Enzimas y Vitaminas II. Transferasas.
Transferencia de grupo
Enzimas
Sus propiedades son: Sitios activos, Eficiencia
catalítica, Especificidad, Holoenzimas, Regulación.
 Cambios de energía que ocurren durante la
reacción:
I. Energía libre de activación: es la
cantidad mínima de energía que
necesita para iniciar el proceso.
II. Velocidad de Reacción: depende por el
número de reactivos y la energía de
activación.
 Química del sitio activo:
El sitio activo no es un receptáculo pasivo para
la unión del sustrato, antes bien, es una
máquina molecular compleja que emplea
mecanismos químicos diversos para facilitar la
conversión del sustrato en producto. Factores
de la eficiencia catalítica:
I.
Estabilización del estado de transición.
Con esto aumenta la concentración del
intermediario reactivo, acelerando la
reacción.
II. Visualización del estado de transición.
La enzima debe guiar al sustrato para
facilitar la catalización de esta.
 Modelo de reacción:
Leonor Michaelis y Maude Menten propusieron
un modelo simple. En este modelo, la enzima
se combina irreversiblemente con su sustrato
para formar un complejo ES, que
posteriormente rinde el producto y permite la
regeneración de la enzima libre. Se representa
a continuación:
Donde:
S es el sustrato
E es la enzima
ES es el complejo enzima-sustrato
P es el producto
kl, k-r y k, son las constantes de velocidad
 Clasificación enzimática:
I. Oxidoreductasa. Cataliza reacciones de
óxido – reducción.
químico entre moléculas.
III. Hidrolasas. Catalizan ruptura de moléculas.
IV. Liasas. Formación de enlaces dobles.
V. Isomerasas. Transformación de una
molécula en otra.
VI. Ligasas. Unión de moléculas con formación
de enlaces, comunes en síntesis.
Vitaminas
Liposolubles. Entre esta clasificación podemos
encontrar las vitaminas A, D, K, E.
 Vitamina A. Llamado Retinol, escencial la
para la visión, la reproducción, el
crecimiento y mantenimiento de tejido
epitelial; su estructura presenta:
> Retinol. Un alcohol primario que contiene un
anillo de β-ionona con una cadena lateral
insaturada.
> Retinal. Un aldehído por oxidación del retinol.
> Ácido retinoico. Derivado ácido por la
oxidación del retinal.
> β-Caroteno. De origen vegetal, se puede
dividor produciendo 2 moléculas de retinal.
 Vitamina D. Es un grupo de esteroles
esteroles que tiene una función similar a las
hormonas. Su acción destacada es la
regulación de los niveles plasmáticos de
calcio y fósforo.
>Vit. D2 (Ergocalciferol). Procedente de tejidos
de plantas.
>Vit. D3 (Colicalciferol). Procedente de tejidos
de animales.
Estas difieren químicamente por la presencia
de un enlace doble en la vit. D2 y un grupo
metilo en la vit. D3. Estas en si están inactiva,
pero en su forma in vivo se crea 1,25-
dihidroxicolecalciferol.
 Vitamina K. Es un modificador
postraduccional de diversos factores de
coagulación sanguínea.
>Filoquinona (K1). Encontrada en plantas
>Menaquinona (K2). Existente en la flora bacteriana
intestinal
>Menadiona (K3). Compuesto sintético
La filoquinona y menaquinona difieren es su
número de carbonos en su cadena lineal. Esta
vitamina es importante para la síntesis hepática de
la protrombina y factores coagulantes (II, VII, XI y
X).
 Vitamina E. Existen 8 tocoferoles naturales,
de los cuales el α-tocoferol es el más
activo. La función principal de la vitamina E
es como antioxidante en la prevención de la
oxidación no enzimática de componentes
celulares (como los ácidos grasos
poliinsaturados) por el oxígeno molecular y
los radicales libres.
Hidrosolubles. Encontramos a la Vitamina C y
complejo B.
 Vitamina C. Llamado ácido ascórbico,
facilita la bsorcion del hierro de los
alimentos desde el intestino. Tiene un papel
bien documentado como coenzima en
reacciones de hidroxilación.
 Complejo B. Tenemos
>B1 (Tiamina). Se forma por la transferencia
de un grupo pirofosfato del trifosfato de
adenosina (ATP) a la tiamina. El pirofosfato
de tiamina actúa como coenzima en la
formación o la degradación de α-cetoles por
acción de la transcetolasa y en la
descarboxilación oxidativa de los α-ceto-
ácidos.
>B2 (Riboflavina). Las dos formas
biológicamente activas son el
mononucleótido de flavina (FMN) y el
dinucleótido de flavina y adenina (FAD),
formados por transferencia de un residuo
monofosfato de adenosina del ATP al FMN.
El FMN y el FAD aceptan de manera
reversible 2 átomos de hidrógeno, formando
así FMNH, y FADHT. El FMN y el FAD se
unen estrechamente (a veces de manera
covalente) a las flavoenzimas que catalizan
la oxidación o la reducción de un sustrato.
>B3 (Niacina). La niacina, o ácido nicotínico,
es un derivado de piridina sustituido. Las
formas biológicamente activas de la
coenzima son el dinucleótido de
nicotinamida y adenina (NAD.) y su
derivado fosforilado, el fosfato del
dinucleótido de nicotinamida y adenina. La
nicotinamida, un derivado del ácido
nicotínico que contiene una amida en vez
de un grupo carboxilo.
>B5 (Ácido pantoténico). El ácido
pantoténico es un componente de la
coenzima A (CoA) que actúa en la
transferencia de grupos acilo. La CoA
contiene un grupo tiol que transporta
compuestos acilo como ésteres tiólicos
activados.
>B6 (Piridoxina). La piridoxina aparece
principalmente en plantas, mientras que el
piridoxaly la piridoxamina se encuentran en
alimentos obtenidos de los animales. Los
tres compuestos pueden actuar como
precursores del fosfato de piridoxal, que es
la coenzima biológicamente activa. Difieren
únicamente en la naturaleza del grupo
funcional unido al anillo.
>B8 (Biotina). La biotina es una coenzima de
las reacciones de carboxilación, en las
cuales actúa como portador de dióxido de
carbono activado. La biotina está unida
covalentemente a los grupos ε-amino de los
residuos de lisina de las enzimas
dependientes de biotina
>B9 (Ácido Fólico). El ácido fólico (o folato),
que desempeña un papel clave en el
metabolismo de las unidades
monocarbonadas, es esencial para la
biosíntesis de diversos compuestos. El
tetrahidrofolato (folato reducido) recibe
unidades de un carbono de
donantes como la serina, la glicina y la
histidina, y los transfiere a productos
intermedios en la síntesis de aminoácidos,
purinas y monofosfato de timidina (TMP),
una pirimidina que se encuentra en el ácido
desoxirribonucleico (ADN).
>B12 (Cianocobalamina). La cobalamina
contiene un sistema anular de corrina que
difiere de las porfirinas en que dos de los
anillos de pirrol están unidos directamente,
en vez de a través de un puente de meteno.
El cobalto se mantiene en el centro del
anillo de corrina gracias a cuatro enlaces de
coordinación de los nitrógenos de los
grupos pirrol.