Sunteți pe pagina 1din 50

UNIVERSIDADE FEDERAL DO ACRE

CENTRO DE CIÊNCIAS DA SAÚDE E DESPORTO


CURSO DE BACHARELADO EM MEDICINA
DISCIPLINA DE BIOQUÍMICA

AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS

PROF. DR. RICARDO DE ARAÚJO MARQUES


2018.1
A ORIGEM DA VIDA: BUSCANDO RESPOSTAS
→ A MISSÃO STARDUST (“POEIRA ESTELAR”) FOI LANÇADA PELA NASA EM 1999 PARA
COLETAR PARTÍCULAS DA CAUDA DO COMETA WILD 2
→ A COLETA DAS PARTÍCULAS SE DEU EM JANEIRO DE 2004

→ RETORNOU À TERRA EM 15 DE JANEIRO 2006 COM AS AMOSTRAS DO COMETA

GLICINA
⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯

ROTEIRO DA AULA
I. INTRODUÇÃO
II. AMINOÁCIDOS
III. PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
IV. A ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS:
→ ESTRUTURA PRIMÁRIA
→ ESTRUTURA SECUNDÁRIA
→ ESTRUTURA TERCIÁRIA
→ ESTRUTURA QUATERNÁRIA
V. DESNATURAÇÃO E ENOVELAMENTO DE PROTEÍNAS
⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯

I. INTRODUÇÃO

• AS PROTEÍNAS SÃO AS MACROMOLÉCULAS BIOLÓGICAS MAIS


ABUNDANTES, OCORRENDO EM TODAS AS CÉLULAS E EM TODAS AS PARTES
DAS CÉLULAS

• AS PROTEÍNAS OCORREM EM GRANDE VARIEDADE

• SÃO OS INSTRUMENTOS MOLECULARES PELOS QUAIS A INFORMAÇÃO


GENÉTICA É EXPRESSA

• AS PROTEÍNAS DE CADA ORGANISMO, DAS MAIS SIMPLES BACTÉRIAS AOS


SERES HUMANOS, SÃO CONSTRUÍDAS DO MESMO CONJUNTO DE 20
AMINOÁCIDOS

• ESSE GRUPO DE MOLÉCULAS PRECUSSORAS PODE SER CONSIDERADO O


ALFABETO NO QUAL A LINGUAGEM DA ESTRUTURA PROTEICA É LIDA
⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯

• OS PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS SÃO POLÍMEROS LONGOS DE AMINOÁCIDOS

• EXERCEM AS MAIS VARIADAS FUNÇÕES NAS CÉLULAS:

- CATALÍTICA (ENZIMAS)
- ESTRUTURAL
- RECEPTORES DE SINAL
- TRANSPORTADORES
HEMOGLOBINA
- HORMÔNIOS
LUCIFERASE

QUERATINA
COLÁGENO
⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯

II. AMINOÁCIDOS

• O PRIMEIRO AMINOÁCIDO A SER DESCOBERTO FOI A


ASPARAGINA EM 1806 NO ASPARGO

• O ÚLTIMO DOS 20 A SER IDENTIFICADO FOI A


TREONINA EM 1938 ASPARGOS

ASPARAGINA
• TODOS OS AMINOÁCIDOS TÊM NOME COMUNS E TRIVIAIS,
EM ALGUNS CASOS DERIVADOS DA FONTE DA QUAL FORAM
ISOLADOS PELA PRIMEIRA VEZ:

- GLUTAMATO (GLÚTEM DO TRIGO)


- TIROSINA (DO GREGO “tyros” QUEIJO)
TREONINA - GLICINA (DO GREGO “glykos” DOCE)
⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯

→ OS AMINOÁCIDOS TÊM DIVERSAS FUNÇÕES NOS SISTEMAS BIOLÓGICOS


⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯

→ AMINOÁCIDOS COMPARTILHAM CARACTERÍSTICAS ESTRUTURAIS COMUNS

GRUPO CARBOXI ÁTOMO


DE
HIDROGÊNIO

GRUPO AMINO

GRUPO R
(CADEIA LATERAL) PROLINA É UMA EXCEÇÃO!

