UNIVERSIDAD NACIONAL

PEDRO RUIZ GALLO

FACULTAD DE INGENIERÍA QUÍMICA E INDUSTRIAS
ALIMENTARIAS
ESCUELA PROFESIONAL DE INGIENERIA DE INDUSTRIAS ALIMENTARIAS

PRACTICA N° 1
TEMA: determinación de humedad en diferentes alimentos

CURSO: laboratorio de química de los alimentos

DOCENTE: Zúñiga Vallejos Mónica

INTEGRANTES:
Fiestas Chamba Fabiola Nicole
Gonzales Perleché Lesly
Julca Santín Jackeline
Samame Puyen Juana
Santa Cruz Quiroz Víctor

AÑO:

Lambayeque, Agosto 2016

I.OBJETIVOS.
- Identificar las propiedades, funciones de las proteínas.

- Diferenciar aspectos positivos y negativos de la desnaturalización proteica.

II.FUNDAMENTO TEORICO
PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEINAS:

1. Hidratación.
Al igual que otras sustancias orgánicas, las proteínas en estado seco tienden a retener
una cierta cantidad de agua hasta alcanzar el equilibrio con la humedad relativa del
medio que las rodea, de acuerdo con su isoterma de adsorción. Las propiedades de
hidratación de las proteínas están directamente relacionadas con
factores intrínsecos de la propia molécula, es decir, con su composición aminoacídica y
su conformación. Las proteínas interaccionan con el agua a través de puentes de
hidrógeno, enlaces dipolo-dipolo o mediante las cadenas laterales de los aminoácidos.
Así, si hay una mayor proporción de aminoácidos con cadenas laterales hidrófobas, la
proteína presentará una menor capacidad de hidratación que si está compuesta por
aminoácidos con cadenas laterales hidrófilas que puedan establecer más fácilmente,
puentes de hidrógeno con el agua.
Por otra parte, las propiedades de hidratación también se ven afectadas por diversos
factores extrínsecos, siendo los más importantes la concentración de proteínas, el pH
ya temperatura.
La concentración de proteínas está directamente relacionada con la cantidad total de
agua que pueden absorber.

La influencia del pH es muy importante ya que al modificarse la ionización de una

solución proteica se alteran las fuerzas de atracción y de repulsión entre proteínas, y la
capacidad de éstas para unirse a las moléculas de agua. La máxima capacidad desligar
agua se presenta en la mayoría de las proteínas a valores de pH entre 9 y 10debido a la
ionización de los grupos suIfhidrilo. La capacidad de fijar agua por las
proteínas va disminuyendo a medida que aumenta la temperatura debido a la ruptura
de los lábiles puentes de hidrógeno. Además, durante el calentamiento hay una
desnaturalización seguida de una agregación, lo que lleva consigo una reducción de la
superficie proteica expuesta al agua y, en consecuencia, se reduce la disponibilidad
de grupos polares para fijar agua. Esta reducción es de, aproximadamente, un 10% con
respecto a la proteína nativa.

2. Solubilidad
La solubilidad de una proteína se define como el porcentaje de proteína que se
mantiene en disolución o dispersión coloidal bajo condiciones específicas y que no
sedimenta a fuerzas centrífugas moderadas. Para que una proteína sea soluble debe
interaccionar con el disolvente (puentes de hidrógeno, dipolo-dipolo e interacciones
iónicas); por ello, se puede definir también como el equilibrio entre las interacciones
proteína-proteína y proteína-disolvente.
La principal ventaja de una buena solubilidad es que permite una dispersión rápida y
completa de las moléculas proteicas, lo que conduce a un sistema coloidal, disperso y
con una estructura homogénea; todo ello resulta esencial en la elaboración de salsas,
sopas deshidratadas, bebidas, purés, etc.
Las proteínas pueden clasificarse en cuatro grupos según el grado de solubilidad:

-Albúminas: solubles en agua a pH 6,6

-Globulinas: solubles en soluciones salinas diluidas a pH 7.

-Pro laminas: solubles en etanol al 70%.

-Glutaminas: solubles únicamente en soluciones muy ácidas o muy alcalinas.

