enzimas (2.000) – manifestam atividade catalítica (função enzimática) sobre

as reações químicas;

3. Coagulação sangüínea (trombina, fibrina e fibrinogênio);

4. Formar Hb (transporte de gases);

5. Imunoglobulinas (anticorpos);
6. Fonte cara de energia;

7. Função genética (nucleoproteínas);

8. Reguladora (certos hormônios).

Propriedades das Proteínas

1. Estão muito ligadas à sua forma. Quando, por uma razão qualquer, a forma de uma
proteína se altera, suas propriedades ficam modificadas. Esse fenômeno, denominado
desnaturação protéica, pode ocorrer quando a proteína é aquecida a temperaturas
elevadas;

2. Grupos Prostéticos: glicoproteínas, possuem como grupo prostético um

carboidrato. Exs: mucina (proteína do muco), osseína (proteína do osso),
tendomucóides (proteínas dos tendões ou ligamentos); nucleoproteínas, possuem um
ácido nucléico como grupo prostético. Exs: citoglobulinas (do citoplasma),
nucleoestonas (dos núcleos); fosfoproteínas, possuem como grupo prostético um
fosfato. Exs: caseína (do leite), ovovitelina (da gema do ovo); cromoproteínas,
possuem como grupo prostético um pigmento. A mioglobina (do músculo), a
hemoglobina (do sangue de vertebrados e alguns invertebrados), a clorofila (dos
vegetais).

AMINOÁCIDOS

- São compostos químicos que contêm, pelo menos, um grupo amina (-NH2) e
um grupo carboxila (-COOH); R representa um radical orgânico, diferente em cada um
dos aminoácidos encontrados na matéria viva;

- Os aminoácidos funcionam como bases e como ácidos, sendo por isso

denominados anfóteros;

- Quando dois (02) aminoácidos reagem um como o outro, há perda de uma

molécula de água, formando um composto chamado dipeptídeo;

- Fórmula Geral:
Classificação dos aminoácidos

• Aminoácidos essenciais

– Não são sintetizados pelo organismo;

– Triptofano (tri), leucina (leu), metionina (met), isoleucina (ileu), valina (val), lisina
(lis), treonina (tre), fenilalanina (fen), histidina (his), treonina (ter), arginina (arg).

• Aminoácidos não-essenciais, naturais ou dispensáveis

– São sintetizados pelo organismo;

– Alanina (ala), asparagina (asn), ácido aspártico (asp), ácido glutâmico (glu),
glicina (gli), hidroxiprolina, prolina (pro), cisteína (cis), serina (ser), hidroxilisina,
tirosina (tir).
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS:

Figura 1 – Proteínas de estrutura primária

 Figura 2 – Estrutura secundária das proteínas.

Figura 3 – Estrutura terciária das proteínas.

LIGAÇÃO PEPTÍDICA:

LIPOPROTEÍNAS:

São transportadores de lipídios encontrados na corrente sangüínea.

LIPOPROTEÍNAS São produzidas no intestino e no fígado.

LDL

- São conhecidas como “colesterol ruim”.

- São lipoproteínas de baixa densidade com um alto teor lipídico, sendo que 45% do
mesmo é colesterol.

- Devido a sua baixa densidade, tendem a flutuar, ocorrendo mais próximos às paredes
das artérias, onde não raro se prendem, formando as placas de ateroma. Assim,
aumentam as chances de desenvolver doenças do sistema cardiovascular, como pressão
alta, aterosclerose, infarto, etc.

- Tem a sua produção incrementada pelo consumo excessivo de gordura saturada.

HDL

- São conhecidas como “colesterol bom”.

- São lipoproteínas de alta densidade com baixo teor de lipídios.

- Esse tipo de proteína não se deposita nas paredes das artérias, sendo capaz de captar o
colesterol aí encontrado, promovendo uma limpeza das artérias.

- Tem sua produção incrementada pelo consumo de alimentos ricos em gordura

insaturada, em especial monoinsaturada, como azeite, abacate e peixes de água fria.
ENZIMAS – São biocatalisadores que, sem se alterarem, aceleram a
velocidade das reações.