• OS GRUPOS R (CADEIAS LATERAIS) VARIAM EM ESTRUTURA, TAMANHO E CARGA


ELÉTRICA E INFLUENCIAM NA SOLUBILIDADE EM ÁGUA
⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯
→ ESTEREOISOMERISMO EM AMINOÁCIDOS: ENANTIÔMEROS

• POSSUEM PROPRIEDADES FÍSICAS IDÊNTICAS


EXCETO!!!
DIREITA (DEXTROROTATÓRIO) – (+)
DESVIO DA LUZ
PLANO POLARIZADA
ESQUERDA (LEVOROTATÓRIO) – (-)
⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯
→ AS CONFIGURAÇÕES ABSOLUTAS DOS AMINOÁCIDOS E AÇÚCARES SIMPLES SÃO
ESPECIFICADAS PELO SISTEMA D,L

• EMIL FISCHER EM 1891 ATRIBUIU ARBITRARIAMENTE A CONFIGURAÇÃO ABSOLUTA DO


AÇÚCAR GLICERALDEÍDO: L E D

• A SUPOSIÇÃO DE FISCHER FOI CONFIRMADA EM 1952 ATRAVÉS DE ANÁLISES DE DIFRAÇÃO


DE RAIOS X

EMIL FISCHER (1852-1919)


PRÊMIO NOBEL DE QUÍMICA 1902
⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯

→ OS RESÍDUOS DE AMINOÁCIDOS EM PROTEÍNAS SÃO ESTEREOISÔMEROS L

• QUASE TODOS OS COMPOSTOS BIOLÓGICOS COM CENTRO QUIRAL OCORREM


NATURALMENTE APENAS EM UMA FORMA ESTEREOISOMÉRICA, D OU L

PEPTIDOGLICANO
AMINOÁCIDOS DE
CONFIGURAÇÃO D!!!
⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯
→ O CÓDIGO GENÉTICO ESPECIFICA 20 L--AMINOÁCIDOS

• AMINOÁCIDOS PODEM SER CLASSIFICADOS PELO GRUPO R


⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯

→ AMINOÁCIDOS PODEM SER CLASSIFICADOS PELOS GRUPOS R


⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯

→ AMINOÁCIDOS PODEM SER CLASSIFICADOS PELOS GRUPOS R


⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯

→ NOMENCLATURA E ABREVIATURA DOS AMINOÁCIDOS


⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯

→ LIGAÇÕES DE DISSULFETO ENTRE RESÍDUOS DE CISTEÍNA ESTABILIZAM AS


ESTRUTURAS DE MUITAS PROTEÍNAS
⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯

→ AMINOÁCIDOS INCOMUNS TAMBÉM TÊM FUNÇÕES IMPORTANTES

• AS PROTEÍNAS PODEM CONTER RESÍDUOS DE AMINOÁCIDOS CRIADOS POR MODIFICAÇÕES


DE RESÍDUOS COMUNS JÁ INCORPORADOS EM UM POLIPEPTÍDEO

• 4-HIDROXIPROLINA E 5-HIDROXILISINA SÃO


ENCONTRADOS NO COLÁGENO

• ALGUNS RESÍDUOS PODEM SER MODIFICADOS


TRANSITORIAMENTE – MODIFICAÇÕES COLAVENTES

• CERCA DE 300 AMINOÁCIDOS ADICIONAIS FORAM


ENCONTRADOS NAS CÉLULAS

• POSSUEM VÁRIAS FUNÇÕES, MAS NÃO SÃO TODOS


CONSTITUINTES DE PROTEINAS
⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯

→ AMINOÁCIDOS PODEM AGIR COMO ÁCIDOS E BASES

ZWITTERION ( DO ALEMÃO “ÍON HÍBRIDO”)


⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯
→ AMINOÁCIDOS TÊM CURVAS DE TITULAÇÃO CARACTERÍSTICAS
CURVA DE TITULAÇÃO DA GLICINA

PONTO ISOELÉTRICO
pI = 1/2 (pK1 + pK2)
⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯

→ CURVAS DE TITULAÇÃO DE AMINOÁCIDOS COM GRUPOS R IONIZÁVEIS


CURVA DE TITULAÇÃO DO GLUTAMATO

PONTO ISOELÉTRICO
pI = 1/2 (pK1 + pKR)
⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯

→ CURVAS DE TITULAÇÃO DE AMINOÁCIDOS COM GRUPOS R IONIZÁVEIS

CURVA DE TITULAÇÃO DA HISTIDINA

PONTO ISOELÉTRICO
pI = 1/2 (pKR + pK2)
⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯

III. PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS

→ PEPTÍDEOS SÃO CADEIAS DE AMINOÁCIDOS


FORMAÇÃO DE UMA LIGAÇÃO PEPTÍDICA REAÇÃO DE CONDENSAÇÃO ENTRE O GRUPO -
CARBOXILA DE UM AMINOÁCIDO E O GRUPO -
AMINO DO OUTRO COM ELIMINAÇÃO DE ÁGUA

PEPTÍDEO COM 2 RESÍDUOS DE AA:


DIPEPTÍDEO

PEPTÍDEO COM 3 RESÍDUOS DE AA:


TRIPEPTÍDEO

PEPTÍDEO COM 4 RESÍDUOS DE AA:


TETRAPEPTÍDEO
LIGAÇÃO PEPTÍDICA ...
⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯
→ PEPTÍDEOS SÃO CADEIAS DE AMINOÁCIDOSQ

(N-TERMINAL) (C-TERMINAL)

INÍCIO FIM
→ OLIGOPEPTÍDEO: POUCOS AMINOÁCIDOS LIGADOS
→ POLIPEPTÍDEO: MUITOS AMINOÁCIDOS LIGADOS

POLIPEPTÍDEO < 10.000 D < PROTEÍNA


⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯
→ PEPTÍDEOS E POLIPEPTÍDEOS BIOLOGICAMENTE ATIVOS OCORREM EM UMA AMPLA
VARIAÇÃO DE TAMANHOS E COMPOSIÇÕES

OCITOCINA (9 RESÍDUOS DE AA) – SECRETADA PELA


NEURO-HIPÓFISE

→ ESTIMULA CONTRAÇÕES UTERINAS

ONGIOTENSINA II (10 RESÍDUOS DE AA)

→ VASOCONSTRITOR
⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯
CAPTOPRIL – O PRIMEIRO MEDICAMENTO RACIONALMENTE PLANEJADO (1977)

• A PESQUISA QUE LEVOU À DESCOBERTA DO CAPTOPRIL


COMEÇOU NO BRASIL NA DÉCADA DE 60 COM OS ESTUDOS DO
PROF. SÉRGIO FERREIRA COM VENENOS DE JARARACA

• ALGUNS PEPTÍDEOS CONTIDOS NO VENENO APRESENTAVAM


ATIVIDADE ANTI-HIPERTENSIVA
Bothrops jararaca
• OS PEPTÍDEOS FORAM LEVADOS A JOHN VANE (EUA) E FORAM
UTILIZADOS COMO MODELO PARA A SÍNTESE DO CAPTOPRIL

• NASCE UMA NOVA CLASSE DE AGENTES ANTI-HIPERTENSIVOS:


OS INIBIDORES DA ENZIMA CONVERSORA DE ANGIOTENSINA
(ECA)

• O CAPTOPRIL RENDEU BILHÕES DE DÓLARES A MULTINACIONAIS


FARMACÊUTICAS (BRISTOL-MYER SQUIBB)
CAPTOPRIL
⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯
→ PEPTÍDEOS E POLIPEPTÍDEOS BIOLOGICAMENTE ATIVOS OCORREM EM UMA AMPLA
VARIAÇÃO DE TAMANHOS E COMPOSIÇÕES
⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯
→ ALGUMAS PROTEÍNAS CONTÊM OUTROS GRUPOS QUÍMICOS ALÉM DE AMINOÁCIDOS

SIMPLES
PROTEÍNAS
CONJUGADAS (GRUPO PROSTÉTICO)
⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯

IV. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS

→ AS PROTEÍNAS POSSUEM ATÉ 4 NÍVEIS DE ESTRUTURA


⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯

→ ESTRUTURA PRIMÁRIA DAS PROTEÍNAS

• O QUE TORNA UMA PROTEÍNA UMA ENZIMA, OUTRA UM


HORMÔNIO E OUTRA UMA PROTEÍNA ESTRUTURAL?

