Triglicérido

Un triglicérido es un tipo de glicerol que pertenece a la familia de los lípidos. Este glicérido se forma por la
esterificación de los tres grupos OH de los gliceroles por diferentes o igual tipo de ácidos grasos, concediéndole el
nombre de «triglicérido». Es común llamar a los triglicéridos grasas, si son sólidos a temperatura ambiente,
y aceites, si son líquidos a temperatura ambiente. La mayoría de los triglicéridos derivados de los mamíferos son
grasas, como la grasa de la carne de res o la manteca de cerdo. Aunque estas grasas son sólidas a temperatura
ambiente, la temperatura tibia del cuerpo en los seres vivos la mantiene un poco fluida, permitiendo que se pueda
mover. Los triglicéridos en los mamíferos son transportados en todo el organismo teniendo como función
suministrar energía o para ser almacenados por periodos largos como grasa, siendo una fuente de energía a largo
plazo más eficiente que los carbohidratos.
Como se mencionó inicialmente, los triglicéridos se forman por la esterificación de los OH del glicerol; los tres
ácidos grasos están unidos de tal manera que se obtiene la siguiente estructura:

Estructura condensada de un triglicérido

Donde R, R', y R" son ácidos grasos. Los tres ácidos grasos pueden ser diferentes, todos iguales (R=R"=R´), o sólo
dos iguales (R=R" o R"=R´ o R=R´) y el otro distinto. La longitud de las cadenas de los triglicéridos oscila entre
16 y 22 átomos de carbono (valor de n en la imagen).
Índice
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1Biosíntesis de triglicéridos
2Transporte de los triglicéridos
3Función biológica de los triglicéridos
4Alteración de los niveles de triglicéridos
5Referencias
6Enlaces externos
Biosíntesis de triglicéridos[editar]
La síntesis de triglicéridos tiene lugar en el retículo endoplásmico de casi todas las células del organismo, pero es
en el hígado, en particular en sus células parenquimatosas, los hepatocitos, y en el tejido adiposo (adipocitos)
donde este proceso es más activo y de mayor relevancia metabólica. En el hígado, la síntesis de triglicéridos está
normalmente conectada a la secreción de lipoproteínas de muy baja densidad (VLDL, su acrónimo en inglés) y no
se considera un sitio de almacenamiento fisiológico de lípidos. Por tanto, toda acumulación de triglicéridos en este
órgano es patológica, y se denomina indistintamente esteatosis hepática o hígado graso. Por el contrario, el tejido
adiposo tiene por principal función la acumulación de energía en forma de triglicéridos. Sin embargo, la
acumulación patológica de triglicéridos en el tejido adiposo (obesidad) se asocia, aparentemente de forma causal,
con una serie de anormalidades endocrino-metabólicas, cuyas causas son actualmente motivo de intensa
investigación, dado el impacto de ellas en la mortalidad global de la población contemporánea. Una mínima
cantidad de triglicéridos son normalmente almacenados en el músculo esquelético y cardíaco, aunque solamente
para consumo local.1
La biosíntesis de triglicéridos comprende varias reacciones:
Activación de los ácidos grasos. Los ácidos grasos son "activados" (convertidos en acil-CoA grasos) por
conversión en sus ésteres con el coenzima A según la reacción:
R–CO–OH + CoASH + ATP →acil-CoA sintetasa→ R–CO–SCoA + AMP + PPi + H2O
Ensamblaje de triglicéridos. La síntesis de triglicéridos propiamente tal, consiste en la acilación sucesiva del
esqueleto de glicerol-3-fosfato en sus tres átomos de carbono. La primera acilación, en el carbono 1 (sn1), es
catalizada por la enzima glicerol-fosfato-acil-transferasa (GPAT, por su acrónimo inglés) y da como resultado la
formación de ácido lisofosfatídico. La segunda acilación (sn2) es catalizada por la enzima acil-glicerol-fosfato-acil
transferasa (AGPAT), generándose ácido fosfatídico. Una etapa previa a la formación de diacilglicerol, el
precursor directo de los triglicéridos, es la defosforilación del ácido fosfatídico. Esta reacción es catalizada por una
familia de enzimas parcialmente caracterizadas, las fosfatasas del ácido fosfatídico (PPAPs, su acrónimo inglés),
de las cuales las más estudiadas es la familia de las lipinas. Finalmente, la acilación en posición sn3 del
diacilglicerol es catalizada por la enzima diacilglicerol-acil-transferasa (DGAT). Tanto el ácido fosfatídico como
el diacilglicerol son, además, precursores de otros
importantes glicerolípidos: fosfatdilinositol, fosfatidilglicerol y cardiolipina, en el caso del ácido fosfatídico;
y fosfatidilcolina, fosfatidilserina y fosfatidiletanolamina, en el caso del diacilglicerol.

De manera muy relevante, mutaciones en el gen codificante para la enzima AGPAT isoforma 2 (AGPAT2), la
principal isoforma de AGPAT expresada en el tejido adiposo e hígado, causan formas congénitas
de lipodistrofia (ausencia de tejido adiposo) generalizada en seres humanos. Esto, más evidencia derivada de
cultivos celulares y animales de experimentación, indica que existe una relación estrecha entre la biogénesis del
tejido adiposo y la síntesis de triglicéridos. Los mecanismos causales de la lipodistrofia asociada a mutaciones de
AGPAT2 están aún en investigación.
Transporte de los triglicéridos[editar]
Las grasas se hidrolizan en el intestino delgado para poder formar ácidos grasos y glicerina para atravesar la pared
intestinal, aislados o en forma de jabones al combinarse con los jugos pancreáticos e intestinales. Luego son
reconstruidos de nuevo al otro lado de la pared intestinal; pero, dado que los lípidos son insolubles en agua, deben
combinarse con proteínas, sintetizadas por el intestino, para ser transportadas y distribuidas a través de la sangre a
todo el organismo. El transporte de triglícéridos está estrechamente integrado con el transporte de otros lípidos,
como el colesterol, y está directamente relacionado con enfermedades como la arteriosclerosis.
El cuerpo humano utiliza tres tipos de vehículos transportadores de lípidos:
Lipoproteínas, como los quilomicrones, que los transportan al hígado tras su absorción por el intestino, desde
donde se distribuyen al resto de las células del cuerpo, sobre todo las adiposas y musculares, en forma de
lipoproteínas VLDL, IDL, LDL y HDL. Las células del tejido adiposo son las principales células de reserva de
grasas.
Albúmina sérica. Transporta ácidos grasos libres.
Cuerpos cetónicos. Pequeñas moléculas hidrosolubles (acetoacetato y β-hidroxibutirato) producidas en el hígado
por oxidación de los ácidos grasos. Dado que son solubles en agua (y por tanto en la sangre), pueden viajar en ella
sin problemas.
Función biológica de los triglicéridos[editar]
Constituyen la principal reserva energética del organismo animal (como grasas) y en los vegetales (aceites). El
exceso de lípidos se almacena en grandes depósitos en los animales, en tejidos adiposos.
Son buenos aislantes térmicos que se almacenan en los tejidos adiposos subcutáneos de los animales de climas
fríos como, por ejemplo, las ballenas, el oso polar, etc.
Son productores de calor metabólico, durante su degradación. Un gramo de grasa produce 9,4 kilocalorías. En las
reacciones metabólicas de oxidación, los prótidos y glúcidos producen 4,1 Kcal.
Dan protección mecánica, como los constituyentes de los tejidos adiposos que están situados en la planta del pie,
en la palma de la mano y rodeando el riñón (acolchándolo y evitando su desprendimiento).
Alteración de los niveles de triglicéridos[editar]
Los triglicéridos circulan en plasma unidos o formando parte de las lipoproteínas: VLDL y Quilomicrones. Un
incremento de éstas partículas en sangre se traduce en lo que se conoce como Hipertrigliceridemia. Estas pueden
clasificarse en primarias, cuando se producen como consecuencia de defectos genéticos, o secundaria a otras
enfermedades o factores ambientales, como por ejemplo la dieta. El aumento de los niveles de triglicéridos se ha
asociado a diversas patologías entre ellas a un mayor riesgo de enfermedad cardiovascular.
¿QUÉ SON Y COMO BAJAR LOS TRIGLICÉRIDOS?
Los triglicéridos, también llamados de triacilglicéridos o trigliceroles, son las principales grasas de nuestro
organismo y componen la mayor parte de grasa de origen vegetal y animal.
Los triglicéridos presentes en nuestro cuerpo pueden ser adquiridos a través de la alimentación o producidos por
nuestro propio organismo por medio del hígado. Los triglicéridos son importantes, pues sirven como reserva
energética para los momentos de ayuno prolongado o alimentación insuficiente. Cuando hay un exceso de
triglicéridos circulando en la sangre, damos el nombre de hipertrigliceridemia.
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En este artículo vamos a explicar los triglicéridos y la hipertrigliceridemia, abordando los siguientes puntos:
Qué son los triglicéridos.
Niveles sanguíneos adecuados de triglicéridos.
Causas de hipertrigliceridemia.
Dieta y triglicéridos.
Síntomas de los triglicéridos altos.
Complicaciones de la hipertrigliceridemia.
Tratamiento para bajar los triglicéridos.
¿Qué son los triglicéridos?
Los triglicéridos son la forma de grasa más común en nuestro cuerpo, y sirven para proporcionar energía al
organismo. Cuando la cantidad de triglicéridos es elevada, éstos son almacenados en los tejidos adiposos (tejidos
grasosos) en caso de ser necesarios en un futuro. Cuando alguien desarrolla las típicas «gorduras» en el cuerpo, en
zonas como el cuadril y el abdomen, en realidad está almacenando los triglicéridos que están en exceso.
Los triglicéridos están presentes en varios alimentos comunes de nuestra dieta, pero la mayor parte suele ser
producida por nuestro hígado. Cuando comemos carbohidratos en exceso (dulces, pastas, panes, etc.), el hígado
toma esos azúcares restantes y los transforma en triglicéridos, para que puedan ser almacenados en los tejidos
adiposos, sirviendo así como reserva energética.
Los triglicéridos viajan por la corriente sanguínea acoplados a una proteína llamada VLDL, una lipoproteína
semejante al HDL y LDL que transporta el colesterol por medio de la sangre.
Niveles sanguíneos de triglicéridos
Como veremos más adelante, el exceso de triglicéridos en la sangre está asociado a la disposición de grasas en los
vasos y ateroesclerosis, aumentando el riesgo de enfermedades cardiovasculares.
Todo individuo con más de 20 años debe medir sus niveles de colesterol y triglicéridos por lo menos una vez cada
cinco años. En relación a los niveles sanguíneos de triglicéridos, los clasificamos así:
Normal – por debajo de 150 mg/dL.
Moderado – entre 150 y 199 mg/dL.
Muy alto – mayor o igual a 500 mg/dL.
¿Cuál es la causa de los triglicéridos altos?
Los niveles de triglicéridos pueden elevarse por varios motivos. Algunas personas presentan alteraciones genéticas
que predisponen a la hipertrigliceridemia, otras desarrollan triglicéridos altos secundariamente a una dieta
hipercalórica o a la presencia de determinadas enfermedades. Entre las condiciones que más frecuentemente
provocan hipertrigliceridemia están:
Obesidad.
Diabetes mellitus (lea: SÍNTOMAS DE LA DIABETES).
Hipotiroidismo (lea: SÍNTOMAS DE PROBLEMAS DE TIROIDES).
Insuficiencia renal crónica (lea: CREATININA Y UREA).
Síndrome nefrótica.
Dieta hipercalórica.
Consumo excesivo de alcohol.
Embarazo (lea: 20 PRIMEROS SÍNTOMAS DE EMBARAZO)
El uso regular de algunos medicamentos también puede provocar un aumento de los triglicéridos:
Tamoxifeno.
Corticoides.
Betabloqueadores (propranolol, atenolol, carvedilol, bisoprolol, metroprolol…).
Diuréticos.
Anticonceptivos.
Ciclosporina.
Antirretrovirales.
Isotretinoína.
El aumento de los triglicéridos puede o no estar acompañado de alteraciones en el colesterol. Las dos situaciones
más comunes son triglicéridos y LDL (colesterol malo) elevados o triglicéridos elevados y HDL (colesterol bueno)
bajo. La elevación aislada de los triglicéridos, sin alteraciones del colesterol no es muy común.
Existen algunas formas de hipertigliceridemia familiar que son alteraciones de origen genético, que hacen que el
paciente produzca triglicéridos en exceso, independientemente de su dieta. En estos casos es posible que el
paciente presente niveles graves de triglicéridos, a veces por encima de los 1000 mg/dL.
Dieta y triglicéridos
Una dieta rica en grasas saturadas y carbohidratos es un importante factor de riesgo para la hipertrigliceridemia.
Las personas con triglicéridos elevados deben evitar el consumo regular de:
– Refrescos de cola o cualquier otra bebida rica en azúcar.
– Bebidas alcohólicas.
– Dulces.
– Chocolate.
– Pan.
– Bizcochos.
– Pastas.
– Pizzas.
– Papa.
– Helados.
– Frozen yogurt.
– Tortas.
– Leche integral.
– Frituras.
– Quesos grasosos.
Cuando compre comida, procure leer las informaciones nutricionales al reverso de cada alimento y evite productos
ricos en los siguientes azúcares:
– Sacarosa.
– Glucosa.
– Fructosa.
– Jarabe de maíz.
– Maltosa.
– Melaza.
Esta lista de alimentos está lejos de ser completa. Cualquier alimento rico en carbohidratos y/o grasas saturadas
puede causar aumento de los triglicéridos. Más adelante, en la parte correspondiente al tratamiento de la
hipertrigliceridemia, daremos algunas sugerencias sobre la dieta para disminuir los triglicéridos.
Síntomas de los triglicéridos altos
Por regla general, la hipertrigliceridemia no provoca síntomas. Es imposible saber si sus triglicéridos están altos o
bajos sin realizar exámenes de sangre.
Pacientes con antecedentes familiares de hipertrigliceridemia, generalmente con valores de triglicéridos
crónicamente por encima de los 500 mg/dL, pueden presentar xantomas, que son depósitos subcutáneos de
colesterol, bajo la forma de nódulos o placas amarillas, que ocurren frecuentemente en las palmas alrededor de los
ojos, en los pies o en las articulaciones.
Consecuencias de la hipertrigliceridemia
Aunque la relación entre triglicéridos altos y riesgo cardiovascular haya sido cuestionada en el pasado, con los
actuales estudios se tornó claro que los pacientes con hipertrigliceridemia presentan un mayor riesgo de desarrollar
enfermedades cardiovasculares, particularmente enfermedades coronarias. Permanece en la incertidumbre, no
obstante, si esta asociación es causada directamente por los triglicéridos altos o por otros factores asociados a la
hipertrigliceridemia, como obesidad, diabetes y niveles elevados de colesterol LDL y niveles bajos de colesterol
HDL.
Los niveles elevados de triglicéridos también están asociados a un mayor depósito de grasas en el hígado,
provocando una alteración conocida como esteatosis hepática (lea: HÍGADO GRASO – Esteatosis Hepática).
Cuando los valores de los triglicéridos están arriba de 1000 mg/dL, el paciente puede presentar un cuadro de
pancreatitis aguda.
Tratamiento de la hipertrigliceridemia
El principal objetivo del tratamiento de la hipertrigliceridemia es reducir el riesgo de enfermedades
cardiovasculares. Aún no se sabe si la simple reducción de los valores de los triglicéridos es suficiente para
obtener estos resultados. Por eso, el manejo de la hipertrigliceridemia debe siempre incluir modalidades de
tratamiento que sabidamente son benéficas para pacientes con alto riesgo cardiovascular, como dieta balanceada,
práctica de ejercicios físicos, pérdida de peso, control de la diabetes y control del colesterol LDL y HDL.
Dieta para disminuir los triglicéridos
En relación a la dieta, como ya se dijo antes, los pacientes con triglicéridos elevados deben evitar alimentos ricos
en carbohidratos y grasas. Prefiera alimentos ricos en fibras, peces y alimentos ricos en grasa no saturada y pobres
en grasas saturadas. Escoja panes, bizcochos y cereales que contengan avena, granos integrales, cebada, maíz,
arroz o trigo como primer ingrediente. Dé preferencia al arroz integral y a las pastas a base de trigo integral. En las
bebidas, evite el alcohol y prefiera los refrescos diet. La leche debe ser desnatada.
Cuando pensamos en disminuir el colesterol LDL, lo más importante es evitar alimentos grasosos. Cuando
pensamos en disminuir los triglicéridos, lo más efectivo es limitar el consumo de carbohidratos y calorías.
Medicamentos para disminuir los triglicéridos
En los pacientes con triglicéridos arriba de 200 mg/dL, debe considerarse el tratamiento con medicamentos. Es
importante destacar que el uso de medicamentos para controlar la hipertrigliceridemia, de ninguna manera excluye
la necesidad de que el paciente cambie sus hábitos de vida. Si no hay control en la dieta, pérdida de peso, control
de diabetes y aumento de la carga de ejercicios físicos, el beneficio del tratamiento farmacológico quedará muy
lejos de lo deseado.
Si además de la hipertrigliceridemia, el paciente también tiene niveles elevados de colesterol, el uso de las
estatinas, como Sinvastatina, Pravastatina, Rosuvastatina o Atorvastatina puede ser útil. Estos medicamentos
actúan más sobre el colesterol, pero también tiene algún efecto sobre los niveles de triglicéridos.
Los fibratos (Gemfibrozil o Fenofibrato) son medicamentos más específicos para reducir niveles de triglicéridos,
pudiendo alcanzar reducciones de hasta 70% en algunos casos. Estos medicamentos, no obstante, no actúan sobre
los valores de colesterol. Si hubiese necesidad de asociar una estatina a un fibrato, el Fenofibrato debe ser el
medicamento elegido, pues presenta menos riesgos de interacción medicamentosa.
Los suplementos ricos en aceite de pescado (omega 3) también son efectivos para la reducción de la
hipertrigliceridemia. Para que tengan efecto, las dosis deben ser elevadas, arriba de dosis de 3 gramos por día de
ácido eicosapentaenoico/ácido docosahexaenoico (EPA/DHA), lo que significa al menos 4 capsulas por día.
Algunos pacientes no toleran dosis muy altas de aceite de pez, presentando diarrea y cólicos abdominales.
Disminuya sus Niveles de Triglicéridos
Contenidos del artículo
Qué son los triglicéridos?
Cuál es el nivel normal de triglicéridos?
Cómo están asociados los triglicéridos al colesterol?
Qué causa los altos niveles de triglicéridos?

Qué son los triglicéridos?

Los triglicéridos son el principal tipo de grasa transportado a todo el organismo para dar energía o para ser
almacenados como grasas o lípidos.
Los triglicéridos, al igual que el colesterol, son grasas que se encuentran en la sangre.
Los grasas se crean a partir de las calorías adicionales que su cuerpo obtiene al comer.
Una vez que su cuerpo ha utilizado las calorías que necesita, almacena el resto en forma de grasas.
Luego de comer, el organismo digiere las grasas de los alimentos y libera triglicéridos en la sangre.
Si usted consume más calorías de las que necesita por comer en exceso, puede desarrollar niveles altos de
triglicéridos también conocidos como hipertrigliceridemia.
El hígado también produce triglicéridos. Este órgano puede cambiar cualquier fuente de exceso de calorías en
triglicéridos.
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Cuál es el nivel normal de triglicéridos?

Los niveles de triglicéridos varían con la edad, y también dependen de qué tan reciente ingirió alimentos antes del
examen. La medición es más precisa si no se ha comido en las 12 horas previas al examen.
El valor normal es de 150 mg/dL.
Para los que sufren problemas cardiacos los niveles de triglicéridos deben ser inferiores a los 100 mg./dl.
Si el colesterol tiene un valor normal, un nivel elevado de triglicéridos no parece ser un factor de riesgo
de enfermedad cardiaca, pero sí puede ser riesgoso al asociarse con diabetes y pancreatitis.
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Cómo están asociados los triglicéridos al colesterol?

Cuando la persona come, los triglicéridos se combinan con una proteína en su sangre para formar lo que se llama
lipoproteínas de alta y baja densidad. Estas partículas de lipoproteínas contienen colesterol.
Para formar triglicéridos en el hígado el proceso es similar; el hígado toma los carbohidratos y proteínas sobrantes
de la comida y los cambia a grasa. Esta grasa entonces se combina con proteína y colesterol para formar
lipoproteínas de muy baja densidad, que son liberadas al torrente circulatorio.
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Qué causa los altos niveles de triglicéridos?

Puede tener varias causas:
Exceso de peso
Los triglicéridos aumentan generalmente a medida que aumenta el peso.
Lea nuestro artículo Consejos/Tips para perder peso

Consumo excesivo de calorías

Los triglicéridos se elevan a medida que se aumenta de peso o se ingieren demasiadas calorías, especialmente
provenientes de azúcar y del alcohol. El alcohol aumenta la producción de triglicéridos en el hígado. La dieta
mediterránea es ideal para disminuir sus triglicéridos.

Edad
Los niveles de triglicéridos aumentan regularmente con la edad.

Medicamentos
Algunas drogas como los anticonceptivos, esteroides y diuréticos causan aumento en los niveles de los
triglicéridos. Los diuréticos se utilizan para eliminar el exceso de agua en el organismo mediante la orina.

Enfermedades
La diabetes, el hipotiroidismo, las enfermedades renales y hepáticas están asociadas con niveles altos de
triglicéridos.
Cuando la diabetes no se controla, puede aumentar sus niveles de triglicéridos. Los triglicéridos pueden disminuir
a niveles normales si se reduce el nivel de azúcar en la sangre.

Entre los grupos que deben vigilar con mayor cuidado su nivel de triglicéridos se encuentran los diabéticos y las
mujeres después de la menopausia. Más de un 75% de los diabéticos tienen los niveles de triglicéridos altos y el
30% de las mujeres que han pasado por la menopausia sufren de este mismo problema.
Herencia
Algunas tipos de altos niveles de triglicéridos ocurren entre miembros de una misma familia.
5 Consejos para reducir los triglicéridos

Vivian Jiménez Cavallini

Nutricionista

Si visitó recientemente al médico y le señaló que su nivel de triglicéridos estaba elevado (más de 150 mg/dl),
no se alarme, ponga en práctica estos consejos sencillos y seguros, para reducirlos, mientras se alimenta
adecuadamente.

1. Aumente el consumo de fibra dietética

Sustituya el pan blanco por pan
Consuma cereales de grano
Consuma papas (patatas) con su piel.
Consuma 1 cucharada de avena integral en ½ vaso con agua en ayunas.
Consuma por lo menos 3 frutas con fibra al día: manzanas, naranjas, peras, mandarina, piña,
Consuma una abundante cantidad de ensalada de vegetales, antes del almuerzo y la
Consuma legumbres como frijoles, guisantes y lentejas
pan integral, el salvado y cereales de grano entero
Consuma nueces y semillas: almendras, macadamia, pecanas, maní.
Reduzca el consumo de cereales refinados, arroz, pasta, panes, etc.
Sírvase la mitad del arroz que consume diariamente.

Sírvase menos pasta en el almuerzo y añádale a la salsa más vegetales para ayudarlo a quedar satisfecho.

