UNIVERSIDADE FEDERAL DO ACRE

CENTRO DE CIÊNCIAS DA SAÚDE E DESPORTO

CURSO DE BACHARELADO EM MEDICINA
DISCIPLINA DE BIOQUÍMICA

AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS

PROF. DR. RICARDO DE ARAÚJO MARQUES

2018.1
 A ORIGEM DA VIDA: BUSCANDO RESPOSTAS
→ A MISSÃO STARDUST (“POEIRA ESTELAR”) FOI LANÇADA PELA NASA EM 1999 PARA
COLETAR PARTÍCULAS DA CAUDA DO COMETA WILD 2
→ A COLETA DAS PARTÍCULAS SE DEU EM JANEIRO DE 2004

→ RETORNOU À TERRA EM 15 DE JANEIRO 2006 COM AS AMOSTRAS DO COMETA

GLICINA
 ⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯

ROTEIRO DA AULA
I. INTRODUÇÃO
II. AMINOÁCIDOS
III. PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
IV. A ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS:
→ ESTRUTURA PRIMÁRIA
→ ESTRUTURA SECUNDÁRIA
→ ESTRUTURA TERCIÁRIA
→ ESTRUTURA QUATERNÁRIA
V. DESNATURAÇÃO E ENOVELAMENTO DE PROTEÍNAS
 ⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯

I. INTRODUÇÃO

• AS PROTEÍNAS SÃO AS MACROMOLÉCULAS BIOLÓGICAS MAIS

ABUNDANTES, OCORRENDO EM TODAS AS CÉLULAS E EM TODAS AS PARTES
DAS CÉLULAS

• AS PROTEÍNAS OCORREM EM GRANDE VARIEDADE

• SÃO OS INSTRUMENTOS MOLECULARES PELOS QUAIS A INFORMAÇÃO

GENÉTICA É EXPRESSA

• AS PROTEÍNAS DE CADA ORGANISMO, DAS MAIS SIMPLES BACTÉRIAS AOS

SERES HUMANOS, SÃO CONSTRUÍDAS DO MESMO CONJUNTO DE 20
AMINOÁCIDOS

• ESSE GRUPO DE MOLÉCULAS PRECUSSORAS PODE SER CONSIDERADO O

ALFABETO NO QUAL A LINGUAGEM DA ESTRUTURA PROTEICA É LIDA
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• OS PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS SÃO POLÍMEROS LONGOS DE AMINOÁCIDOS

• EXERCEM AS MAIS VARIADAS FUNÇÕES NAS CÉLULAS:

- CATALÍTICA (ENZIMAS)
- ESTRUTURAL
- RECEPTORES DE SINAL
- TRANSPORTADORES
HEMOGLOBINA
- HORMÔNIOS
LUCIFERASE

QUERATINA
COLÁGENO
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II. AMINOÁCIDOS

• O PRIMEIRO AMINOÁCIDO A SER DESCOBERTO FOI A

ASPARAGINA EM 1806 NO ASPARGO

• O ÚLTIMO DOS 20 A SER IDENTIFICADO FOI A

TREONINA EM 1938 ASPARGOS

ASPARAGINA
• TODOS OS AMINOÁCIDOS TÊM NOME COMUNS E TRIVIAIS,
EM ALGUNS CASOS DERIVADOS DA FONTE DA QUAL FORAM
ISOLADOS PELA PRIMEIRA VEZ:

- GLUTAMATO (GLÚTEM DO TRIGO)

- TIROSINA (DO GREGO “tyros” QUEIJO)
TREONINA - GLICINA (DO GREGO “glykos” DOCE)
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→ OS AMINOÁCIDOS TÊM DIVERSAS FUNÇÕES NOS SISTEMAS BIOLÓGICOS

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→ AMINOÁCIDOS COMPARTILHAM CARACTERÍSTICAS ESTRUTURAIS COMUNS

GRUPO CARBOXI ÁTOMO

DE
HIDROGÊNIO

GRUPO AMINO

GRUPO R
(CADEIA LATERAL) PROLINA É UMA EXCEÇÃO!

