T1-V1

1. Care este structura corecta a acidului aspartic la pH = 3? (valorile aproximative ale pKa sunt:
pentru gruparea α-carboxil = 2, pentru α-amino = 9,5, pentru β-carboxil = 4)
C?

2. Urmatoarele afirmatii referitoare la structura proteinelor sunt corecte, CU EXCEPTIA:

E A. O proteina globulara nu poate avea structura secundara regulata (de tip α-helix sau
β-foaie pliata) pe 100% din lungimea lantului polipeptidic
B. Stabilitatea structurii α-helicoidale este asigurata prin legaturi de hidrogen
C. Structura primara a unei proteine influenteaza conformatia tridimensionala pe care
o adopta proteina
D. Intr-o proteina globulara aflata in mediu apos, aminoacizii valina, fenilalanina si
metionina sunt localizati, in general, in interiorul moleculei
E. Structura tertiara este stabilizata numai prin interactiuni necovalente intre catenele
laterale ale aminoacizilor

2. Care din afirmatiile urmatoare referitoare la legatura peptidica este adevarata?

C A. Legatura peptidica permite rotatia lantului polipeptidic in vederea adoptarii structurii
α-helicoidale
B. Legatura peptidica adopta, de regula, conformatia trans in cadrul proteinelor
C. Lizina formeaza, de obicei, legatura peptidica cu gruparea -amino
D. Gruparile N-H si C=O implicate in legaturile peptidice pot forma legaturi de
hidrogen in vederea stabilizarii structurii tertiare a proteinelor
E. Legaturile peptidice din structura unei proteine pot fi scindate sub actiunea agentilor
denaturanti

3. La interfata dintre subunitatile unei proteine dimerice, interactiunile dintre catenele laterale
ale urmatoarelor perechi de aminoacizi pot contribui la stabilitatea dimerului, CU
EXCEPTIA:
A. Acid glutamic --- arginina
B. Metionina --- leucina
C. Glutamina --- lizina
D. Izoleucina --- asparagina
E. Serina --- asparagina

4. O proteina globulara aflata in mediu apos contine un rest de treonina in pozitia 87, situata
B pe suprafata moleculei. Exista 5 variante anormale ale acestei proteine, care contin o
substitutie aminoacidica in pozitia 87 (treonina inlocuita cu un alt aminoacid). Care dintre
aceste variante are, probabil, aminoacidul 87 situat in interiorul moleculei?
A. Varianta A: Thr → Asp
B. Varianta B: Thr → Lys
C. Varianta C: Thr → Ile
D. Varianta D: Thr → Gln
E. Varianta E: Thr → Ser
5. Enzimele:
D A. Cresc energia de activare a unei reactii
B. Modifica diferenta dintre energia substratului si energia produsului de reactie
C. In cursul procesului de cataliza nu sufera o modificare conformationala reversibila
la nivelul centrului activ
D. Accelereaza viteza cu care reactia ajunge la echilibru
E. Modifica echilibrul reactiei chimice pe care o catalizeaza

6. Care din urmatoarele reactii ar putea fi catalizata de o enzima numita "X-Y sintetaza" (din
clasa ligazelor)?
E A. X + Y → X-Y + H2O
B. X + Y + ATP → X-Y + ADP + Pi
C. X-Y + ATP → X-Y-O-PO32- + ADP
D. X-Y + NAD+ → X=Y + NADH + H+
E. X-Y + H2O → X-OH + Y-H

7. Care este afirmatia adevarata referitoare la graficul Lineweaver-Burk (ce descrie cinetica
enzimatica de tip Michaelis-Menten)?
A A. Vmax este numeric egala cu valoarea punctului de intersectie al dreptei cu axa
verticala
B. Km este numeric egala cu valoarea punctului de intersectie al dreptei cu axa
orizontala
C. Km este egala cu panta curbei
D. Curba reprezinta variatia Vo in functie de [S]
E. Un inhibitor competitiv modifica punctul de intersectie al dreptei cu axa orizontala