En lugar de acompañar su café o té de la tarde con repostería o bollería dulce, empanadas o pan, elija bocadillos
salados de maìz horneados.
En vez de cererales refinados consuma cereales integrales: arroz integral, avena integral, pasta hecha de trigo
integral, pan integral.
3. Limite el consumo de azúcares
Utilice sustitutos de azúcar para endulzar sus platillos.
Si es le gustan los dulces, prefiera las frutas frescas o deshidratadas como postres, luego de almorzar o
Utilice frutas frescas para rellenar sus pasteles, en lugar de frutas en almibar.
Si es de los que consumen bebidas gaseosas, busque las que no contienen azúcares.
Prefiera bebidas naturales, en vez de jugos o bebidas comerciales.
4. Cuide el tipo de grasas que consume
Aderece sus ensaladas con 1 cucharadita de aceite de oliva con jugo de limón natural o vinagre, en lugar de
aderezos comerciales.
Elija lácteos bajos en grasa, como leche descremada y queso blanco
Fría sus platillos utilizando aceite de oliva.
Elimine de su alimentación todo tipo de comidas rápidas.
Utilice margarina sin grasas trans, en lugar de mantequilla.
Quítele la piel al pollo y la grasa a la carne de res
5. Reduzca de peso
Practique ejercicio físico diariamente al menos 30 minutos.
Beba diariamente 8-10 vasos con agua; 1 antes de cada tiempo de comida
Busque la asesoría de un profesional en nutrición.
La glucosa
es un monosacárido con fórmula molecular C6H12O6. Es una hexosa, es decir, contiene 6 átomos de carbono, y es
una aldosa, esto es, el grupo carbonilo está en el extremo de la molécula (es un grupo aldehído). Es una forma
de azúcar que se encuentra libre en las frutas y en la miel. Su rendimiento energético es de 3,75 kilocalorías por
cada gramo en condiciones estándar. Es un isómero de la fructosa, con diferente posición relativa de los grupos -
OH y =O.
La aldohexosa glucosa posee dos enantiómeros, si bien la D-glucosa es predominante en la naturaleza. En
terminología de la industria alimentaria suele denominarse dextrosa (término procedente de «glucosa
dextrorrotatoria»)3 a este compuesto.
El término «glucosa» procede del idioma griego γλεῦκος (gleûkos; "mosto", "vino dulce"), y el sufijo «-osa» indica
que se trata de un azúcar. La palabra fue acuñada en francés como "glucose" (con anomalía fonética)
por Dumas en 1838; debería ser fonéticamente "gleucosa" (o "glicosa" si partimos de glykos, otro lexema de la
misma raíz).4
Características[editar]

Ciclación de la glucosa.
La glucosa, libre o combinada, es el compuesto orgánico más abundante de la naturaleza. Es la fuente primaria de
síntesis de energía de las células, mediante su oxidación catabólica, y es el componente principal de polímeros de
importancia estructural como la celulosa y de polímeros de almacenamiento energético como el almidón y
el glucógeno.
A partir de su estructura lineal, la D-glucosa sufre una ciclación hacia su forma hemiacetálica para dar sus
formas furano y pirano (D-glucofuranosa y F-glucopiranosa) que a su vez presentan anómeros alfa y beta. Estos
anómeros no presentan diferencias de composición estructural, pero si diferentes características físicas y químicas.
La glucosa es uno de los tres monosacáridos dietéticos, junto con fructosa y galactosa, que se absorben
directamente al torrente sanguíneo durante la digestión. Las células lo utilizan como fuente primaria de energía y
es un intermediario metabólico. La glucosa es uno de los principales productos de la fotosíntesis y combustible
para la respiración celular.
Todas las frutas naturales tienen cierta cantidad de glucosa (a menudo con fructosa), que puede extraerse y
concentrarse para preparar un azúcar alternativo. Sin embargo, a escala industrial tanto el jarabe de glucosa
(disolución de glucosa) como la dextrosa (glucosa en polvo) se obtienen a partir de
la hidrólisis enzimática de almidón de cereales (generalmente trigo o maíz).
Biosíntesis[editar]
Los organismos fotoautótrofos, como las plantas, sintetizan la glucosa en la fotosíntesis a partir de compuestos
inorgánicos como agua y dióxido de carbono, según la reacción:

(En presencia de luz solar como catalizador)

Los seres heterótrofos, como los animales, son incapaces de realizar este proceso y toman la glucosa de otros seres
vivos o la sintetizan a partir de otros compuestos orgánicos. Puede obtenerse glucosa a partir de otros azúcares,
como fructosa o galactosa. Otra posibilidad es la síntesis de glucosa a partir de moléculas no glucídicas, proceso
conocido como gluconeogénesis. Hay diversas moléculas precursoras, como el lactato, el oxalacetato y
el glicerol.5
También existen ciertas bacterias anaerobias que utilizan la glucosa para generar dióxido de
carbono y metano según esta reacción:
Polímeros de glucosa[editar]
La glucosa es el constituyente básico de diversos polímeros de gran importancia biológica, como son los
polisacáridos de reserva almidón y glucógeno, y los estructurales celulosa y quitina.
Celulosa. En su forma cíclica D-glucopiranosa, dos moléculas de glucosa se unen mediante un enlace ß-
glucosídico en el que reaccionan los -OH de sus carbonos 1 y 4, respectivamente, para formar
el disacárido celobiosa; la unión de varias de estas moléculas forma celulosa, constituyente esencial de la pared
celular de las células vegetales.
Quitina. Un derivado nitrogenado de la glucosa, la N-acetilglucosamina, también en su forma cíclica ß-D-
glucopiranosa, forma el disacárido quitocina, cuya repetición da lugar a la quitina, el componente
del exoesqueleto de los artrópodos, el grupo animal con mayor éxito evolutivo.
Glucógeno y almidón. La unión de dos moléculas de D-glucopiranosa mediante enlace α-glucosídico da lugar a
la maltosa y a la isomaltosa, disacáridos que son la base de los polisacáridos glucógeno (reserva energética propia
de animales y hongos) y almidón (reserva típica de los vegetales y muchas algas).
Gastronomía[editar]
En repostería se utiliza un derivado de la sacarosa, producido mediante hidrólisis ácida o enzimática, que se
llama azúcar invertido, compuesto a partes iguales de fructosa y glucosa. Añadido a la mezcla o formado durante
el proceso, se usa en la elaboración de bollería, caramelos y otros productos de confitería.6
La mezcla cristaliza con más dificultad que la sacarosa, evita la desecación de los productos congelados y hace
descender el punto de congelación de helados.7

Cuando la glucosa en la sangre es demasiado alta o baja

A pesar de todo lo que usted haga por tratar de mantener su nivel de glucosa en la sangre dentro de los límites
deseados, a veces puede estar demasiado alto o demasiado bajo. En cualquiera de los dos casos esto puede ser muy
perjudicial para usted. Aquí le decimos cómo manejar estas emergencias.
Lo que usted debe saber sobre la hiperglucemia
Si su nivel de glucosa en la sangre permanece mayor de 180 es posible que sea demasiado alto. (Véase niveles
recomendados de glucosa en la sangre.) Tener un nivel alto de glucosa en la sangre significa que no tiene
suficiente insulina en su cuerpo. Un nivel alto de glucosa en la sangre, que también se llama "hiperglucemia",
puede presentarse si no toma el medicamento para la diabetes, si come demasiado o si no hace suficiente ejercicio.
A veces los medicamentos que se toman para resolver otros problemas hacen que el nivel de glucosa en la sangre
suba. No olvide informar al médico si esta tomando otros medicamentos.
Las infecciones, las enfermedades o el estrés también pueden hacer que el nivel suba demasiado. Por eso es tan
importante medirse el nivel de glucosa en la sangre y seguir tomando los medicamentos para la diabetes cuando
esté enfermo. (vé si está enfermo).
Si tiene mucha sed, cansancio y visión borrosa y tiene que ir al baño con frecuencia, es posible que su nivel de
glucosa en la sangre sea demasiado alto. Un nivel muy alto también puede causarle náuseas.
Si su nivel de glucosa en la sangre es alto gran parte del tiempo, o si presenta síntomas de hiperglucemia, llame al
médico. Puede que necesite hacer cambios en la insulina que se aplica, en las pastillas que toma o en el plan de
comidas.
Lo que usted debe saber sobre la hipoglucemia
Si su nivel de glucosa en la sangre baja demasiado, se puede producir hipoglucemia. ésta se puede presentar de
improviso y puede deberse a haber tomado demasiado medicamento para la diabetes, haberse saltado una comida,
no haber comido a tiempo, haber hecho más ejercicio del acostumbrado o haber consumido demasiadas bebidas
alcohólicas. Algunas veces, los medicamentos que se toman para controlar otros problemas pueden hacer que el
nivel de glucosa en la sangre baje.
La hipoglucemia puede causar debilidad, confusión, irritabilidad, hambre o cansancio. Es posible que sude mucho,
que le duela la cabeza o que se sienta a punto de desmayarse. Si la glucosa en la sangre sigue bajando, puede
perder el conocimiento o sufrir convulsiones.
Si tiene alguno de estos síntomas, mídase el nivel de glucosa en la sangre. Si el nivel es igual o inferior a 70,
ingiera de inmediato una de las siguientes cosas:
3 ó 4 tabletas de glucosa
1 porción de glucosa en gel, la misma cantidad que 15 gramos de carbohidratos
1/2 taza de cualquier jugo de frutas (4 onzas o 120 mL)
1/2 taza de una gaseosa regular, no dietética (4 onzas o 120 mL)
1 taza de leche (8 onzas o 240 mL)
5 ó 6 caramelos
1 cucharada de azúcar o miel
Después de 15 minutos, vuelva a medirse el nivel de glucosa en la sangre para asegurarse de que esté en 70 o
mayor. Repita esto si es necesario. En cuanto la glucosa en la sangre se estabilice, si falta por lo menos una hora
para la siguiente comida, coma una merienda.
Si se aplica insulina o toma pastillas para la diabetes que puedan causar hipoglucemia, lleve siempre alimentos
para situaciones de emergencia. Es buena idea usar también un brazalete o un collar de identificación médica.
Si toma insulina, tenga un estuche de glucagón en su casa y en algunos otros lugares que frecuente. El glucagón se
aplica como inyección con una jeringa y eleva rápidamente el nivel de glucosa en la sangre. Muéstreles a su
familia, amigos y compañeros de trabajo cómo deben aplicarle esta inyección en caso de que usted se desmaye a
causa de la hipoglucemia.
La hipoglucemia se puede prevenir comiendo a horas determinadas, tomando el medicamento para la diabetes y
midiéndose con frecuencia el nivel de glucosa en la sangre. Las mediciones le indicarán si su nivel de glucosa está
bajando. Entonces podrá hacer algo para elevarlo, como beber jugo de fruta.

Tome o coma uno de estos alimentos o bebidas de acción rápida cuando su nivel de glucosa en la sangre esté bajo.
Qué Hacer...
Si usa insulina
Cuéntele al médico si tiene hipoglucemia a menudo, especialmente si esto sucede a la misma hora del día o de la
noche varias veces seguidas.
Cuéntele al médico si ha sufrido desmayos a causa de la hipoglucemia.
Pregúntele al médico acerca del glucagón. éste es un medicamento que eleva el nivel de glucosa en la sangre. Si
usted se desmayara a causa de la hipoglucemia, alguien debería llamar al 911 y ponerle una inyección de
glucagón.
Qué Hacer...
Si no usa insulina
Dígale a su médico si usted sufre con regularidad de glucosa baja en la sangre, sobre todo si es a la misma hora
todos los días o en las noches por varios días seguidos.
Asegúrese de decirle al médico si esta tomando otros medicamentos.
Algunas pastillas para la diabetes pueden causar un nivel bajo de glucosa en la sangre. Pregunte a su médico si las
pastillas que está tomando puedan bajar el nivel de glucosa en la sangre.
Cuando le dé hipoglucemia, tome una bebida o coma un bocadillo para que la glucosa en la sangre vuelva al nivel
normal.

¿Cuáles son los niveles óptimos de glucosa?

¿Qué es la glucosa?
La glucosa es la cantidad de azúcar que el organismo absorbe a partir de los alimentos, con la finalidad de
aportarle la energía necesaria para poder realizar diferentes funciones.
Ciclo de la glucosa en el cuerpo
En una persona sin Diabetes:
Cuando comemos, la glucosa entra en el torrente sanguíneo.
Los niveles de glucosa en sangre aumentan.
El páncreas produce insulina.
La insulina funciona como una llave que abre las puertas de las células para que estas aprovechen la entrada de
glucosa.
Las células “queman” glucosa para producir energía.
Los niveles de glucosa descienden.
En una persona con Diabetes:
La glucosa penetra en el torrente sanguíneo después de comer y beber.
Los niveles de glucosa se elevan,
Con Diabetes tipo 1: El páncreas no puede producir insulina.
Con Diabetes tipo 2: Las células son resistentes a la insulina y/o el páncreas no puede producir suficiente insulina.
Las células quedan desprovistas de energía o no tienen la suficiente.
Aparece el síntoma de fatiga o falta de energía.
Los niveles de glucosa no disminuyen porque las células no la pueden “quemar” o absorber.
Los niveles de glucosa siguen aumentando si no se toman acciones.

¿Cuáles son los niveles óptimos de glucosa?

Si NO tienes Diabetes ¿Cuáles son los niveles de glucosa normales?
AYUNAS (sin consumir alimento): De 70 a 100 mg/dL.
Dos horas después de comer: Menos de 140 mg/dL.
Tabla de niveles de glucosa
En la siguiente tabla conocerás cuáles son los niveles de glucosa dependiendo de tu salud. Puede ser que tengas
unos niveles normales o que indiquen prediabetes o Diabetes:
¿Cuándo se considera que una persona tiene Diabetes?
Niveles alterados de glucosa indican que existe un metabolismo ineficaz de azúcar en sangre. Según la Secretaría
de Salud:

Si tienes Diabetes ¿Cuáles son los niveles óptimos de glucosa?

Tu Médico puede determinar valores específicos para ti, dependiendo de qué tan fácil o difícil esté tu control. Sin
embargo, se han establecido niveles óptimos de glucosa para las personas con Diabetes:
70 a 100 mg/dl : AYUNAS
Menos de 140mg/dl : 2 HORAS DESPUÉS DE COMER (glucosa posprandial)
¿Qué es la glucosa?
La glucosa o dextrosa es un carbohidrato o glúcido que está relacionada con la cantidad de azúcar que el organismo es
capaz de absorber a partir de los alimentos y transformar en energía para realizar diferentes funciones o simplemente
ayudar a mantener el cuerpo caliente. Durante el proceso conocido como metabolismo, la glucosa se oxida en el cuerpo y
produce dióxido de carbono, agua y algunos otros compuestos de nitrógeno, proporcionando energía. Este rendimiento
energético es de aproximadamente 686 kilocalorías por cada mol de la sustancia.
Junto con la fructosa y la galactosa, la glucosa es uno de los tres tipos de monosacáridos que están presentes en los
alimentos y que durante la digestión se absorben directamente al torrente sanguíneo humano; su presencia determina el
nivel de azúcar en la sangre o glucemia.
Aunque en muchos casos aparece como una molécula individual, también puede formar parte de otros polímeros,
macromoléculas compuestas por la unión de distintas moléculas más pequeñas. Entre esos polímeros están el almidón y
el glucógeno (ambos de reserva), y la celulosa y la quitina (que forman parte de las estructuras celulares); todos ellos
tienen una gran importancia para el correcto funcionamiento del organismo.

La fruta suele considerarse una fuente básica de glucosa.

Niveles adecuados de glucosa
Los niveles normales de glucosa en sangre en las personas que no padecen diabetes ni ninguna otra enfermedad
relacionada son de entre 70 y 100 miligramos de glucosa por decilitro de sangre (mg/dl) cuando están en ayunas e
inferiores a 140 mg/dl dos horas después de ingerir alimentos. En el caso de los diabéticos, depende de cada caso
concreto, pero es más alta; se han establecido unos niveles óptimos que van de 80 a 100 mg/dl en ayunas, y también
inferiores a 140 mg/dl dos horas después de comer.
Por eso, los niveles de glucosa en sangre resultan útiles a la hora de determinar si una persona tiene o no diabetes. Para
conocer esos niveles existen una serie de pruebas, como la realización de un examen de orina (en el que se busca la
presencia de glucosa o cetonas), otra sencilla prueba de punción del dedo mediante un glucómetro, que mide la
cantidad de glucosa, aunque no suele ser suficiente, o un análisis sanguíneo en ayunas, que es la prueba idónea. También
se puede realizar un análisis de sangre aleatorio, en cualquier momento del día independientemente de si se han ingerido
alimentos o no, o una prueba de tolerancia a la glucosa oral (en la que, tras ayunar durante un lapso de tiempo de al
menos 8 horas, se administra una dosis de glucosa para proceder a la realización de un análisis sanguíneo basal, a la hora y
a las dos horas).
En caso de que los resultados obtenidos mediante estas pruebas resulten anormales, ya sean demasiado altos o demasiado
bajos, podría haber alguna enfermedad. En caso de que sean superiores a lo que deberían, aparte de diabetes podrían
haberse producido por algún otro problema de salud. Los más comunes en estos casos son el hipertiroidismo o tiroides
hiperactiva (por la cual la glándula tiroides produce una cantidad excesiva de la hormona tiroidea), el cáncer de
páncreas u otros tumores, la pancreatitis (que se caracteriza por una hinchazón e inflamación del páncreas),
o estrés generado por diversas causas (como traumatismos, accidentes cerebrovasculares o cirugías).
Por el contrario, si los niveles de glucosa en sangre son inferiores a lo esperado y a los valores que se consideran normales,
estamos ante un caso de hipoglucemia. Puede deberse también a varias causas. Los diabéticos llegan a experimentar esta
afección en ciertos momentos de su rutina, o si han consumido demasiada insulina o una dosis elevada de otros
medicamentos antidiabéticos, pero también puede darse en aquellas personas que padecen alguna enfermedad renal o
hepática, que se hayan sometido a algún tipo de cirugía para adelgazar y hayan experimentado una pérdida de peso,
que realicen ejercicio vigoroso o que hayan tenido un ayuno muy prolongado antes de realizar los análisis.
También existen determinados medicamentos que influyen en que el nivel de glucosa en la sangre se eleve o descienda.
Por este motivo, antes de realizar el análisis es importante comentarle al médico los medicamentos que se están
tomando, de manera que se evite un diagnóstico erróneo.

La creatinina es un compuesto orgánico generado a partir de la degradación de la creatina (que es un nutriente útil
para los músculos). Se trata de un producto de desecho del metabolismo normal de los músculos que
habitualmente produce el cuerpo en una tasa muy constante (dependiendo de la masa de los músculos), y que
normalmente filtran los riñones excretándola en la orina. La medición de la creatinina es el modo más simple de
monitorizar la correcta función de los riñones.
Uso en diagnóstico[editar]
Medir la creatinina del suero es una prueba simple y es el indicador más común de la función renal. Un aumento
en los niveles de creatinina de la sangre solamente es observada cuando hay un marcado daño en las nefronas
(RC). Por lo tanto, esta prueba no es conveniente para detectar estados tempranos de enfermedad del riñón. Una
mejor valoración de la función del riñón es la prueba de aclaramiento de creatinina. La separación de creatinina
puede ser calculada con precisión usando la concentración de la creatinina del suero y alguna o todas las variables
siguientes: sexo, edad, peso, y raza según lo sugerido por la National Diabetes Association con una recolección de
orina de menos de 24 horas. Algunos laboratorios calcularán el ClCr si está escrito en la forma de solicitud de la
patología; y, la edad, el sexo, y el peso necesarios son incluidas en la información del paciente.
Interpretación[editar]
En los Estados Unidos, los niveles de creatinina son típicamente expresados en mg/dL, mientras que
en Canadá y Europa puede ser usado μmol/litro [μM]. 1 mg/dL de creatinina son 88.4 μmol/L.
El típico rango de referencia para las mujeres es estimado de 0,6 a 1,1 mg/dL (cerca de 45 a 90 μmol/l), para los
hombres es de 0,8 a 1,3 mg/dL (60 a 110 μmol/l). La concentración de creatinina en la circulación sanguínea
depende de la masa muscular además de la función renal. Por ello, mientras una concentración de 2,0 mg/dL
(150 μmol/l) de creatinina en el suero puede indicar una función normal del riñón en un fisioculturista masculino,
una creatinina del suero de 0,7 mg/dl (60 μmol/l) puede indicar una enfermedad renal en una mujer anciana.
Examen de creatinina en la sangre