• OS GRUPOS R (CADEIAS LATERAIS) VARIAM EM ESTRUTURA, TAMANHO E CARGA

ELÉTRICA E INFLUENCIAM NA SOLUBILIDADE EM ÁGUA
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→ ESTEREOISOMERISMO EM AMINOÁCIDOS: ENANTIÔMEROS

• POSSUEM PROPRIEDADES FÍSICAS IDÊNTICAS

EXCETO!!!
DIREITA (DEXTROROTATÓRIO) – (+)
DESVIO DA LUZ
PLANO POLARIZADA
ESQUERDA (LEVOROTATÓRIO) – (-)
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→ AS CONFIGURAÇÕES ABSOLUTAS DOS AMINOÁCIDOS E AÇÚCARES SIMPLES SÃO
ESPECIFICADAS PELO SISTEMA D,L

• EMIL FISCHER EM 1891 ATRIBUIU ARBITRARIAMENTE A CONFIGURAÇÃO ABSOLUTA DO

AÇÚCAR GLICERALDEÍDO: L E D

• A SUPOSIÇÃO DE FISCHER FOI CONFIRMADA EM 1952 ATRAVÉS DE ANÁLISES DE DIFRAÇÃO

DE RAIOS X

EMIL FISCHER (1852-1919)

PRÊMIO NOBEL DE QUÍMICA 1902
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→ OS RESÍDUOS DE AMINOÁCIDOS EM PROTEÍNAS SÃO ESTEREOISÔMEROS L

• QUASE TODOS OS COMPOSTOS BIOLÓGICOS COM CENTRO QUIRAL OCORREM

NATURALMENTE APENAS EM UMA FORMA ESTEREOISOMÉRICA, D OU L

PEPTIDOGLICANO
AMINOÁCIDOS DE
CONFIGURAÇÃO D!!!
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→ O CÓDIGO GENÉTICO ESPECIFICA 20 L--AMINOÁCIDOS

• AMINOÁCIDOS PODEM SER CLASSIFICADOS PELO GRUPO R

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→ AMINOÁCIDOS PODEM SER CLASSIFICADOS PELOS GRUPOS R

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→ AMINOÁCIDOS PODEM SER CLASSIFICADOS PELOS GRUPOS R

 ⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯

→ NOMENCLATURA E ABREVIATURA DOS AMINOÁCIDOS

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→ LIGAÇÕES DE DISSULFETO ENTRE RESÍDUOS DE CISTEÍNA ESTABILIZAM AS

ESTRUTURAS DE MUITAS PROTEÍNAS
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→ AMINOÁCIDOS INCOMUNS TAMBÉM TÊM FUNÇÕES IMPORTANTES

• AS PROTEÍNAS PODEM CONTER RESÍDUOS DE AMINOÁCIDOS CRIADOS POR MODIFICAÇÕES

DE RESÍDUOS COMUNS JÁ INCORPORADOS EM UM POLIPEPTÍDEO

• 4-HIDROXIPROLINA E 5-HIDROXILISINA SÃO

ENCONTRADOS NO COLÁGENO

• ALGUNS RESÍDUOS PODEM SER MODIFICADOS

TRANSITORIAMENTE – MODIFICAÇÕES COLAVENTES

• CERCA DE 300 AMINOÁCIDOS ADICIONAIS FORAM

ENCONTRADOS NAS CÉLULAS

• POSSUEM VÁRIAS FUNÇÕES, MAS NÃO SÃO TODOS

CONSTITUINTES DE PROTEINAS
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→ AMINOÁCIDOS PODEM AGIR COMO ÁCIDOS E BASES

ZWITTERION ( DO ALEMÃO “ÍON HÍBRIDO”)

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→ AMINOÁCIDOS TÊM CURVAS DE TITULAÇÃO CARACTERÍSTICAS
CURVA DE TITULAÇÃO DA GLICINA

PONTO ISOELÉTRICO
pI = 1/2 (pK1 + pK2)
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→ CURVAS DE TITULAÇÃO DE AMINOÁCIDOS COM GRUPOS R IONIZÁVEIS

CURVA DE TITULAÇÃO DO GLUTAMATO

PONTO ISOELÉTRICO
pI = 1/2 (pK1 + pKR)
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→ CURVAS DE TITULAÇÃO DE AMINOÁCIDOS COM GRUPOS R IONIZÁVEIS

