Sunteți pe pagina 1din 36

Cursuri 2 si 3

Proteine (partea I)
Conf. Dr. Ioana Lacatusu
1. Notiuni generale Cuprins
2. Degradarea proteinelor
Transformari biochimice
Obiectiv
3. Rolul proteinelor in organism
Cunoasterea aspectelor
structurale si biochimice ale
PROTEINELOR si rolul acestora in
organism.
PROTEINELE
1. Notiuni
Componente (alături de Lipide,
Carbohidrati, Enzime, Acizi nucleici, generale
Vitamine, Apa) ale materialelor lichide şi
gelifiate din CELULE (la nivelul carora se
petrec toate transformarile biochimice
necesare desfasurarii vietii).

• Molecule fundamentale ale


organismelor vii ce manifesta functii
cruciale in toate procesele biologice
esentiale.
PROTEINELE
1. Notiuni
Caracterizate prin:
generale
• cel mai inalt grad de complexitate.

• cel mai inalt grad de varietate


moleculara (asigura diversitatea si
specificitatea tuturor fiintelor vii).

In compozitia chimica a PROTEINELOR intra*:

C = 50 – 55 %,
H = 6,5 – 7,5 %,
O = 20 – 25 %,
N = 15 – 18 %,
S = 0,3 – 2,5 %,
P = 0 – 1 %,
alte elemente.

*Optional
Sa ne reamintim ………….
1. Notiuni
• PROTEINELE = formate din unitati
cuprinse intre 50 ÷ zeci de mii de generale.
a-AMINOACIZI (cu configuratia L),
uniti intre ei prin legaturi peptidice
– CO – NH – .

• Exista ~ 100 000 Proteine diferite in


corpul uman.

*Notiuni de reamintit, Curs “Chimia alimentului”


Sa ne reamintim …………. 1. Notiuni
AMINOACIZII* = componentele de
generale
baza ale proteinelor

Ionizarea Aminoacizilor

Starea de ionizare a AA este


forma cationica forma amfionica forma anionica
influentata de pH.

Exemplu: Forma amfionica


(zwitterionica) se formeaza
predominant aproape de pH-ul
fiziologic.

Punct izoelectric (pI) =


concentraţia formei cationice
este egala cu cea a formei
anionice
forma amfionica fiind
predominanta.
Ionizarea AA functie de pH
*Notiuni de reamintit, Curs “Chimia alimentului”
Sa ne reamintim ……….. 1. Notiuni generale
La biosinteza PROTEINELOR din organism participa 20 de AMINOACIZI proteinogeni, aceeaşi
pentru toate vieţuitoarele, de la cea mai simpla bacterie pâna la om.

AA alifatici (fara alte grupari functionale in R):

Gly Ala Val*

Leu* Ile*

AA aromatici:
(fara alte grupari functionale in R)

Phe*
AA cu heterociclu:

AA* = 9 AA esentiali (NU pot fi


sintetizati de organism,
trebuie introdusi prin hrana) Pro Hys* Trp*

*Notiuni de reamintit, Curs “Chimia alimentului”


1. Notiuni generale
AMINOACIZII* – componentele de
baza ale proteinelor

AA cu grupari hidroxilice (hidroxiaminoacizi):

Ser Thr* Tyr

Aminoacizi cu sulf (tioaminoacizi):


Cys Met*

AA monoamino-dicarboxilici:

Asp Glu

Asn Gln
AA diamino-monocarboxilici:

Lys*
Arg
*Notiuni de reamintit, Curs “Chimia alimentului”
1. Notiuni generale

Distributia AA in organism

Formarea PROTEINELOR

Legatura peptidica
1. Notiuni generale
AMINOACIZI. Fuctii biologice

In organism AA provin din:


 Hidroliza PROTEINELOR alimentare = proteine exogene
 Hidroliza PROTEINELOR din organism = proteine
endogene*(ex: proteine tisulare)

Prin hidroliza proteinelor exo- si endogene rezulta AA


necesari biosintezei de PROTEINE proprii (AA proteinogeni).