Es un análisis que mide el nivel de creatinina en la sangre. Se hace para ver qué tan bien están funcionando los
riñones.
La creatinina también se puede medir con un examen de orina.
Forma en que se realiza el examen
Se necesita una muestra de sangre.
Preparación para el examen
El proveedor de atención médica puede solicitarle que deje de tomar temporalmente ciertos medicamentos que
puedan afectar el examen. Estos medicamentos incluyen:
Cimetidina, famotidina y ranitidina
Ciertos antibióticos, como el trimetoprima
Coméntele a su proveedor de atención sobre todos los medicamentos que toma.
Lo que se siente durante el examen
Cuando se introduce la aguja para extraer la sangre, algunas personas sienten un dolor moderado. Otras sólo
sienten un pinchazo o sensación de picadura. Posteriormente, puede haber algo de sensación pulsátil o un
hematoma leve. Esto desaparece poco después.
Razones por las que se realiza el examen
La creatinina es un subproducto químico de la creatina. La creatina es un químico producido por el cuerpo y que se
utiliza para proporcionarle energía principalmente a los músculos.
Este examen se realiza para ver qué tan bien funcionan los riñones. La creatinina es eliminada del cuerpo
completamente por estos órganos. Si la función renal es anormal, los niveles de creatinina en la sangre
aumentarán. Esto se debe a que se elimina menos creatinina a través de la orina.
Resultados normales
Un resultado normal es de 0.7 a 1.3 mg/dL para los hombres y de 0.6 a 1.1 mg/dL para las mujeres.
Las mujeres generalmente tienen niveles de creatinina más bajos que los hombres. Esto se debe a que ellas
normalmente tienen menor masa muscular. El nivel de creatinina varía con base en la talla y la masa muscular de
una persona.
Los ejemplos de arriba son mediciones comunes para los resultados de estos exámenes. Los rangos de los valores
normales pueden variar ligeramente entre diferentes laboratorios. Algunos laboratorios utilizan diferentes
mediciones o analizan muestras diferentes. Hable con el médico acerca del significado de los resultados
específicos de su examen.
Significado de los resultados anormales
Un nivel superior a lo normal puede deberse a:
Obstrucción de las vías urinarias.
Problemas renales, como insuficiencia o daño en el riñón, infección o reducción del flujo de sangre.
Pérdida de líquido corporal (deshidratación).
Problemas musculares, como descomposición de las fibras musculares (rabdomiólisis).
Problemas durante el embarazo, como convulsiones (causadas por la eclampsia) o hipertensión arterial causada
por preeclampsia.
Un nivel inferior a lo normal puede deberse a:
Afecciones que comprometen los músculos y nervios que llevan a una reducción de la masa muscular.
Malnutrición.
Existen muchas otras afecciones para las cuales se puede ordenar el examen, como hipertensión arterial, diabetes o
sobredosis de medicinas. Su proveedor de atención le comentará más al respecto, de ser necesario.
Riesgos
Extraer una muestra de sangre implica muy poco riesgo. Las venas y las arterias varían de tamaño de una persona
a otra y de un lado del cuerpo a otro. Extraer sangre de algunas personas puede ser más difícil que de otras.
Otros riesgos asociados con la extracción de sangre son leves, pero pueden incluir:
Sangrado excesivo
Desmayo o sensación de mareo
Hematoma (acumulación de sangre debajo de la piel)
Infección (un riesgo leve en cualquier momento que se presente ruptura de la piel)
Nombres alternativos
Creatinina en suero
Cómo bajar la creatinina alta
■Salud y medicina
Escrito por Christian Pérez
La creatinina es un parámetro básico que se estudia habitualmente en el análisis de sangre rutinario, y sirve para
conocer el buen funcionamiento de los riñones, los principales órganos de depuración de nuestro cuerpo.
Cuando se diagnostica una creatinina alta en sangre significa que, con una probabilidad más o menos mayor,
nuestros riñones no funcionan correctamente, precisamente porque no la depuran de forma correcta, causando
unos niveles de creatinina altos en nuestra sangre.
En anteriores ocasiones te hemos explicado, a partir de una serie de consejos y trucos básicos, no
sólo cómo bajar los triglicéridos altos, sino cómo bajar el azúcar alto.
Desde entonces, hemos recibido algunos comentarios de muchos de nuestros lectores/as que nos
preguntan sobre consejos saludables a tener en cuenta para saber cómo bajar la creatinina (en este
sentido, la creatinina sérica).
¿Qué es la creatinina?
La creatinina es un compuesto orgánico que se genera a partir de la degradación de la creatina, un nutriente útil
para los músculos. Más concretamente, viene a ser un producto de desecho del metabolismo normal de los
músculos, que tiende a ser producida por el cuerpo de forma constante, y normalmente es filtrada por los riñones y
excretada por la orina.
Precisamente, la creatinina sirve para monitorizar y conocer la correcta función de los riñones.
Por regla general, el rango típico de referencia en las mujeres oscila entre 0.5 a 1.0 mg/dL, mientras que para los
hombres es de 0.7 a 1.4 mg/dL.
Pero hay veces que la creatinina puede aumentar, motivo por el cual es útil conocer cómo bajar la creatinina
¿Cómo bajar la creatinina?
Si bien es cierto que la creatinina es el producto final del metabolismo, existen algunas recomendaciones básicas
que permiten cuidar los riñones, y por tanto bajar la creatinina alta en sangre:
Consume alrededor de dos litros de agua al día.
Controla la hipertensión arterial en caso de que tengas niveles de tensión arterial altos.
Elimina de tu dieta la carne roja, mariscos muy altos en proteínas, y verduras muy verdes.
Consume muchas frutas y verduras.
Es ideal consumir alimentos saludables, como pescados blancos, y carnes como pavo o la pechuga de pollo.
Plantas y hierbas útiles para bajar la creatinina
Existen determinadas plantas y hierbas con beneficios medicinales que ayudan a mejorar el buen funcionamiento
de los riñones, lo que contribuye a ir bajando los niveles de creatinina en sangre de forma progresiva.
Agrimonia: es una planta útil en caso de cálculos, cólicos de riñón (cólicos nefríticos) y otras afecciones renales.
Para preparar la infusión debes hervir en un cazo el equivalente a una taza de agua, y cuando entre en ebullición
añadir la agrimonia seca. Deja hirviendo 3 minutos, pasado este tiempo apaga el fuego, tapa y deja en reposo 2
minutos. Finalmente cuela y bebe. Puedes tomar tres tazas de infusión de agrimonia al día.
Cola de caballo: es una planta conocida por sus cualidades diuréticas y depurativas, útil para eliminar residuos
tóxicos. Para preparar la infusión debes hervir una taza de agua en un cazo; cuando entre en ebullición añade una
cucharadita de cola de caballo y deja hirviendo 3 minutos. Pasado este tiempo apaga el fuego, tapa y deja en
reposo 2 minutos. Puedes tomar de una a dos tazas de esta infusión al día.
Grama: es una planta que ayuda a desinflamar los riñones. Dado que se utiliza sus raíces, para aprovecharnos de
sus cualidades debemos elaborar una decocción. Para ello, hierve en un cazo el equivalente a una taza de agua y
deja cociéndose a fuego lento durante 10 minutos. Finalmente cuela y bebe. Puedes tomar tres tazas al día de
decocción de agrimonia.
Para cuidar tus riñones es importante beber agua y controlar la tensión arterial
También puede ser útil conocer como depurar los riñones, siendo ideal depurarlos al menos una vez al año.
Consejos para cuidar tus riñones
A la hora de cuidar los riñones (algo que te ayudará muchísimo a la hora de rebajar tus niveles de creatinina) es
fundamental e imprescindible seguir una dieta sana, variada y equilibrada, rica en frutas y verduras frescas.
Nuestros riñones son uno de los órganos principales que nuestro organismo tiene para eliminar toxinas y
depurarnos a través de la orina.
Por este motivo, es conveniente tomar al día dos litros de agua (8 vasos de agua en total). También pueden ser en
forma de infusiones o tés, las cuales pueden incluso ayudar en el proceso de depuración del cuerpo.
No obstante, en algunas personas realizar demasiado esfuerzo físico (por ejemplo, hacer mucho deporte) puede
elevar los niveles de creatinina. Es fundamental consultar con tu médico y seguir siempre su consejo.
Si deseas descubrir más sobre cuáles son los valores normales de creatinina en sangre, puedes leer nuestra nota
dedicada a los Valores normales de creatinina.
Valores normales de la creatinina
■Salud y medicina
Escrito por Christian Pérez
Los valores normales de la creatinina varían en hombres adultos, mujeres adultos y niños. Por ello, conocer sus
niveles normales es recomendable para saber la función renal.
La creatinina, tal y como precisamente te comentábamos en el artículo en el que te ofrecíamos una
serie de trucos y consejos sobre bajar la creatinina alta, viene a ser el resultado de la degradación de
la creatina, componente de los músculos.
La creatinina puede ser transformada en ATP, la cual es una fuente de alta energía para las células, a la
par que su producción depende directamente de la modificación de la masa muscular, por lo que
muchos especialistas en medicina consideran que sus niveles tienden a variar muy poco, manteniéndose
más bien estable.
En lo que se refiere a la creatinina en sangre, el análisis habitualmente se realiza para conocer y comprobar el
estado y funcionamiento de los riñones.
Por tanto, unos niveles de creatinina por encima de lo normal puede ser un indicativo de que los riñones no están
funcionando correctamente. En caso de que el análisis sanguíneo así lo indique, lo más habitual es que tu médico
realice un nuevo análisis en el trascurso de los 3 meses siguientes, o bien llevar a cabo un aclaramiento de la
creatinina de 24 horas.

Las Transaminasas
AST o TGO - ALT o TGP
12/05/2001

La prueba mas solicitada a los portadores de hepatitis C son las transaminasas.

Vamos tentar explicar, de forma simple algunas dudas que la mayoría de los portadores nos hacen llegar al Grupo
Optimismo.

¿Lo que son las Transaminasas?

Un paso inicial para detectar problemas en el hígado es una prueba de sangre para determinar la presencia de
ciertas enzimas en la sangre, comúnmente llamadas de transaminasas. Debajo de circunstancias normales, estas
enzimas residen dentro de las células del hígado. Pero cuando el hígado esta con problemas, estas enzimas son
derramadas en la corriente sanguínea.

Entre las más sensibles de estas enzimas y entre las más representativas están las transaminasas. Ellas comprenden
la aminotransferase de aspartate (AST o SGOT o TGO o GOT) y la aminotransferase de alanine (ALT o SGPT o
TGP o GPT). Estas enzimas normalmente se encuentran dentro de las células del hígado. Si el hígado esta con
algún problema, las células derraman las enzimas en la corriente sanguínea, elevando los niveles de estas enzimas
en la sangre siendo un indicador del problema que pueda existir.

Las transaminasas catalizan reacciones químicas en las células en las cuales un grupo de amino es transferido de
una molécula donadora a una molécula recipiente. Por esto, es que es dado el nombre de "transaminasas".

¿Normalmente, donde las transaminasas son producidas?

TGO ( AST o SGOT o GOT) normalmente es encontrado en una diversidad de tejidos inclusive el hígado,
corazón, músculos, riñones, y cerebro. Es liberado en la sangre cuando cualquiera de estos tejidos se encuentra con
algún problema. Por ejemplo, su nivel en la sangre sube con ataques de corazón y con desordenes en los músculos.
Por lo tanto no es un indicador altamente específico de daño en el hígado.

TGP (ALT o SGPT o GPT) es encontrado en su mayor parte en el hígado. Este no es producido exclusivamente
por el hígado, pero es donde se encuentra mas concentrado. Es liberado en la circulación sanguínea como resultado
de daño hepático. Sirve entonces como un indicador bastante específico del estado del hígado.

¿Lo que son los niveles normales de TGO y TGP?

La gama normal de valores para TGO es de 5 a 40 unidades por litro de suero (la parte líquida de la sangre).

La gama normal de valores para TGP es de 7 a 56 unidades por litro de suero.

Estos valores dependen del fabricante de la prueba. Es necesario siempre verificar cuales son los valores de
referencia para poder comparar los resultados. Tiente, siempre que posible, hacer las pruebas en el mismo
laboratorio, así podrá ser realizada una media comparativa de los resultados.

¿Lo que significa tener resultados de TGO y TGP elevados?

TGP y TGO son indicadores sensibles de daño hepático en diferentes tipos de enfermedades. Mas debe ser
enfatizado que tener niveles más altos que lo normal de estas enzimas no indica, necesariamente, una enfermedad
hepática establecida. Ellas pueden indicar algún problema o no. La interpretación de los niveles altos de TGO e
TGP depende del cuadro clínico en general y así lo mejor es que esto sea determinado por médicos
experimentados en hepatología.

Los niveles de estas enzimas no miden a extensión de daño en el hígado o muestran un pronostico de la marcha
futura. Así, los niveles de TGO y TGP no pueden ser usados para determinar el grado de daño hepático o indicar el
futuro. En pacientes con hepatitis A aguda, las TGO y TGP son muy altos (algunas veces alcanzan millares de
unidades), pero la mayoría de estos pacientes con la hepatitis A recupera completamente el hígado, no quedando
ningún daño.

En la hepatitis C solo es observada una pequeña elevación en las TGO y TGP, sendo que algunos de estos
pacientes pueden haber avanzado para una enfermedad crónica con fibrosis o cirrosis.

¿Que enfermedades causan niveles de transaminasas anormales?

Son encontrados niveles mas altos de TGO y TGP en desordenes que causan la muerte de numerosas células
(necrosis hepática extensa). Esto acontece en las hepatitis agudas A y B, en el daño pronunciado infligido por
toxinas como la de una overdosis de acetaminofen (TYLENOL) o cuando el hígado es privado de sangre fresca
que trae oxigeno y nutrientes. Las transaminasas en estas situaciones pueden variar de diez veces los limites
superiores a lo normal para millares de unidades por mililitro.

Moderadas elevaciones de las transaminasas son comunes. Ellas son encontradas frecuentemente en pruebas de
sangre de rutina en individuos saludables. Los niveles de las transaminasas en tales casos normalmente se sitúan
entre 2 veces los limites superiores a lo normal y varias centenas de unidades. Es siempre importante se hacer la
media de los últimos cuatro resultados encontrados, para saber al cierto como están las transaminasas.

La causa más común de moderadas elevaciones de estas enzimas es el hígado graso (esteatoses). La causa mas
frecuente de hígado graso es el abuso de alcohol. Otras causas de hígado graso pueden ser la diabetes y la
obesidad. La hepatitis C también está se tornando una causa importante de elevaciones de las transaminasas.
¿Que medicamentos causan niveles de transaminasas anormales?

Algunos medicamentos pueden elevar las transaminasas, entre ellos tenemos los que contienen los siguientes
principios activos:

Medicamentos para alivio del dolor que contienen aspirina, acetaminofen, ibuprofen, neproxen, diclofenac y
feenybutazone.

Medicamentos de antiataque apopléctico con fenytoin, ácido valproico, carbamazepine y fenobarbital.

Antibióticos como las tetraciclinas, sulfonamidas, isoniazid (INH), sulfametoxazole, trimetoprim, nitrofurantoin,
etc.

Fármacos para el colesterol como el "statins" y la niacina.

Fármacos cardiovasculares como amiodarone, hidralazine, quinidine, etc.

Anti-depresivos del tipo tricyclic.

Con anormalidades en las transaminasas, originadas por medicamentos, los valores vuelven al normal semanas o
meses después de parar con los medicamentos.

¿Cuales son las causas menos comunes de niveles de transaminasas anormales?

Causas menos comunes de transaminasas anormales pueden ser la hepatitis B crónica, la hemocromatosis, la
enfermedad de Wilson y la hepatitis autoinmune.

A pesar de no tan común cuanto en la hepatitis C, la hepatitis B puede se tornar crónica con resultados anormales
en las transaminasas.

Hemacromatosis es un desorden genético en el cual hay absorción excesiva de hierro ingerido en la alimentación
conduciendo a la acumulación de hierro en el hígado y produciendo inflamación que puede llevar a la fibrosis y a
la cirrosis.

La enfermedad de Wilson es un desorden hereditario con acumulación excesiva de cobre en tejidos diversos
inclusive el hígado y el cerebro. Cobre en el hígado pode producir inflamación y el cobre en el cerebro puede
causar problemas psiquiátricos y perturbaciones motoras.

La hepatitis autoinmune es provocada por los propios anticuerpos del organismo y sistemas de defensa que pasan a
atacar el hígado.

Raramente las transaminasas anormales pueden ser un señal de cáncer en el hígado.

¿Cómo las personas saludables, con transaminasas anormales deben ser investigadas?

El diagnostico de pacientes saludables con transaminasas anormales debe ser realizado de forma individualizada.
El médico puede pedir resultados de pruebas de sangre antiguas para comparación. Si ningún registro antiguo esta
disponible, será necesario repetir las pruebas de sangre por semanas o meses para ver si estas anormalidades
persisten. El médico procurará factores de riesgo para las hepatitis B y C que pueden ser las de múltiplas parejas
sexuales, historia de transfusiones de sangre, uso de drogas inyectables o aspiradas o la exposición profesional.
Una historia familiar de enfermedades puede indicar la posibilidad de enfermedades hereditarias como la
hemocromatosis o la enfermedad de Wilson.

El padrón de anormalidades de las transaminasas puede proveer pistas útiles de la causa de la enfermedad. Por
ejemplo, la mayoría de pacientes con enfermedad de hígado alcohólica tiene niveles de transaminasas que no son
tan altas cuanto os niveles observados en las hepatitis virales agudas y la TGO tiende a se tornar mayor que la
TGP. Así, en la enfermedad del hígado alcohólica, la TGO está normalmente debajo de 300 unidades y la TGP
normalmente se queda debajo de 100 unidades.

Si el alcohol o los medicamentos son los responsables por los niveles anormales de as transaminasas, al eliminar el
uso de alcohol o del medicamento los niveles deberán volver al normal en semanas o meses. Si se sospecha que la
obesidad es la causa del hígado graso, una reducción del peso de 5% a 10% también debería traer las
transaminasas a niveles normales o próximos de lo normal.

Si las transaminasas anormales persisten, a pesar de la abstinencia del alcohol, reducción de peso y con la
eliminación de los fármacos sospechosos, deberán ser realizadas pruebas de sangre para diagnosticar otras
enfermedades en el hígado. Se debe testar la presencia de hepatitis B y C, el nivel de hierro y la ferritina, que es
normalmente elevada en pacientes con hemocromatosis. Los niveles de ciertos anticuerpos específicos pueden
estar elevados en pacientes con hepatitis autoinmune.

La ecografía puede ser usada para excluir sospechas de tumores que puedan estar obstruyendo los canales que
conectan el hígado.

La biopsia es un procedimiento donde una aguja es insertada por la piel encima del abdomen superior para obtener
una pequeña cantidad de tejido hepático para ser examinado en un microscopio. No todos los que tienen las
transaminasas anormales precisan de una biopsia. El médico normalmente recomendará este procedimiento sí:

1) las informaciones obtenidas en la biopsia serán de utilidad para planear el tratamiento,

2) el médico precisa saber la extensión y la severidad del daño hepático, o

3) valorar la efectividad o necesidad de tratamiento.

¿Existen otras enzimas?

Fuera las TGO e TGP, hay otras enzimas que pueden ser la fosfatase alcalina y la gama glutamil transaminasas
(GGT) las cuales son testadas durante el tratamiento de la hepatitis o en pacientes con enfermedades mas
avanzadas.

En este articulo nos restringimos a las AST o TGO y ALT o TGP porque ellas son as mas utiles e importantes en
el control de la hepatitis C. - See more at:
Las transaminasas, también conocidas por las siglas GOT (o AST o TGO) y GPT (o ALT o TGP), son
herramientas esenciales para el diagnóstico de las enfermedades del hígado. Estas enzimas forman parte del
hepatograma, un conjunto de pruebas de laboratorio para identificar alteraciones en la función del hígado y de las
vías biliares.
En este artículo vamos a explicar lo que significa cada elemento del hepatograma, incluyendo GOT (AST), GPT
(ALT), fosfatasa alcalina, gama-GT y bilirrubinas.
¿Qué es el hepatograma?
Llamamos de hepatograma al conjunto de elementos medidos en la sangre que suministran indicaciones sobre el
funcionamiento del hígado y de las vías biliares. Por eso, el hepatograma también puede ser llamado prueba de
función hepática.
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El hepatograma consiste en la medición de las siguientes sustancias:
AST (aspartato aminotransferasa) y ALT (alanina aminotransferasa), anteriormente llamada GOT (glutamato-
piruvato transaminasa) y GPT (glutamato-piruvato transaminasa), respectivamente.
Fosfatasa alcalina.
GGT o Gama GT (gama glutamil transpeptidasa).
Bilirrubinas (directa, indirecta y total).
TPA (tiempo de protrombina activado) o TP (tiempo de protrombina) y INR.
Albumina.
5′ nucleotidasa (5’NTD).
LDH (lactato deshidrogenasa).
En general, en los pacientes asintomáticos y sin enfermedad del hígado conocida, solamente los cuatro primeros
elementos suelen ser solicitados. Son exámenes de rastreo para identificar alguna enfermedad oculta del hígado
y/o de las vías biliares. Ya en aquellos que se sabe con problemas hepáticos, la dosificación de todos los ítems se
hace necesaria para una mejor evaluación de la función del hígado.
Vamos a hablar entonces detalladamente de cada ítem.
Obs: GOT, TGO y AST son sinónimos, así como GPT, TGP y ALT. Son acrónimos diferentes para la misma
enzima. Para no crear confusión, usaré a partir de ahora solamente las siglas GOT y GPT, que todavía son las más
usadas.
Transaminasas (GOT y GPT)
Las transaminasas o aminotransferasas son enzimas presentes dentro de las células de nuestro cuerpo, siendo
responsables del metabolismo de algunas proteínas. Las dos principales aminotransferasas son las GOT
(glutamato-piruvato transaminasa) y GPT (glutamato-piruvato transaminasa).
Estas enzimas están presentes en varias células de nuestro cuerpo y se presentan en gran cantidad en los
hepatocitos (células del hígado). El hígado es una especie de estación de tratamiento, siendo el órgano responsable
de la metabolización de todas las sustancias presentes en la sangre.
Toda vez que una célula que contiene GOT o GPT sufre una lesión, estas enzimas se «derraman» en la sangre,
aumentando su concentración sanguínea. Por lo tanto, es fácil entender por qué enfermedades del hígado, que
causan lesión de los hepatocitos, cursan con niveles sanguíneos elevados de GOT y GPT.
La GOT está presente también en las células de los músculos y del corazón, mientras que la GPT es encontrada
casi que solamente dentro de las células del hígado. La GPT es, por lo tanto, mucho más específica para
enfermedades del hígado que la GOT.
Unas décadas atrás, cuando no había los marcadores del infarto de miocardio, utilizábamos la GOT como
marcador de lesión del corazón en pacientes con isquemia cardiaca sospecho. Por una razón obvia, en estos casos,
solamente la GOT aumentaba, con la GPT permaneciendo en niveles normales, ya que está última existe
solamente en el hígado.
Como las dos enzimas están presentes en cantidades semejantes en las células del hígado, las enfermedades de este
órgano cursan con elevación tanto de la GOT como de la GPT.
Las principales enfermedades que causan elevación de las transaminasas son:
– Hepatitis virales (lee: 8 SÍNTOMAS DE LA HEPATITIS).
– Cirrosis.
– Esteatosis hepática (lee: HÍGADO GRASO – Esteatosis Hepática).
– Abuso de alcohol.
– Lesión del hígado por drogas y medicamentos (hepatitis medicamentosa).
– Insuficiencia cardíaca (lee: INSUFICIENCIA CARDÍACA – Causas y Síntomas).
– Isquemia del hígado (hepatitis isquémica).
– Cáncer del hígado.
– Enfermedades musculares.
Enfermedades más raras que frecuentemente cursan con lesión hepática:
– Hepatitis autoinmune.
– Enfermedad de Wilson.
– Deficiencia de alfa-1-antitripsina.
– Hemocromatosis.
Los valores normales varían de laboratorio para laboratorio, quedando, sin embargo, el límite superior siempre
alrededor de 40 y 50 U/L.
Valores de hasta 3 veces mayores que el límite son inespecíficos y pueden significar lesión a otros órganos que el
hígado. Hipotiroidismo y lesiones musculares son causas de pequeñas elevaciones, principalmente de GOT.
Lesiones restringidas a las vías biliares también pueden cursar con pequeños aumentos en las transaminasas, que
normalmente se asocian con altas elevaciones de GGT y fosfatasa alcalina (voy a explicar más adelante).
GOT y GPT por encima de 150 U/L sugieren enfermedad del hígado. Solamente por las transaminasas elevadas no
es posible saber la causa de la lesión del hígado, siendo necesaria una mayor investigación.
GOT y GPT mayores que 1000 U/L son causadas habitualmente por hepatitis virales, hepatitis por drogas (más
común es intoxicación por paracetamol) o hepatitis isquémica.
Además del valor absoluto de las transaminasas, otro consejo es comparar la relación entre los valores de GOT y
GPT. Normalmente, la relación GOT/GPT = 0,8, o sea, la GPT suele ser levemente mayor que la GOT. En la
hepatitis por abuso de alcohol, la GOT se eleva más, volviéndose, por lo menos, 2 veces mayor que la GPT
(GOT/GPT > 2). En los casos de cirrosis, los valores suelen ser semejantes (GOT/GPT = 1). Obviamente esto son
solamente consejos. Son dados que, aislados, no establecen ningún diagnóstico.
Es importante destacar que es perfectamente posible tener una enfermedad hepática crónica y poseer
transaminasas normales. Eso es muy común en personas con hepatitis C crónica, por ejemplo (lee: HEPATITIS C
– Síntomas y Tratamiento). Por lo tanto, la ausencia de alteraciones en la GOT y GPT no descarta enfermedades
del hígado.
La LDH es una enzima presente en varios tejidos del cuerpo. En los casos de daño hepático, sus valores también
aumentan. Ella, sin embargo, es mucho menos específica para el hígado que la GOT y GPT. Pero es siempre más
un dato a tener en cuenta.
Fosfatasa alcalina (FA) y Gama GT (GGT)
Mientras las transaminasas son usadas para evaluar lesiones de las células del hígado, la fosfatasa alcalina y la
Gama GT son enzimas que se elevan cuando hay lesión de las vías biliares
Nota en la ilustración abajo. El hígado produce la bilis, que es drenada por las vías biliares. El árbol biliar nace
dentro del hígado y sus ramificaciones terminan juntándose, formando un ducto biliar común, ya fuera del hígado,
llamado colédoco.