CURVA DE TITULAÇÃO DA HISTIDINA

PONTO ISOELÉTRICO
pI = 1/2 (pKR + pK2)
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III. PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS

→ PEPTÍDEOS SÃO CADEIAS DE AMINOÁCIDOS

FORMAÇÃO DE UMA LIGAÇÃO PEPTÍDICA REAÇÃO DE CONDENSAÇÃO ENTRE O GRUPO -
CARBOXILA DE UM AMINOÁCIDO E O GRUPO -
AMINO DO OUTRO COM ELIMINAÇÃO DE ÁGUA

PEPTÍDEO COM 2 RESÍDUOS DE AA:

DIPEPTÍDEO

PEPTÍDEO COM 3 RESÍDUOS DE AA:

TRIPEPTÍDEO

PEPTÍDEO COM 4 RESÍDUOS DE AA:

TETRAPEPTÍDEO
LIGAÇÃO PEPTÍDICA ...
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→ PEPTÍDEOS SÃO CADEIAS DE AMINOÁCIDOSQ

(N-TERMINAL) (C-TERMINAL)

INÍCIO FIM
→ OLIGOPEPTÍDEO: POUCOS AMINOÁCIDOS LIGADOS
→ POLIPEPTÍDEO: MUITOS AMINOÁCIDOS LIGADOS

POLIPEPTÍDEO < 10.000 D < PROTEÍNA

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→ PEPTÍDEOS E POLIPEPTÍDEOS BIOLOGICAMENTE ATIVOS OCORREM EM UMA AMPLA
VARIAÇÃO DE TAMANHOS E COMPOSIÇÕES

OCITOCINA (9 RESÍDUOS DE AA) – SECRETADA PELA

NEURO-HIPÓFISE

→ ESTIMULA CONTRAÇÕES UTERINAS

ONGIOTENSINA II (10 RESÍDUOS DE AA)

→ VASOCONSTRITOR
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 CAPTOPRIL – O PRIMEIRO MEDICAMENTO RACIONALMENTE PLANEJADO (1977)

• A PESQUISA QUE LEVOU À DESCOBERTA DO CAPTOPRIL

COMEÇOU NO BRASIL NA DÉCADA DE 60 COM OS ESTUDOS DO
PROF. SÉRGIO FERREIRA COM VENENOS DE JARARACA

• ALGUNS PEPTÍDEOS CONTIDOS NO VENENO APRESENTAVAM

ATIVIDADE ANTI-HIPERTENSIVA
Bothrops jararaca
• OS PEPTÍDEOS FORAM LEVADOS A JOHN VANE (EUA) E FORAM
UTILIZADOS COMO MODELO PARA A SÍNTESE DO CAPTOPRIL

• NASCE UMA NOVA CLASSE DE AGENTES ANTI-HIPERTENSIVOS:

OS INIBIDORES DA ENZIMA CONVERSORA DE ANGIOTENSINA
(ECA)

• O CAPTOPRIL RENDEU BILHÕES DE DÓLARES A MULTINACIONAIS

FARMACÊUTICAS (BRISTOL-MYER SQUIBB)
CAPTOPRIL
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→ PEPTÍDEOS E POLIPEPTÍDEOS BIOLOGICAMENTE ATIVOS OCORREM EM UMA AMPLA
VARIAÇÃO DE TAMANHOS E COMPOSIÇÕES
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→ ALGUMAS PROTEÍNAS CONTÊM OUTROS GRUPOS QUÍMICOS ALÉM DE AMINOÁCIDOS

SIMPLES
PROTEÍNAS
CONJUGADAS (GRUPO PROSTÉTICO)
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IV. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS

→ AS PROTEÍNAS POSSUEM ATÉ 4 NÍVEIS DE ESTRUTURA

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→ ESTRUTURA PRIMÁRIA DAS PROTEÍNAS

• O QUE TORNA UMA PROTEÍNA UMA ENZIMA, OUTRA UM

HORMÔNIO E OUTRA UMA PROTEÍNA ESTRUTURAL?