La solubilidad a pH neutro o en el punto isoeléctrico es, con frecuencia, la primera

propiedad funcional que se mide de un ingrediente proteico ya que las proteínas
insolubles tienen muy pocas aplicaciones en la Industria Alimentaría. También es
interesante conocer la solubilidad cuando se pretende determinar el grado de
extracción y purificación de proteínas.

Los factores que afectan la solubilidad de las proteínas son:

a. Efecto de las sales

Las sales neutras tienen una influencia muy marcada en la solubilidad de las proteínas
globulares, y su efecto no sólo depende de su concentración, sino también de
lascaras eléctricas de sus cationes y aniones; esto se debe a que las proteínas, por ser
macromoléculas ionizables, se ven alterados por las interacciones electrostáticas que
establecen consigo mismas y con el medio que las rodea. Las sales modifican la
estructura del agua e influyen también en la conformación delas proteínas mediante
interacciones electrostáticas; esto hace que, en función de la fuerza iónica,
las sales puedan solubilizar o precipitar estos polipéptidos. En los sistemas cuya
concentración es menor de 1M las proteínas incrementan su solubilidad mediante la
llamada “solubilizarían por salado”, se considera que este mecanismo de solubilizarían
se debe a que los cationes como aniones reaccionan con los grupos ionizables, del
polímero y evitan que este se asocie, con otras de su misma especie.

Por otro lado, cuando las concentraciones salinas son más concentradas (>1M)
representa el efecto contrario, ya que los polipéptidos precipitan, esto se debe, a Queen
estas condiciones, los iones tienden a hidratarse fuertemente y le quitan el agua
que rodea a la proteína, obligándola a interactuar más estrechamente con una de su
clase. “Insolubilización por salado”.

b. Efecto del pH
Debido a su naturaleza anfótera, la solubilidad de las proteínas globulares está muy
influenciada por el pH al que se encuentren: es mínima en su punto isoeléctrico (pl) y
aumenta al alejarse de él.

Dependiendo del pH del sistema, estos polímeros pueden actuar como cationes y como
aniones, de tal manera que al desarrollar la misma carga eléctrica provocan fuerzas de
repulsión entre ellos que repercute en un aumento de su solubilidad estabilidad. En el
pl, dichas fuerzas son mínimas, con lo cual se favorecen las interacciones proteína-
proteína que inducen a la agregación, con la consecuente insolubilización final.
 c. Efecto de los disolventes
La adición de disolventes orgánicos a las soluciones de proteínas causa un cambio en la
constante dieléctrica del sistema que influye de manera muy marcada en la estabilidad
y la solubilidad de estos polímeros. La fuerza de atracción entre dos moléculas puede
incrementarse si se colocan en un disolvente con una constante dieléctrica baja; los
disolventes con una constante dieléctrica menor que la del agua (Metanol, etanol,
benceno) hacen que los grupos de las proteínas disminuyan su rechazo entre sí y
tiendan a la agregación y a la precipitación.

d. Efecto de la Temperatura
En términos generales, las proteínas globulares son muy solubles dentro de un intervalo
de temperatura de 10 a 45°C, y alcanzan su máximo en alrededor de los 35°C; cuando
se exceden estos límites, los polímeros tienden a la desnaturalización y, en ocasiones, a
la precipitación.

Un gran número de estos compuestos, incluyendo las enzimas, se vuelven inestables

a> 50°C ya que en estas condiciones de movimiento térmico se rompen las uniones
débiles que estabilizan las estructuras secundaria y terciaria; las consecuencias de esta
acción pueden ser muy diversas, y van desde una desnaturalización reversible hasta
la insolubilización total.

3. Viscosidad La viscosidad es una medida de la resistencia que presentan los fluidos para
moverse en un plano; es una función de la red u ordenamiento tridimensional
de las moléculas y, por tanto, aumenta con la concentración del polipéptido.
La viscosidad de los fluidos proteicos está directamente relacionada con el diámetro
aparente de las moléculas dispersas, que a su vez depende de las características
propias de cada proteína (masa, volumen, estructura, cargas eléctricas, etc.), de las
interacciones proteína-agua (determina el hinchamiento de las moléculas) y de las
interacciones proteína-proteína (influye en el tamaño de los agregados). Por tanto, la
pérdida de viscosidad de los fluidos proteicos está siempre determinada por la
disminución del diámetro aparente de las moléculas.