La GGT y la fosfatasa alcalina son enzimas presentes en las células de las vías biliares y, análogamente al GOT y
GPT, la lesión de estas células causa la elevación de sus enzimas en la sangre.
Sin embargo, la GGT y la FA no son tan específicas para las vías biliares como la GOT y, principalmente, la GPT
son para el hígado. La fosfatasa alcalina puede ser encontrada en gran cantidad en varios otros órganos,
principalmente en los huesos, placenta e intestinos. La Gama GT también se encuentra en el corazón, en el
páncreas y en el propio hígado.
En general, lo que sugiere lesiones de las vías biliares es la elevación concomitante de ambas enzimas. Las
principales patologías que cursan con elevación conjunta de GGT y fosfatasa alcalina son:
– Obstrucción de las vías biliares.
– Cirrosis biliar primaria.
– Colangitis (infección de las vías biliares).
– Cáncer de las vías biliares.
– Uso de algunos medicamentos (corticoides, barbitúricos y fenitoína).
El abuso de bebidas alcohólicas suele causar una elevación mayor de GGT que la fosfatasa alcalina. Uno enfermo
con elevación de GPT más pequeña que GOT y una GGT mayor que la fosfatasa alcalina, probablemente tiene una
enfermedad hepática causada por alcohol.
Enfermedades del hígado que causan lesión de las vías biliares intra-hepáticas pueden cursar con elevación de la
GOT, GPT y también de GGT y FA. De igual manera, obstrucciones de las vías biliares que cursen con lesión del
hígado también pueden presentarse con elevación de las 4 enzimas.
La 5′ nucleotidasa (5’NTD) es otra enzima presente en las vías biliares, similar a la GGT. Su aumento tiene lo
mismo significado.
Bilirrubinas
Las bilirrubinas son restos de la destrucción de los glóbulos rojos viejos y defectuosos por el bazo. La bilirrubina
producida en el bazo es transportada por la sangre hasta el hígado, donde es procesada y eliminada en la bilis. La
bilis es jugada en el intestino, participa de la digestión, y posteriormente es eliminada en las heces (de ahí el color
marrón de ellas).
La bilirrubina del bazo es llamada bilirrubina indirecta, mientras que la transformada en el hígado es la bilirrubina
directa.
En los análisis de sangre conseguimos medir los dos tipos de bilirrubina. En consonancia con el tipo que se
presenta aumentado, podemos tener idea de la causa.
Si, por ejemplo, tenemos alguna enfermedad que aumente la destrucción de los glóbulos rojos (hemólisis),
tendremos un aumento de la bilirrubina indirecta en la sangre. De igual manera, si nuestro hígado se encuentra
enfermo y no funciona bien, la transformación de bilirrubina indirecta en directa queda perjudicada, causando
acumulación de la primera.
Algunas personas presentan alteraciones genéticas y son incapaces de conjugar la bilirrubina indirecta en directa.
La alteración más común es el síndrome de Gilbert que está presente en hasta un 7% de la población.
Frecuentemente, esto síndrome es descubierto por casualidad al solicitarse el hepatograma.
Ictericia

Por otro lado, tenemos casos en que la bilirrubina es transformada en directa, pero el hígado no consigue
eliminarla, haciendo con que la misma se acumule en la sangre. Esto puede ocurrir en los casos de obstrucción del
colédoco, sea por piedra o por neoplasias. En casos de hepatitis aguda puede ocurrir edema de las vías biliares
intra-hepáticas y dificultad de las células del hígado en excretar la bilirrubina directa.
La bilirrubina total es la suma de la directa con la indirecta. Toda vez que su valor sanguíneo es mayor que 2
mg/dl, el paciente suele presentarse con ictericia, la manifestación clínica de la deposición de bilirrubina en la piel
(piel amarilla).
Cuando la ictericia ocurre por aumento de bilirrubina directa, esto significa que no puede llegar a los intestinos. Es
común que las heces se queden bien claras, casi blancas, por la falta de excreción de su pigmento.
Otras dosificaciones de la prueba de función hepática
Una vez establecido el diagnóstico de lesión en el hígado, es posible tener una idea del grado de suspensión del
fallo hepático. Las dos principales dosificaciones para este fin son la albumina y el TAP (TP).
La albumina es una proteína producida en el hígado y la caída de sus valores sanguíneos puede indicar mala
función hepática.
De igual manera, el hígado también participa en la producción de vitamina K que está involucrada en el proceso de
coagulación de la sangre. Personas con fallo hepático presentan mayor dificultad en coagular la sangre, lo que se
puede verificar con la dosificación del TAP (TP) o del INR.

Exámenes de colesterol y sus resultados

El colesterol es una sustancia suave y cerosa que está presente en todo el cuerpo. Su cuerpo necesita un poco de
colesterol para funcionar correctamente. Pero un exceso de colesterol puede tapar sus arterias y provocar
enfermedades cardíacas.
Los exámenes de sangre para medir el colesterol se realizan para ayudarlos a usted y a su proveedor de atención
médica a entender mejor su riesgo de enfermedades cardíacas, apoplejías y otros problemas provocados por
arterias bloqueadas o estrechadas.
Los valores ideales para todos los resultados sobre su colesterol dependen de si presenta enfermedades del
corazón, diabetes u otros factores de riesgo.
Exámenes de colesterol
Algunos tipos de colesterol se consideran buenos mientras que otros se consideran malos. Se pueden realizar
distintas pruebas de sangre para medir cada tipo de colesterol.
Su proveedor de atención médica puede solicitar como primera prueba un nivel total de colesterol. Este examen
mide todos los tipos de colesterol presentes en su sangre.
También puede realizarse un perfil de lípidos (o riesgo coronario), el cual incluye:
Colesterol total
Lipoproteína de baja densidad (colesterol LDL)
Lipoproteína de alta densidad (colesterol HDL)
Triglicéridos (otro tipo de grasa presente en la sangre)
Lipoproteína de muy baja densidad (colesterol VLDL)
Las lipoproteínas están compuestas de grasa y proteína. Transportan colesterol, triglicéridos y otras grasas,
llamadas lípidos, a distintas partes del cuerpo a través de la sangre.
¿Por qué debe hacerse pruebas?
Todo el mundo debe haber tenido su primera revisión antes de los 35 años en el caso de los hombres y de los 45
para las mujeres. Algunos lineamientos recomiendan comenzar a los 20 años de edad.
Es recomendable que se haga pruebas de colesterol antes de esto si padece:
Diabetes
Enfermedades cardíacas
Apoplejías
Presión arterial alta
Antecedentes familiares fuertes de enfermedades cardíacas
Deben realizarse pruebas de seguimiento:
Cada cinco años si los resultados fueron normales
Más frecuentemente en el caso de personas con diabetes, presión arterial alta, enfermedades cardíacas, apoplejías o
problemas de flujo sanguíneo a las piernas o los pies
Alrededor de una vez al año si toma medicamentos para controlar el colesterol alto
Colesterol total
Un colesterol total de 180 a 200 mg/dL o menos se considera ideal.
Es posible que no sea necesario realizar más exámenes si su colesterol está dentro de los límites normales.
Colesterol LDL (malo)
El colesterol LDL suele conocerse como el colesterol “malo”. El LDL puede tapar sus arterias.
Es preferible que su LDL sea bajo. Demasiado LDL está asociado a enfermedades cardíacas y ataques cerebrales
(apoplejías).
Su LDL se considera demasiado alto si es de 190 mg/dL o mayor.
Los niveles entre 79 y 189 mg/dL suelen considerarse demasiado altos si:
Padece de diabetes y tiene entre 40 y 75 años de edad
Padece de diabetes y tiene un riesgo alto de enfermedades cardíacas
Tiene un riesgo de medio a alto de padecer enfermedades cardíacas
Tradicionalmente los proveedores de atención médica establecen un nivel meta (o valor ideal) para su colesterol
LDL si usted está recibiendo tratamiento con medicamentos para reducir su colesterol.
Algunos de los lineamientos más recientes sugieren que los médicos ya no deben buscar un número específico
para su colesterol LDL. Los medicamentos de mayor potencia se utilizan para los pacientes con el mayor riesgo.
Sin embargo, algunos lineamientos siguen recomendando usar metas específicas.
Colesterol HDL (bueno)
Es deseable que su colesterol HDL sea alto. Estudios tanto de hombres como de mujeres han mostrado que cuanto
más alto sea su HDL, menor será su riesgo de padecer arteriopatía coronaria. Es por esto que el HDL suele
llamarse colesterol "bueno".
Los niveles deseados de colesterol HDL están entre los 40 y los 60 mg/dL.
Colesterol VLDL (malo)
El VLDL contiene la mayor cantidad de triglicéridos. El VLDL se considera un tipo de colesterol malo puesto que
ayuda a que el colesterol se acumule en las paredes de las arterias.
Los niveles normales de VLDL son de entre 2 y 30 mg/dL.
Consideraciones
Algunas veces, sus niveles de colesterol pueden ser lo suficientemente bajos como para que el médico no le pida
cambiar su dieta ni tomar ningún medicamento.
Nombres alternativos
Resultados de exámenes de colesterol; Resultados de exámenes de LDL; Resultados de exámenes de VLDL;
Resultados de exámenes de HDL; Resultados de perfil de riesgo coronario; Resultados de hiperlipidemia;
Resultados de examen de trastornos lipídicos

Niveles altos de colesterol en la sangre

El colesterol es una grasa (también llamada lípido) que el cuerpo necesita para funcionar apropiadamente.
Demasiado colesterol malo puede aumentar la probabilidad de padecer una enfermedad cardíaca, accidente
cerebrovascular y otros problemas.
El término médico para los niveles altos de colesterol en la sangre es trastorno lipídico, hiperlipidemia o
hipercolesterolemia.
Causas
Hay muchos tipos de colesterol. Los siguientes son los más nombrados:
Colesterol total: todos los colesteroles combinados
Lipoproteína de alta densidad (colesterol HDL); con frecuencia llamado colesterol "bueno"
Lipoproteína de baja densidad (colesterol LDL); con frecuencia llamado colesterol "malo"
Para muchas personas, los niveles de colesterol anormales se deben en parte a un estilo de vida malsano. Esto a
menudo incluye el consumo de una alimentación rica en grasa. Otros factores del estilo de vida son:
Tener sobrepeso
Falta de ejercicio

Algunos problemas de salud también pueden provocar colesterol anormal, incluso:

Diabetes
Enfermedad renal
Síndrome ovárico poliquístico
Embarazo y afecciones que incrementen los niveles de hormonas femeninas
Glándula tiroides hipoactiva
Los medicamentos como ciertos anticonceptivos, diuréticos, betabloqueadores y algunos medicamentos usados
para tratar la depresión, también pueden elevar los niveles de colesterol. Varios trastornos que se transmiten de
padres a hijos llevan a que se presenten niveles anormales de colesterol y triglicéridos. Estos incluyen:
Hiperlipidemia familiar combinada
Disbetalipoproteinemia familiar
Hipercolesterolemia familiar
Hipertrigliceridemia familiar
El tabaquismo no causa niveles de colesterol más altos, pero puede reducir el colesterol HDL (bueno).
Pruebas y exámenes
Un examen de colesterol se hace para diagnosticar un trastorno de lípidos. Diferentes expertos recomiendan
distintas edades de inicio.
Las edades recomendadas son entre los 20 a 35 años para los hombres y 20 a 45 años para las mujeres.
Los adultos con niveles normales de colesterol no necesitan repetir la prueba cada 5 años.
Repetir la prueba antes si ocurren cambios en el estilo de vida (incluyendo aumento de peso y dieta)
Adultos con historial de colesterol elevado, diabetes, problemas de riñón, enfermedad cardíaca y otros trastornos
que requieran pruebas más frecuentes.
Es importante colaborar con su proveedor de atención médica para fijar sus metas con respecto al colesterol. Las
pautas más recientes no recomiendan a los médicos enfocarse en niveles específicos de colesterol. En lugar de
esto, recomiendan diferentes medicamentos y dosis dependiendo del historial de la persona y su perfil de factor de
riesgo.
Los objetivos generales son:
LDL: 70 a 130 mg/dL (los valores más bajos son mejores)
HDL: más de 50 mg/dL (los valores altos son mejores)
Colesterol total: menos de 200 mg/dL (los valores más bajos son mejores)
Triglicéridos: 10 a 150 mg/dL (los valores más bajos son mejores)

Si sus resultados de colesterol son anormales, también le pueden realizar otros exámenes como:
Examen de glucemia (glucosa) para buscar diabetes
Pruebas de la función renal
Pruebas de la función tiroidea para buscar hipotiroidismo
Tratamiento
Las medidas que usted puede tomar para mejorar sus niveles de colesterol y ayudar a prevenir una enfermedad del
corazón y un ataque cardíaco incluyen:
Dejar de fumar. Este es el cambio más importante que usted puede hacer para reducir su riesgo de cardiopatía y
accidente cerebrovascular. Consumir alimentos que sean naturalmente bajos en grasa, por ejemplo, granos
integrales, frutas y verduras.
Usar coberturas, salsas y aderezos bajos en grasa.
Evitar alimentos que tengan mucha grasa saturada.
Hacer ejercicio regularmente.
Bajar de peso si tiene sobrepeso.
Su proveedor le puede solicitar que tome medicamentos para el colesterol si los cambios del estilo de vida no
funcionan. Esto dependerá de:
Su edad
Si usted tiene o no una enfermedad cardíaca, diabetes u otros problemas de circulación
Si usted fuma o tiene sobrepeso
Si usted tiene hipertensión arterial o diabetes
Usted es más propenso a necesitar medicamento para bajar el colesterol:
Si tiene una enfermedad cardíaca o diabetes
Si usted está en riesgo de cardiopatía (incluso si aún no tiene ningún problema del corazón)
Casi toda persona puede obtener beneficios para la salud si el colesterol LDL se encuentra por debajo de 160 y 190
mg/dL.
Existen varios tipos de medicamentos para ayudar a bajar los niveles de colesterol y funcionan de diferentes
formas. Las estatinas son un tipo de fármaco que reduce el colesterol y se ha demostrado que disminuyen la
probabilidad de padecer una enfermedad cardíaca.
Expectativas (pronóstico)
Los niveles de colesterol altos pueden llevar a endurecimiento de las arterias, también llamada ateroesclerosis.
Esto ocurre cuando se acumula grasa, colesterol y otras sustancias en las paredes de las arterias y forman
estructuras duras llamadas placas.
Con el tiempo, estas placas pueden bloquear las arterias y causar una enfermedad cardíaca, accidente
cerebrovascular y otros síntomas o problemas en todo el cuerpo.

Los trastornos que se transmiten de padres a hijos a menudo llevan a niveles de colesterol más altos que son más
difíciles de controlar.
Nombres alternativos
Trastornos de lípidos (trastornos lipídicos); Hiperlipoproteinemia; Hiperlipidemia; Dislipidemia;
Hipercolesterolemia
Descripción general
¿Qué es el colesterol?
El colesterol es una sustancia cerosa que usa el cuerpo para proteger los nervios, para fabricar tejidos celulares y
para producir determinadas hormonas. El hígado fabrica todo el colesterol que necesita el cuerpo. El cuerpo
también obtiene colesterol en forma directa de los alimentos que come (como los huevos, las carnes y los
productos lácteos). Una cantidad excesiva de colesterol puede tener un impacto negativo en la salud.
¿Cuál es la diferencia entre el colesterol "bueno" y el colesterol "malo"?
A menudo, a la lipoproteína de baja densidad (LDL, por sus siglas en inglés) se la llama colesterol "malo". Lleva
colesterol al cuerpo. A menudo, a la lipoproteína de alta densidad (HDL, por sus siglas en inglés) se la llama
colesterol "bueno". Extrae colesterol del torrente sanguíneo.
Esto explica el motivo por el cual demasiado colesterol LDL es malo para el cuerpo y el motivo por el cual un
nivel alto de colesterol HDL es bueno. Por ejemplo, si el nivel de colesterol total es alto debido a un nivel alto de
LDL, es posible que usted tenga un riesgo más alto de tener una enfermedad cardíaca o un accidente
cerebrovascular. No obstante, si el nivel de colesterol total es alto solo debido a un nivel alto de HDL, es probable
que usted no tenga un riesgo más alto.
Los triglicéridos son otro tipo de grasa en la sangre. Cuando usted come más calorías que las que puede usar el
cuerpo, este transforma las calorías adicionales en triglicéridos. Cuando usted cambia su estilo de vida para
mejorar los niveles de colesterol, desea reducir el LDL, aumentar el HDL y reducir los triglicéridos.
¿Cuáles deben ser mis niveles de colesterol?
Nivel de colesterol total
Menos de 200 es mejor.
De 200 a 239 es casi alto.
240 o más implica que usted tiene un mayor riesgo de tener una enfermedad cardíaca.
Niveles de colesterol LDL
Menos de 100 es ideal para las personas que tienen un riesgo más alto de tener una enfermedad cardíaca.
De 100 a 129 es cercano a lo óptimo.
De 130 a 159 es casi alto.
160 o más implica que usted tiene un riesgo más alto de tener una enfermedad cardíaca.
Niveles de colesterol HDL
Menos de 40 implica que usted tiene un riesgo más alto de tener una enfermedad cardíaca.
60 o más reduce, en gran medida, el riesgo de tener una enfermedad cardíaca.
Triglicéridos
Menos de 150 mg/dl es mejor.
Causas y factores de riesgo
Factores de riesgo de enfermedad cardíaca
Ya tuvo un ataque cardíaco.
Es un hombre, de 45 años o más.
Es una mujer, de 55 años o más.
Es una mujer que está atravesando la menopausia o ha completado la menopausia.
Tiene un familiar inmediato (padre o hermano) que ha tenido una enfermedad cardíaca.
Fuma cigarrillos.
Tiene presión arterial alta o diabetes.
Tiene sobrepeso o es obeso.
No hace actividad física.
Diagnóstico y pruebas
¿Cuándo debo empezar a revisar mi nivel de colesterol?
Usted no puede saber si tiene colesterol alto sin revisarlo. Todos los adultos de 20 años o más deben revisarse el
colesterol cada 5 años. Si el nivel de colesterol es alto o tiene otros factores de riesgo de enfermedad cardíaca es
posible que usted necesite revisarlo antes y más a menudo.
Un análisis de sangre conocido como análisis de lípidos, por lo general, es la manera de revisar el colesterol.
Tratamiento
¿Qué puedo hacer para mejorar mi nivel de colesterol?
Si usted tiene colesterol alto, es posible que necesite hacer algunos cambios en el estilo de vida. Si fuma, deje de
hacerlo. Haga ejercicio en forma regular. Si tiene sobrepeso, bajar de 5 a 10 libras puede ayudar a mejorar los
niveles de colesterol. Asegúrese de comer abundante cantidad de frutas, verduras, granos enteros y pescado, los
cuales fomentan la salud cardíaca. Evite las grasas saturadas y las grasas trans, que pueden aumentar los niveles de
colesterol. También limite el consumo de colesterol general a menos de 300 miligramos por día y 200 miligramos
si tiene una enfermedad cardíaca.
¿Qué sucede con los medicamentos para reducir el colesterol?
Según los factores de riesgo, si la alimentación saludable y el ejercicio no funcionan para reducir el nivel de
colesterol, es posible que su médico sugiera medicamentos.
Complicaciones
¿Por qué un nivel de colesterol alto no es saludable?
Aunque algo de colesterol se necesita para tener una buena salud, una cantidad excesiva de colesterol en la sangre
puede aumentar el riesgo de tener una enfermedad cardíaca, incluidos un ataque cardíaco o un accidente
cerebrovascular.
Si usted tiene colesterol alto, es posible que su cuerpo almacene el colesterol adicional en las arterias. Las arterias
son vasos sanguíneos que transportan sangre desde el corazón hacia el resto del cuerpo. A la acumulación de
colesterol en las arterias se la conoce como placa. Con el tiempo, la placa puede endurecerse y estrechar las
arterias. Los depósitos grandes de placa pueden obstruir por completo una arteria. Las placas de colesterol también
pueden abrirse, lo que provoca la formación de un coágulo de sangre que obstruye el flujo de sangre.
Si una arteria que suministra sangre a los músculos del corazón se obstruye, se puede producir un ataque cardíaco.
Si una arteria que suministra sangre al cerebro se obstruye, se puede producir un accidente cerebrovascular.
Otras organizaciones
American Heart Association
Preguntas que debe realizar a su médico
¿Estoy en riesgo de tener colesterol alto?
¿Con qué frecuencia debo revisar mi colesterol?
¿Cuáles son mis niveles de colesterol? ¿Qué implican?
¿Cuáles son los niveles de colesterol que pretendo alcanzar?
¿Qué cambios en el estilo de vida necesito hacer para ayudar a mejorar mis niveles de colesterol?
¿Debo intentar agregar esteroles y estanoles de origen vegetal a mi dieta? ¿Y otros suplementos?
¿Existe una probabilidad de que necesite medicamentos para reducir el colesterol?
¿Cuáles son los riesgos y los beneficios de tomar este medicamento?