• CADA PROTEÍNA TEM UM NÚMERO E UMA SEQUÊNCIA DE

RESÍDUOS DE AMINOÁCIDOS DISTINTOS

• A ESTRUTURA PRIMÁRIA DE UMA PROTEÍNA DETERMINA A

SUA ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL

• A SEQUÊNCIA LINEAR DE AMINOÁCIDOS DA ORIGEM A UMA

MOLÉCULA COM ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL APÓS O
PROCESSO DE ENOVELAMENTO
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→ ESTRUTURA PRIMÁRIA DAS PROTEÍNAS

ESTRUTURA DE PRIMÁRIA DA INSULINA HUMANA

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→ ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL DAS PROTEÍNAS

• O ARRANJO ESPACIAL DOS ÁTOMOS EM UMA PROTEÍNA OU QUALQUER PARTE DA

PROTEÍNA É CHAMADO DE CONFORMAÇÃO

• AS CONFORMAÇÕES SÃO INTERCONVERTIDAS SEM A QUEBRA DE SUAS LIGAÇÕES

COVALENTES (ROTAÇÃO)

• DAS VÁRIAS CONFORMAÇÕES TEORICAMENTE POSSÍVEIS PARA UMA PROTEÍNA, UMA OU

POUCAS PREDOMINAM EM CONDIÇÕES BIOLÓGICAS

• AS CONFORMAÇÕES QUE NORMALMENTE PREVALECEM SÃO AQUELAS

TERMODINAMICAMENTE MAIS ESTÁVEIS (ENERGIA LIVRE)

• PROTEÍNAS DOBRADAS, EM QUALQUER UMA DE SUAS CONFORMAÇÕES FUNCIONAIS,

SÃO CHAMADAS DE PROTEÍNAS NATIVAS
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→ A CONFORMAÇÃO DE UMA PROTEÍNA É ESTABILIZADA POR INTERAÇÕES FRACAS

• O TERMO ESTABILIDADE, NO CONTEXTO DE ESTRUTURA DE PROTEÍNAS, PODE SER

DEFINIDO COMO A TENDÊNCIA EM MANTER A CONFORMAÇÃO NATIVA

• PROTEÍNAS NATIVAS SÃO APENAS MARGINALMENTE ESTÁVEIS (20-65 Kj/mol ENTRE O

ESTADO DOBRADO E NÃO DOBRADO)

• A ENTROPIA E AS LIGAÇÕES DE HIDROGÊNIO ENTRE OS GRUPOS DA CADEIA

POLIPEPTÍDICA E A ÁGUA TENDEM A MANTER A PROTEÍNA NO ESTADO NÃO DOBRADO

• AS INTERAÇÕES QUE CONTRABALANÇAM ESSES EFEITOS E ESTABILIZAM A CONFORMAÇÃO

NATIVA SÃO:

- PONTES DISULFETO (COVALENTE)

- LIGAÇÕES DE HIDROGÊNIO E INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS E IÔNICAS (NÃO
COVALENTES)
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→ A CONFORMAÇÃO DE UMA PROTEÍNA É ESTABILIZADA POR INTERAÇÕES FRACAS

• AS INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS SÃO AS QUE

MAIS CONTRIBUEM ENTRE AS INTERAÇÕES
FRACAS QUE DÃO ESTABILIDADE A ESTRUTURA
DAS PROTEÍNAS

• PROTEÍNAS COM AMINOÁCIDOS DE CADEIAS

LATERAIS HIDROFÓBICAS POSICIONAM-SE DE
FORMA A SE AGLOMERAR QUANDO A PROTEÍNA
É DOBRADA, FORMANDO UM NÚCLEO
HIDROFÓBICO

• NO AMBIENTE ATÔMICO ALTAMENTE

EMPACOTADO DE UMA PROTEÍNA, AS
INTERAÇÕES DE VAN DER WAALS PODEM TER
EFEITO SIGNIFICATIVO QUIMIOTRIPSINA
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→ ESTRUTURA SECUNDÁRIA DAS PROTEÍNAS
• A LIGAÇÃO PEPETÍDICA É RÍGIDA E PLANAR