La viscosidad de los sistemas proteicos es una propiedad muy importante en los

alimentos líquidos como cremas, sopas, salsas, etc. Un mayor conocimiento de ésta
permitirá mejorar aquellas operaciones que implican transferencia de masa y/o calor
como refrigeración, atomización, operaciones de mezcla, etc. Al aumentar la
temperatura se reduce la viscosidad ya que los puentes de hidrógeno se rompen, lo que
lleva consigo que estos polímeros pierdan su hidratación; asimismo, cuando se acercan
a su punto isoeléctrico se reduce la cantidad de agua retenida y con ello la viscosidad.

4. Formación de geles
Los geles son sistemas dispersos de al menos dos componentes en los que la fase
dispersa forma un entramado cohesivo en el medio de dispersión. Se caracterizan por
la falta de fluidez y por la de formabilidad elástica.
La gelificación proteica consiste en la formación de una red proteica ordenada
formando un retículo tridimensional, a partir de proteínas previamente
desnaturalizadas. En esta red las interacciones polímero-polímero y polímero-solvente,
así como las fuerzas de atracción y repulsión están balanceadas.
 Cualquier factor que potencie el contacto entre proteínas va a favorecer la gelificación,
como ocurre con la concentración proteica. Si hay una concentración de proteínas muy
elevada puede haber gelificación incluso en condiciones poco favorables.
La gran capacidad de retención de agua que presentan los geles está directamente
relacionada con el tiempo que se invierte en la etapa de agregación con respecto a la
desnaturalización:

- Si se forman rápidamente se obtienen geles desordenados, poco elásticos, opacos y

con la capacidad de retención de agua disminuida, debido a que la cadena
polipeptídica no ha podido agruparse de una forma ordenada.

- Si, por el contrario, la agregación se realiza lentamente, los polipéptidos parcialmente

desplegados se orientan más fácilmente antes de la agregación final y el resultado es un
gel ordenado, elástico, transparente y estable a la sinéresis y exudación.

Las proteínas alimentarias que presentan mejores propiedades gelificantes son:

a) Proteínas miofibrilares: la gelificación térmica de estas proteínas es fundamental en

la textura de numerosos productos cárnicos. Así. Por ejemplo, influye en la textura de
las carnes reestructuradas y ayuda a estabilizar la emulsión de las salchichas y otros
productos cocidos).

b) Las micelas de caseína, al ser capaces de gelificar y provocar una coagulación, se

utilizan para la preparación de cuajadas y elaboración de quesos, leches, fermentadas y
postres lácteos).

c) Las proteínas de lacto suero, presentan buenas propiedades gelificantes a

temperaturas de 70-80 ºC. Se utilizan en la elaboración de postres lácteos, yogures y
requesón.

d) Las proteínas de la clara de huevo presentan las mejores propiedades gelificantes,

por lo que se utilizan de forma habitual como agente ligante en la fabricación de
derivados cárnicos, pastelería, etc

5. Capacidad Emulsionante El poder emulsificante es uno de los requerimientos

funcionales de numerosos sistemas alimentarios ya que muchos alimentos son
emulsiones, tales como: la leche, los helados, mantequilla, mayonesa, queso fundido,
entre otros, donde las proteínas juegan un papel fundamental en la estabilización de
estos sistemas.
Las emulsiones son sistemas dispersos o suspensiones de dos líquidos inmiscibles,
íntimamente ligados, donde uno constituye la fase dispersa o discontinua, siendo los
tipos de emulsiones más comunes los de aceite en agua (O/W) o agua en aceite (W/O),
clasificadas de acuerdo al componente que forma la fase dispersa.
xPara evitar la desestabilización de las emulsiones suelen utilizarse estabilizadores
emulsificadores. Los emulsificadores serán aquellas sustancias que tienen la capacidad
de promover la formación y estabilización de la emulsión, ya que disminuyen la tensión
superficial y evitan la coalescencia o unión de las gotas que componen la fase interna.
En la mayoría de los casos el agente emulsificante es una sustancia cuyas moléculas
contienen grupos polares y apolares, de manera tal que se orienten adecuadamente
cuando son absorbidas por la interface. De esta forma se crea una mono capa que evita
el contacto entre las gotas de la fase dispersa y el medio dispersante. Entre estas
 sustancias se encuentran los monoglicéridos,
glicerofosfolípidos (lecitinas), ácidos grasos y sus ésteres y las proteínas.
Otra propiedad funcional importante de estos polímeros es su capacidad emulsionante
sobre todo para los sistemas aceite/agua, ya que en los de agua/aceite no actúan
adecuadamente
El mecanismo de emulsificación en estos casos consiste en la orientación de los aa
apolares hacia la fase lipídica y la de los polares hacia la fase acuosa. Por esta razón,
para lograr mejores resultados se requiere una cierta hidrofobicidad que permita que
las moléculas de proteína emigren a la interface aceite/agua de la emulsión y se
retengan allí para reforzar el sistema y darle mayor rigidez y estabilidad.
Si el polipéptido fuera altamente hidrófilo tendería a solubilizarse en agua y su efecto
en la interface sería mínimo.