8. Referitor la inhibitia activitatii enzimatice care afirmatie este corecta?

D A. Un inhibitor competitiv micsoreaza viteza maxima de reactie
B. Inhibitia necompetitiva poate fi anulata prin marirea concentratiei de substrat
C. Un inhibitor necompetitiv creste viteza maxima fara sa modifice Km
D. Un inhibitor competitiv micsoreaza Km si Vmax
E. Un inhibitor competitiv creste Km fara sa modifice viteza maxima de reactie
T1-V2

1. Care este sarcina electrica neta a peptidului de mai jos la pH = 11? (valorile aproximative
C? ale pKa sunt: gruparea α-amino = 9, gruparea guanidino din catena laterala a argininei =
12,5, gruparea β-carboxil = 4, gruparea α-carboxil = 2)

A. -2
B. -1
C. 0
D. 1
E. 2

1. Care din urmatoarele afirmatii este adevarata?

A. Toate proteinele globulare au structura primara, secundara, tertiara si cuaternara
B. Structura de tip α-helix este stabilizata prin legaturi de hidrogen intre catenele
laterale ale aminoacizilor
C. Catenele laterale ale lizinei si argininei pot forma legaturi ionice cu catena laterala a
acidului glutamic la pH fiziologic
D. Asparagina si glutamina contin o a doua grupare carboxil in catena laterala
E. Legaturile disulfidice se formeaza intre aminoacizii care contin sulf in catena laterala
si anume cisteina si metionina

2. Care din urmatoarele afirmatii referitoare la hemoglobina este adevarata?

A. Este formata din 2 lanturi α, cu structura secundara de tip α-helix si 2 lanturi β, cu
structura secundara de tip β-foaie pliata
B. Resturile de izoleucina, fenilalanina si metionina sunt localizate, in general, pe
suprafata moleculei de hemoglobina
C. Monomerii sunt asociati prin legaturi disulfidice
D. Hemoglobina se poate gasi in doua stari, T si R, cu afinitati diferite pentru oxigen
E. Hemoglobina poate lega reversibil patru molecule de oxigen la ionii de Fe3+ din
componenta gruparilor hem

3. Urmatoarele substitutii aminoacidice (inlocuirea unui aminoacid cu un altul) pot cauza

modificarea structurii tertiare a unei proteine globulare, CU EXCEPTIA:
A. Glutamina → serina
B. Acid aspartic → lizina
B C. Valina → treonina
D. Tirozina → izoleucina
E. Cisteina → metionina
 4. Structura de mai jos reprezinta un peptid. Care dintre aminoacizii componenti poate forma
o legatura ionica cu acidul aspartic la pH fiziologic?

5. Care din afirmatiile urmatoare referitoare la enzime este adevarata?

A. Cinetica Michaelis-Menten este descrisa de urmatoarea ecuatie:
Vo={Vmax+[S]}/{Kmx[S]}
B. In modelul “induced fit” propus de Koshland centrul activ sufera o modificare
conformationala reversibila in vederea legarii substratului
C. Enzimele cresc energia de activare
D. Enzimele modifica echilibrul chimic al reactiilor pe care le catalizeaza
E. Enzimele catalizeaza orice reactie chimica

6. Alegeti afirmatia INCORECTA referitoare la enzima creatin kinaza (CK):

A. Este alcatuita din doua tipuri de subunitati: B si M
B. Se prezinta sub forma a trei izoenzime
C. Este prezenta la nivel cerebral, cardiac si muscular
D. CK are utilitate diagnostica
E. Activitatea izoenzimei CK-MM creste in mod specific in infarctul miocardic

7. Vmax a unei enzime masoara:

A. Viteza reactiei atunci cand [S] este egala cu Km
B. Afinitatea enzimei pentru substrat
C. Afinitatea enzimei pentru coenzima sa
D. Viteza reactiei atunci cand enzima este saturata cu substrat
E. Viteza reactiei atunci cand [S] este egala cu Km/2

8. Care din graficele de mai jos arata efectul, asupra cineticii enzimatice, al unui inhibitor
reversibil care este diferit structural de substrat si se leaga la un situs diferit de centrul activ?