Proteína

Representación de la estructura tridimensional digitalizada de la mioglobina. La animación corresponde a la

transición conformacional entre las formas oxigenada y desoxigenada.
Las proteínas (del francés: protéine, y este del griego' πρωτεῖος, proteios, ‘prominente’, ‘de primera
calidad’)1 o prótidos2 son biomoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.
Por sus propiedades físico-químicas, las proteínas se pueden clasificar en proteínas simples (holoproteidos),
formadas solo por aminoácidos o sus derivados; proteínas conjugadas (heteroproteidos), formadas por
aminoácidos acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas, sustancias formadas
por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores. Las proteínas son necesarias para la vida, sobre todo por
su función plástica (constituyen el 80 % del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por sus
funciones biorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas).3
Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y diversas. Son
imprescindibles para el crecimiento del organismo y realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre
las que destacan:
Contráctil (actina y miosina)
Enzimática (Ej.: sacarasa y pepsina)
Estructural. Esta es la función más importante de una proteína (Ej.: colágeno)
Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan como un tampón químico)
Inmunológica (anticuerpos)
Producción de costras (Ej.: fibrina)
Protectora o defensiva (Ej.: trombina y fibrinógeno)
Transducción de señales (Ej.: rodopsina).
Las proteínas están formadas por aminoácidos. Las proteínas de todos los seres vivos están determinadas
mayoritariamente por su genética (con excepción de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no ribosomal),
es decir, la información genética determina en gran medida qué proteínas tiene una célula, un tejido y
un organismo.
Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes que las codifican. Por lo tanto,
son susceptibles a señales o factores externos. El conjunto de las proteínas expresadas en una circunstancia
determinada es denominado proteoma.
Bioquímica[editar]
Los prótidos o proteínas son biopolímeros formados por un gran número de unidades estructurales simples
repetitivas (monómeros) denominadas aminoácidos, unidas por enlaces peptídicos. Debido a su gran tamaño,
cuando estas moléculas se dispersan en un disolvente adecuado, forman siempre dispersiones coloidales, con
características que las diferencian de las disoluciones de moléculas más pequeñas. Muchas proteínas presentan
carga neta en ciertos rangos de pH del medio. Por ello pueden considerarse ionómeros.
Por hidrólisis, las moléculas de proteína se dividen en numerosos compuestos relativamente simples, de masa
molecular pequeña, que son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolécula. Estas unidades son
los aminoácidos, de los cuales existen veinte especies diferentes y que se unen entre sí mediante enlaces
peptídicos. Cientos y miles de estos aminoácidos pueden participar en la formación de la gran molécula polimérica
de una proteína.
Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y casi todas poseen también azufre. Si bien
hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido de nitrógeno representa, por término medio, 16 % de
la masa total de la molécula; es decir, cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para
estimar la cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la medición de N de la misma.
La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según las directrices de la información
suministrada por los genes.
Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre el grupo carboxilo (-COOH)
y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminoácido adyacentes. La secuencia de aminoácidos en una proteína está
codificada en su gen (una porción de ADN) mediante el código genético. Aunque este código genético específica
los 20 aminoácidos "estándar" más la selenocisteína y —en ciertos Archaea— la pirrolisina, los residuos en una
proteína sufren a veces modificaciones químicas en la modificación postraduccional: antes de que la proteína sea
funcional en la célula, o como parte de mecanismos de control. Las proteínas también pueden trabajar juntas para
cumplir una función particular, a menudo asociándose para formar complejos proteicos estables.
Síntesis[editar]
Biosíntesis[editar]
Artículo principal: Biosíntesis proteica
Las proteínas se ensamblan a partir de sus aminoácidos utilizando la información codificada en los genes. Cada
proteína tiene su propia secuencia de aminoácidos que está especificada por la secuencia de nucleótidos del gen
que la codifica. El código genético está formado por un conjunto de tri-nucleótidos denominados codones.
Cada codón (combinación de tres nucleótidos) designa un aminoácido, por ejemplo AUG (adenina-uracilo-
guanina) es el código para la metionina. Como el ADN contiene cuatro nucleótidos distintos, el número total de
codones posibles es 64; por lo tanto, existe cierta redundancia en el código genético, estando algunos aminoácidos
codificados por más de un codón. Los genes codificados en el ADN se transcriben primero en ARN pre-mensajero
mediante proteínas como la ARN polimerasa. La mayor parte de los organismos procesan entonces este pre-
ARNm (también conocido como tránscrito primario) utilizando varias formas de modificación post-transcripcional
para formar ARNm maduros, que se utilizan como molde para la síntesis de proteínas en el ribosoma. En
los procariotas el ARNm puede utilizarse tan pronto como se produce, o puede unirse al ribosoma después de
haberse alejado del nucleoide. Por el contrario, los eucariotas sintetizan el ARNm en el núcleo celular y lo
translocan a través de la envoltura nuclear hasta el citoplasma donde se realiza la síntesis proteica. La tasa de
síntesis proteica es mayor en procariotas que en eucariotas y puede alcanzar los 20 aminoácidos por segundo.4
El proceso de sintetizar una proteína a partir de un molde de ARNm se denomina traducción. El ARNm se carga
en el ribosoma y se lee, tres nucleótidos cada vez, emparejando cada codón con su anticodón complementario
localizado en una molécula de ARN de transferencia que lleva el aminoácido correspondiente al codón que
reconoce. La enzima aminoacil ARNt sintetasa "carga" las moléculas de ARN de transferencia (ARNt) con los
aminoácidos correctos. El polipéptido creciente se denomina cadena naciente. Las proteínas se biosintetizan
siempre del extremo N-terminal al extremo C-terminal.
De esta forma, se consigue la estructura primaria de la proteína, es decir, su secuencia de aminoácidos. Ahora ésta
debe plegarse de la forma adecuada para llegar a su estructura nativa, la que desempeña la función. Anfinsen en
sus trabajos con la ribonucleasa A, postuló su hipótesis que dice que toda la información necesaria para el
plegamiento se encuentra contenida enteramente en la estructura primaria. Esto dio pie a que en 1969 Levinthal
sugiriese la existencia de una paradoja a la que se conoce como la paradoja de Levinthal: si una proteína se pliega
explorando al azar todas las conformaciones posibles necesitaría un tiempo mayor que la edad del propio
Universo. Dado que las proteínas se pliegan en un tiempo razonable y de forma espóntanea, se ha resuelto esta
paradoja indicando que las proteínas no prueban todas las conformaciones posibles, sino que eligen una vía de
plegamiento específica con un número de pasos finitos, es decir, se reduce el hiperespacio potencial de
plegamiento. También cabe mencionar la existencia de chaperonas moleculares, proteínas que ayudan a otras a
plegarse con gasto energético (ATP).5
El tamaño de la proteína sintetizada puede medirse por el número de aminoácidos que contiene y por su masa
molecular total, que normalmente se expresa en daltons (Da) (sinónimo de unidad de masa atómica), o su unidad
derivada kilodalton (kDa). Por ejemplo, las proteínas de la levadura tienen en promedio 466 aminoácidos y una
masa de 53 kDa. Las proteínas más largas que se conocen son las titinas, un componente de
el sarcómero muscular, con una masa molecular de casi 3.000 kDa y una longitud total de casi 27 000
aminoácidos.6
Síntesis química[editar]
Mediante una familia de métodos denominados de síntesis peptídica es posible sintentizar químicamente proteínas
pequeñas. Estos métodos dependen de técnicas de síntesis orgánica como la ligación para producir péptidos en
gran cantidad.7 La síntesis química permite introducir aminoácidos no naturales en la cadena polipeptídica, como
por ejemplo amino ácidos con sondas fluorescentes ligadas a sus cadenas laterales.8 Estos métodos son útiles para
utilizarse en laboratorios de bioquímica y biología celular, no tanto para aplicaciones comerciales. La síntesis
química es ineficiente para polipéptidos de más de 300 aminoácidos, y las proteínas sintetizadas puede que no
adopten fácilmente su estructura tridimensional nativa. La mayor parte de los métodos de síntesis química
proceden del extremo C-terminal al extremo N-terminal, en dirección contraria por tanto a la reacción biológica.9
Proteoma[editar]
El Proteoma son todas las proteínas expresadas por un genoma, célula o tejido.10
Funciones[editar]
Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos
(biomoléculas). Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de
moléculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que desempeñan.
Son proteínas:
La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción
Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes patógenos
Funciones de reserva. Como la ovoalbúmina en el huevo, o la caseína de la leche
El colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén
Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes
La hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre
Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares
Los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una respuesta determinada.
Todas las proteínas realizan elementales funciones para la vida celular, pero además cada una de éstas cuenta con
una función más específica de cara a nuestro organismo.
Debido a sus funciones, se pueden clasificar en:
1. Catálisis: Está formado por enzimas proteicas que se encargan de realizar reacciones químicas de una manera
más rápida y eficiente. Procesos que resultan de suma importancia para el organismo. Por ejemplo la pepsina, ésta
enzima se encuentra en el sistema digestivo y se encarga de degradar los alimentos.
2. Reguladoras: Las hormonas son un tipo de proteínas las cuales ayudan a que exista un equilibrio entre las
funciones que realiza el cuerpo. Tal es el caso de la insulina que se encarga de regular la glucosa que se encuentra
en la sangre.
3. Estructural: Este tipo de proteínas tienen la función de dar resistencia y elasticidad que permite
formar tejidos así como la de dar soporte a otras estructuras. Este es el caso de la tubulina que se encuentra en
el citoesqueleto.
4. Defensiva: Son las encargadas de defender el organismo. Glicoproteínas que se encargan de
producir inmunoglobulinas que defienden al organismo contra cuerpos extraños, o la queratina que protege la piel,
así como el fibrinógeno y protrombina que forman coágulos.
5. Transporte: La función de estas proteínas es llevar sustancias a través del organismo a donde sean requeridas.
Proteínas como la hemoglobina que lleva el oxígeno por medio de la sangre.
6. Receptoras: Este tipo de proteínas se encuentran en la membrana celular y llevan a cabo la función de recibir
señales para que la célula pueda realizar su función, como acetilcolina que recibe señales para producir la
contracción.
Estructura[editar]
Artículo principal: Estructura de las proteínas
Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma, presentan una disposición característica en
condiciones fisiológicas, pero si se cambian estas condiciones como temperatura o pH pierde la conformación y su
función, proceso denominado desnaturalización. La función depende de la conformación y ésta viene determinada
por la secuencia de aminoácidos, termodinámicamente solo una conformación es funcional.
Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una división en cuatro niveles de organización, aunque el
cuarto no siempre está presente.
Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional:
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
Las proteínas adquieren su estructura instantáneamente, no pasan por cada una de las estructuras.
Dentro de estos niveles estructurales también existen:
Giros: están compuestos por tres o cuatro aminoácidos, son giros se encuentran en la superficie de una proteína,
formando curvas cerradas que redirigen el esqueleto del polipéptido de vuelta hacia el interior, glicina y prolina
son comúnmente presentes en los giros, son estructuras definidas.11
Bucles: pueden presentar diferentes formas, estos son partes del esqueleto polipeptídico, son curvas más largas
que los giros.11
Motivos: o pliegues son combinaciones particulares de estructuras secundaria, se acumulan en la estructura
terciaria de una proteína. En algunos casos, los motivos son para una función específica asociada, los tres
principales motivos son:11
Hélice-giro-hélice: caracteriza a la familia de factores transcripsionales.
Dedo de cinc: encontrado en proteínas que enlazan ARN o ADN.
Hélice superenrollada: presente en proteínas fibrosas.
Dominios: es parte de la estructura terciaria de las proteínas de más de 15.000 MW, es una región compacta
plegada del polipéptido, pueden ser diferentes combinaciones de motivos, por ejemplo, la membrana viral presenta
dos tipos de dominios, un dominio globular y un dominio fibroso.
Propiedades de las proteínas[editar]
Cinco son las propiedades principales que permiten la existencia y aseguran la función de las proteínas:
Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como amortiguadores de pH debido a su carácter
anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos (donando electrones) o como bases (aceptando electrones).
Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis, técnica analítica en la cual si las proteínas se
trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga negativa y viceversa.
Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su estructura primaria.
Estabilidad: La proteína debe ser estable en el medio donde desempeñe su función. Para ello, la mayoría de
proteínas acuosas crean un núcleo hidrofóbico empaquetado. Está relacionado con su vida media y el recambio
proteico.
Solubilidad: Es necesario solvatar la proteína, lo cual se consigue exponiendo residuos de similar grado de
polaridad al medio en la superficie proteica. Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén
presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH se pierde la solubilidad.
Existen otra serie de propiedades secundarias asociadas a sus características químicas:
Desnaturalización[editar]
Artículo principal: Desnaturalización de proteínas
Si en una disolución de proteínas se producen cambios de pH, alteraciones en la concentración, agitación
molecular o variaciones bruscas de temperatura, la solubilidad de las proteínas puede verse reducida hasta el punto
de producirse su precipitación. Esto se debe a que los enlaces que mantienen la conformación globular se rompen
y la proteína adopta la conformación filamentosa. De este modo, la capa de moléculas de agua no recubre
completamente a las moléculas proteicas, las cuales tienden a unirse entre sí dando lugar a grandes partículas que
precipitan. Además, sus propiedades biocatalizadoras desaparecen al alterarse el centro activo. Las proteínas que
se hallan en ese estado no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron diseñadas, en resumen, no son
funcionales.
Esta variación de la conformación se denomina desnaturalización. La desnaturalización no afecta a los enlaces
peptídicos: al volver a las condiciones normales, puede darse el caso de que la proteína recupere la conformación
primitiva, lo que se denomina renaturalización.
Ejemplos de desnaturalización son la leche cortada como consecuencia de la desnaturalización de la caseína, la
precipitación de la clara de huevo al desnaturalizarse la ovoalbúmina por efecto del calor o la fijación de un
peinado del cabello por efecto de calor sobre las queratinas del pelo.12
Determinación de la estabilidad proteica[editar]
La estabilidad de una proteína es una medida de la energía que diferencia al estado nativo de otros estados "no
nativos" o desnaturalizados. Hablaremos de estabilidad termodinámica cuando podamos hacer la diferencia de
energía entre el estado nativo y el desnaturalizado, para lo cual se requiere reversibilidad en el proceso de
desnaturalización. Y hablaremos de estabilidad cinética cuando, dado que la proteína desnaturaliza
irreversiblemente, solo podemos diferenciar energéticamente la proteína nativa del estado de transición (el estado
limitante en el proceso de desnaturalización) que da lugar al estado final. En el caso de las proteínas reversibles,
también se puede hablar de estabilidad cinética, puesto que el proceso de desnaturalización también presenta un
estado limitante. Se ha demostrado que algunas proteínas reversibles pueden carecer de dicho estado limitante,
aunque es un tema aún controvertido en la bibliografía científica.
La determinación de la estabilidad proteica puede realizarse con diversas técnicas. La única de ellas que mide
directamente los parámetros energéticos es la calorimetría (normalmente en la modalidad de calorimetría
diferencial de barrido). En ésta se mide la cantidad de calor que absorbe una disolución de proteína cuando es
calentada, de modo que al aumentar la temperatura se produce una transición entre el estado nativo y el estado
desnaturalizado que lleva asociada la absorción de una gran cantidad de calor.
El resto de técnicas miden propiedades de las proteínas que son distintas en el estado nativo y en el estado
desplegado. Entre ellas se pueden citar la fluorescencia de triptófanos y tirosinas, el dicroísmo circular, radio
hidrodinámico, espectroscopia infrarroja y la resonancia magnética nuclear. Una vez hemos elegido la propiedad
que vamos a medir para seguir la desnaturalización de la proteína, podemos distinguir dos modalidades: Aquellas
que usan como agente desnaturalizante el incremento de temperatura y aquellas que hacen uso de agentes
químicos (como urea, cloruro de guanidinio, tiocianato de guanidinio, alcoholes, etc.). Estas últimas relacionan la
concentración del agente utilizado con la energía necesaria para la desnaturalización. Una de las técnicas que han
emergido en el estudio de las proteínas es la microscopía de fuerza atómica, ésta técnica es cualitativamente
distinta de las demás, puesto que no trabaja con sistemas macroscópicos sino con moléculas individuales. Mide la
estabilidad de la proteína a través del trabajo necesario para desnaturalizarla cuando se aplica una fuerza por un
extremo mientras se mantiene el otro extremo fijo a una superficie.
La importancia del estudio de la estabilidad proteica está en sus implicaciones biomédicas y biotecnológicas. Así,
enfermedades como el Alzheimer o el Parkinson están relacionadas con la formación de amiloides (polímeros de
proteínas desnaturalizadas). El tratamiento eficaz de estas enfermedades podría encontrarse en el desarrollo
de fármacos que desestabilizaran las formas amiloidogénicas o bien que estabilizaran las formas nativas. Por otro
lado, cada vez más proteínas van siendo utilizadas como fármacos. Resulta obvio que los fármacos deben
presentar una estabilidad que les dé un alto tiempo de vida cuando están almacenados y un tiempo de vida limitado
cuando están realizando su acción en el cuerpo humano.
Su uso en las aplicaciones biotecnológicas se dificulta debido a que pese a su extrema eficacia catalítica presentan
una baja estabilidad ya que muchas proteínas de potencial interés apenas mantienen su configuración nativa y
funcional por unas horas.
Clasificación[editar]
Según su forma[editar]
Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en
disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son queratina, colágeno y fibrina.
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos
hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en
disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de
transporte, son ejemplos de proteínas globulares.
Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular (en los extremos).
Según su composición química[editar]
1.- Simples
2.- Conjugadas
1.- Simples u holoproteínas: en su hidrólisis solo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y
el colágeno (globulares y fibrosas), albuminas.Proteína simple
2.-Conjugadas o heteroproteínas: estas proteínas contienen cadenas polipeptídicas y un grupo prostético. La
porción no aminoacídica se denomina grupo prostético, estos pueden ser un ácido nucleico, un lípido, un azúcar o
ion inorgánico. Ejemplo de estas son la mioglobina y los citocromo. Las proteínas conjugados o heteroproteínas se
clasifican de acuerdo a la naturaleza de su grupo prostético:
Nucleoproteínas: Su grupo prostético son los ácidos nucleicos.
Lipoproteínas: Su grupo prostético son los fosfolípidos, colesterol y triglicéridos.
Metaloproteínas: El grupo prostético está formado por metales.}
Cromoproteínas: Son proteínas conjugadas por un grupo cromóforo (sustancia coloreada que contiene un metal).
Glucoproteínas: El grupo prostético está formado por los carbohidratos.13
Nutrición[editar]

Alimentos proteicos.
Fuentes de proteínas[editar]
Las fuentes dietéticas de proteínas incluyen carne, huevos, legumbres, frutos secos, cereales, verduras y productos
lácteos tales como queso o yogur. Tanto las fuentes proteínas animales como los vegetales poseen los 20
aminoácidos necesarios para la alimentación humana.
Calidad proteica[editar]
Las diferentes proteínas tienen diferentes niveles de familia biológica para el cuerpo humano. Muchos alimentos
han sido introducidos para medir la tasa de utilización y retención de proteínas en humanos. Estos incluyen valor
biológico, NPU (Net Protein Utilization), NPR (Cociente Proteico Neto) y PDCAAS (Protein Digestibility
Corrected Amino Acids Score), la cual fue desarrollado por la FDA mejorando el PER (Protein Efficiency Ratio).
Estos métodos examinan qué proteínas son más eficientemente usadas por el organismo. En general, éstos
concluyeron que las proteínas animales que contienen todos los aminoácidos esenciales (leche, huevos, carne) y la
proteína de soya son las más valiosas para el organismo.
Reacciones de reconocimiento[editar]
Reacción de Biuret
El reactivo de Biuret está formado por una disolución de sulfato de cobre en medio alcalino, este reconoce el
enlace peptídico de las proteínas mediante la formación de un complejo de coordinación entre los iones Cu2+ y los
pares de electrones no compartidos del nitrógeno que forma parte de los enlaces peptídicos, lo que produce una
coloración rojo-violeta.
Reacción de los aminoácidos azufrados
Se pone de manifiesto por la formación de un precipitado negruzco de sulfuro de plomo. Se basa esta reacción en
la separación mediante un álcali, del azufre de los aminoácidos, el cual al reaccionar con una solución de acetato
de plomo, forma el sulfuro de plomo.
Reacción de Millon
Reconoce residuos fenólicos, o sea aquellas proteínas que contengan tirosina. Las proteínas se precipitan por
acción de los ácidos inorgánicos fuertes del reactivo, dando un precipitado blanco que se vuelve gradualmente rojo
al calentar.
Reacción xantoproteica
Reconoce grupos aromáticos, o sea aquellas proteínas que contengan tirosina o fenilalanina, con las cuales el ácido
nítrico forma compuestos nitrados amarillos
Requerimientos proteicos de la dieta por edad y sexo
Cantidades dietéticas recomendadas de proteínas (g/día) en función de la edad y el sexo. 14