• CADA PROTEÍNA TEM UM NÚMERO E UMA SEQUÊNCIA DE


RESÍDUOS DE AMINOÁCIDOS DISTINTOS

• A ESTRUTURA PRIMÁRIA DE UMA PROTEÍNA DETERMINA A


SUA ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL

• A SEQUÊNCIA LINEAR DE AMINOÁCIDOS DA ORIGEM A UMA


MOLÉCULA COM ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL APÓS O
PROCESSO DE ENOVELAMENTO
⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯

→ ESTRUTURA PRIMÁRIA DAS PROTEÍNAS

ESTRUTURA DE PRIMÁRIA DA INSULINA HUMANA


⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯

→ ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL DAS PROTEÍNAS

• O ARRANJO ESPACIAL DOS ÁTOMOS EM UMA PROTEÍNA OU QUALQUER PARTE DA


PROTEÍNA É CHAMADO DE CONFORMAÇÃO

• AS CONFORMAÇÕES SÃO INTERCONVERTIDAS SEM A QUEBRA DE SUAS LIGAÇÕES


COVALENTES (ROTAÇÃO)

• DAS VÁRIAS CONFORMAÇÕES TEORICAMENTE POSSÍVEIS PARA UMA PROTEÍNA, UMA OU


POUCAS PREDOMINAM EM CONDIÇÕES BIOLÓGICAS

• AS CONFORMAÇÕES QUE NORMALMENTE PREVALECEM SÃO AQUELAS


TERMODINAMICAMENTE MAIS ESTÁVEIS (ENERGIA LIVRE)

• PROTEÍNAS DOBRADAS, EM QUALQUER UMA DE SUAS CONFORMAÇÕES FUNCIONAIS,


SÃO CHAMADAS DE PROTEÍNAS NATIVAS
⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯

→ A CONFORMAÇÃO DE UMA PROTEÍNA É ESTABILIZADA POR INTERAÇÕES FRACAS

• O TERMO ESTABILIDADE, NO CONTEXTO DE ESTRUTURA DE PROTEÍNAS, PODE SER


DEFINIDO COMO A TENDÊNCIA EM MANTER A CONFORMAÇÃO NATIVA

• PROTEÍNAS NATIVAS SÃO APENAS MARGINALMENTE ESTÁVEIS (20-65 Kj/mol ENTRE O


ESTADO DOBRADO E NÃO DOBRADO)

• A ENTROPIA E AS LIGAÇÕES DE HIDROGÊNIO ENTRE OS GRUPOS DA CADEIA


POLIPEPTÍDICA E A ÁGUA TENDEM A MANTER A PROTEÍNA NO ESTADO NÃO DOBRADO

• AS INTERAÇÕES QUE CONTRABALANÇAM ESSES EFEITOS E ESTABILIZAM A CONFORMAÇÃO


NATIVA SÃO:

- PONTES DISULFETO (COVALENTE)


- LIGAÇÕES DE HIDROGÊNIO E INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS E IÔNICAS (NÃO
COVALENTES)
⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯

→ A CONFORMAÇÃO DE UMA PROTEÍNA É ESTABILIZADA POR INTERAÇÕES FRACAS

• AS INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS SÃO AS QUE


MAIS CONTRIBUEM ENTRE AS INTERAÇÕES
FRACAS QUE DÃO ESTABILIDADE A ESTRUTURA
DAS PROTEÍNAS

• PROTEÍNAS COM AMINOÁCIDOS DE CADEIAS


LATERAIS HIDROFÓBICAS POSICIONAM-SE DE
FORMA A SE AGLOMERAR QUANDO A PROTEÍNA
É DOBRADA, FORMANDO UM NÚCLEO
HIDROFÓBICO

• NO AMBIENTE ATÔMICO ALTAMENTE


EMPACOTADO DE UMA PROTEÍNA, AS
INTERAÇÕES DE VAN DER WAALS PODEM TER
EFEITO SIGNIFICATIVO QUIMIOTRIPSINA
⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯
→ ESTRUTURA SECUNDÁRIA DAS PROTEÍNAS
• A LIGAÇÃO PEPETÍDICA É RÍGIDA E PLANAR