Totalitatea AA existenti in organism reprezinta “fondul


metabolic comun de AA”.
Din fondul metabolic comun, fiecare CELULA sau TESUT
isi extrage AA in cantitatea dorita.

La biosinteza PROTEINELOR proprii participa 20 AA proteinogeni.

*Sinteza endogena = sinteza biochimica (realizata de organism);


Alti AA neesentiali sunt sintetizati endogen din compusi neprotidici/ metaboliti (ex: Glucide, Lipide).
1. Notiuni generale
AMINOACIZI. Fuctii biologice

• Anumiti AA sunt precursori pentru alti metaboliți (Ex:


Cetoacizi, Amine biogene, Glucoza, Nucleotide etc)
• AA = componenti de baza ai • Cativa AA neproteinogeni functioneaza ca intermediari
peptidelor si proteinelor. în sinteza AA proteinogeni și în ciclul ureei.

• Cativa AA pot funcționa ei insisi ca


neurotransmițători (Gly, Asp, Glu), în timp • AA sunt componente esențiale ale produselor
ce altii sunt precursori de neurotransmitatori alimentare.
sau hormoni.
1. Notiuni generale
Nivelele de organizare ale
PROTEINELOR

Structura primara
• Precizeaza nr. si tipul resturilor de AA;
• Reda totalitatea leg. covalente (numita si “structura
covalenta”).

Structura secundara
• Se refera la forma si lungimea lanturilor polipeptidice;
• Este caracterizata de prezenta leg. de H (rezultate din
b-Foaie plisata a-helix interactiunile gr. > C = O si > NH, dar si intre gr. –OH, –SH, =NH,
-NH2 si –COOH din catena laterala);
• Cele mai intalnite tipuri de str. secundara: a-helix si
b-foaie plisata.

Structura tertiara (tridimensionala)


• Inglobeaza nivelul de organizare secundara la care se
adauga modul de impachetare al lantului polipeptidic;
• Se realizeaza uzual prin asocierea mai multor lanturi
polipeptidice. Legaturile intercatenare pot fi:
1. leg. de H intre gr. > C = O si > NH;
2. leg. disulfurice puternice intre 2 gr. – SH (rol imp. in
stabilizarea arhitecturii spatiale a molec. proteice);
3. leg. de tip van der Waals (leg. electrostatice slabe care
Legaturi de H in proteine se stabilesc intre radicalii hidrofobi – R de la Ca );
4. leg. ionice intre gr. ionizate – COO- si – NH3+.

Structura cuaternara
• Apare in cazul Proteinelor ce contin mai multe lanturi polipeptidice;
• Se refera la modul cum se unesc/asociaza lanturile polipeptidice
individuale pentru a realiza structura complexa a proteinei.
1. Notiuni generale
Nivelele de organizare ale
PROTEINELOR

Structura primara

Structura secundara Leg. de


H

Foaie plisata
a-Helix

Structura tertiara
Lant polipeptidic (o
singura subunitate de
proteina/ Transtyretin)

Structura cuaternara PROTEINA/Transtyretin


(cu 4 subunitati identice de
polipeptid)
1. Notiuni generale
1. Structura primara a insulinei

2. Structura secundara de a – elice 2. Structura secundara b – foi plisate

a.
Leg. de H.

Ex: b -keratina din


matasea naturala sau
din firele pânzei de
pãianjen
b.

Spatierea si unghiurile de legatura ale leg. de H


Ex: a-keratina din firul de pãr sau lânã (linii punctate) din foile plisate b-antiparalele (a) si
b- paralele (b)
1. Notiuni generale

Nivelele de organizare ale proteinelor

(a)

Structura cuaternara a
(b) hemoglobinei(regiunile
elicoidale sunt reprezentate
prin cilindrii)
Structura cuaternara
Proteinkinazele contin 2 regiuni:
partea superioara = reg. -NH2
terminal se leaga de fosforil (ATP-
Structura tertiara albastru); partea inferioara = -
COOH terminal este legat de un
Ex. Fosfatizomeraza (a) and substrat peptidic.
CoA reductaza (b)
1. Notiuni generale
Clasificarea proteinelor