Edad Peso Proteínas

(años) (Kg) (g/día)
0-0.5 6 13
Lactantes
0.5 9 14
1-3 13 16
Niños 4-6 20 24
7-10 28 28
11-14 45 45
15-18 66 59
Hombres 19-24 72 58
25-50 79 63
más de 50 77 63
11-14 46 46
15-18 55 44
Mujeres 19-24 58 46
25- 50 63 50
más de 50 65 50
Food and Nutrition Board, National Academy of
Science/National Research Council 1989
Deficiencia de proteínas[editar]
Deficiencia de proteínas en países en vías de desarrollo.
La deficiencia de proteína es una causa importante de enfermedad y muerte en el tercer mundo. La deficiencia de
proteína juega una parte en la enfermedad conocida como kwashiorkor. La guerra, la hambruna,
la sobrepoblación y otros factores incrementaron la tasa de malnutrición y deficiencia de proteínas. La deficiencia
de proteína puede conducir a una inteligencia reducida o retardo mental. La malnutrición proteico calórica afecta a
500 millones de personas y más de 10 millones anualmente[cita requerida]. En casos severos el número de células
blancas disminuye, de la misma manera se ve reducida drásticamente la habilidad de los leucocitos de combatir
una infección.
Deficiencia de proteínas en países desarrollados La deficiencia de proteínas es rara en países desarrollados pero
un pequeño número de personas tiene dificultad para obtener suficiente proteína debido a la pobreza. La
deficiencia de proteína también puede ocurrir en países desarrollados en personas que están haciendo dieta para
perder peso, o en adultos mayores quienes pueden tener una dieta pobre. Las personas convalecientes,
recuperándose de cirugía, trauma o enfermedades pueden tener déficit proteico si no incrementan su consumo para
soportar el incremento en sus necesidades. Una deficiencia también puede ocurrir si la proteína consumida por una
persona está incompleta y falla en proveer todos los aminoácidos esenciales.
Exceso de consumo de proteínas[editar]
Como el organismo es incapaz de almacenar las proteínas, el exceso de proteínas es digerido y convertido
en azúcares o ácidos grasos. El hígado retira el nitrógeno de los aminoácidos, una manera de que éstos pueden ser
consumidos como combustible, y el nitrógeno es incorporado en la urea, la sustancia que es excretada por los
riñones. Estos órganos normalmente pueden lidiar con cualquier sobrecarga adicional, pero si existe enfermedad
renal, una disminución en la proteína frecuentemente será prescrita.
El exceso en el consumo de proteínas también puede causar la pérdida de calcio corporal, lo cual puede conducir a
pérdida de masa ósea a largo plazo. Sin embargo, varios suplementos proteicos vienen suplementados con
diferentes cantidades de calcio por ración, de manera que pueden contrarrestar el efecto de la pérdida de calcio.
Algunos médicos sospechan[¿quién?] que el consumo excesivo de proteínas está ligado a varios problemas:
Disfunción hepática debido a incremento de residuos tóxicos.
Hiperactividad del sistema inmune.
Pérdida de densidad ósea; la fragilidad de los huesos se debe a que el calcio y la glutamina se filtran de los huesos
y el tejido muscular para balancear el incremento en la ingesta de ácidos a partir de la dieta. Este efecto no está
presente si el consumo de minerales alcalinos (a partir de frutas y vegetales [los cereales son ácidos como las
proteínas; las grasas son neutrales]) es alto.
En tales casos, el consumo de proteínas es anabólico para el hueso. Algunos investigadores[¿quién?] piensan que un
consumo excesivo de proteínas produce un incremento forzado en la excreción del calcio. Si hay consumo
excesivo de proteínas, se piensa que un consumo regular de calcio sería capaz de estabilizar, o inclusive
incrementar, la captación de calcio por el intestino delgado[cita requerida], lo cual sería más beneficioso en mujeres
mayores[cita requerida].
Las proteínas son frecuentemente causa de alergias y reacciones alérgicas a ciertos alimentos. Esto ocurre porque
la estructura de cada forma de proteína es ligeramente diferente. Algunas pueden desencadenar una respuesta a
partir del sistema inmune, mientras que otras permanecen perfectamente seguras. Muchas personas son alérgicas a
la caseína (la proteína en la leche), al gluten (la proteína en el trigo) y otros granos, a la proteína particular
encontrada en el maní o aquellas encontradas en mariscos y otras comidas marinas.
Es extremadamente inusual que una misma persona reaccione adversamente a más de dos tipos diferentes de
proteínas, debido a la diversidad entre los tipos de proteínas o aminoácidos. Aparte de eso, las proteínas ayudan a
la formación de la masa muscular.
Análisis de proteínas en alimentos[editar]
Artículo principal: Análisis de proteínas en alimentos
Las proteínas en los alimentos, es un parámetro de importancia desde el punto de vista económico y de la calidad y
cualidades organolépticas y nutricionales. Debido a ello su medición está incluida dentro del Análisis Químico
Proximal de los alimentos (en el cual se mide principalmente el contenido de humedad, grasa, proteína
y cenizas).15
El clásico ensayo para medir concentración de proteínas en alimentos es el método de Kjeldahl. Este ensayo
determina el nitrógeno total en una muestra. El único componente de la mayoría de los alimentos que contiene
nitrógeno son las proteínas (las grasas, los carbohidratos y la fibra dietética no contienen nitrógeno). Si la cantidad
de nitrógeno es multiplicada por un factor dependiente del tipo de proteína esperada en el alimento, la cantidad
total de proteínas puede ser determinada. En las etiquetas de los alimentos, la proteína es expresada como el
nitrógeno multiplicado por 6,25, porque el contenido de nitrógeno promedio de las proteínas es de
aproximadamente 16 %. El método de Kjeldahl es usado porque es el método que la AOAC International ha
adoptado y por lo tanto es usado por varias agencias alimentarias alrededor del mundo.
Digestión de proteínas[editar]
La digestión de las proteínas se inicia típicamente en el estómago, cuando el pepsinógeno es convertido
a pepsina por la acción del ácido clorhídrico, y continúa por la acción de la tripsina y la quimotripsina en
el intestino. Las proteínas de la dieta son degradadas a péptidos cada vez más pequeños, y éstos hasta aminoácidos
y sus derivados, que son absorbidos por el epitelio gastrointestinal. La tasa de absorción de los aminoácidos
individuales es altamente dependiente de la fuente de proteínas. Por ejemplo, la digestibilidad de muchos
aminoácidos en humanos difiere entre la proteína de la soja y la proteína de la leche16 y entre proteínas de la leche
individuales, como beta-lactoglobulina y caseína.17 Para las proteínas de la leche, aproximadamente el 50 % de la
proteína ingerida se absorbe en el estómago o el yeyuno, y el 90 % se ha absorbido ya cuando los alimentos
ingeridos alcanzan el íleon.18
Además de su rol en la síntesis de proteínas, los aminoácidos también son una importante fuente nutricional de
nitrógeno. Las proteínas, al igual que los carbohidratos, contienen cuatro kilocalorías por gramo, mientras que
los lípidos contienen nueve kcal., y los alcoholes, siete kcal. Los aminoácidos pueden ser convertidos en glucosa a
través de un proceso llamado gluconeogénesis.
Qué son las proteínas?
Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de enlaces conocidos como enlaces
peptídicos. El orden y la disposición de los aminoácidos dependen del código genético de cada persona. Todas las
proteínas están compuestas por:
Carbono
Hidrógeno
Oxígeno
Nitrógeno
Y la mayoría contiene además azufre y fósforo.
Las proteínas suponen aproximadamente la mitad del peso de los tejidos del organismo, y están presentes en todas las
células del cuerpo, además de participar en prácticamente todos los procesos biológicos que se producen.
Funciones de las proteínas
De entre todas las biomoléculas, las proteínas desempeñan un papel fundamental en el organismo. Son esenciales para el
crecimiento, gracias a su contenido de nitrógeno, que no está presente en otras moléculas como grasas o hidratos de
carbono. También lo son para las síntesis y mantenimiento de diversos tejidos o componentes del cuerpo, como los jugos
gástricos, la hemoglobina, las vitaminas, las hormonas y las enzimas (estas últimas actúan como catalizadores biológicos
haciendo que aumente la velocidad a la que se producen las reacciones químicas del metabolismo). Asimismo, ayudan a
transportar determinados gases a través de la sangre, como el oxígeno y el dióxido de carbono, y funcionan a modo de
amortiguadores para mantener el equilibrio ácido-base y la presión oncótica del plasma.
Otras funciones más específicas son, por ejemplo, las de los anticuerpos, un tipo de proteínas que actúan como defensa
natural frente a posibles infecciones o agentes externos; el colágeno, cuya función de resistencia lo hace imprescindible en
los tejidos de sostén o la miosina y la actina, dos proteínas musculares que hacen posible el movimiento, entre muchas
otras.
Propiedades
Las dos propiedades principales de las proteínas, que permiten su existencia y el correcto desempeño de sus funciones son
la estabilidad y la solubilidad.
La primera hace referencia a que las proteínas deben ser estables en el medio en el que estén almacenadas o en el que
desarrollan su función, de manera que su vida media sea lo más larga posible y no genere contratiempos en el organismo.
En cuanto a la solubilidad, se refiere a que cada proteína tiene una temperatura y un pH que se deben mantener para que
los enlaces sean estables.
Las proteínas tienen también algunas otras propiedades secundarias, que dependen de las características químicas que
poseen. Es el caso de la especificidad (su estructura hace que cada proteína desempeñe una función específica y concreta
diferente de las demás y de la función que pueden tener otras moléculas), la amortiguación de pH (pueden comportarse
como ácidos o como básicos, en función de si pierden o ganan electrones, y hacen que el pH de un tejido o compuesto del
organismo se mantenga a los niveles adecuados) o la capacidad electrolítica que les permite trasladarse de los polos
positivos a los negativos y viceversa.
Clasificación de las proteínas
Las proteínas son susceptibles de ser clasificadas en función de su forma y en función de su composición química. Según
su forma, existen proteínas fibrosas (alargadas, e insolubles en agua, como la queratina, el colágeno y la fibrina),
globulares (de forma esférica y compacta, y solubles en agua. Este es el caso de la mayoría de enzimas y anticuerpos, así
como de ciertas hormonas), y mixtas, con una parte fibrilar y otra parte globular.
Dependiendo de la composición química que posean hay proteínas simples y proteínas conjugadas, también conocidas
como heteroproteínas. Las simples se dividen a su vez en escleroproteínas y esferoproteínas.
Nutrición
Las proteínas son esenciales en la dieta. Los aminoácidos que las forman pueden ser esenciales o no esenciales. En el caso
de los primeros, no los puede producir el cuerpo por sí mismo, por lo que tienen que adquirirse a través de la alimentación.
Son especialmente necesarias en personas que se encuentran en edad de crecimiento como niños y adolescentes y
también en mujeres embarazadas, ya que hacen posible la producción de células nuevas.
Están presentes sobre todo en los alimentos de origen animal como la carne, el pescado, los huevos y la leche. Pero
también lo están en alimentos vegetales, como la soja, las legumbres y los cereales, aunque en menor proporción. Su
ingesta aporta al organismo 4 kilocalorías por cada gramo de proteína.

Los niveles normales de proteína en la orina

Para medir la cantidad de proteína en la orina, se utiliza una muestra aleatoria y / o una muestra de orina de 24
horas. La prueba que ayuda a medir el contenido de proteína de la orina se conoce como prueba de la varilla. La
presencia de una proteína como la albúmina en la orina, principalmente indica un problema de riñón. Esta
condición se conoce como “proteinuria”, “la albuminuria” o “albúmina en la orina”. La albúmina es realmente
presente en abundancia en la sangre. Las proteínas, “los bloques de construcción” del cuerpo, son necesarias para
fortalecer la función celular, músculos, huesos, pelo y uñas. Las proteínas fortalecen el sistema inmunológico y
ayudan a superar las enfermedades. La pérdida de proteínas por la orina puede dar lugar a varias complicaciones
de salud.
Niveles normales de proteína en la orina
El rango normal de proteínas en una muestra de orina al azar: de 0 a 8 mg / dL
El valor normal de la proteína para una colección de orina de 24 horas: menos de 150 mg cada 24 horas.
Los niveles normales de la proteína en la orina pueden variar ligeramente de un laboratorio a otro. Un médico
puede ayudar a interpretar los resultados correctamente.
Normalmente, cuando una persona sana se somete a una prueba de la varilla de rutina, en la muestra no aparece
ninguna proteína. Todos sabemos que nuestros riñones funcionan como plantas de filtración. Los riñones ayudan a
separar el material de desecho líquido de la sangre. Los riñones son parte del sistema excretor y juegan un papel
vital en la producción de orina filtrando los productos de desecho. Las moléculas de proteínas son relativamente
más grandes y no pueden pasar a través de los glomérulos diminutos o filtros de los riñones. Así los riñones
mantienen la proteína en la sangre, ya que es necesaria para el cuerpo. Pequeñas cantidades de proteína que se
obtienen a través de los glomérulos normalmente son reabsorbidas por el cuerpo y utilizadas para generar energía.
A veces, en caso de niveles muy altos de proteína de la sangre, la proteína puede estar presente en la orina a pesar
de funcionamiento normal de los riñones. La presencia de proteína en la orina con los niveles de proteínas
normales o bajos en la sangre indica la disfunción renal. Así que, junto a la proteína en la orina, la proteína en la
sangre también se mide.
Las causas de la proteína alta en la orina
Los niveles elevados de proteínas en la orina, principalmente indican una infección renal o enfermedad renal que
afecta a la función de los glomérulos. Otras causas de este trastorno son:
La pielonefritis, infección bacteriana en los riñones que lleva a la inflamación de las nefronas en los riñones
Glomerulonefritis, infección del glomérulo de la nefrona
Los tipos de diabetes no controlada 1 y 2
La hipertensión o presión arterial elevada que conduce a la presencia de no sólo proteínas, pero también sangre en
la orina
La pre-eclampsia durante el embarazo (hipertensión y retención de líquidos)
Infección del tracto urinario
La amiloidosis, el depósito de amiloide en órganos o tejidos
Tumores de vejiga
La insuficiencia cardíaca congestiva
Deshidratación, ingesta insuficiente de agua y líquidos
La nefropatía diabética
El síndrome de Goodpasture, la insuficiencia renal rápidamente progresiva junto con enfermedad pulmonar
Intoxicación por metales pesados
El lupus eritematoso
La hipertensión maligna
El mieloma múltiple
El síndrome nefrótico
Uso de ciertos medicamentos (fármacos nefrotóxicos) que puede causar daño a los riñones
La enfermedad renal poliquística
La proteinuria en general, no presenta ningún síntoma. Pruebas rutinarias de sangre y orina ayudan a detectar esta
condición. Se debe tener en cuenta que el estrés emocional, la deshidratación excesiva, la ingesta de ciertos
medicamentos, ejercicios extenuantes, infecciones del tracto urinario o la orina contaminada con las secreciones
vaginales pueden afectar a los resultados de las pruebas de orina.
¿Cómo reducir los niveles de proteína en la orina?
El médico determina el curso del tratamiento, después de conocer la causa exacta del exceso de proteína en la
orina. Si usted tiene hipertensión o diabetes, usted debe tomar las precauciones necesarias para mantener niveles
normales de azúcar en la sangre y niveles normales de presión arterial. La dieta equilibrada y ejercicio regular
juegan un papel importante en la estabilización de azúcar en la sangre y los niveles de presión arterial. Para luchar
contra la infección del riñón o del tracto urinario, el médico puede prescribir antibióticos. Usted debe seguir las
instrucciones del médico religiosamente. El uso de medicamentos sistemático, el cambio fructífero en el estilo de
vida (control de estrés, el ejercicio, participación en actividades favoritas, evitar el alcohol, las drogas, el
tabaquismo, el exceso de cafeína, etc.) pueden ayudar a mejorar la función renal. La restricción de sal y proteínas
en la dieta ayuda a bajar los niveles de proteína en la orina.
La pérdida excesiva de proteínas por la orina indica enfermedades del riñón y si no se controla rápidamente, puede
conducir a enfermedades potencialmente mortales. No hay que dudar para chequeos regulares, ya que ayudan a
detectar un problema de salud en una etapa temprana.

Hemoglobina

La hemoglobina es una proteína en los glóbulos rojas que transporta oxígeno. La prueba de hemoglobina mide la
cantidad de hemoglobina en su sangre.
Forma en que se realiza el examen
Se necesita una muestra de sangre.
Preparación para el examen
No se necesita una preparación especial.
Lo que se siente durante el examen
Cuando se introduce la aguja para extraer la sangre, algunas personas sienten un dolor moderado; otras sólo
sienten un pinchazo o sensación de picadura. Posteriormente, puede haber algo de sensación pulsátil o un
hematoma leve, los cuales pronto desaparecen.
Razones por las que se realiza el examen
El examen de hemoglobina es una prueba común y regularmente se realiza como parte de un conteo sanguíneo
completo (CSC). Las razones comunes para ordenar la prueba de hemoglobina incluyen:
Síntomas tales como fatiga, mala salud o pérdida de peso inexplicable
Signos de sangrado
Antes y después de una cirugía mayor
Durante el embarazo
Enfermedad renal crónica o muchos otros problemas médicos crónicos
Monitoreo de anemia y su causa
Monitoreo durante el tratamiento para el cáncer
Monitoreo de los medicamentos que pueden causar anemia o hemogramas bajos
Resultados normales
Los resultados normales para los adultos varían, pero en general son:
Hombre: de 13.8 a 17.2 gramos por decilitro (g/dL) o 138 a 172 gramos por litro (g/L)
Mujer: de 12.1 a 15.1 g/dL o 121 a 151 g/L
Los resultados normales para los niños varían, pero en general son:
Recién nacido de 14 a 24 g/dL o 140 a 240 g/L
Bebé de 9.5 a 13 g/dL o 95 a 130 g/L
Los ejemplos de arriba son mediciones comunes correspondientes a los resultados de estos exámenes. Los rangos
de los valores normales pueden variar ligeramente entre diferentes laboratorios. Algunos laboratorios utilizan
diferentes mediciones o analizan muestras diferentes. Hable con su proveedor de atención médica sobre el
significado de los resultados específicos de su examen.
Significado de los resultados anormales
HEMOGLOBINA MÁS BAJA DE LO NORMAL
El nivel de hemoglobina baja puede deberse a:
Anemia causada por la muerte de los glóbulos rojos antes de lo normal (anemia hemolítica)
Anemia (varios tipos)
Sangrado del tubo digestivo o la vejiga; periodos menstruales abundantes
Enfermedad renal crónica
Médula ósea que no puede producir nuevos glóbulos rojos. Esto puede deberse a leucemia, otros cánceres,
toxicidad por drogas, radioterapia, infección o trastornos de la médula ósea
Nutrición deficiente. (incluyendo bajo nivel de hierro, folato, vitamina B12 o vitamina B6)
Bajo nivel de hierro, folato, vitamina B12 y vitamina B6
Otras enfermedades crónicas, como la artritis reumatoidea
HEMOGLOBINA MÁS ALTA DE LO NORMAL
El nivel alto de la hemoglobina casi siempre se debe a bajos niveles de oxígeno en la sangre (hipoxia), presentes
durante un largo período de tiempo. Las razones comunes abarcan:
Ciertos defectos congénitos del corazón, presente al nacer (cardiopatía congénita)
Insuficiencia del lado derecho del corazón (cor pulmonale)
Enfermedad pulmonar obstructiva crónica (EPOC) grave.
Cicatrización o engrosamiento de los pulmones (fibrosis pulmonar) y otros trastornos pulmonares graves
Otras razones para el nivel alto de hemoglobina abarcan:
Una enfermedad rara de la médula que conduce a un aumento anormal del número de células sanguíneas
(policitemia vera)
El cuerpo tiene poca agua o fluidos (deshidratación)
Riesgos
Las venas y las arterias varían de tamaño de un paciente a otro y de un lado del cuerpo a otro. Obtener una muestra
de sangre de algunas personas puede ser más difícil que de otras.
Otros riesgos asociados con la extracción de sangre son leves, pero pueden ser:
Sangrado excesivo
Desmayo o sensación de mareo
Hematoma (acumulación de sangre debajo de la piel)
Infección (un riesgo leve en cualquier momento que se presente ruptura de la piel)
Nombres alternativos
Hb; Hgb; Hb por anemia; Hb por policitemia
Hemoglobina

hemoglobina, alfa 1
Modelo de tipo mixto del dímero de hemoglobina humana con una cadena A como boceto en el frente, y la cadena
B por detrás como palos; hemoglobina en el centro como bolas rojas.1

La hemoglobina es una hemoproteína de la sangre, de masa molecular de 64 000 g/mol (64 kDa),
de color rojo característico, que transporta el dioxígeno (antiguamente oxígeno), O2, desde los órganos
respiratorios hasta los tejidos, el dióxido de carbono, CO2, desde los tejidos hasta los pulmones que lo eliminan y
también participa en la regulación de pH de la sangre, en vertebrados y algunos invertebrados.
La hemoglobina es una proteína de estructura cuaternaria, que consta de cuatro subunidades. Esta proteína forma
parte de la familia de las hemoproteínas, ya que posee 1 grupo hemo en cada subunidad.
Investigación histórica[editar]
Max Perutz, uno de los padres fundadores de la biología molecular.2
En 1825 J.F. Engelhard descubrió que la relación del hierro con la proteína era idéntica en las hemoglobinas de
varias especies.3 A partir de la masa atómica conocida del hierro calculó la masa molecular de la hemoglobina
como n × 16 000 (n = número de átomos de hierro por molécula de hemoglobina, que ahora se sabe que es 4), la
primera determinación de la masa molecular de una proteína. Esta "conclusión apresurada" causó mucha burla en
el momento entre los científicos que no podían creer que ninguna molécula pudiera ser tan grande. Gilbert
Smithson Adair confirmó los resultados de Engelhard en 1925 midiendo la presión osmótica de las disoluciones de
hemoglobina.4
La proteína hemoglobina que transporta el dioxígeno fue descubierta en 1840 por el médico y químico alemán
Friedrich Ludwig Hünefeld (1799-1882).5 En 1851,6 el fisiólogo alemán Otto Funke publicó una serie de artículos
en los que describía el crecimiento de los cristales de hemoglobina mediante la dilución sucesiva de glóbulos rojos
con un disolvente —agua pura, alcohol o éter—, seguida de la evaporación lenta del disolvente de la solución.7 La
oxigenación reversible de la hemoglobina fue descrita unos años más tarde por Felix Hoppe-Seyler.8
En 1959, Max Perutz determinó la estructura molecular de la mioglobina (similar a la hemoglobina)
por cristalografía de rayos X.9 10 Este trabajo le supuso la concesión del Premio Nobel de Química de 1962,
compartido con John Kendrew.
El papel de la hemoglobina en la sangre fue dilucidado por el fisiólogo francés Claude Bernard.
El nombre de la hemoglobina deriva de las palabras heme y globina, lo que refleja el hecho de que cada subunidad
de hemoglobina es una proteína globular con un grupo hemo incrustado. Cada grupo hemo contiene un átomo de
hierro, que puede unirse a una molécula de dioxígeno a través de fuerzas dipolares iónicas inducidas. El tipo más
común de la hemoglobina en los mamíferos contiene cuatro de tales subunidades.
Estructura[editar]

hemoglobina, beta

Modelo de barras y esferas de hemo de la cadena de

hemoglobina B, con hemo cargado; el Fe como bola
VDW verde, dioxígeno detrás, después de dPDB
1GZX.
Hemoglobina.