6. Formación de Espumas Existen alimentos que son espumas como el merengue, la nata
batida, las panetelas, entre otros. Las espumas alimentarias son dispersiones de gotas
de gas (aire o CO2) en una fase continua líquida o semisólida, formada por
las llamadas laminillas
Al igual que para la formación de emulsiones se requiere de una adecuada
hidrofobicidad superficial, solubilidad y un alto grado de flexibilidad de la molécula
proteica y en este caso además debe formar películas fuertes, gruesas, cohesivas,
elásticas e impermeables al aire, alrededor de cada burbuja.
La capacidad de formar espumas, depende de la facilidad de establecer una película
interfacial cohesiva a una concentración muy baja y que sea capaz de atrapar y retener
aire, así como soportar esfuerzos mecánicos. La función de las proteínas es
reducir la tensión interfasial orientando sus grupos hidrófilos hacia el exterior de la
burbuja en contacto con el agua y los hidrófobos hacia el interior, con el aire.
La estabilidad de una espuma depende por tanto de la firmeza de la película proteica y
de su permeabilidad a los gases. La firmeza está condicionada por la cantidad de
moléculas absorbidas y por la capacidad de las moléculas absorbidas para asociarse.

La desnaturalización de superficie libera por lo general cadenas laterales aminoacídicas

adicionales, que podrán participar en interacciones intermoleculares. Cuanto más
intensas sean las uniones cruzadas, más estable será la película. Dentro de los factores
que afectan la estabilidad y formación de la espuma se encuentran:

a. Concentración proteica: Mientras mayor es la concentración de proteínas mayores la

estabilidad de la espuma debido a que se incrementa la viscosidad de la fase líquida y
por ende el grosor de la película adsorbida, aunque no incide sobre la capacidad de
formación de ellas.

b. pH: El pH tiene un efecto diferente en cuanto a la posibilidad de formación y

estabilización de la espuma. En términos generales se plantea que a pH diferentes del
punto isoeléctrico, cuando la proteína está mayoritariamente en forma soluble, es
donde manifiesta su máxima capacidad espumante.

c. Presencia de sales: Incide en la solubilidad, viscosidad y estructura de las proteínas.

No existe una regla general, sino que está en dependencia del tipo de sal. El NaCl reduce
la estabilidad de la espuma al disminuir la viscosidad, mientras que los iones
Ca2+ mejoran la estabilidad pues interactúan con los grupos COO- presentes en las
proteínas.
 d. Azúcares: La adición de azúcar mejora la estabilidad ya que incrementa la viscosidad
y por lo tanto reduce la posibilidad de pérdida de líquido de las laminillas.

e. Presencia de lípidos: Aunque se encuentran en pequeñas cantidades disminuyen

las propiedades espumantes al situarse en la interface aire/agua y de esta manera
impiden la adsorción de las proteínas.

f. Disolventes orgánicos: como por ejemplo los alcoholes superiores, que debido a su
hidrofobicidad expulsan a las proteínas de la superficie de las burbujas de aire, sin llegar
a formar por sí mismos películas estables. Las proteínas actúan en distintos alimentos
como formadoras y estabilizadoras de espumas, por ejemplo en productos de
panadería, dulces, postres y cerveza. Las proteínas alimenticias que presentan buenas
propiedades espumantes son: la clara de huevo, hemoglobina, gelatina, proteínas del
lacto suero.

