Enzimas Cardiacas CK CKMB Tgo (ASP) LDH

ENZIMAS CARDIACAS
INTRODUCCION
Las enzimas son proteínas complejas que producen un cambio químico específico en otras
sustancias, sin que exista un cambio en ellas mismas.
Las enzimas son moléculas de proteínas que tienen la capacidad de facilitar y acelerar las reacciones
químicas que tienen lugar en los tejidos vivos, disminuyendo el nivel de la "energía de activación"
propia de la reacción.
Se entiende por "energía de activación" al valor de la energía que es necesario aplicar (en forma de
calor, electricidad o radiación) para que dos moléculas determinadas colisionen y se produzca una
reacción química entre ellas. Generalmente, las enzimas se nombran añadiendo la terminación "asa" a
la raíz del nombre de la sustancia sobre la que actúan.
Las enzimas no reaccionan químicamente con las sustancias sobre las que actúan (que se denominan
sustrato), ni alteran el equilibrio de la reacción.
Solamente aumentan la velocidad con que estas se producen, actuando como catalizadores. La
velocidad de las reacciones enzimáticas dependen de la concentración de la enzima, de la
concentración del sustrato (hasta un límite) y de la temperatura y el PH del medio.
DEFINICION:
Enzimas cardiacas son marcadores de lesiones que ocurren en las fibras del miocardio (músculo
cardiaco).
Las enzimas cardiacas son estructuras proteicas que se encuentran dentro de las células
musculares de corazón, denominados cardiocitos.
En una situación donde el corazón esta sufriendo un daño, como por ejemplo un infarto agudo de
miocardio (IAM), donde los cardiocitos mueren por la falta de oxigeno, las enzimas cardiacas
aumentan en sangre y se las puede dosar en un análisis sanguíneo.
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Q.C WILLIANS SANCHEZ RODRIGUEZ
ENZIMAS CARDIACAS:
CK TOTAL
CK-MB
TGO
LDH
PRUEBAS COMPLEMENTARIAS
ALDOLASA
TROPONINA
MIOGLOBINA
2.7.3.2 CK-CPK
SINONIMOS:
FOSOFOTRANSFERASA DE ATP CREATINA, CREATINCINASA O CREATIN
FOSFOCINASA
MUESTRA:
Suero. Estable 4 – 8 horas a temperatura ambiente y un mes a –20ºC.
VALORES DE REFERENCIA:
Recién nacidos:
65-680 u/l
Mujeres: Varones:
6-7 años:50-145 U/L 6-11 años 56-185 U/l

8-14 años 35-145 U/L 12-18 años 35-185 U/l
15-18 años 20-100 U/L Mas de 19 años 38-174 U/l
MAS DE 19 años 96-
140 U/L
*----Los valores de referencia pueden variar de acuerdo a cada laboratorio---*
REACCION QUIMICA:
Se cataliza por la reacción reversible por transferencia de ATP y creatina obtenido como
producto a la fosfocreatina +ADD
ESTRUCUTRA QUIMICA:
Esta constituida por dos cadenas de polipeptidican con estructura cuaternaria compleja.
Es una proteína formada por dos subunidades, con un peso molecular de 40.000 daltons
cada una.
Estas subunidades, B y M, se combinan de tres maneras diferentes para formar CK-1, CK-2
y CK-3 (BB, MB y MM respectivamente).
Estas isoenzimas están asociadas a estructuras miofibrilares en el citosol. Además de estas
tres isoenzimas se encuentran la isoenzima mitocondrial de la CK (CK-MiMi o CK-Mt) y
las macrokinasas:1 (CK-BB unida a inmunoglobulinas) y 2 (forma oligomérica de la CK-
Mt).
Es una enzima bilocular que se encuentra en citoplasma y mitocondria
GENERALIDADES:
La CK es una enzima cuya mayor concentración se localiza en corazón y en el músculo esquelético y