Grupo hemo.
La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo,
cuyo átomo de hierro es capaz de unir de forma reversible una molécula de dioxígeno. El grupo hemo está
formado por:
Unión del succinil-CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo del ácido cítrico) al aminoácido glicina formando un
grupo pirrol.
Cuatro grupos pirrol se unen formando la protoporfirina IX.
La protoporfirina IX se une a un ion ferroso (Fe2+) formando el grupo hemo.
La hemoglobina es una proteína tetrámera, que consta de cuatro cadenas polipeptídicas con estructuras primarias
diferentes. La hemoglobina presente en los adultos (HbA) tiene dos cadenas α y dos cadenas β. La cadena α consta
de 141 aminoácidos y una secuencia específica, mientras que la cadena β consiste de 146 aminoácidos con una
estructura primaria diferente. Estas cadenas son codificadas por genes diferentes y tienen estructuras primarias
diferentes. En el caso de las cadenas δ y γ de otros tipos de hemoglobina humana, como la hemoglobina fetal
(HbF) es muy similar a la cadena β. La estructura tetrámera de los tipos comunes de hemoglobina humana son las
siguientes: HbA1 tiene α2β2, HbF tiene α2γ2 y HbA2 (tipo menos común en los adultos) tiene α2δ2.
Las cadenas α y β de la hemoglobina tienen un 75 % de hélices alfa como estructura secundaria, con 7 y 8
segmentos respectivamente. Cada cadena polipeptídica de la hemoglobina está unida a un grupo hemo para formar
una subunidad. Las cuatro subunidades de la hemoglobina en su estructura cuaternaria forman un tetraedro. Y sus
subunidades se unen entre ellas por puentes de sal, que estabilizan su estructura.
El grupo hemo está localizado en una cavidad entre dos hélices de la cadena de la globina y a su vez está protegido
por un residuo de valina. Los grupos vinilo no polares del grupo hemo se encuentran en el interior hidrofóbico de
la cavidad, mientras que los grupos porfirina polares cargados se encuentran orientados hacia la superficie
hidrofílica de la subunidad.
También se encuentran residuos de histidina de las cadenas polipeptídicas, que se enlazan al átomo de hierro y se
designan como histidinas proximales, ya que están presentes cerca del grupo hemo, mientras que la histidina distal
se encuentra lejos del grupo hemo.
El átomo de hierro se encuentra en el centro del anillo de porfirina y tiene seis valencias. El hierro está unido al
nitrógeno de los cuatro anillos de pirol por cuatro de sus valencias, su quinta valencia se une al nitrógeno de la
histidina proximal y la sexta está ocupada por la hisitidina distal o por dioxígeno.
Se puede estudiar las propiedades del enlace entre el dioxígeno y la hemoglobina a partir de la curva de enlace del
dioxígeno, la cual presenta la saturación fraccional, respecto a la concentración del mismo. La saturación
fraccional, Y, se define como el número de sitios de enlace saturados con dioxígeno respecto al número total de
sitios de enlace posibles en una molécula de hemoglobina. El valor de Y puede ir desde 0 (todos los sitios de
enlace están sin dioxígeno) hasta 1 (todos los sitios de enlace están enlazados con dioxígeno). La concentración de
dioxígeno se mide en presión parcial, pO2.
La curva de enlace de la hemoglobina es sigmoidea. Esta forma de la curva sugiere que el enlace del dioxígeno a
un sitio de enlace, aumenta la probabilidad de que se enlace otro dioxígeno a un sitio de enlace vacío. Asimismo,
la liberación de dioxígeno de un sitio de enlace facilita la liberación de dioxígeno de otros sitios de enlace. A este
comportamiento se le llama cooperativo, porque las reacciones de enlace en sitios de enlace individuales en cada
molécula de hemoglobina están relacionadas e influyen directamente en las reacciones de enlace de los otros sitios
de enlace de cada molécula.
El comportamiento cooperativo de la hemoglobina es indispensable para un transporte eficiente del dioxígeno
dentro del cuerpo. En los pulmones, la hemoglobina se satura en un 98 % de dioxígeno. Esto quiere decir que un
98 % de los sitios de enlace de cada molécula de hemoglobina están enlazados a una molécula de dioxígeno. Al
movilizarse la hemoglobina por la sangre, libera el dioxígeno a las células, y su nivel de saturación se reduce a un
32 %. Esto quiere decir que un 66 % (98 % − 32 % = 66 %) de los sitios de enlace de la hemoglobina contribuyen
al transporte y descarga de dioxígeno. Si una proteína que no presenta un comportamiento de enlace cooperativo,
realiza el mismo trabajo que la hemoglobina, su eficiencia se verá reducida notablemente, por ejemplo la
mioglobina tiene una eficiencia del 7 %.
La presión a la cual la hemoglobina se encuentra saturada en un 50 % (p50) muestra la afinidad de distintos tipos
de hemoglobina respecto al dioxígeno. En la HbA (hemoglobina adulta), la p50 es a 26 mm de Hg, mientras que la
HbF (hemoglobina fetal) tiene el p50 a 20 mm de Hg. Esta diferencia en la afinidad relativa por el O 2 permite a la
HbF extraer dioxígeno de la HbA de la sangre placentaria de la madre para que el feto la utilice. Después del
nacimiento, la HbF es reemplazada por la HbA.
El comportamiento de enlace cooperativo de la hemoglobina con el O2 requiere que el enlace del dioxígeno en un
sitio de enlace en el tetrámero de la hemoglobina influya en los otros sitios de enlace dentro de la misma molécula.
Estos cambios se evidencian en su estructura cuaternaria. Los dímeros α1β1 y α2β2 rotan aproximadamente 15
grados el uno respecto al otro.
La estructura cuaternaria observada en el estado desoxigenado de la hemoglobina se conoce como el estado T
(tenso), ya que las interacciones entre sus subunidades son fuertes. Mientras que la estructura de la hemoglobina
completamente oxigenada, oxihemoglobina, es conocida como el estado R (relajado), ya que las interacciones
entre sus subunidades se encuentran debilitadas (o relajadas). Al desencadenar el paso del estado T al estado R, el
enlace de una molécula de dioxígeno aumenta la afinidad de otros sitios de enlace.
Se puede explicar la cooperatividad de la hemoglobina a partir de distintos modelos. Se han desarrollado 2
modelos diferentes. El modelo concertado (Modelo MWC) explica que la hemoglobina tiene únicamente 2 formas:
el estado T y el estado R. Al enlazarse con un ligando, el equilibrio cambia entre estos 2 estados. La
desoxihemoglobina se considera en estado T. Pero al enlazarse una molécula de dioxígeno, el estado R está muy
favorecido. En este estado se favorece fuertemente el enlace de más moléculas de dioxígeno. En este modelo, cada
tetrámero puede existir exclusivamente en dos estados (T o R). En cambio el modelo secuencial explica que la
unión de un dioxígeno a la hemoglobina favorece la unión de más dioxígenos, pero no significa un cambio total
del estado T al estado R.
Oxihemoglobina[editar]
El artista Julian Voss-Andreae creó en 2005 una escultura denominada Corazón de Acero (Heart of Steel) basada
en la estructura central de la proteína. Esta escultura está hecha de vidrio y acero corten. La oxidación intencional
de una obra inicialmente brillante refleja la reacción química fundamental del dioxígeno enlazado al hierro en la
hemoglobina.11 Las imágenes muestran la escultura de 1,6 metros de altura inmediatamente después de su
instalación, luego de 10 días y después de varios meses de exposición al ambiente.
Cuando la hemoglobina tiene unido dioxígeno se denomina oxihemoglobina o hemoglobina oxigenada, dando el
aspecto rojo o escarlata intenso característico de la sangre arterial. Cuando pierde el oxígeno, se denomina
desoxihemoglobina o hemoglobina reducida, y presenta el color rojo oscuro de la sangre venosa (se manifiesta
clínicamente por cianosis).
Reacción paso a paso:

Reacción total:

Efectores alostéricos: 2,3-bisfosfoglicerato[editar]

En las células rojas es crucial la presencia del 2,3-bisfosfoglicerato, ya que éste determina la afinidad de la
hemoglobina con el dioxígeno. Para que la hemoglobina funcione eficientemente, el estado T debe permanecer
estable hasta que la unión de suficientes dioxígenos permita la transición al estado R. El estado T es muy inestable;
esto desplaza el equilibrio hacia el estado R. Esto resultaría en una baja liberación de dioxígeno en los tejidos. Por
lo tanto es necesario un mecanismo adicional para estabilizar el estado T. Este mecanismo se descubrió a partir de
la comparación de la afinidad con el dioxígeno de la hemoglobina en un estado puro y en las células rojas. Se
encontró que en un estado puro la hemoglobina se enlaza fuertemente al dioxígeno, dificultando su liberación,
mientras que en las células rojas su afinidad es menor. Esta diferencia se debe a la presencia del 2,3-
bifosfoglicerato (2,3-BPG). Este compuesto está presente en las células rojas de la sangre a una concentración
igual a la concentración de hemoglobina (~ 2 mM).
El 2,3-BPG se enlaza al centro del tetrámero, en un ‘bolsillo’ que solo está presente en el estado T. En la transición
de T a R, este ‘bolsillo’ colapsa y se libera el 2,3-BPG. Para que esto suceda los enlaces entre la hemoglobina y el
2,3-BPG se deben romper, y a su vez cuando este compuesto está presente se necesitan mayores enlaces de
dioxígeno con la hemoglobina, para que ésta cambie su forma de T a R. Por lo tanto la hemoglobina se mantiene
en su estado T de baja afinidad hasta que alcance un medio con altas concentraciones de dioxígeno. Debido a esto
se le llama al compuesto 2,3-BPG efector alostérico. La regulación por parte de una molécula estructuralmente
diferente al O2 es posible gracias al enlace del efector alostérico en un sitio completamente distinto a los sitios de
enlace del dioxígeno en la hemoglobina.
Efecto Bohr[editar]
El aumento de oxigenación de la hemoglobina en los pulmones y la rápida liberación de dioxígeno en los tejidos
gracias a los efectos del pH y la presión parcial del dióxido de carbono, pCO2, es conocido como el efecto Bohr.
Los tejidos de metabolización rápida, como el músculo durante la contracción, generan grandes cantidades
de iones de hidrógeno y dióxido de carbono. Para liberar dioxígeno donde es más necesario, la hemoglobina ha
evolucionado para responder a las concentraciones de estas dos sustancias. Al igual que el 2,3-BPG, los iones de
hidrógeno y el dióxido de carbono son efectores alostéricos de la hemoglobina que se unen a sitios distintos a los
sitios de enlace del dioxígeno.
La afinidad de la hemoglobina respecto al dioxígeno disminuye, al bajar el valor del pH de 7,4. Por lo tanto,
cuando la hemoglobina se mueve hacia la región con menor pH, tiende a liberar más dioxígeno. Por ejemplo, el
transporte desde los pulmones, con pH de 7,4 y un pO2 de 100 torr, hacia el músculo activo, con un pH de 7,2 y
una presión de dioxígeno parcial del 20 torr, resulta en la liberación de un 77 % del total de dioxígeno que lleva
una molécula de hemoglobina. Mientras que en el caso de no encontrarse ningún cambio de pH o de la pO2 se
liberaría solo un 66 % del total de dioxígeno de la hemoglobina.
En el metabolismo aeróbico en los tejidos, el CO2 liberado y la pCO2 aumentan con un incremento simultáneo de
iones H+. El pH de los tejidos se reduce debido a la formación de ácidos metabólicos como el ácido
carbónico y láctico. A pH bajo la afinidad de la hemoglobina hacia el dioxígeno se reduce y aumenta la velocidad
de disociación del dioxígeno de la oxihemoglobina en los tejidos. La condición inversa prevalece en los pulmones,
donde pCO2 es baja y el pH es alto, por lo tanto la afinidad de la hemoglobina para unirse con O2 aumenta. Al
enlazarse con el primer dioxígeno, la hemoglobina sufre cambios conformacionales y pasa del estado T al R,
aumentando así la cooperatividad.
La hemoglobina se enlaza al dióxido de carbono en los tejidos después de liberar dioxígeno, y transporta el 15 %
del total de CO2 transportado en la sangre. También tiene una función como tampón químico, ya que se enlaza a
dos protones por cada cuatro moléculas de dioxígeno liberadas, por lo tanto contribuye al mantenimiento de un pH
constante en la sangre.
Importancia biomédica[editar]
Todas las condiciones fisiológicas y clínicas asociadas con falta de dioxígeno estimulan la producción de 2,3-
DPG en los eritrocitos, lo cual resulta en un aumento de liberación de dioxígeno de la hemoglobina. Hipoxia: en
un estado hipóxico, la concentración de 2,3-DPG en las células rojas es elevada, debido a un aumento en
la glucólisis. Este es un ejemplo de la adaptación a la hipoxia por parte del cuerpo. Anemia: es una condición
clínica asociada con una disminución del nivel de hemoglobina en la sangre. Esto genera un suministro pobre de
dioxígeno a los tejidos. En la anemia, la concentración de 2,3-DPG en las células rojas es elevada, aumentando la
liberación de dioxígeno. Adaptación a altura: las personas que viven en regiones gran altitud, donde la
concentración de dioxígeno es baja, el cuerpo realiza varios cambios fisiológicos para adaptarse a estas
condiciones. Estos cambios incluyen hiperventilación, policitemia y un aumento en la producción de 2,3-DPG en
los eritrocitos.
Tipos de hemoglobina[editar]
Hemoglobina A o HbA, también llamada hemoglobina del adulto o hemoglobina normal, representa
aproximadamente el 97 % de la hemoglobina en el adulto. Está formada por dos globinas alfa y dos globinas beta.
Hemoglobina A2: representa menos del 2,5 % de la hemoglobina después del nacimiento. Está formada por
dos globinas alfa y dos globinas delta. Sufre un aumento marcado en la beta-talasemia, al no poderse sintetizar
globinas beta.
Hemoglobina S: hemoglobina alterada genéticamente y presente en la anemia de células falciformes. Afecta
predominantemente a la población afroamericana y amerindia.
Hemoglobina F: hemoglobina fetal: formada por dos globinas alfa y dos globinas gamma. Tras el nacimiento
desciende la síntesis de globinas gamma y aumenta la producción de globinas beta.
Oxihemoglobina: representa la hemoglobina que posee unido dioxígeno (Hb+O2)
Metahemoglobina: hemoglobina cuyo grupo hemo tiene el hierro en estado férrico, Fe(III) (es decir, oxidado).
Este tipo de hemoglobina no puede unir dioxígeno. Se produce por una enfermedad congénita en la cual hay
deficiencia de metahemoglobina reductasa, enzima encargada de mantener el hierro como Fe(II). La
metahemoglobina también se puede producir por intoxicación de nitritos.
Carbaminohemoglobina: se refiere a la hemoglobina que ha unido dióxido de carbono, CO2, después del
intercambio gaseoso entre los glóbulos rojos y los tejidos (Hb+CO2).
Carboxihemoglobina: hemoglobina resultante de la unión con el monóxido de carbono, CO. Es letal en grandes
concentraciones (40 %). El CO presenta una afinidad 210 veces mayor que el dioxígeno por la hemoglobina, por
lo que desplaza a éste fácilmente y produce hipoxia tisular, pero con una coloración cutánea normal (produce
coloración sanguínea fuertemente roja) (Hb+CO).
Hemoglobina glucosilada: aunque se encuentra normalmente presente en sangre en baja cantidad, en patologías
como la diabetes se ve aumentada. Es el resultado de la unión de la hemoglobina con glucosa u
otros carbohidratos libres.
También hay hemoglobinas de los tipos: Gower 1, Gower 2 y Portland. Estas solo están presentes en el embrión.
Valores de referencia[editar]
Los valores de referencia varían de acuerdo a cada laboratorio clínico y por eso se especifican al solicitar la
prueba. Dependen de la ubicación del mismo, específicamente de la altitud, de la calidad de las técnicas usadas,
etc.12

Hemoglobina, valores de referencia12

Hemoglobina Hemoglobina Hematocrito Hematocrito
Sexo
mínimo máximo mínimo máximo
Hombre 13,8 g/dL 16 g/dl 42 % 52 %
Mujer 12,1 g/dL 15,1 g/dl 36 % 48 %

Hemoglobina
La hemoglobina es una proteína presente en los glóbulos rojos que transporta el oxígeno a los órganos de su
cuerpo y los tejidos y transporta el dióxido de carbono de los órganos y tejidos de nuevo a los pulmones.

Estructura de la hemoglobina humana

Es la razón de que los glóbulos rojos de la sangre sean de color rojo, aunque la sangre rica en oxígeno es
notablemente más brillante que la sangre empobrecida que vuelve al corazón y los pulmones. La hemoglobina se
produce en la médula ósea.
Prueba de hemoglobina
Una prueba de hemoglobina mide la cantidad de hemoglobina en la sangre. Leer más acerca de la prueba de
hemoglobina.
Niveles bajos de hemoglobina
Si una prueba de hemoglobina revela que el nivel de hemoglobina es menor a lo normal, significa que tiene un
bajo recuento de glóbulos rojos (anemia). La anemia puede tener muchas causas diferentes, incluyendo
deficiencias de vitaminas, hemorragias y enfermedades crónicas. Leer más acerca de los niveles bajos de
hemoglobina.
Niveles altos de hemoglobina
Si una prueba de hemoglobina muestra un nivel más alto de lo normal, hay varias causas posibles, como la
policitemia vera, vivir en una altitud elevada, el tabaquismo, la deshidratación, las quemaduras y vómitos
excesivos. Leer más acerca de los niveles altos de hemoglobina.
Metahemoglobina
La metahemoglobina es el componente de la sangre responsable de llevar el oxígeno por todo el cuerpo.
La metahemoglobinemia es la condición asociada con cantidades excesivas de metahemoglobina en el cuerpo.
Hemoglobina alta
Un recuento alto de hemoglobina indica una concentración superior a la media de hemoglobina, la proteína que
transporta el oxígeno en la sangre.
Un recuento alto de hemoglobina es algo diferente de un nivel alto de glóbulos rojos, debido a que cada célula
puede no tener la misma cantidad de hemoglobina. Por lo tanto, se puede tener un nivel elevado de hemoglobina,
incluso cuando el número de glóbulos rojos está dentro del rango normal.
Por lo general, un nivel alto de hemoglobina se define como más de 17.5 gramos por decilitro de sangre para
los hombres y 15,5 g / dL para las mujeres. En los niños, la definición de un conteo elevado de hemoglobina
varía con la edad y el sexo.
Causas
Un alto recuento de hemoglobina puede suceder debido a:
Producción elevada de glóbulos rojos para compensar los bajos niveles crónicos de oxígeno arterial debido a una
mala función pulmonar o cardiaca.
Una disfunción de la médula ósea que incrementa de la producción de glóbulos rojos.
Producción elevada de glóbulos colorados para compensar el limitado suministro de oxígeno en altitudes más
altas.
Fumar
Tomar drogas u hormonas para mejorar el rendimiento deportivo, como la eritropoyetina, que estimulan la
producción de glóbulos rojos.
Los trastornos u otros factores que pueden ocasionar niveles altos de hemoglobina incluyen:
EPOC
Deshidratación
Enfisema
Insuficiencia cardiaca
Cáncer de riñon
Cáncer de hígado
Vivir a gran altura, donde hay menos oxígeno en el aire
Otros tipos de enfermedad cardiaca
Otros tipos de enfermedad pulmonar
Policitemia
Fumar, que puede conducir a bajos niveles de oxígeno en la sangre
Cuándo consultar a un médico
Un alto recuento de hemoglobina raras veces es un descubrimiento inesperado. Generalmente, el médico ordena
pruebas para diagnosticar alguna condición que ha estado experimentado. Un recuento alto de hemoglobina y otros
resultados de las pruebas pueden indicar la causa de su enfermedad, aunque el médico puede aconsejar pruebas
auxiliares para revisar su estado.
Hemoglobina baja
Un recuento bajo de hemoglobina es una concentración inferior a la media de hemoglobina, las proteínas que
transportan el oxígeno en la sangre.
Un conteo bajo de hemoglobina generalmente se define como menos de 13,5 gramos de hemoglobina por
decilitro (135 gramos por litro) de sangre para los hombres y menos de 12 gramos por decilitro (120 gramos
por litro) para las mujeres. En los niños, la definición varía con la edad y el sexo. El umbral difiere ligeramente
entre las prácticas médicas.
En muchos casos, un recuento bajo de hemoglobina ligeramente inferior al normal, no se considera importante y
no causa síntomas. Un conteo bajo de hemoglobina también puede ser causada por una anomalía o enfermedad. En
estas situaciones, se conoce como anemia.
Causas
Niveles normalmente bajos de hemoglobina
Un conteo ligeramente bajo de hemoglobina no siempre es un signo de enfermedad, que puede ser normal para
algunas personas. Las mujeres embarazadas suelen tener un recuento bajo de hemoglobina.
Niveles bajos de hemoglobina asociados con enfermedades y condiciones
Un recuento bajo de hemoglobina puede estar asociado con una enfermedad o condición que hace que su cuerpo
tenga muy pocos glóbulos rojos. Esto puede ocurrir si:
El cuerpo produce menos glóbulos rojos de lo normal
Su cuerpo destruye los glóbulos rojos de la sangre más rápido de lo que pueden ser producidos
Experimenta pérdida de sangre
Producción insuficiente de glóbulos rojos
Las enfermedades y condiciones que causan que el cuerpo produzca menos glóbulos rojos de lo normal,
incluyen:
Anemia aplásica
Cáncer
Ciertos medicamentos, como los medicamentos anti-retrovirales para los medicamentos de quimioterapia y de
infección por el VIH para el cáncer y otras condiciones
Cirrosis
Linfoma de Hodgkin (enfermedad de Hodgkin)
Hipotiroidismo
Anemia por deficiencia de hierro
Enfermedad renal crónica
Envenenamiento por plomo
Leucemia
Mieloma múltiple
Síndromes mielodisplásicos
Linfoma no Hodgkin
Anemia por deficiencia de vitamina
Destrucción de los glóbulos rojos
Las enfermedades y condiciones que causan su cuerpo destruya los glóbulos rojos de la sangre más rápido de lo
que pueden ser producidos son:
Agrandamiento del bazo (esplenomegalia)
Porfiria
Anemia falciforme
Talasemia
Vasculitis
Hemólisis
Pérdida de sangre
Un recuento bajo de hemoglobina también puede ser debido a la pérdida de sangre, lo cual puede ocurrir debido
a:
Sangrado de una herida
Sangrado en el tracto digestivo, como úlceras, cánceres o hemorroides
Sangrado en el tracto urinario
Donación de sangre frecuentes
Sangrado menstrual abundante
Cuándo consultar a un médico
Las pruebas de hemoglobina se realizan por muchas razones, tales como para la detección o el diagnóstico de la
enfermedad y para controlar la respuesta al tratamiento. Algunas personas se dan cuenta de que su hemoglobina es
baja cuando van a donar sangre. Si le dicen que no puede donar sangre debido a la baja de hemoglobina, haga una
cita con su médico.
Haga una cita si usted tiene signos y síntomas
Si experimenta signos y síntomas de un recuento bajo de hemoglobina, haga una cita con su médico. Los signos y
síntomas pueden incluir:
Fatiga
Debilidad
Piel pálida
Dificultad para respirar
Latido del corazón rápido o irregular
El médico puede recomendar una prueba de conteo sanguíneo completo para determinar si tiene bajos niveles de
hemoglobina o si sus signos y síntomas son causados por otra causa.
Si la prueba revela que tiene un conteo bajo de hemoglobina, es probable que necesite más pruebas para
determinar la causa.

Análisis de sangre
Cuando recibimos los resultados de una analítica muchos de sus datos nos suenan a chino. Te explicamos qué
significa cada uno, cuáles son los niveles normales y cuáles indican que algo falla en nuestro organismo.

¿Qué es un análisis de sangre?