LIGAÇAO C-N TEM CARÁTER DE

DUPLA LIGAÇÃO: RESSONÂNCIA

LIGAÇÃO N-C: ÂNGULO  LIGAÇÃO C-C: ÂNGULO 

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→ O TIPO DE ESTRUTURA SECUNDÁRIA É CONSEQUÊNCIA DA RELAÇÃO ENTRE OS
ÂNGULOS  E 
• UMA ESTRUTURA SECUNDÁRIA COMUM
OCORRE QUANDO CADA ÂNGULO DE
DIEDRO PERMANECE IGUAL, OU QUASE
IGUAL, AO LONGO DO SEGMENTO
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→ ESTRUTURA SECUNDÁRIA DAS PROTEÍNAS

• ESTRUTURA SECUNDÁRIA É O ARRANJO ESPACIAL

DOS RESÍDUOS DE AMINOÁCIDOS ADJACENTES EM
UM SEGMENTO POLIPEPTÍDICO

• A α-HÉLICE É UMA ESTRUTURA SECUNDÁRIA COMUM

EM PROTEÍNAS - ESTRUTURA HELICOIDAL
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→ ESTRUTURA SECUNDÁRIA DAS PROTEÍNAS

• α-HÉLICES PODEM, TEORICAMENTE, SER VOLTADAS PARA A ESQUERDA E PARA A DIREITA

MODELO
COMPUTACIONAL EM 3D
DA MIOGLOBINA

• A α-HÉLICE VOLTADA PARA A DIREITA É A FORMA COMUM

• A FORMA MAIS ESTÁVEL DE UMA α-HÉLICE COMPOSTA DE AMINOÁCIDOS DE

CONFIGURAÇÃO D SERIA VOLTADA PARA A ESQUERDA
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→ ESTRUTURA SECUNDÁRIA DAS PROTEÍNAS
• A SEQUÊNCIA DE AMINOÁCIDOS AFETA A ESTABILIDADE DA α-HÉLICE.
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→ ESTRUTURA SECUNDÁRIA DAS PROTEÍNAS

• CONFORMAÇÕES β: FORMA EM ZIGUE-ZAGUE

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→ VOLTAS β SÃO COMUNS EM PROTEÍNAS
• LIGAM ESTRUTURAS SUCESSIVAS DE HÉLICES α E CONFORMAÇÕES β

• É UMA VOLTA DE 180 GRAUS QUE ENVOLVE 4 RESÍDUOS DE AMINOÁCIDOS

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→ ESTRUTURAS TERCIÁRIA E QUATERNÁRIA EM PROTEÍNAS

• ESTRUTURA TERCIÁRIA É O ARRANJO TRIDIMENSIONAL DE TODOS OS ÁTOMOS DA PROTEÍNA

• ESTRUTURA QUARTERNÁRIA É O ARRANJO TRIDIMENSIONAL DE DUAS OU MAIS CADEIAS

POLIPEPTÍDICAS, OU SUBUNIDADES, QUE PODEM SER IDÊNTICAS OU DIFERENTES
(PROTÔMEROS)
→ CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS QUANTO A ESTRUTURA E A FUNÇÃO

FIBROSAS FUNÇÃO
ESTRUTURAL
PROTEÍNAS
GLOBULARES MULTIFUNÇÃO

• ENZIMAS
• CANAIS IÔNICOS
• RECEPTORES
• TRANSPORTADORES
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→ AS PROTEÍNAS FIBROSAS SÃO ADAPTADAS A FUNÇÕES ESTRUTURAIS

• AS PROTEÍNAS FIBROSAS COMPARTILHAM PROPRIEDADES QUE DÃO FORÇA E/OU

FLEXIBILIDADE ÀS ESTRUTURAS NAS QUAIS OCORREM

• EM GERAL, A UNIDADE ESTRUTURAL FUNDAMENTAL É UM ELEMENTO SIMPLES DE

ESTRUTURA SECUNDÁRIA QUE SE REPETE

• TODAS AS PROTEÍNAS FIBROSAS SÃO INSOLÚVEIS EM ÁGUA (AMINOÁCIDOS DE CADEIA

LATERAL HIDROFÓBICA)
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→ -QUERATINA