su menor concentración se encuentra en el tejido cerebral.
Debido a que la Ck existe relativamente en pocos órganos, esta prueba se utiliza como índice especifico
de lesión del miocardio y del músculo.
Un aumento en la actividad sérica de esta enzima, es índice de lesión celular. La extensión y gravedad
de la lesión determinarán la magnitud de la elevación.
En infarto agudo de miocardio, aumenta la creatinkinasa entre las 2 y 6 horas de producido el episodio,
alcanza un máximo después de 18-24 horas y se normaliza entre el tercero y sexto día.
Los picos alcanzados pueden llegar a ser 20 veces el límite superior normal, razón por la cual es, quizás,
la prueba más sensible para el diagnóstico de infarto agudo de miocardio. Tiene una sensibilidad de
97% y una especificidad de 67%.
El diagnóstico del infarto agudo de miocardio se basa en la existencia de por lo menos dos de los tres
criterios definidos por la Organización Mundial de la Salud: dolor precordial de más de 30 minutos,
cambios electrocardiográficos específicos y aumento de la actividad de creatinkinasa o de la isoenzima
CK MB.
DIVISION DE LA CK:
CK LOCALIZACION Medición en Separación por Métodos
total suero de la electroforeticos de anodo a
CK total cátodo
CKMM Músculo estriado y 94% Mas rápida (+)
miocardio
CKMB Miocardio 6% Intermedia
CKBB Cerebro y músculo 1% Mas rápida (-)
liso
La creatininfosfoquinasa puede presentarse en forma de 3 isoenzimas que se diferencian en su

estructura. La CPK-1 ó CPK-BB, es la predominante en el tejido cerebral y en el pulmón. La CPK-2
también llamada CPK-MB es la de origen cardiaco, y la CPK-3 ó CPK-MM que es la de origen
muscular esquelético.
La aparición de CPK elevada en el suero sugiere lesiones en el corazón en el cerebro o en los músclos
esqueléticos. Dependiendo del isoenzima de CPK elevado podemos diferenciar cuál es el tejido
afectado.
La CPK-MB se eleva a las 3 a 6 horas y vuelve a la normalidad a las 12 a 48 horas tras un infarto de
miocardio. Por ello se realizan mediciones secuenciales para ver la evolución.
La CPK-MB no suele aparecer elevada si el dolor torácico es por una angor (angina de pecho) un
embolismo pulmonar o por una insuficiencia cardiaca congestiva.
La CPK-BB aparece elevada si hay daño en el tejido cerebral o en caso de infarto pulmonar por un
embolismo.
La CPK-MM es la isoenzima más abundante en la medida total de la CPK en personas sanas, si se

eleva se debe a lesiones del msculo esquelético o por ejercicio físico muy intenso.
Pueden verse alterados los valores de CPK isoenzimas si se han realizado inyecciones intramusculares,
traumatismos musculares, intervenciones de cirugía recientes, o ejercicio intenso o prolongado.
EL PAPEL FISIOLÓGICO DE LA CREATÍNQUINASA ES EL SIGUIENTE:
el principal componente fosforilado del músculo es la fosfocreatina, que está, aproximadamente

unas ocho veces en exceso sobre el ATP.
Cuando el músculo se contrae, el ATP se consume y la CREATÍN quinasa cataliza la
refosforilación del ADP para formar ATP, usando fosfocreatina como reservorio de la
fosforilación.
La Actividad en suero parece estar en función de la masa muscular del individuo, por ello las mujeres
tienen actividades séricas más bajas que el hombre. También varían las cifras con la Edad.
De aquí la importancia de utilizar el Índice de Corte [(CK Total / CK MB masa) x 100] en la valoración
del origen de un aumento de CK MB masa: músculo – esquelético o cardíaco.
SIGNIFICADO CLINICO
VALORES AUMENTADOS:
Enfermedades de músculo esquelético: Distrofia muscular de Duchenne (es un marcador que

aumenta de 20 a 200 veces). Miocardiopatías (miositis, polimiositis).
Enfermedades musculares neurogénicas (miastenia gravis, esclerosis múltiple,

parkinsonismo). Hipertermia maligna. Polimiopatía necrotizante.
Enfermedades de corazón: infarto de miocardio. Cardioversión, cateterización cardíaca,
angioplastia coronaria transluminal percutánea, anestesia y cirugía no cardíaca, miocarditis,
pericarditis, embolia pulmonar.
1. En el infarto al miocardio comienza la elevación poco después de la crisis

aproximadamente 4-6 hrs después y alcanza el punto máximo en 24 hrs.
2. LA Ck y CKMB llega a su punto máximo aproximado un día después del inicio al igual
que la TGO.
3. La LDH suele tener un punto máximo durante el segundo día.
Enfermedades del hígado: enfermedad hepática primaria (síndrome de Reye).
Enfermedades del sistema nervioso central: enfermedad cerebrovascular aguda, neurocirugía,

isquemia cerebral. Hemorragia subaracnoidea.
Enfermedades de tiroides: hipertiroidismo.
CRONOLOGIA DE LA ALTERACION ENZIMATICA EN infarto agudo al

miocardio
CK TOTAL CK-MB TGO LDH

Inicio 2-8 hrs. 2-8 hrs. 6-12 hrs. 8-12
hrs.
Maxima 24-36 hrs. 12-48 hrs. 24-28 hrs. 48-72
hrs.
persistente 3-6 hrs. 2-3 días 4-6 días 10-15
días
VALORES DISMINUIDOS DE LA CK:
Reducción de masa muscular