1. Dupa forma catenei:


– GLOBULARE (Sferoproteine):
 Albumine
 Globuline (Mioglobina,
Hemoglobina, Imunoglobuline)
– FIBROASE (Scleroproteine):
 Colagen
 Elastina
 a-si b-Keratina

2. Dupa solubilitatea in apa:


– SOLUBILE: proteine globulare
– INSOLUBILE: proteine fibroase

3. Dupa compozitie:
HOLOPROTEINE: – Dau la hidroliza numai AA.
– Structura unitara (alcatuita numai din AA).

HETEROPROTEINE: – Dau la hidroliza AA şi grupe prostetice.


– Structura binara (alcatuita din comp. proteica si comp. prostetica)
1. Notiuni generale
Functie de grupa prosteica, se disting:

 Metaloproteine = heteroproteine în care grupa prostetica este un metal legat


coordinativ sau covalent (Ex: fier, cupru, magneziu, zinc, cobalt).
Ex*: Feritina, Siderofilina, Transferina, Seruloplasmina, Hemocupreina.

 Cromoproteine = heteroproteine care au drept grupa prostetica un compus colorat


(Ex: Hem, Clorofila).
Ex: Hemoglobina, Mioglobina, Cloroplastina.

 Glicoproteine = heteroproteine formate dintr-o parte proteica si un rest glucidic.


Ex: Colagen, Ovomucoid, Mucopoliglucide.

 Lipoproteine = heteroproteine formate dintr-o parte proteica si una lipidica.


Ex: b-Lipoproteina

 Fosfoproteine = heteroproteine in care grupa prostetica este un rest de H3PO4 legat


printr-o leg. esterica de o gr. OH din Ser, Tre sau Tyr.
Ex: Cazeine, Ovoviteline.

 Nucleoproteinele = heteroproteine care au drept grupa prostetica un acid nucleic.


Ex: Ribozomii (Ribonucleoproteine cu ARN), Deoxiribonucleoproteine cu ADN.

* Exemple = optional
1. Notiuni generale
4. Clasificarea proteinelor după rol

 Structural: Colagen, Elastina, Keratina;


 Catalitic (Enzime): Tripsina, Chimotripsina etc.
 Aparare: Imunoglobuline, Interferoni etc.
 Hormonal: Insulina, Secretina
 Transport:
 Hemoglobina (transportă O2)
 Transferina (transportă Fe)

Auto-asamblarea
Colagenului
2. Transformari chimice

Transformari care conduc la distrugerea


functiei biologice a PROTEINELOR

Denaturarea proteinelor

Consecinţele denaturarii:
Denaturare = Distrugerea structurii
native (terţiare) a proteinelor sub • pierderea propr. biochimice
acţiunea unor agenţi agresivi. (activitatilor biologice);
• micşorarea solubilitaţii;
Denaturarea proteinelor: • marirea vascozitaţii;
• reversibila • cresterea valorii punctului
• ireversibila. izoelectric, etc.

Exemplu: Denaturarea (la incalzire) a Albuminei


Denaturare reversibila: din albusul de ou (Albumina se transforma intr-o
proteina fibroasa, insolubila).
 la inlaturarea agentului agresiv, modificare ireversibila a structurii lanturilor
lanţul polipeptidic al proteinei îşi macromoleculare din proteina (ex: o
reface spontan structura terţiara şi desfasurare a elicei a si unirea catenelor
îşi recapata activitatea biologicã. intre ele prin leg. intermoleculare).
Denaturarea proteinelor 2. Transformari chimice

Agenţi fizici:

• temperatura
• radiaţii UV şi X
• ultrasunete.

Agenţi chimici:

• acizi minerali: HCl, H3PO4, H2SO4


• acizi organici: trifluoroacetic;
• baze: NaOH, KOH;
• detergenţi, uree;
• metale grele: mercur, plumb
• solvenţi: etanol, acetonã.
2. Transformari chimice
Degradarea proteinelor (r. Maillard)

 Reacția Maillard = reacție chimica între AA și GLUCIDE reducătoare.