7. Texturización Puede decirse que las proteínas son las responsables de la estructura física
de muchos alimentos. Por ello, la texturización de éstas es de gran importancia
ya que proporciona cuerpo a nuevos productos elaborados fundamentalmente a base
de proteínas (por ejemplo, surimi).
El proceso de texturización se produce por el despliegue de las cadenas polipeptídicas
de las proteínas globulares (por rotura de los enlaces intramoleculares) y posteriores
tabilización de estas cadenas estiradas mediante la creación de enlaces
intermoleculares. El producto final presenta una buena capacidad de retención de agua
que se mantiene aunque el producto se someta a diferentes tratamientos térmicos.
La texturización es, por lo tanto, un proceso en el que las proteínas globulares se
transforman en fibrilares, con lo que aumentan sus aplicaciones en Tecnología
Alimentaria.

La modificación de la estructura se puede lograr por diferentes vías. Aquí se indicarán

las dos más importantes:

a. Proceso de hilado o formación de fibras:

Los concentrados proteicos deben contener al menos un 90% de proteína. En primer
lugar hay un desplegamiento de las moléculas que se consigue por repulsión
electrostática (aumentando el pH). Así, se logra el total desdoblamiento delas cadenas
polipeptídicas. Y una viscosidad elevada. A continuación, se hace pasar la disolución
proteica a través de unos orificios bajo presión para conseguir una alineación de las
fibras. Posteriormente, se favorece la coagulación de las proteínas potenciando la
interacción proteína-proteína mediante el aumento de la concentración salina y
ajustando el pH al punto isoeléctrico. Las proteínas coaguladas se estiran mediante un
sistema de rodillos como si fueran fibras favoreciendo así la formación
de enlaces intermoleculares. Esta cristalización parcial permite aumentar la firmeza
mecánica y el carácter masticable pero puede disminuir ligeramente la capacidad de
retención de agua. Estas fibras se comprimen para eliminar parcialmente el agua y
favorecer la adhesión; a continuación, recalientan: y trocean. Antes del calentamiento,
se pueden incorporar agentes gigantes otros aditivos alimenticios como aromatizantes,
saborizantes, etc.
b. Extrusión termoplástica
En este caso se puede partir de disoluciones proteicas con menor cantidad de proteína
(50-70%). La solución proteica hidratada se somete a presiones y temperaturas elevadas
durante un corto período de tiempo hasta conseguir una pasta viscosa. A continuación,
se somete a una extrusión rápida a través de una hilera (placa perforada) volviendo a la
presión atmosférica, con lo que el agua se evapora instantáneamente. En
este momento, las moléculas proteicas están desdobladas y orientadas en la dirección
del flujo al pasar por la hilera. Cuando la masa proteica está fría adquiere una estructura
fibrosa y elástica con una masticabilidad parecida a la de la carne. Con este método no
se forman fibras bien definidas sino únicamente partículas de naturaleza fibrosa que
después de rehidratadas poseen una estructura masticable. Una buena texturización
por extrusión requiere proteínas con una solubilidad inicial apropiada y un elevado peso
molecular y el desarrollo de propiedades viscosas y plásticas adecuadas de la mezcla
de proteínas y polisacáridos a su paso por la placa perforada.

8. Formación de Masa Las proteínas del gluten se caracterizan porque al amasarlas en

contacto con agua y a temperatura ambiente, forman una masa visco elástica con unas
propiedades especiales que son la base de la panificación. El comportamiento particular
de estas proteínas radica en que se orientan y se despliegan parcialmente durante el
amasado.
De esta forma, se potencian las interacciones interpreticas y los puentes disulfuro,
formándose una red estructural tridimensional y viscoelástica. La gran capacidad de
absorción de agua y la poca solubilidad que presentan se explica por la composición
característica de estas proteínas, ya que tienen gran cantidad de aminoácidos con
tendencia a formar puentes de hidrógeno y pocos aminoácidos ionizables, con lo que
disminuye la solubilidad en disoluciones acuosas. Las diferencias entre los distintos tipos
de harina radica en la distinta proporción de las proteínas del gluten: gluteninas y
gliadinas. Las gluteninas proporcionan elasticidad y cohesión a la masa panaria mientras
que las gliadinas son las responsables de la fluidez, extensibilidad y expansión de la
masa. Se requiere un equilibrio entre los dos tipos de proteínas para obtener una buena
masa de panadería.
III.MATERIALES Y METODOS
- Vasos de precipitado medianos de plástico de 250 ml

- 8 tenedores

- Cloruro de sodio en polvo

- Balanza

- Vidrios reloj

- Batidora casera.