Neoplasias
enfermedad hepática alcohólica
Inanición
Enfermedad de Cushing
tratados con esteroides.
Tirotoxicosis.
-----------------------------------------------------------
-----------------------------------------------------------
INTERPRETACION DE LAS ISOENZIMAS DE LA CK
-----------------------------------------------------------------------------------------------------
CKMB:
La CKMB aparece en el suero entre 6-12 hrs después del IAM y persiste durante 18-32 hrs,
cuando el paciente con precordalgia padece con MB, significa que tiene un IAM.
Además si al CK-MB es negativa durante más de 48 hrs o mas después del episodio de
precordalgia significa que no se trato de IAM.
En el IAM se leva la CK-MB, LDH1, relación LDH1-LDH2, Ck total y LDH total.
La CK-MB y LDH1 se elevan tanto en porcentaje como en el valor absoluto ( el % de cada
isoenzima por la enzima total respectiva), alcanzan su máximo y posteriormente disminuyen.
MÉTODOS DE DETERMINACIÓN DE LA CK-MB.-
a) Métodos no inmunológicos:
• Electroforesis: Técnica semicuantitativa que conduce generalmente a una
sobreestimación de la CPK-MB. Lenta y poco práctica, sobre todo en un Laboratorio
de Urgencias.
• Cromatografía de intercambio iónico. No garantiza la separación absoluta de las
isoenzimas MB y BB.
b) Métodos inmunológicos:
• Inmunoinhibición: CK-MB actividad.
• Métodos basados en la medición de masa:
Técnicas radioinmunológicas: Actualmente, los métodos inmunorradiométricos
(IRMA) permiten la dosificación de la CK-MB.
Técnicas enzimoinmunológicas (CK-MB masa): mediante el uso de anticuerpos
monoclonales específicos. Éste método es sensible a la interferencia de la
adenilatoquinasa, y a diferencia de lo que ocurre con el método de
inmunoinhibición permite su realización en una muestra de sangre
hemolizada. Proporciona buenos resultados, su determinación está
automatizada, es rápida y por tanto, adaptable al Laboratorio de Urgencias,
siendo este el método de elección.
CKMM:
----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
Se eleva en el infarto al miocardio entre 4-6 hrs después del infarto, no es demostrable a las 24-36 hrs
después del infarto puesto que alcanza su máximo y cae rápidamente:
Isiquemia miocárdica, angina de pecho
Distrofia muscular de Duchenne
Poliomitosis, dermatomitosis, mioglobinuria, insuficiencia circulatoria y choque, IRC,
lipomatia, postoperatorio de cirugías.
LA CKBB SE ELEVA EN:

-----------------------------------------------------------------------------------------------------
Síndrome de reye
Algunos cancere4s de mama, plumón, próstata
Choque
Lesión cerebral, neurocirugía
Hipotermia
Después de la desviación coronaria quirúrgica.
INHIBIDORES DE LA CK:
Pb, Ag, Hg,Zn
Los oxalatos actúan contra el Ca+,Mn y Mg para la detección de la ck.
La luz blanca actúa como inhibidor no competitivo y altera la estructura química.
Anticoagulantes como heparina o EDTA.
AUMENTO VARIABLE POR DROGAS:

Por anfotericina B, clofibrato, etanol, carbenozolona, halotano y succinilcolina administrados
juntos, intoxicación con barbitúricos.
Terapia con esteroides.
Colchicina. Etanol, éter etílico, litio, propanolol, quinidina, monóxido de carbono.
Drogas de abuso (cocaína, LSD).
INTERFERENCIAS:
El ejercicio extenuante, levantamiento de pesas y las cirugías que lesionan el músculo
esquelético pueden provocar elevación de la Ck.
Las dosis elevadas de salicilatos también pueden aumentar los niveles.
Las inyecciones intramusculares múltiples pueden aumentar los niveles
Parto
Hemólisis de la muestra
TGO
2.6.1.1 ASPARTATO AMINO TRANSFERASA-2-CETOGLUTARATO
SINONIMOS:
TGO-SGOT
VALORES NORMALES
ADULTO 0-41 UI/L
ANCIANO 8-33 UI/L
NIÑO
RECIEN NACIDO 2-55 UI/L
MAYOR DE 2 AÑOS 10-30 UI/L A 31 °C
La Aspartato Aminotransferasa (AST) (EC. 2.6.1.1), es una enzima de localización mitocondrial

y citoplasmática que cataliza la transferencia reversible del grupo amino desde el aspartato al α-
cetoglutarato.
Método para su determinación:

UV 340 o 360 nm. Según SCE/ IFCC/ DKGC
La TGO se cataliza por la reacción de la transferencia de un grupo amino:
L-aspartato + α – cetoglutarato TGO GLUTAMATO + OXALACETATO
La TGO presenta 5 isoenzimas y las de importancia clínica son la TGO 1 Y TGO 2
Muestra:
Suero recomendado. Plasma con heparina puede causar turbidez en la reacción. La hemólisis
interfiere aumentando el valor proporcionalmente, dado que la concentración de TGO en
glóbulos rojos es 40 veces mayor que en suero.
FISIOLOGIA:
La aspartato aminotransferasa es una enzima intracelular, interviene en el metabolismo celular

sin función conocida en el plasma. Los valores séricos para mujeres son menores que para
varones y aumentan un poco con la edad, casi igualando a los valores de los varones.
En el interior de las células las concentraciones son muy elevadas, en suero son muy bajas y al
enzima desparace cuando todas las membranas celulares están intactas.
FUNCION DE LAS TRANSAMINASAS

Catalizar la transferencia de un grupo amino de un aminoácido a cetoacido, formando
otro aminoácido.
Debido a su amplia distribución se considera como un enzima inespecífica de tejido o de órgano y por
lo tanto, es más útil cuando su concentración sérica se compara con los valores de las enzimas sericas
diferentes.
Poco se sabe de la síntesis, regulación y excreción de las transaminasas.
TEJIDOS DONDE SE DISTRIBUYE LA TGO:

Músculo cardiaco
Hepático
Renal
Pancreático
Pulmonar
Bazo, eritrocitos y otros tejidos en menor concentración.
Una cantidad muy escasa de TGO se excreta en al bilis debido ala barrera hematobiliar y no se sabe si
la pequeña cantidad encontrada en al bilis procede de la sangre o directamente de los hepatocitos.
FISIOPATOLOGIA
Cuando se lesiona la células corporales que contienen TGO o se altera o destruye su actividad por
deficiencia de oxigeno o de glucosa, la membrana celular se vuelve permeable o puede romperse,
entonces la TGO, junto con el contenido de otras células, encuentra su camino al plasma
incrementando la concentración serica de la enzima.
Mientras mayor se ala concentración intracelular de la aspartato aminotrnasferasa, mas alta y mas
rápida ser ala elevación en el suero con el daño celular.
El daño del tejido cardiaco produce un

aumento aun mas rápido de las
concentraciones de TGO, el grado de
elevación se correlaciona estrechamente con
el tamaño del infarto.
En insuficiencia cardiaca pueden producirse

elevaciones mayores de 1000, esta elevación
extrema se debe aparentemente ala
congestión y necrosis secundarias del hígado
mas la lesión cardiaca entre si.
En disfunción hepática se alcanzan concentraciones mayores, sin embargo la liberación de
TGO de las células hepáticas no refleja el funcionamiento del hígado que normal inclusive
en presencia de valores altos de TGO. Por otro lado, las concentraciones de TGO refleja la
respuesta de las células al daño y también al aumento de la permeabilidad de las
membranas celulares.
Dado que los valores normales de TGO incluyen una ausencia completa de la enzima del
suero, la disminución de su valor serico solo es de interés en lo que respecta ala velocidad
con la que se produce el descenso o como un indicador del avance de la enfermedad y al
respuesta al tratamiento.
Significado clínico:
La TGO es una enzima bilocular, se encuentra distribuida en el citoplasma y en las

mitocondrias de las células, junto a la TGP cumple un rol diagnóstico y de monitoreo de
enfermedades con daño hepatocelulares y muscular.
No hay evidencia de un aumento de síntesis de transaminasas en enfermedades hepáticas y