 Gr. –CH=O a GLUCIDULUI react. cu gr. –NH2 a AA, cu formarea unui amestec complex
de compusi cu diferite M (ex: aldehide, cetone, comp. dicarbonilici, acrilamide etc.).

 Reacții Maillard = reactii complexe non-enzimatice ce apar in timpul prepararii


alimentelor (in general la temp. cuprinse intre 140 si 165 °C).

R. Maillard afecteaza în primul rand


AA bazici (Ex: Lisina).

R. Maillard = raspunzatoare pentru


mirosul si aroma produselor
alimentare proaspat coapte (ex:
crusta maro a produselor de
panificație, rumenirea carnurilor,
cafea prajita etc).

R. Maillard = baza industriei de


aromatizare obt. a sute de
compusi ce prezinta diferite arome si
culori in prod. alimentare (tipul de AA
determina aroma rezultata).
Obs.: Produsii de polimerizare formati in etapele avansate ale r. Maillard = MELANOIDINE (apar ca urmare a unor r.
complexe de ciclizare, dehidratare, izomerizare, rearanjare, condensare etc.).
2. Transformari biochimice
Metabolismul AA

 Biochimia AA include toate transformarile chimice pe care le sufera a-AA in


organismele vii.

 Transformarile AA in organismele vii sunt r. catalizate de ENZIME specifice.

 In transformarile biochimice sunt implicate direct gr. functionale –NH2 si


–COOH si chiar radicalul pe care sunt grefate aceste grupari.

Tipuri de transformari biochimice:


I. Reactii de decarboxilare
II. Reactii de transaminare
III. Reactii de deaminare
IV. Reactii de decarboxilare si
deaminare (rar).

Obs. In prezenta unor microorganisme au loc si degradari mai profunde, scindari de


legaturi carbon-carbon, concomitente cu reactii de oxidare, esterificare s.a.
explicarea diversitatii de compusi organici identificati in organism.
2. Transformari biochimice

I. Decarboxilarea

 Degradare bacteriana =
anumite microorganisme (ex:
bacteria E. Coli) transforma
AA in Amine primare.
Exemplul 1.
Aminele formate pot fi:

1. Amine biogene – substante ce


prezinta proprietati fiziologice si
!!! farmacologice*. -CO2
Histamina
Ex: Histamina: Histidina (Hys)
• Neurotransmitator; Exemplul 2.
• Vasodilatator;
• Declansator al r. alergice (soc
histaminic).

2. Amine toxice (ex: Putresceina si


Cadaverina) – procesele de
putrefactie au loc in colon.

*Rolul aminelor biogene: biosinteza Proteinelor (in ribozomi); stabilizarea membranei celulare; proliferare
celulara; controlul pH-ului in celule.
2. Transformari biochimice

II. Transaminarea

 Sunt r. de transfer a unei gr. –NH2 de la un AA la un a-Cetoacid.

 R. catalizate de Aminotransferaze/ Transaminaze (30% din totalul enzimelor).

 Majoritatea r. de transaminare au loc in ficat.


(Exceptie: Transaminarea Val, Leu, Ile are loc in muschi)

!!!  Prin transaminare se biosintetizeaza AA specifici fiecarei celule vii, in


concentratia necesara si la momentul adecvat.

Acid glutamic (Glu) a-Cetoacid


2. Transformari biochimice

III. Reactia de deaminare oxidativa

 Are loc in prezenta unor enzime specifice fiecarui AA = Aminoacid oxidaze.

 AA in exces proveniti din aportul exogen (din alimentatie) sau din aportul endogen (din
metabolismul proteinelor proprii organismului) sunt degradati oxidativ la acizi cetonici.