LIGAÇAO C-N TEM CARÁTER DE


DUPLA LIGAÇÃO: RESSONÂNCIA

LIGAÇÃO N-C: ÂNGULO  LIGAÇÃO C-C: ÂNGULO 


⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯
→ O TIPO DE ESTRUTURA SECUNDÁRIA É CONSEQUÊNCIA DA RELAÇÃO ENTRE OS
ÂNGULOS  E 
• UMA ESTRUTURA SECUNDÁRIA COMUM
OCORRE QUANDO CADA ÂNGULO DE
DIEDRO PERMANECE IGUAL, OU QUASE
IGUAL, AO LONGO DO SEGMENTO
⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯

→ ESTRUTURA SECUNDÁRIA DAS PROTEÍNAS

• ESTRUTURA SECUNDÁRIA É O ARRANJO ESPACIAL


DOS RESÍDUOS DE AMINOÁCIDOS ADJACENTES EM
UM SEGMENTO POLIPEPTÍDICO

• A α-HÉLICE É UMA ESTRUTURA SECUNDÁRIA COMUM


EM PROTEÍNAS - ESTRUTURA HELICOIDAL
⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯
→ ESTRUTURA SECUNDÁRIA DAS PROTEÍNAS

• α-HÉLICES PODEM, TEORICAMENTE, SER VOLTADAS PARA A ESQUERDA E PARA A DIREITA

MODELO
COMPUTACIONAL EM 3D
DA MIOGLOBINA

• A α-HÉLICE VOLTADA PARA A DIREITA É A FORMA COMUM

• A FORMA MAIS ESTÁVEL DE UMA α-HÉLICE COMPOSTA DE AMINOÁCIDOS DE


CONFIGURAÇÃO D SERIA VOLTADA PARA A ESQUERDA
⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯
→ ESTRUTURA SECUNDÁRIA DAS PROTEÍNAS
• A SEQUÊNCIA DE AMINOÁCIDOS AFETA A ESTABILIDADE DA α-HÉLICE.
⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯
→ ESTRUTURA SECUNDÁRIA DAS PROTEÍNAS

• CONFORMAÇÕES β: FORMA EM ZIGUE-ZAGUE


⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯
→ VOLTAS β SÃO COMUNS EM PROTEÍNAS
• LIGAM ESTRUTURAS SUCESSIVAS DE HÉLICES α E CONFORMAÇÕES β

• É UMA VOLTA DE 180 GRAUS QUE ENVOLVE 4 RESÍDUOS DE AMINOÁCIDOS


⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯
→ ESTRUTURAS TERCIÁRIA E QUATERNÁRIA EM PROTEÍNAS

• ESTRUTURA TERCIÁRIA É O ARRANJO TRIDIMENSIONAL DE TODOS OS ÁTOMOS DA PROTEÍNA

• ESTRUTURA QUARTERNÁRIA É O ARRANJO TRIDIMENSIONAL DE DUAS OU MAIS CADEIAS


POLIPEPTÍDICAS, OU SUBUNIDADES, QUE PODEM SER IDÊNTICAS OU DIFERENTES
(PROTÔMEROS)
→ CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS QUANTO A ESTRUTURA E A FUNÇÃO

FIBROSAS FUNÇÃO
ESTRUTURAL
PROTEÍNAS
GLOBULARES MULTIFUNÇÃO

• ENZIMAS
• CANAIS IÔNICOS
• RECEPTORES
• TRANSPORTADORES
⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯
→ AS PROTEÍNAS FIBROSAS SÃO ADAPTADAS A FUNÇÕES ESTRUTURAIS

• AS PROTEÍNAS FIBROSAS COMPARTILHAM PROPRIEDADES QUE DÃO FORÇA E/OU


FLEXIBILIDADE ÀS ESTRUTURAS NAS QUAIS OCORREM

• EM GERAL, A UNIDADE ESTRUTURAL FUNDAMENTAL É UM ELEMENTO SIMPLES DE


ESTRUTURA SECUNDÁRIA QUE SE REPETE

• TODAS AS PROTEÍNAS FIBROSAS SÃO INSOLÚVEIS EM ÁGUA (AMINOÁCIDOS DE CADEIA


LATERAL HIDROFÓBICA)
⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯
→ -QUERATINA