musculares. La vida media de la TGO es de 17 Hs. (TGP: 47Hs) lo cual da una información
muy actual de la realidad de un proceso citolítico.
La TGP es una enzima específica del hígado.
La TGO se encuentra en varios tejidos como el músculo cardíaco, hepático, cerebro,

páncreas, pulmones, leucocitos y eritrocitos.
Un aumento simultáneo de ambas concluye en un proceso de necrosis hepatocelular de

cualquier índole. En algunos casos también se la usa en la evolución del infarto de
miocardio (IAM), donde la sensibilidad diagnóstica es del 96% y la especificidad del
86% post angor.
Debido a la localización intracelular de las transaminasas (TGP citoplasmática y TGO

citoplasmática y mitocondrial) es que se puede inferir que ante un aumento significativo de
TGP sobre TGO hay un daño celular difuso con ruptura de membranas celulares y
compromiso citoplasmático y con un aumento de TGO>TGP el compromiso necrótico es
más profundo y severo.
La magnitud del aumento de ambas se correlaciona con la cantidad de células

involucradas.
El Indice de De Rittis (TGO/TGP) es menor de 1 cuando el daño es leve

(citoplasmático) en los casos de hepatitis viral aunado a la menor vida media de la
TGO con respecto a la TGP. Cuando supera a 1 y particularmente 2, la necrosis
celular es profunda tal el caso de hepatitis alcohólicas o en hepatitis crónicas activas.
Utilidad clínica
Evaluar magnitud del daño celular en hígado y músculo.

Monitoreo de la evolución del daño de los tejidos que la contienen hepatopatía,
cardiopatías.
VALORES AumentadoS DE LA TGO:
Transtornos que lesionan la celulas musculares cardiacas como:
INFARTO AL MIOCARDIO: Los valores sericos pueden elevarse a 500 UI en las

24 hrs siguientes y retornaran a lo normal en un lapso de 4-7 dias si ya no hay mas
daño celular.
INSUFICIENCIA CARDIACA:Con frecuencia hay una elvacion de los valores

sericos, pero al grado del aumento varia de acuerdo ala lateracion hepatica
concomicante.
Cardiopatías como el IAM, miocarditis, pericarditis, disritmias, cirugía de

revascularización cardíaca.
HEPATOPATÍAS DE DISTINTA ETIOLOGÍA (inflamatorias, obstructivas,

autoinmunes, por virus hepatotróficos: HAV, HBV, HCV,HDV,HEV, parasitaria,
tóxica, necrótica).
POR INFECCIÓN SISTÉMICA DE VIRUS NO HEPATOTRÓFICOS: herpes,

CMV, EBV, HIV, Parotiditis, Echo y Coxsackie, Rubeola, Varicela Zoster etc.
TRAUMATISMO EXTENSO DEL MÚSCULO ESQUELÉTICO:

Dermatomiositis, distrofia muscular progresiva, traumatismo muscular por uso
excesivo o lesion externa, triquinosis.
Cirrosis, ictericia obstructiva, enfermedades hemolítica, síndrome de Reye,

amebiasis, tuberculosis, brucelosis, tétanos, septicemia, , linfogranuloma venéreo,
histoplasmosis, hidatidosis, triquinosis, sarcoidosis, galactosemia, síndrome de
Dubin Johnson y síndrome de Reye.
ENFERMEDADES MUSCULARES como distrofia muscular progresiva, miositis,
miopatía hipotiroidea, episodios epilépticos, hipertermia maligna, ejercicio
muscular agresivo.
INTERFERENCIAS por drogas:
VALORES AUMENTADO:
Drogas hepatotóxicas, acetaminofen, allopurinol, aminopurina, ácido
aminosalicílico, anfotericina B, ampicilina, alcohol amílico, andrógenos,
asparaginasa, aspirina, barbituratos, cefalosporina, cloramfenicol, cimetidina,
eritromicina, imipramina, carbamacepina, levodopa, niacina, valproato. Paracetamol,
piroxicam, halotane, cocaina, amiodarona, estrógenos sintéticos, ácido valproico,
tetraciclinas, metotrexate, esteroides anabólicos, ciclofosfamida, isoniazida,
rifampicina, cloropromacina, alfa metildopa, verapramil. Nitrofurantoina,
fenofibrate, papaverina, fenilbutazona, diclofenac, allopurinol, propiltiouracilo,
quinina, quinidina, diltiazem, haloperidol, nitrofurantoina, cimetidina,
glibenclamida, sales de oro, captopril, dextropropoxifeno, tetracloruro de carbono.
VALORES DISMINUIDO:
Penicilamina, fenotiazinas.
1.1.1.27 LDH
------------------------------
------------------------------
--------
Sinonimos:
LD. LDH, Lactato Deshidrogenasa, L-Lactato:NAD
oxidoreductasa
MÉTODO: Espectrofotometría-UV 340 nm.
MUESTRA: Suero o plasma (heparina). Libre de hemólisis. Separar del coágulo
rápidamente
CONDICIONES DE ALMACENAMIENTO: Refrigerar.
VALORES DE REFERENCIA:
Dependientes del método:
• DGKC: piruvato a lactato, consumo de NADH