T1-V3
 1. Care este structura corecta a histidinei la pH = 5? (valorile aproximative ale pKa sunt: pentru
A sauE gruparea α-carboxil = 2, pentru α-amino = 9,5, pentru nucleul de imidazol din catena laterala
= 6)

1. Care din urmatoarele afirmatii referitoare la structura proteinelor este adevarata?

A. In structura cuaternara, monomerii sunt asociati intotdeauna prin legaturi covalente,
acestea fiind suficient de puternice pentru a mentine structura oligomerului
B. In structura tertiara, un rest de glutamina poate forma o legatura de hidrogen cu un
rest de valina
C. Functia unei proteine se pierde daca structura sa secundara si tertiara sunt perturbate
D. Un segment cu structura de α-helix poate contine oricare din cei 20 de aminoacizi
existenti in structura proteinelor
E. Secventa aminoacidica a unei proteine poate suferi modificari sub actiunea unor
agenti denaturanti

2. Care din urmatoarele afirmatii referitoare la structura tertiara a proteinelor este FALSA?
A. Este stabilizata prin interactiuni intre gruparile N-H si C=O legate la atomii de
carbon α
B. Este stabilizata de legaturi covalente formate intre catenele laterale ale resturilor de
cisteina
C. Este afectata de procesul de denaturare
D. Informatia necesara pentru adoptarea unei anumite structuri tertiare de catre o
proteina este continuta in secventa sa aminoacidica
E. In structura tertiara, catena laterala a tirozinei poate forma o legatura de hidrogen cu
catena laterala a glutaminei

3. O proteina globulara aflata in mediu apos contine un rest de serina in pozitia 105. Exista 5
variante anormale ale acestei proteine, care contin o substitutie aminoacidica in pozitia 105
(serina inlocuita cu un alt aminoacid). Care dintre aceste variante are sarcina electrica neta
crescuta cu o unitate fata de varianta normala (la pH fiziologic)?
D A. Varianta A: Ser → Asp
B. Varianta B: Ser → Arg
C. Varianta C: Ser → Phe
D. Varianta D: Ser → Gln
E. Varianta E: Ser → Ile
 4. Care din aminoacizii din urmatoarele perechi pot contribui la stabilizarea structurii tertiare
a proteinelor prin interactiuni intre catenele lor laterale?
A. Leu ... Lys
B. Asp ... Phe
C. Gln ... Lys
D. Glu ... Val
E. Ile ... Asn

5. Enzimele acceleraza reactiile chimice prin:

A. Scaderea diferentei de energie libera dintre substrat si produs
B. Scaderea diferentei de energie libera dintre substrat si starea de tranzitie
C. Cresterea energiei de activare
D. Cresterea diferentei de energie libera dintre produs si starea de tranzitie
E. Cresterea diferentei de energie libera dintre substrat si produs

6. Care din urmatoarele reactii ar putea fi catalizata de o enzima numita "X-Y dehidrogenaza"?
A. X + Y → X-Y + H2O
B. X + Y + ATP → X-Y + ADP + Pi
C. X-Y + ATP → X-Y-O-PO32- + ADP
D. X-Y + NAD+ → X=Y + NADH + H+
E. X-Y + H2O → X-OH + Y-H

7. Care din afirmatiile urmatoare referitoare la constanta Michaelis-Menten (Km) este

adevarata?
A. O valoare mica a Km semnifica o afinitate mare a enzimei pentru substrat
B. Valoarea Km este scazuta in prezenta unui inhibitor competitiv
C. Km este numeric egala cu Vmax/2+[S]
D. Km este numeric egala cu concentratia de substrat care asigura saturarea enzimei cu
substrat
E. Km corespunde punctului de intersectie de pe axa 1/V0 din graficul Lineweaver-Burk