Aminoacid
oxidaza

 In urma descompunerii proteinelor in organism se formeaza NH3

 NH3 = f. toxic (in special pt. celulele nervoase):


 NH3 produs la nivelul intestinului subtire este absorbit si transportat la ficat;
 NH3 din tesuturi este reutilizat pentru sinteza unor AA neesentiali;
 NH3 in exces este eliminat din organism sub forma de uree (majoritar) sau de acid uric.
(!!! Deosebire fata de Glucoza si Acizii grasi care atunci cand se afla in exces
sunt depozitati sub forma de Glicogen, respectiv Triacilgiceroli)

!!!  Prin reactia de deaminare se refac CETOACIZII care ulterior sunt utilizati de organism pt.
sinteze de ACIZI GRASI sau de GLUCIDE.
2. Transformari biochimice

IV. Reactia concomitenta de deaminare si decarboxilare

 Sub influenta enzimelor din drojdia de bere, anumiti AA se transforma


in alcooli primari.
3. Rolul biologic al PROTEINELOR

Functiile biologice ale PROTEINELOR

• Se gasesc in fiecare celula din corpul uman (cea mai


abundenta clasa de biomolecule din organism, dupa H2O).
Ex: membrana celulara, par, unghii, ochi, muschi si
majoritatea organelor si tesuturilor.

• Sunt implicate in toate functiile celulei (fara PROTEINE


functiile de baza ale vietii NU pot fii realizate).

• Sunt necesare pentru structura, functia si reglarea tuturor


organelor si tesuturilor din corp.

• Fiecare PROTEINA din organism are o functie specifica.

Functia biologica a unei proteine este


dependenta de structura tertiara.
3. Rolul biologic al PROTEINELOR

Funcţii fundamentale ale PROTEINELELOR in organism

1. Rol structural

 Sunt substantele de baza din care sunt construite toate structurile celulare (ex:
membrana celulara, organite celulare, materialul intercelular al tesuturilor si organelor etc.).

 Furnizeaza structura si suportul/rezistenta pentru fiecare celula.

 Permite miscarea in interiorul corpului


(ex: contractia muschilor, miscarea alimentelor prin sist.
digestiv).
 Actina ajuta corpul sa se miste.

 Confera rezistenta anumitor structuri.


 Keratina (proteina din par, unghii si piele).
 Colagenul (proteina din tesuturi) formeaza o retea
ligamentoasa care tine oasele impreuna si tendoanele
care leaga muschii de aceste oase.

 Necesare pentru constructia si repararea tesuturilor.


3. Rolul biologic al PROTEINELOR

Funcţii fundamentale ale PROTEINELELOR in organism

2. Rol catalitic

 Indeplinit de ENZIME (substante PROTEICE).

 ENZIMELE:

 Catalizeaza toate miile de reactii chimice


care au loc in organismele vii.
Ex.: Digestia Proteinelor, Glucidelor si
Lipidelor din alimentatie.

 Ajuta la formarea de noi molecule prin


citirea informatiei genetice stocate in
ADN.
3. Rolul biologic al PROTEINELOR

Funcţii fundamentale ale PROTEINELELOR in organism

3. Rol de aparare

 Au sarcina de a apara organismul impotriva


unor corpi straini (macromolecule, virusuri,
bacterii).

 Reactiile imunologice (Antigen - Anticorp) =


mediate de o clasa de proteine specifice –
Imunoglobuline (Anticorpi).

Anticorpii identifica si intreractioneaza cu


proteinele straine (Antigene) in procesul
complex de aparare al organismului (uneori
realizat in conjunctie cu alte celule ale
sistemului imun).

Antigenii inconjoara Anticorpii pana ce sunt


distrusi de celulele albe din sange.
3. Rolul biologic al PROTEINELOR

Funcţii fundamentale ale PROTEINELELOR in organism

4. Functii de transport si de depozitare

 Elemente majore in transportul anumitor molecule


(ex: oxigen, ioni metalici, vitamine, dioxid de carbon, etc.).

 Hemoglobina = proteina din sange (din celulele


rosii) care transporta O2 prin corp* (de la plamani la
nivelul tuturor organelor si tesuturilor).

 Proteinele sunt utilizate uneori pentru


inmagazina anumite molecule.

 Feritina = proteina care se combina


cu Fe pentru depozitare in FICAT.

* Cand aerul respirat ajunge in plamani, moleculele de oxigen din aer asteapta in celulele din plamani pentru a fi preluate de
celulele rosii din sange; dupa ce oxigenul se ataseaza la Hemoglobina “calatoresc” oriunde in organism.
3. Rolul biologic al PROTEINELOR

5. Rol energetic

 In urma degradariilor
catabolice se elibereaza o
cantitate mare de ENERGIE
(ce se înmagazineaza in leg.
moleculelor de ATP).