• a 30°C en UI/l
Adultos: 160 - 320
• IFCC: lactato a piruvato, producción de NADH
• a 30°C en U/L
Adultos 140-280
Recién nacidos 415-690
• a 37ºCen UI/l
0-4 días 290-775
4-10 días 545-2000
10 d-24 meses 180-430
24 m-12 años 110-295
60 a -90 años 110-210
Introducción:
Es una enzima, localizada exclusivamente en el citoplasma de la célula, que

transfiere H+ (deshidrogenasa) y cataliza la oxidación reversible de L-lactato a
piruvato.
Tiene un PM de 140000 daltons.
Sus isoenzimas conocidas son: LD1, LD2, LD3, LD4, LD5.
En nuestro Laboratorio se emplea la siguiente reacción (Sociedad Alemana de

Química Clínica) para la determinación de la LDH.
LDH (suero del paciente)
1. Piruvato + NADH ↓ + H+ ⇔ Lactato + NAD
Este enzima está compuesto por 4 cadenas polipeptídicas de dos tipos: H y M.

Las estructuras de LD-H y LD-M están determinadas por los loci situados en los
cromosomas 12 y 11, respectivamente.
La LDH está presente en casi todas las células del organismo humano, principalmente en:
hígado, miocardio, músculo esquelético y hematíes.
Estos tejidos muestran diferentes composiciones isoenzimáticas.

Pueden aislarse diferentes formas moleculares en el mismo tejido o en tejidos distintos. A
estas diferentes formas moleculares las denominamos isoenzimas de la LDH.
Hemos dicho que la LD tiene dos tipos de subunidades: M y H.

Se diferencian por el contenido y secuencia de aminoácidos y pueden combinarse para
formar 5 tetrámeros (isoenzimas), separables por electroforesis.
• La subunidad M, se encuentra principalmente en el músculo – esquelético
(“Muscle”) e hígado.
• La subunidad H, se encuentra principalmente en el corazón (“Heart”).
Los tetrámeros son: M4, M3H, M2H2, MH3, H4.

Las isoenzimas son: LD5, LD4, LD3, LD2, LD1.
Métodos de Determinación para LDH:
• Determinación enzimática para la actividad total de la LDH

• Para la dosificación de las isoenzimas se pueden utilizar métodos no
inmunológicos (electroforesis) y métodos inmunológicos.
• Mediante éste último se determina directamente la LD1, tras el tratamiento del
suero por un anticuerpo dirigido contra la subunidad M de la que elimina las
isoenzimas Ld2, LD3, LD4 y LD5
EXPLICACION DE LA PRUEBA:
Su elevación suele indicar muerte celular y fuga de la enzima de la celula

Aunque la elvacion es inespecifica, esta prueba es util para confirmar infarto al
miocardio o pulmonar cuando se combinan otros datos. Por ejemplo, la LDH
permanece levada durante un tiempo mas prolongado que la CK en el infarto al
miocardio
También es útil en el diagnostico diferencial de distrofia muscular y anemia
perniciosa. Sin embargo, se pueden obtener mas datos especificos clasificados de la
LDH en sus cinco isoenzimas.
La LDH también es útil como marcador tumoral en el seminoma o tumor de células
germinativas, especialmente cuando en este tumor no se produce AFP ni
gonadotropina coriónica humana.
SIGNIFICADO CLÍNICO
La determinación de la actividad lactato deshidrogenasa, en suero, tiene una gran

variedad de aplicaciones clínicas.
Por ser una enzima intracelular, su elevación es índice de daño tisular con la
consecuente liberación de ésta a la circulación. El daño puede ser desde una simple
anoxia con ligero daño celular y pérdida de citoplasma hasta una necrosis celular
severa, produciéndose por lo tanto, diversos grados de elevación de la actividad
enzimática en suero.
Con niveles alterados de LDH total, la determinación de la isoenzima predominante

posibilita la identificación del órgano comprometido:
LD1: corazón, hematíes, córtex renal