8. In inhibitia necompetitiva:
A. Inhibitorul seamana structural cu substratul
B. Inhibitorul se leaga in centrul activ
C. Inhibitorul modifica punctul de intersectie al dreptei cu axa verticala in graficul
Lineweaver-Burk
D. Inhibitorul se leaga de enzima prin legaturi covalente
E. Efectul inhibitorului poate fi indepartat prin cresterea concentratiei de substrat

T1-V4
1. Care este sarcina electrica neta a peptidului de mai jos la pH = 7? (valorile aproximative ale
D? pKa sunt: gruparea α-amino = 9, gruparea guanidino din catena laterala a argininei = 12,5,
gruparea α-carboxil = 2).

A. -2
B. -1
C. 0
D. 1
E. 2

1. Care din urmatoarele afirmatii este FALSA?

A. Legatura peptidica este rigida, iar atomii C, O, N si H sunt situati in acelasi plan
B. Cele doua legaturi ale carbonului α permit rotatia lantului polipeptidic
C. Prolina nu poate face parte dintr-un segment cu structura α-helicoidala
D. Legatura peptidica are configuratie trans atat in segmentele cu structura de α-helix
cat si in cele cu structura β-pliata
E. O proteina poate fi scindata in mai multe fragmente peptidice prin denaturare

2. Care din afirmatiile de mai jos referitoare la mioglobina este adevarata?

A. Mioglobina are structura primara, secundara, tertiara si cuaternara
B. Mioglobina combina structura secundara de tip α-helix cu cea de tip β-foaie pliata
B C. Structura secundara si structura tertiara a mioglobinei sunt asemanatoare cu cele ale
monomerilor hemoglobinei, desi structurile primare nu sunt identice
D. Ambele resturi de histidina, proximala si distala, din buzunarul hemului se leaga la
ionul de fier din componenta hemului
E. Hemul poate contine, in mod normal, Fe2+ sau Fe3+ si are rolul de a lega reversibil
oxigenul

3. Un peptid cu structura de α-helix are urmatoarea secventa (sensul de citire al peptidului este
de la stanga la dreapta):
 Glu-Gly-Asp-Trp-Gln-Leu-His-Val-Phe-Ala-Lys-Val-Glu
Gruparea N-H a restului de leucina formeaza legatura de hidrogen cu oxigenul gruparii C=O
apartinand carui aminoacid din secventa peptidului?
A. Asp
B. Ala
C. Phe
D. Gly
E. Gln

4. Structura de mai jos reprezinta un peptid. Care dintre aminoacizii componenti poate
E contribui la stabilizarea structurii tertiare a proteinelor prin formarea unei legaturi
covalente?

5. Referitor la enzime care dintre afirmatii este FALSA?

A. Enzimele accelereaza atingerea echilibrului chimic al reactiilor
A B. Enzimele scad energia de activare a reactiei pe care o catalizeaza
C. Centrul activ al unei enzime poate lega molecule cu efect inhibitor asupra activitatii
enzimei
D. Enzimele isi cresc activitatea catalitica in prezenta inhibitorilor
E. Enzimele cresc viteza reactiei pe care o catalizeaza

6. Care din urmatoarele reprezinta una din cele 6 clase mari de enzime?
A. Carboxilaze
B B. Izomeraze
C. Dehidrogenaze
D. Kinaze
E. Fosfataze

7. Atunci cand [S] = Km, viteza unei reactii catalizate enzimatic este:
A. 0,1xVmax
D B. 0,2xVmax
C. 0,3xVmax
D. 0,5xVmax
E. 1xVmax

8. Un inhibitor necompetitiv al unei enzime:

B A. Scade Vmax si creste Km
B. Scade Vmax dar nu afecteaza Km
C. Nu afecteaza Vmax sau Km
D. Nu afecteaza Vmax si creste Km
E. Nu afecteaza Vmax si scade Km