 ENERGIA este utilizata in diferite procese vitale (ex:


efort fizic si intelectual, procese de biosinteza etc.).

Observatie: Daca se consuma mai multe proteine decat


este necesar (pentru întreținerea țesuturilor organismului și
alte funcții), corpul va folosi aceasta energie pentru a
sintetiza LIPIDE (care devin parte a celulelor adipoase).
3. Rolul biologic al PROTEINELOR

6. Rol in contractia musculara

 Organismele vii îndeplinesc aceste activitati cu


ajutorul proteinelor contractile.

 Procesul contractiei musculare (ce sta la baza


efortului fizic)= proces biochimic realizat prin consum
energetic (cand se utilizeaza E inmagazinata in ATP)
de catre o serie de proteine specifice – Actina si
Miozina (ce formeaza complexul acto-miozinic).

 Respiratia necesita contractia muschilor si


contractia muschilor necesita PROTEINE.
3. Rolul biologic al PROTEINELOR

7. Functii de reglare hormonala

 Rol indeplinit de o serie de hormoni (cu structura proteica):


 hormoni gastro-intestinali, hormoni pancreatici, hormoni reglatori ai
hipotalamusului, ai hipofizei etc.).

 Anumiti hormoni = Proteine mesager = transmit semnale de la o parte a corpului la alta


pentru coordonarea proceselor biologice intre celule, tesuturi si organe.

 Regleaza activitatea si dezvoltarea celulelor sau a organelor (ex: a masei musculare,


a parului, regleaza procesele de imbatranire, metabolismul si chiar buna dispozitie).

 Insulina = Hormon care regleaza zaharul


din sange prin transmiterea unui mesaj
catre celulele corpului . Aceasta implica
interacțiunea dintre pancreas si ficat.

 Secretina = ajuta procesul digestiv prin


stimularea pancreasului și a intestinului
subtire de a sintetiza sucurile digestive.
3. Rolul biologic al PROTEINELOR

8. Functii de reglare a diviziunii celulare

 Proteinele regleaza diviziunea celulara


(proces important pentru refacerea
celulelor deteriorate sau batrane).

 Celulele se pot deteriora de-a lungul timpului (prin


expunere la soare sau alte substanțe nocive din mediu)
sau pot suferi un proces natural de moarte celulara.

Inlocuirea celulelor moarte sau deteriorate prin diviziunea


celulelor sanatoase in doua exemplare. Acest proces
este reglat de PROTEINE specifice = factori de crestere.

Observatie. Esecul proteinelor de a reglementa in mod


corespunzator procesul de diviziune poate provoca
cresterea unor tumori si a cancerului.
Celule canceroase
3. Rolul proteinelor in organism

PROTEINA* Rol biologic


 Colagen  Principala proteina a tesuturilor conjunctive
 Histone  Proteina mica din nucleu (Macropeptide) asociata cu ADN
 Spectrina  Proteina eritrocitara cu rol in mentinerea formei celulare

 Actina, Miozina  Proteine contractile din muschi

 Serumalbumina  Proteina plasmatica, asigura transportul ionilor si vitaminelor

 Hemoglobina  Transporta oxigenul in sistemul circulator

 Fibrinogen  Proteina plasmatica cu rol in coagularea sangelui

 Amilaza  Enzima ce participa la digestia amidonului


 Transferina  Transporta ioni de fier in plasma
 Pepsina  Enzima ce participa la digestia PROTEINELOR
 Feritina  Forma de depozitare a fierului
 Glicogen sintetaza  Enzima ce participa la sinteza glicogenului
 Citocromii  Transporta electroni
 Lactat dehidrogenaza  Enzima ce catalizeaza oxidarea lactatului la piruvat
 Insulina  Hormon pancreatic, hipoglicemiat
 Imunoglobuline  Anticorpi care fixeaza si imobilizeaza agentii bacterieni
*OPTIONAL