LD2: hematíes, córtex renal, pulmón
LD3: pulmón, glóbulos blancos, páncreas, plaquetas
LD4: músculo esquelético, médula renal, plaquetas
LD5 : hígado, músculo esquelético, tejidos neoplásicos
El comportamiento de las isoenzimas (separación electorforética en acetato de celulosa o

poliacrilamida, inmunoinhibición, inhibición química) no debe ser interpretado sino a la luz
del conocimiento de la historia clínica del paciente. En este sentido la inversión de los
valores de LD1/LD2 (“flip”) constituye un indicio de injuria miocárdica, como sí también
el aumento de LD5 orienta hacia una hepatopatía.
El aumento de la fracción LD2,LD3,LD4 refleja una masiva destrucción plaquetaria

(tromboembolismo pulmonar).
En general, los tejidos que muestran metabolismo aerobio revelan,

predominantemente, isoenzimas de movimiento electroforético más rápido
(LDH1), con mayor número de subunidades H.
Los tejidos que muestran metabolismo anaerobio revelan,

isoenzimas de movimiento electroforético más lento (LDH5),20
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predominantemente,
con mayor número
Q.C de subunidades
WILLIANS M.
SANCHEZ RODRIGUEZ
La proporción de enzimas varía de un tejido a otro. En el corazón,
predomina la isoenzima LDH1 (del 18 al 33% de la actividad de la LDH Total).
En el infarto agudo de miocardio, la actividad de LDH total (junto con las CK y AST),
constituye un elemento importante de diagnóstico.
La misma comienza a elevarse 12-24 horas después de producido el infarto; alcanza

un pico entre las 48-72 horas y permanece elevada desde el séptimo al décimo día.
Predomina LDH1, por lo tanto, su determinación confiere especificidad al
diagnóstico de infarto agudo de miocardio.
También está elevada la LDH total en pacientes con necrosis hepática (producida
por agentes tóxicos o por infección aguda como la hepatitis viral) e incluso
acompañando a necrosis tubular renal, pielonefritis, etc.
Los niveles bajos no son clínicamente importantes.
Tras la Lesión Miocárdica Mayor (IAM), la actividad de la LD sérica aumenta
menos rápidamente que la actividad de CK Total, o la de la CK-MB.
Comienza a elevarse a las 12 16 horas desde el inicio de los síntomas que
exteriorizan el Daño Miocárdico.
Alcanza su máximo a las 30 a 40 horas.
Permanece elevada durante 10 a 12 días.
VARIABLES POR ENFERMEDAD:
AUMENTADO:
Mononucleosis infecciosa, hepatitis virales, tumores malignos, leucemias y
linfomas, anemias hemolíticas, distrofia muscular, daño muscular (cardíaco o
esquelético) de cualquier etiología, pancreatitis, enfermedades renales, infarto renal,
hipoxia, shock e hipertermia.
VARIABLES PREANALÍTICAS:
AUMENTADO:
Al formar complejos la lactatodeshidrogenasa con IgA o con IgG. Embarazo.
Hemoglobina. Etanol. Ejercicio muscular extenuante como el ejercicio del parto
elevan la LDH. Hemólisis producida por la congelación, calentamiento o agitación
de la muestra provocan elevaciones falsas.
DISMINUIDO:
Lipemia. Oxalato, detergentes.
VARIABLES POR DROGAS:
Aumentado:
Cafeína, fenobarbital, triamtereno, anfotericina B, captotril, cimetidina, etanol, fluorouracilo,
metotrexate nitrofurantoína, penicilamina, piperacina, propoxifeno, quinidina ácido valproico, xilitol.
Disminuido:
Salicilato, ácido ascórbico, teofilina. Clofibrate.

Enzimas Cardiacas CK CKMB Tgo (ASP) LDH

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ENZIMAS CARDIACAS

Suero. Estable 4 – 8 horas a temperatura ambiente y un mes a –20ºC.