Preparación para el análisis de sangre
Cómo interpretar los resultados del análisis de sangre
Resultados y valores de un hemograma
Resultados de un análisis bioquímico
Resultados y valores de un hemograma
En el hemograma o conteo sanguíneo completo (CSC) se reflejan todos los elementos o componentes de la sangre,
su número, su proporción en el organismo y si sufren alteraciones:
Hematíes o glóbulos rojos
Hemoglobina (Hb)
Henatocrito (Hto)
Volumen corpuscular medio (VCM)
HCM (hemoglobina corpuscular media)
Leucocitos o glóbulos blancos
Plaquetas
VSG (velocidad de sedimentación)
Conoce qué indica cada valor aparecido en los resultados de un hemograma, y qué significa si sus niveles son
altos, bajos o normales:
HEMATÍES
Más conocidos como glóbulos rojos, son las células sanguíneas más importantes, ya que se encargan de transportar
el oxígeno al resto de las células del organismo.
Niveles normales: 4.500.000-5.900.000 /ml en varones
4.000.000-5.200.000/ml en mujeres
Niveles bajos: el número de hematíes desciende de forma importante cuando hay hemorragias (por ejemplo a
causa de menstruaciones abundantes), y esto hace que no llegue suficiente oxígeno a las demás células del cuerpo,
que es lo que se conoce como anemia. Todas las células sanguíneas se producen en la médula ósea, por lo que los
fallos del recuento celular pueden reflejar una alteración a este nivel.
Niveles altos: un aumento del número de hematíes se conoce como poliglobulia; este proceso hace que la sangre
sea más espesa de lo normal, lo que facilita la formación de trombos en el interior de los vasos sanguíneos. Puede
ser de causa desconocida o bien deberse a una hiperfunción excesiva de la médula ósea.
El consumo de tabaco reduce la cantidad de oxígeno presente en la sangre, y esto tiene como consecuencia un
incremento de la producción de glóbulos rojos, por lo que un número elevado de hematíes puede también estar
relacionado con el tabaquismo.
En general, ante una disminución del oxígeno en la sangre, el organismo suele responder elaborando más glóbulos
rojos, por lo que las personas que viven en zonas muy elevadas pueden presentar un mayor número de hematíes
sin que esto signifique que padezcan alguna enfermedad.
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HEMOGLOBINA (Hb)
Es una proteína formada de hierro, que se encuentra en el interior del hematíe, y que es la causante del color rojo
de la sangre. Cada hematíe suele contener entre 200 y 300 moléculas de hemoglobina. Es gracias a la hemoglobina
que el oxígeno y los nutrientes llegan al resto de los tejidos del cuerpo. También transporta el dióxido de carbono a
los pulmones para que se exhalado.
Niveles normales: 13,5-17,5 g/dl en hombres.
12-16 g/dl en mujeres.
Niveles bajos: como la cantidad de hemoglobina es proporcional al número de glóbulos rojos (hematíes), un
descenso de esta proteína se refleja en una ineficacia de la función de los hematíes, lo que viene a llamarse anemia.
Niveles altos: la elevación de esta proteína puede contribuir a la aparición de poliglobulia, un aumento de la
cantidad de hematíes que puede provocar trombos. También pueden aparecer niveles elevados en personas con
cardiopatías, problemas pulmonares crónicos o gente que vive en zonas de mucha altitud.
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HEMATOCRITO (Hto)
Es el volumen de hematíes en sangre expresado como un porcentaje sobre el volumen sanguíneo total.
Niveles normales: 41-53% en hombres
36-46% en mujeres
Niveles bajos: debido a que, en realidad, este parámetro indica el número de hematíes, la causa principal de un
descenso del hematocrito es la anemia. Otros motivos pueden ser: hemorragias, embarazo, problemas en la médula
ósea, leucemia, hipertiroidismo...
Niveles altos: un incremento del nivel de hematocrito puede estar producido por problemas cardiacos, falta de
hidratación, enfermedades pulmonares crónicas...
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Volumen corpuscular medio (VCM)
Este índice determina el tamaño medio de los hematíes. De este modo, se pueden clasificar las anemias
en: macrocíticas o microcíticas, dependiendo de si el tamaño del hematíe es mayor o menor de lo habitual.
Niveles normales: 88-100 fL (femtolitros por hematíe).
Niveles altos: el VCM alto (glóbulos rojos grandes) puede tener su origen en un déficit de vitamina B12 o de ácido
fólico, trastornos del hígado o consumo de alcohol, y no permanece constante a lo largo de toda la vida; en los
recién nacidos es más elevado.
Niveles bajos: pueden estar originados por anemias o incluso talasemias (alteración de la hemoglobina).
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HCM (hemoglobina corpuscular media)
Este parámetro indica la cantidad media de hemoglobina que contiene cada hematíe o glóbulo rojo.
Gracias a este parámetro se pueden clasificar las anemias de otra forma diferente: las hipocrómicas son las que
cursan con un bajo nivel de HCM, y las hipercrómicas las que tienen un alto nivel de HCM.
Niveles normales: entre 27 y 33 pc (picogramos).
Niveles bajos: lo más común es que exista anemia por falta de hemoglobina (normalmente por déficit de hierro).
Niveles altos: son raros los casos de anemias hipercrómicas. Pueden alertar de un déficit de vitamina B12 o ácido
fólico.
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LEUCOCITOS
Se llaman también glóbulos blancos, y desempeñan una función de defensa del organismo frente a las agresiones
externas. Debido a esta función, un nivel bajo de leucocitos predispone al paciente a padecer infecciones.
Existen varios tipos diferentes de leucocitos, que se explican a continuación:
Linfocitos: es un tipo de leucocito que carece de gránulos. Son células muy importantes en el sistema inmune, ya
que son capaces de responder ante agentes desconocidos para el organismo.
Niveles normales: 1.300-4.000 /ml
Niveles altos: el aumento del número de linfocitos se denomina linfocitosis. Aparece en procesos infecciosos
agudos, crónicos, alergias farmacológicas y procesos linfoproliferativos como la leucemia.
Niveles bajos: la disminución del número de linfocitos se llama linfopenia, y es habitual encontrarla en personas
cuyo sistema inmune es defectuoso o están siguiendo un tratamiento inmunosupresor (quimioterapia).
Neutrófilos: es un tipo de leucocito que contiene gránulos y que se tiñe fácilmente con colorantes neutros. Se
encargan de destruir bacterias, restos celulares y partículas sólidas.
Niveles normales: 2.000-7.500 /ml
Niveles altos: el número elevado de neutrófilos (neutrofilia) aparece ante infecciones, procesos
inflamatorios, quemaduras, hemorragias agudas, tabaquismo, y golpe de calor. Se puede asociar también a
procesos en los que se produce la muerte de las células de algún tejido, como el infarto de miocardio.
Niveles bajos: se denomina neutropenia al descenso de la cifra de neutrófilos, que hace que el paciente tenga una
especial vulnerabilidad para contraer infecciones, incluso las más insignificantes.
Eosinófilos: es un tipo de leucocito que presenta gran número de gránulos en su interior y que se tiñen con
tinciones ácidas.
Niveles normales: 50-500 /ml
Niveles altos: la eosinofilia (aumento del número de estas células) puede indicar la presencia
de alergias, asma, parásitos e infecciones. También se asocia a enfermedades intestinales como Crohn y celiaquía,
y a enfermedades pulmonares (Löffler).
Niveles bajos: el descenso del número de eosinófilos es raro.
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PLAQUETAS
Son los elementos más pequeños de la sangre, y resultan esenciales para la coagulación sanguínea, ya que se
encargan de cerrar los vasos sanguíneos, haciendo que la sangre se coagule para taponar las lesiones cuando se
produce una herida.
Niveles normales: entre 150.000-400.000/ mm3.
Niveles bajos: el recuento plaquetario inferior a lo normal es lo que se conoce como trombocitopenia. Puede
deberse a un acúmulo anormal de plaquetas en el bazo o a una mala función de la médula ósea. Tiene como
consecuencia la mala coagulación sanguínea, lo que dará lugar a hemorragias (nasales, de encías, hematomas en la
piel, sangre en orina y en heces…). Existe una enfermedad del sistema inmunitario, la púrpura trombocitopénica
idiopática, que se caracteriza por la formación de anticuerpos que destruyen las plaquetas, al no reconocerlas el
organismo como propias.
Niveles altos: el número elevado de plaquetas en sangre, se denomina trombocitosis, y puede originar la formación
de trombos dentro de las arterias. Puede aparecer sin causa justificada, como reacción ante una hemorragia aguda o
ciertas enfermedades, o bien debido a un mal funcionamiento medular.
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Velocidad de segmentacion globular (VSG)
Este parámetro mide la velocidad a la que sedimentan los glóbulos rojos de la sangre en un tiempo determinado (1-
2 horas).
Niveles normales: entre 0 y 10 mm/hora en hombres y entre 0 y 20 mm/h en mujeres.
Niveles altos: son muchos los procesos que pueden cursar con un aumento del VSG, como el mieloma, los
linfomas, las leucemias, y los procesos inflamatorios crónicos como la artritis reumatoide o el lupus. Pero su
elevación no indica necesariamente una patología, ya que también se eleva en algunos procesos fisiológicos como
el embarazo, la menstruación o en los ancianos.
Niveles bajos: la VSG raramente suele estar disminuida. Sin embargo, es dato útil en el seguimiento de pacientes,
ya que si la VSG se reduce sugiere que el tratamiento impuesto está siendo eficaz.
Leucocito

Leucocito o Glóbulos blancos.

Imagen tomada con un microscopio electrónico en la

que se observa, de izquierda a derecha: un eritrocito,
una plaqueta y un leucocito.

Representación tridimensional de varios tipos

de glóbulos blancos.
Una imagen de microscopio electrónico de barrido de la sangre humana en circulación normal. Además de los
leucocitos de forma irregular, tanto en las células rojas de la sangre y plaquetas en forma de disco pequeñas son
visibles.
Los leucocitos (del griego λευκός [leukós] ‘blanco’, y κύτος [kytos] ‘bolsa’, de ahí que también sean
llamados glóbulos blancos) son un conjunto heterogéneo de células sanguíneas que son ejecutoras de la respuesta
inmunitaria, interviniendo así en la defensa del organismo contra sustancias extrañas o agentes infecciosos
(antígenos). Se originan en la médula ósea y en el tejido linfático. Los leucocitos son producidos y derivados de
unas células multipotenciales en la médula ósea, conocidas como células madre hematopoyéticas. Los glóbulos
blancos se encuentran en todo el organismo, incluyendo la sangre y el tejido linfoide.1
Existen cinco2 diferentes y diversos tipos de leucocitos, y varios de ellos (incluyendo monocitos y neutrófilos) son
fagocíticos. Estos tipos se distinguen por sus características morfológicas y funcionales.
El número de leucocitos en la sangre suele ser un indicador de enfermedad. El recuento normal de glóbulos
blancos fluctúa entre 4 y 11 x 109/L, y suele expresarse como 4000-11 000 glóbulos blancos por
microlitro.3 Conforman, aproximadamente, el 1% del volumen sanguíneo total de un adulto sano.4 Al aumento del
número de leucocitos por arriba del límite superior se le llama leucocitosis, y al decrecimiento por debajo del
límite inferior se le llama leucopenia.
Etimología[editar]
Los leucocitos, del griego λευκός [leukós] ‘blanco’, y κύτος [kytos] ‘bolsa’, también son llamados glóbulos
blancos. El término “glóbulo blanco” deriva de la apariencia de una muestra de sangre después de ser centrifugada.
Los leucocitos se encuentran en el “buff”, una capa delgada y típicamente blanca de células nucleadas que está
entre las células rojas y el plasma sanguíneo. Si en la muestra sanguínea hay un gran número de neutrófilos, el
“buffy coat” puede aparecer verde, debido a que éstos producen una enzima que contiene hemo
llamada mieloperoxidasa.
Características[editar]
Los leucocitos son células móviles que se encuentran en la sangre transitoriamente, así, forman la fracción celular
de los elementos figurados de la sangre. Son los representantes hemáticos de la serie blanca. A diferencia de
los eritrocitos (glóbulos rojos), no contienen pigmentos, por lo que se les califica de glóbulos blancos.
Son células con núcleo, mitocondrias y otros orgánulos celulares. Son capaces de moverse libremente
mediante pseudópodos. Su tamaño oscila entre los 8 y 20 μm (micrómetros). Su tiempo de vida varía desde
algunas horas, meses y hasta años. Estas células pueden salir de los vasos sanguíneos a través de un mecanismo
llamado diapédesis (prolongan su contenido citoplasmático), esto les permite desplazarse fuera del vaso
sanguíneo y poder tener contacto con los tejidos del interior del cuerpo humano.
Clasificación[editar]
Todos los leucocitos son células nucleadas pero, por otra parte, distintos en forma y función. Los glóbulos blancos
se clasifican en dos linajes principales: el mieloide (neutrófilos, monocitos, eosinófilos y basófilos) y el linfoide
(linfocitos T, linfocitos B y las células natural killer (células NK).5
Generalidades[editar]
Neutrófilos[editar]
Los neutrófilos defienden al organismo contra infecciones bacterianas o por hongos. Usualmente son los primeros
en responder a una infección microbiana; su actividad y muerte en gran número forman el pus. Comúnmente se
refiere a los neutrófilos como leucocitos polimorfonucleares (PMN), aunque, en el sentido técnico, PMN se refiere
a todos los granulocitos (que incluyen neutrófilos, eosinófilos y basófilos). Tienen un núcleo multilobulado que
puede asemejar múltiples núcleos, de ahí se deriva el nombre leucocito polimorfonuclear.8 El citoplasma puede
parecer transparente debido a los gránulos que se tiñen color lila pálido. Los neutrófilos se encargan de fagocitar
bacterias y están presentes en grandes cantidades en el pus. Estas células no son capaces de renovar
sus lisosomas (utilizados durante la digestión de microbios) y mueren después de haber fagocitado unos cuantos
patógenos.9 Los neutrófilos son el tipo celular más encontrado en las fases tempranas de la inflamación aguda.
Conforman del 60 al 70% de los leucocitos totales en la sangre del ser humano.4 La vida media de un neutrófilo
circulante es de, aproximadamente, 5.4 día.10
Eosinófilos[editar]
Los eosinófilos, ante todo, lidian con las infecciones parasitarias. También son las células inflamatorias
predominantes durante una reacción alérgica. Las causas más importantes de eosinofilia incluyen alergias como:
asma, rinitis alérgica y urticaria; así como infecciones parasitarias. En general, su núcleo es bi-lobulado. El
citoplasma está lleno de gránulos que, con tinción de eosina, asumen un color rosáceo-anaranjado característico.
Basófilos[editar]
Los basófilos son principalmente responsables de las respuestas alérgicas ya que liberan histamina,
provocando vasodilatación. Su núcleo es bi- o tri-lobulado, pero es difícil de detectar ya que se oculta por el gran
número de gránulos gruesos, estos gránulos son característicamente azules bajo la tinción HyE.11
Linfocitos[editar]
Los linfocitos son más comunes en el sistema linfático que en el torrente sanguíneo. Se distinguen por un núcleo
que se tiñe fuertemente y cuya locación puede o no ser excéntrica, y por tener poco citoplasma. Los linfocitos
incluyen:
Células B, que producen anticuerpos capaces de unir, bloquear, y promover la destrucción de patógenos así como
de activar complemento.
Células T:
CD4+ cooperadoras: son células T que expresan el co-receptor CD4 y son conocidas como linfocitos T CD4+.
Estas células tienen receptores de células T (TCR) y moléculas CD4+ que, en conjunto, reconocen péptidos
antigénicos presentados en moléculas del complejo mayor de histocompatibilidad (CMH) clase-II por células
presentadoras de antígeno (CPA). Las células T cooperadoras producen citocinas y llevan a cabo otras funciones
que ayudan a coordinar una respuesta inmune adecuada. En una infección por VIH, el conteo de estas células T
son el índice principal para identificar la integridad del sistema inmune del individuo.12
CD8+ citotóxicas: son células T que expresan el co-receptor CD8 y son conocidas como linfocitos T CD8+. Estas
células unen antígenos presentados en moléculas del CMH clase-I en células infectadas por virus o células
tumorales. Casi todas las células nucleadas presentan CMH clase-I.
Células γδ T: poseen un receptor de células T alternativo (diferente al receptor de células T αβ que se encuentra en
células T CD4 y CD8 convencionales). Se encuentran más comúnmente en tejidos que en sangre. Las células γδ T
compartir características con las células cooperadoras, las citotóxicas y las células natural killer.
Célula Natural Killer: célula capaz de matar células del organismo que no presentan moléculas del CMH clase-I, o
que presentan marcadores de estrés como MIC-A (MHC class I polypeptide-related sequence A). La disminución
de la expresión de CMH clase-I y la regulación positiva de MIC-A se puede llevar a cabo cuando células del
organismo están infectadas por un virus o son cancerosas.
Monocitos[editar]
Los monocitos comparten la función de “aspiradora” (fagocitosis) con los neutrófilos, pero son más longevos y
además, una función extra: presentar partes de patógenos a linfocitos T para que éstos puedan ser reconocidos de
nuevo y ser eliminados. Los monocitos abandonan el torrente sanguíneo para convertirse en macrófagos de tejido,
que se encargan de remover restos de células muertas y de atacar microorganismos. A diferencia de los neutrófilos,
los monocitos son capaces de reemplazar su contenido lisosomal y se cree que su vida activa es mucho más larga.
Su núcleo tiene forma de riñón y no tienen gránulos y contienen abundante citoplasma. Una vez que los monocitos
abandonan el torrente sanguíneo y entran a algún tejido corporal, pasan por cambios que permiten la fagocitosis
(se diferencian) y se convierten en macrófagos.
Leucocitos fijos[editar]
Algunos leucocitos migran a los tejidos del organismo para residir ahí permanentemente y no en la circulación
sanguínea. A menudo, estas células tienen nombres específicos dependiendo de en qué tejido se instalen; un
ejemplo son los macrófagos fijos de hígado, conocidos como células de Kupffer. Estas células siguen jugando un
papel importante en el sistema inmune.
Histiocitos
Células dendríticas (aunque estas suelen migrar a nódulos linfáticos locales al ingerir antígenos)
Mastocitos
Microglia
Trastornos[editar]
Hay dos principales categorías de trastornos que involucran glóbulos blancos: los trastornos proliferativos y
las leucopenias.13 En los trastornos proliferativos hay un aumento en el número de leucocitos; este aumento es
comúnmente reactivo (por ejemplo, cuando se debe a una infección) pero puede ser canceroso, también. En las
leucopenias hay un decremento en el número de leucocitos. Ambos trastornos son cuantitativos. Se ha observado
que los procesos apoptóticos en leucocitos podría estar relacionado con generación de radicales libres en la
mitocondria a partir de un cambio en la homeostasis del calcio intracelular.14 Los trastornos cualitativos de los
glóbulos blancos entran en una categoría distinta; en éstos el número de leucocitos es normal, pero las células no
funcionan adecuadamente.15
Leucopenias[editar]
Una gama de trastornos puede causar una disminución en los glóbulos blancos de la sangre. El tipo celular
disminuido usualmente es el neutrófilo. En este caso, el decremento puede ser llamado neutropenia o
granulocitopenia. En casos más raros, se puede encontrar una reducción del número de linfocitos
(llamada linfocitopenia o linfopenia).13
Neutropenia[editar]
La neutropenia puede ser adquirida o intrínseca.16 Una disminución de los niveles de neutrófilos una prueba de
laboratorio se puede deber al descenso de la producción o a un aumento de la remoción de la circulación sanguínea
de las mismas células.13 A continuación, se enlistan varias posibles causas de neutropenia (la lista no es
exhaustiva).
Medicamentos - quimioterapia, sulfas u otros antibióticos, fenotiazidas, benzodiacepinas, antitiroideos,
anticonvulsivantes, quininas, quinidinas, indometacinas, procainamida, tiazidas.
Radiación
Toxinas - alcohol, bencenos
Trastornos intrínsecos - síndrome de Fanconi, síndrome de Kostmann, neutropenia cíclica, Chediak-Higashi
Inmunodeficiencia - trastornos de la colágena, SIDA, artritis reumatoide
Disfunción de células sanguíneas - anemia megaloblástica, mielodisplasia, fallo medular, reemplazo
medular, leucemia aguda.
Cualquier infección grave.
Misceláneo - inanición, hiperesplenismo
Los síntomas de la neutropenia se asocian con la causa subyacente del decremento de neutrófilos. Por ejemplo, la
neutropenia inducida por drogas es la causa más común de neutropenia adquirida, por lo que el paciente, además,
puede presentar síntomas de sobredosis o toxicidad al medicamento. El tratamiento también se enfoca a manejar la
causa subyacente de la neutropenia.17 Una de las consecuencias más graves de la neutropenia es que eleva el riesgo
de adquirir infecciones.15
Linfocitopenia[editar]
Se define como una cuenta linfocitaria total menor a 1.0x109/L, las células más comúnmente afectadas son las T
CD4+. Como en la neutropenia, la linfocitopenia puede ser de origen adquirido o intrínseco y pueden existir varias
causas15 (la lista no es exhaustiva).
Inmunodeficiencia heredada - inmunodeficiencia severa combinada, inmunodeficiencia variable común, ataxia-
telangiectasia, síndrome de Wiskott-Aldrich, inmunodeficiencia con enanismo de extremidades cortas,
inmunodeficiencia asociada a timoma, deficiencia en la purina fosforilasa de nucleósido, polimorfismo genético.
Disfunción de médula ósea - anemia aplásica
Enfermedades infecciosas - virales (SIDA, SARS, encefalitis del Nilo, hepatitis, herpes, otras), bacterianas
(tuberculosis, fiebre tifoidea, neumonía, rickettsiosis, sepsis), parasitarias (fase aguda de malaria)
Medicamentos- quimioterapia
Radiación
Cirugías mayores
Misceláneo - oxigenación por membrana extracorpórea (OMEC), trasplante de riñón o médula ósea, hemodiálisis,
falla renal, quemaduras graves, enfermedad celiaca, pancreatitis severa aguda, enteropatía, ejercicio vigoroso,
carcinoma
Inmunopatología - artritis, lupus eritematoso sistémico, síndrome de Sjögren, miastenia gravis, vasculitis
sistémica, dermatomiositis, granulomatosis de Wegener.
Nutrición/dieta - abuso de alcohol, deficiencia de zinc
Como en la neutropenia, los síntomas y el tratamiento de la linfocitopenia se dirigen a la causa subyacente del
cambio de la cuenta celular.
Trastornos proliferativos[editar]
Un aumento en el número de glóbulos blancos en la circulación sanguínea es conocido como leucocitosis. Este
incremento es causado comúnmente por inflamación. Existen cuatro causas principales: sobreproducción celular
en la médula ósea, aumento en la liberación de células almacenadas en la médula ósea, disminución de la
capacidad de adhesión a la pared de vasos sanguíneos, disminución de captura por los tejidos. La leucocitosis
puede afectar una o varias líneas celulares y puede ser neutrofílica, eosinofílica, basofílica, monocitosis o
linfocitos.
Neutrofilia[editar]
La neutrofilia es el incremento de la cuenta total de neutrófilos en la circulación periférica. Los valores normales
varían de acuerdo a la edad. La neutrofilia puede ser causada por una afección directa a las células sanguíneas
(enfermedad primaria). También puede ocurrir como consecuencia de una patología subyacente (secundaria). La
mayoría de los casos de neutrofilia son secundarios a inflamación.
Causas primarias
Condiciones con neutrófilos funcionales - neutrofilia hereditaria, neutrofilia crónica idiopática.
Anomalía de Pelger-Huet
Síndrome de Down
Deficiencia de adhesión leucocitaria
Urticaria familiar
Leucemia
Causas secundarias
Infecciones
Inflamación crónica - especialmente artritis reumatoide juvenil, artritis reumatoide, enfermedad de Still,
enfermedad de Crohn, colitis ulcerativa, infecciones granulomatosas (como la tuberculosis), y hepatitis crónica.
Tabaquismo
Estrés - ejercicio, postquirúrgico
Inducida por medicamentos - corticoesteroides
Cáncer - por factores de crecimiento secretados por el tumor o por la invasión de la médula ósea
La destrucción aumentada en la circulación periférica puede estimular la médula ósea. Esto puede ocurrir en
la anemia hemolítica y la púrpura trombocitopénica idiopática
Eosinofilia[editar]
La cuenta eosinofílica normal es considerada como menor a 0.65×109/L. La cuenta es mayor en recién nacidos y
varía con la edad, la hora (es menor en la mañana y mayor en la noche), el ejercicio, el ambiente y la exposición a
alergenos. La eosinofilia nunca es un hallazgo normal en los estudios de laboratorio. A continuación, se enlistan
algunas de las causas de eosinofilia.
Infecciones - bacterianas, parasitarias y micóticas
Reacciones alérgicas - asma
Dermopatías autoinmunes - pénfigo, psorasis
Hemopatías - leucemia mieloide crónica
Iatrogénica - estreptomicina, sulfamidas
Idiopática
Familiar - Síndrome de Wiskott-Aldrich, Síndrome de hiper-IgE
Cuantificación y rangos de referencia[editar]
La biometría hemática con diferencial es un panel sanguíneo que incluye la cuenta total de leucocitos y varias
subclasificaciones como la cuenta total de neutrófilos. Los rangos de referencia para los exámenes de sangre
especifican los valores normales en individuos sanos.