- Pode ser usada várias vezes;

- Muitas enzimas foram designadas pela adição do sufixo “ase” ao

nome do substrato, molécula sobre a qual a enzima exerce ação catalítica.
Exs: urease, arginase, celulase. Exceções: pepsina, tripsina, lisozima,
catepsina

- São eficazes em pequenas quantidades;

- Algumas substâncias inorgânicas (platina coloidal) podem agir

como catalisadores, mas a eficiência não é comparável à das enzimas;

- Especificidade: cada enzima catalisa uma determinada reação, o

que distingue dos catalisadores inorgânicos;

- todas as reações que ocorrem nos seres vivos realizam-se sob a

influência de enzimas. São elas as principais responsáveis pela eficiência
da maquinaria química intracelular;

- Algumas enzimas dependem, para exercer sua atividade, somente

de sua própria estrutura como proteína, enquanto outras requerem
também um ou mais componentes não protéicos chamados cofatores ou
ativadores. O cofator pode ser um íon metálico (Ca ++, Mn++, Mg++, K++ e
outros) ou uma molécula orgânica chamada coenzima. A coenzimas
derivam de vitaminas, sobretudo do complexo B.

OBS: APOENZIMA + COENZIMA = HOLOENZIMA

- Um tipo de inibição enzimática bastante freqüente é a inibição

competitiva. Certas substâncias, designadas inibidoras, diminuem ou
bloqueiam a atividade de uma enzima. Exs: a penicilina, o cianeto (CN -), o
arsenato (AsO4-) e fluoreto (F-) são outros importantes inibidores
enzimáticos.

Nº Classe Nome Reação Catalisada

Principal
1 Oxidorredutases Oxidorredução
2 Transferases Transferência de radicais
3 Hidrolases Hidrólise
4 Liases Remoção de grupos de seus
substratos, deixando duplas ligações
5 Isomerases Isomerização
6 Ligases ou Junção entre duas moléculas, com
Sintetases desdobramento do ATP

ENZIMAS SUBSTRATOS
Catalase H2O2
Invertase Sacarose
RNAse RNA
Lipase Gorduras
Maltase Maltose

E +S = ES = E + P

Propriedades das Enzimas (Efeito da Temperatura e da Concentração do

Substrato nas Reações Enzimáticas)

1. À medida que a temperatura aumenta, a atividade enzimática cresce,

Contudo, devido à sua natureza protéica, quando a temperatura se eleva
acima de 450C produz-se a desnaturação enzimática, fazendo com que sua
concentração efetiva diminua. A temperatura ótima de ação enzimática em
aves e mamíferos (animais homeotermos) fica em torno de 370C;

2. Em um sistema de reação, se a concentração do substrato é aumentada,

conservando-se constantes as demais condições, a velocidade da reação
também aumenta. Quando a concentração do substrato é muito alta, a
enzima torna-se saturada e a reação atinge sua velocidade máxima. Daí
em diante, não se obtém efeito adicional mesmo que se aumente a
concentração do substrato;

3. A velocidade das reações enzimáticas aumenta geralmente com a

temperatura (duplica aproximadamente para cada aumento de 10 0C na
temperatura), até cerca de 400C. Acima desta temperatura a velocidade da
reação diminui até cessar por completo.
 - O DNA difere do RNA por uma pentose e uma base pirimídica.

DNA RNA
Fosfato Fosfato
Pentose (desoxirribose) Pentose (ribose)
Adenina Adenina
Guanina Guanina
Citosina Citosina
Timina Uracila

- O DNA é o principal constituinte dos cromossomos, estruturas

nucleares onde estão os genes responsáveis pela determinação das
características hereditárias do indivíduo;

- O RNA é produzido no núcleo a partir do DNA, mas logo passa para

o citoplasma, onde participa da produção de proteínas;

- Principais funções dos Ácidos Nucléicos: Transmitir as informações

genéticas durante a reprodução celular e através das gerações
(transmissão); Coordenar a síntese de todas as proteínas na célula
(coordenação)