6-7 años:50-145 U/L 6-11 años 56-185 U/l

*----Los valores de referencia pueden variar de acuerdo a cada laboratorio---*

Es una enzima bilocular que se encuentra en citoplasma y mitocondria

La CK es una enzima cuya mayor concentración se localiza en corazón y en el músculo esquelético y

La creatininfosfoquinasa puede presentarse en forma de 3 isoenzimas que se diferencian en su

La CPK-MM es la isoenzima más abundante en la medida total de la CPK en personas sanas, si se

EL PAPEL FISIOLÓGICO DE LA CREATÍNQUINASA ES EL SIGUIENTE:

el principal componente fosforilado del músculo es la fosfocreatina, que está, aproximadamente

Enfermedades de músculo esquelético: Distrofia muscular de Duchenne (es un marcador que

Enfermedades musculares neurogénicas (miastenia gravis, esclerosis múltiple,

1. En el infarto al miocardio comienza la elevación poco después de la crisis

Enfermedades del hígado: enfermedad hepática primaria (síndrome de Reye).

Enfermedades del sistema nervioso central: enfermedad cerebrovascular aguda, neurocirugía,

Enfermedades de tiroides: hipertiroidismo.

CRONOLOGIA DE LA ALTERACION ENZIMATICA EN infarto agudo al

CK TOTAL CK-MB TGO LDH

Reducción de masa muscular

MÉTODOS DE DETERMINACIÓN DE LA CK-MB.-

LA CKBB SE ELEVA EN:

AUMENTO VARIABLE POR DROGAS:

La Aspartato Aminotransferasa (AST) (EC. 2.6.1.1), es una enzima de localización mitocondrial

Método para su determinación:

L-aspartato + α – cetoglutarato TGO GLUTAMATO + OXALACETATO

La TGO presenta 5 isoenzimas y las de importancia clínica son la TGO 1 Y TGO 2

La aspartato aminotransferasa es una enzima intracelular, interviene en el metabolismo celular

FUNCION DE LAS TRANSAMINASAS

Poco se sabe de la síntesis, regulación y excreción de las transaminasas.

TEJIDOS DONDE SE DISTRIBUYE LA TGO:

El daño del tejido cardiaco produce un

En insuficiencia cardiaca pueden producirse

La TGO es una enzima bilocular, se encuentra distribuida en el citoplasma y en las

No hay evidencia de un aumento de síntesis de transaminasas en enfermedades hepáticas y

La TGP es una enzima específica del hígado.

La TGO se encuentra en varios tejidos como el músculo cardíaco, hepático, cerebro,

Un aumento simultáneo de ambas concluye en un proceso de necrosis hepatocelular de

Debido a la localización intracelular de las transaminasas (TGP citoplasmática y TGO

La magnitud del aumento de ambas se correlaciona con la cantidad de células

El Indice de De Rittis (TGO/TGP) es menor de 1 cuando el daño es leve

Evaluar magnitud del daño celular en hígado y músculo.

VALORES AumentadoS DE LA TGO:

Transtornos que lesionan la celulas musculares cardiacas como:

INFARTO AL MIOCARDIO: Los valores sericos pueden elevarse a 500 UI en las

INSUFICIENCIA CARDIACA:Con frecuencia hay una elvacion de los valores

Cardiopatías como el IAM, miocarditis, pericarditis, disritmias, cirugía de

HEPATOPATÍAS DE DISTINTA ETIOLOGÍA (inflamatorias, obstructivas,

POR INFECCIÓN SISTÉMICA DE VIRUS NO HEPATOTRÓFICOS: herpes,

TRAUMATISMO EXTENSO DEL MÚSCULO ESQUELÉTICO:

Cirrosis, ictericia obstructiva, enfermedades hemolítica, síndrome de Reye,

INTERFERENCIAS por drogas:

Dependientes del método:

• DGKC: piruvato a lactato, consumo de NADH

Es una enzima, localizada exclusivamente en el citoplasma de la célula, que

En nuestro Laboratorio se emplea la siguiente reacción (Sociedad Alemana de

Este enzima está compuesto por 4 cadenas polipeptídicas de dos tipos: H y M.

Estos tejidos muestran diferentes composiciones isoenzimáticas.

Hemos dicho que la LD tiene dos tipos de subunidades: M y H.

Los tetrámeros son: M4, M3H, M2H2, MH3, H4.

Métodos de Determinación para LDH:

• Determinación enzimática para la actividad total de la LDH

Su elevación suele indicar muerte celular y fuga de la enzima de la celula

La determinación de la actividad lactato deshidrogenasa, en suero, tiene una gran

----Los valores de referencia pueden variar de acuerdo a cada laboratorio---