T1-V5
1. Care este structura corecta a argininei la pH = 11? (valorile aproximative ale pKa sunt: pentru
A? gruparea α-carboxil = 2, pentru α-amino = 9,5, pentru gruparea guanidino din catena laterala
= 12,5)

1. Dintre urmatoarele enunturi referitoare la structura primara a proteinelor, care este

adevarata?
E A. Structura primara se refera la compozitia in aminoacizi a unei proteine
B. In structura primara aminoacizii sunt uniti prin legaturi de hidrogen
C. Structura primara este afectata de agentii denaturanti
D. Structura primara determina conformatia tridimensionala a proteinei
E. Sensul unui lant polipeptidic este de la extremitatea C-terminala spre extremitatea
N-terminala

2. Care din urmatoarele afirmatii referitoare la structura tertiara a proteinelor este adevarata?
A. Este stabilizata prin interactiuni intre gruparile N-H si C=O legate la atomii de
carbon α
B. Este stabilizata numai prin legaturi covalente
C. O proteina globulara aflata in mediu apos contine pe suprafata aminoacizi cu caracter
nepolar
D. Catena laterala a argininei poate forma o legatura ionica cu catena laterala a
glutaminei
E. Inlocuirea unui rest de cisteina cu unul de metionina intr-o proteina poate duce la
modificarea structurii sale tertiare

3. Aminoacizii din urmatoarele perechi pot contribui la stabilizarea structurii tertiare a

proteinelor prin interactiuni intre catenele lor laterale, CU EXCEPTIA:
A. Ile ... Met
B. Asp ... Arg
C. Asn ... Lys
D. Gln ... Val
E. Asn ... Thr

4. O proteina globulara aflata in mediu apos contine un rest de asparagina in pozitia 63. Exista
5 variante anormale ale acestei proteine, care contin o substitutie aminoacidica in pozitia 63
(asparagina inlocuita cu un alt aminoacid). Care dintre aceste variante are sarcina electrica
neta scazuta cu o unitate fata de varianta normala (la pH fiziologic)?
A. Varianta A: Asn → Glu
B. Varianta B: Asn → Lys
C. Varianta C: Asn → Phe
D. Varianta D: Asn → Gln
E. Varianta E: Asn → Ile

5. Alegeti afirmatia corecta referitoare la centrul activ al enzimelor:

A. Prezinta o configuratie identica cu a substratului
 B. Are o structura plana deoarece pentru ca reactia sa aiba loc atomii trebuie sa se
alinieze
C. Are o structura spatiala care este complementara cu starea de tranzitie a substratului
D. Este format din aminoacizi care de obicei sunt vecini in structura primara a enzimei
E. Are o structura spatiala identica cu structura produsului deoarece acesta trebuie
stabilizat inainte de a fi eliberat de pe enzima

6. Izoenzimele pot fi considerate:

A. Enzime proteolitice activate prin hidroliza
B. Enzime cu structuri primare identice
D C. Enzime similare care catalizeaza reactii diferite
D. Proteine diferite care catalizeaza aceeasi reactie
E. Enzime cu structuri cuaternare identice

7. Care din urmatoarele afirmatii despre constanta Michaelis-Menten (Km) este corecta?
A. Km este numeric egala cu Vmax/2
B. Km este egala cu concentratia de substrat la care jumatate din moleculele de enzima
se gasesc sub forma de complex enzima-substrat
C. Km este constanta de echilibru pentru reactia de disociere a complexului enzima-
substrat in enzima si produs
D. Valoarea Km creste odata cu cresterea afinitatii enzimei pentru substrat
E. In graficul Lineweaver-Burk, valoarea Km este egala cu valoarea punctului de
intersectie al dreptei cu axa orizontala

8. Ce valoare are Km pentru enzima a carei cinetica este reprezentata in graficul de mai jos, in
absenta inhibitorului?

A. 0,2
B. 0,5
C. 1,0
D. 2,0
E. 4,0

T1-V6
1. Care este sarcina electrica neta a peptidului de mai jos la pH = 10? (valorile aproximative
C? ale pKa sunt: gruparea α-amino = 9, gruparea -amino = 10,5, gruparea α-carboxil = 2)