• A ESTRUTURA DO CABELO
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→ AS PROTEÍNAS FIBROSAS SÃO ADAPTADAS A FUNÇÕES ESTRUTURAIS

• A ESTRUTURA DO COLÁGENO
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→ A DIVERSIDADE ESTRUTURAL REFLETE A DIVERSIDADE FUNCIONAL DAS PROTEÍNAS
GLOBULARES
• A ESTRUTURA DA HEMOGLOBINA
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V. DESNATURAÇÃO E ENOVELAMENTO DE
PROTEÍNAS

• A MANUTENÇÃO CONTÍNUA DO GRUPO ATIVO

DE PROTEÍNAS CELULARES É CHAMADA
PROTEOSTASE

• A PROTEOSTASE CELULAR REQUER A ATIVIDADE

COORDENADA DE VIAS PARA A SÍNTESE E
ENOVELAMENTO DE PROTEÍNAS

• INCLUEM O REDOBRAMENTO DE PROTEÍNAS

PARCIALMENTE DOBRADAS E O SEQUESTRO E
DEGRADAÇÃO DE PROTEÍNAS
IRREVERSIVELMENTE DESDOBRADAS
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→ A PERDA DE ESTRUTURA DA PROTEÍNA RESULTA NA PERDA DA FUNÇÃO

• DESNATURAÇÃO: PERDA DA ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL

EFEITO DA TEMPERATURA EFEITO DO HIDROCLORETO DE

GUANIDINA SOBRE AS PONTES S-S
• A DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS CAUSA PRECIPITAÇÃO
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CONCEITOS IMPORTANTES

1 – OS 20 AMINOÁCIDOS POSSUEM CARACTERÍSTICAS ESTRUTURAIS COMUNS.

2 – OS AMINOÁCIDOS PODEM EXISTIR EM DUAS FORMAS ESTEREOISOMÉRICAS D E L.

3 – OS AMINOÁCIDOS PODEM SER CLASSIFICADOS EM CINCO TIPOS COM BASE NA POLARIDADE E

CARGAS DE SEUS GRUPOS R.

4 – OS AMINOÁCIDOS VARIAM EM SUAS PROPRIEDADES ÁCIDO BÁSICAS E TÊM CURVAS DE TITULAÇÃO

CARACTERÍSTICAS.

5 – OS AMINOÁCIDOS PODEM SER UNIDOS ATRAVÉS DE LIGAÇÕES PEPTÍDICAS PARA FORMAR

PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS.

6 – DIFERENÇAS NA FUNÇÃO DE PROTEÍNAS RESULTAM DE DIFERENÇAS NA COMPOSIÇÃO E NA

SEQUÊNCIA DE AMINOÁCIDOS – ESTRUTURA PRIMÁRIA.
 ⎯ AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ⎯

CONCEITOS IMPORTANTES

7 – ESTRUTURA SECUNDÁRIA É O ARRANJO ESPACIAL DOS RESÍDUOS DE AMINOÁCIDOS ADJACENTES EM

UM SEGMENTO POLIPEPTÍDICO: HÉLICES α E CONFORMAÇÕES β .

8 – ESTRUTURA TERCIÁRIA É O ARRANJO TRIDIMENSIONAL DE TODOS OS ÁTOMOS DA PROTEÍNA.

9 – ESTRUTURA QUARTERNÁRIA É O ARRANJO TRIDIMENSIONAL DE DUAS OU MAIS SUBUNIDADES DE

CADEIAS POLIPEPTÍDICAS.

10 – A S PROTEÍNAS PODEM SER CLASSIFICADAS COMO FIBROSAS OU GLOBULARES.

11 – A MANUTENÇÃO DO ESTADO ESTÁVEL DA COLEÇÃO DE PROTEÍNAS CELULARES ATIVAS É CHAMADA

PROTEOSTASE.

12 – PARA MUITAS PROTEÍNAS, O ENOVELAMENTO É FACILITADO PELAS CHAPERONAS.

13 – A ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL E A FUNÇÃO DA MAIORIA DAS PROTEÍNAS PODEM SER

DESTRUÍDAS PELA DESNATURAÇÃO.