• A ESTRUTURA DO CABELO
⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯
→ AS PROTEÍNAS FIBROSAS SÃO ADAPTADAS A FUNÇÕES ESTRUTURAIS

• A ESTRUTURA DO COLÁGENO
⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯
→ A DIVERSIDADE ESTRUTURAL REFLETE A DIVERSIDADE FUNCIONAL DAS PROTEÍNAS
GLOBULARES
• A ESTRUTURA DA HEMOGLOBINA
⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯

V. DESNATURAÇÃO E ENOVELAMENTO DE
PROTEÍNAS

• A MANUTENÇÃO CONTÍNUA DO GRUPO ATIVO


DE PROTEÍNAS CELULARES É CHAMADA
PROTEOSTASE

• A PROTEOSTASE CELULAR REQUER A ATIVIDADE


COORDENADA DE VIAS PARA A SÍNTESE E
ENOVELAMENTO DE PROTEÍNAS

• INCLUEM O REDOBRAMENTO DE PROTEÍNAS


PARCIALMENTE DOBRADAS E O SEQUESTRO E
DEGRADAÇÃO DE PROTEÍNAS
IRREVERSIVELMENTE DESDOBRADAS
⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯
→ A PERDA DE ESTRUTURA DA PROTEÍNA RESULTA NA PERDA DA FUNÇÃO

• DESNATURAÇÃO: PERDA DA ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL

EFEITO DA TEMPERATURA EFEITO DO HIDROCLORETO DE


GUANIDINA SOBRE AS PONTES S-S
• A DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS CAUSA PRECIPITAÇÃO
⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯

CONCEITOS IMPORTANTES

1 – OS 20 AMINOÁCIDOS POSSUEM CARACTERÍSTICAS ESTRUTURAIS COMUNS.

2 – OS AMINOÁCIDOS PODEM EXISTIR EM DUAS FORMAS ESTEREOISOMÉRICAS D E L.

3 – OS AMINOÁCIDOS PODEM SER CLASSIFICADOS EM CINCO TIPOS COM BASE NA POLARIDADE E


CARGAS DE SEUS GRUPOS R.

4 – OS AMINOÁCIDOS VARIAM EM SUAS PROPRIEDADES ÁCIDO BÁSICAS E TÊM CURVAS DE TITULAÇÃO


CARACTERÍSTICAS.

5 – OS AMINOÁCIDOS PODEM SER UNIDOS ATRAVÉS DE LIGAÇÕES PEPTÍDICAS PARA FORMAR


PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS.

6 – DIFERENÇAS NA FUNÇÃO DE PROTEÍNAS RESULTAM DE DIFERENÇAS NA COMPOSIÇÃO E NA


SEQUÊNCIA DE AMINOÁCIDOS – ESTRUTURA PRIMÁRIA.
⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯

CONCEITOS IMPORTANTES

7 – ESTRUTURA SECUNDÁRIA É O ARRANJO ESPACIAL DOS RESÍDUOS DE AMINOÁCIDOS ADJACENTES EM


UM SEGMENTO POLIPEPTÍDICO: HÉLICES α E CONFORMAÇÕES β .

8 – ESTRUTURA TERCIÁRIA É O ARRANJO TRIDIMENSIONAL DE TODOS OS ÁTOMOS DA PROTEÍNA.

9 – ESTRUTURA QUARTERNÁRIA É O ARRANJO TRIDIMENSIONAL DE DUAS OU MAIS SUBUNIDADES DE


CADEIAS POLIPEPTÍDICAS.

10 – A S PROTEÍNAS PODEM SER CLASSIFICADAS COMO FIBROSAS OU GLOBULARES.

11 – A MANUTENÇÃO DO ESTADO ESTÁVEL DA COLEÇÃO DE PROTEÍNAS CELULARES ATIVAS É CHAMADA


PROTEOSTASE.

12 – PARA MUITAS PROTEÍNAS, O ENOVELAMENTO É FACILITADO PELAS CHAPERONAS.

13 – A ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL E A FUNÇÃO DA MAIORIA DAS PROTEÍNAS PODEM SER


DESTRUÍDAS PELA DESNATURAÇÃO.