A. -2
B. -1
C. 0
D. 1
E. 2

1. Care din urmatoarele afirmatii referitoare la structura secundara a proteinelor NU ESTE

adevarata?
D A. In structura de tip α-helix fiecare spira (structura care se repeta) contine 3,6
aminoacizi
B. Aminoacidul cu pozitia 37 formeaza, prin gruparile sale N-H si C=O de la Cα,
legaturi de H cu gruparile corespunzatoare apartinand aminoacizilor cu pozitia 33 si
respectiv 41
C. Secventa unui segment cu structura α-helicoidala poate contine orice aminoacid, cu
exceptia prolinei
D. Aminoacizii incarcati, care pot interactiona electrostatic (atractie sau repulsie),
stabilizeaza structura de α-helix
E. Segmentele cu structura β-pliata pot avea aranjare paralela sau antiparalela

2. Care din afirmatiile de mai jos referitoare la denaturarea proteinelor este adevarata?
B A. Afecteaza numai structura tertiara si cuaternara a proteinelor
B. Produce modificari in secventa aminoacizilor din proteine
C. O proteina denaturata isi pastreaza, in general, functia
D. Modificarile mari de pH pot provoca denaturarea proteinelor prin perturbarea
interactiunilor hidrofobe dintre radicalii aminoacizilor
E. Agentii reducatori (continand grupari –SH) pot perturba conformatia nativa a unei
proteine

3. Care din urmatoarele substitutii aminoacidice (inlocuirea unui aminoacid cu un altul) poate
cauza modificarea structurii tertiare a unei proteine globulare?
A. Treonina → glutamina
B. Acid glutamic → acid aspartic
C. Valina → leucina
D. Alanina → treonina
E. Asparagina → serina

4. Structura de mai jos reprezinta un peptid. Care dintre aminoacizii componenti poate forma
o interactiune hidrofoba cu valina?
5. O caracteristica majora a centrului activ al unei enzime este ca acesta:
A. Sufera o modificare conformationala reversibila in cursul legarii substratului
B. Contine numai aminoacizi hidrofobi
C. Contine aminoacizi care sunt intotdeauna vecini in structura primara a enzimei
D. Leaga inhibitori necompetitivi
E. Isi modifica afinitatea pentru substrat sub actiunea inhibitorilor necompetitivi

6. Alegeti afirmatia INCORECTA referitoare la enzima lactat dehidrogenaza (LDH):

A. Este alcatuita din doua tipuri de subunitati: H si M
A B. Are o structura dimerica si prezinta 3 izoenzime
C. Izoenzimele sale pot fi separate prin electroforeza datorita diferentelor in privinta
secventei de aminoacizi
D. LDH face parte din clasa oxido-reductazelor
E. LDH1 este utilizata in stabilirea diagnosticului de infarct miocardic

7. Care din urmatoarele afirmatii privind cinetica enzimatica de tip Michaelis-Menten este
FALSA?
A. Ecuatia Michaelis-Menten descrie variatia vitezei de reactie in functie de
concentratia substratului
C B. Un inhibitor competitiv creste valoarea Km pentru substrat
C. O Km cu valoare mare reflecta o afinitate mare a enzimei pentru substrat
D. Km este concentratia de substrat ce corespunde la Vmax/2
E. O enzima are aceeasi valoare a Km in prezenta si in absenta unui inhibitor
necompetitiv

8. Prezenta unui inhibitor competitiv:

A. Duce la cresterea atat a valorii Km cat si a valorii Vmax
D B. Duce la scaderea valorii Vmax fara sa afecteze valoarea Km
C. Duce la scaderea valorii Km si a Vmax
D. Duce la cresterea valorii Km fara sa afecteze valoarea Vmax
E. Duce la inhibitia ireversibila a activitatii enzimatice