- Sacarosa

- Probetas de 100 ml

- Azúcar

- Solución de sacarosa al 50%

- Termómetro en buen estado.

- Embudos medianos sin soporte

- Vasos de precipitado medianos de vidrio

- De 1-2 huevos

- Pipetas de 10 ml

- 1 limón

- Vaso de vidrio de 1000ml

- 1 Vaso de plástico de 1000ml

- 1 Pinzas de manera y metálicas 3c/u

EXPERIMENTO 1:

EXTRACCION DEL GLUTEN, PROPIEDADES FUNCIONALES DEL GLUTEN DEL TRIGO

1. EXTRACCIÓN DEL GLUTEN DEL TRIGO

En cápsulas de porcelana grande, depositar 100 gramos de cada muestra de harina.
Por medio de una probeta graduada ir agregando agua destilada y mezclar muy bien
hasta obtener una pasta consistente que pueda amasarse de modo fácil con las
manos. Anotar la cantidad de agua añadida a cada muestra. A la masa formada,
sumergirla en agua dentro de la cápsula o en otro recipiente adecuado por media
hora. Transcurrido este tiempo, sobar suavemente la masa con las manos dentro del
agua del recipiente, en forma que vayamos separando el almidón de la harina.
Decantar el agua por filtración sobre un lienzo y repetir la operación de lavado hasta
que el agua del filtrado salga clara. En lienzo seco y limpio, exprimir al máximo la pasta
o bola de gluten para extraer la mayor cantidad de agua. Pese el producto obtenido.
Esta operación debe efectuarse para todas las pastas al mismo tiempo; si no, ellas
deben mantenerse en agua hasta cuando todas estén listas.
2. PROPIEDADES FUNCIONALES DEL GLUTEN
a) Grados de elasticidad del gluten
Pesar cantidades iguales de los glútenes obtenidos previamente identificados
(aproximadamente 5 gramos). Formar bolitas, aplanarlas y realizar un orificio en el
centro de cada redondel, a fin de obtener un aro de adecuado tamaño y reducido
espesor. Con el alambre, preparar dos ganchos de una longitud apropiada por
cada muestra de gluten. Uno de los ganchos se inserta en un tapón. Colocar en el
otro alambre un contrapeso de unos 5 gramos, de acuerdo con el tamaño y
espesor del aro del gluten. Colocar el aro de cada gluten en el gancho sostenido
por el corcho y del aro que contiene el contrapeso. Inmediatamente tome tiempo
inicial y cada 30 segundos medir y anotar la extensión o alargamiento del aro del
gluten, así como el tiempo necesario para que se produzca su ruptura. La
graduación de la probeta nos sirve para medir la extensión o alargamiento del
gluten.
b) Efectos de la cocción húmeda sobre el gluten
Preparar dos bolitas de cada uno de los glútenes obtenidos y colocarlos en sendos
recipientes provistos de agua. Someter a uno de las bolitas de cada muestra a
ebullición por 5 minutos, dejar enfriar y comparar su elasticidad, consistencia y
textura con la bolita no hervida y anotar las observaciones en la tabla elaborada.
c) Efectos de la cocción seca sobre el gluten Preparar dos bolitas de cada uno de los
glútenes obtenidos aproximadamente de 5 gramos y colocarlas en una bandeja
dejando una distancia de 10 cm. una de la otra. Someter a tratamiento térmico en
un horno a 232 ºC por 15 minutos y reducir luego la temperatura a 149 ºC por 20
minutos. Dejar enfriar, pesar y evaluar el tamaño, color, consistencia, y textura de
las bolitas. Evaluar la consistencia, la textura, color, rigidez y tamaño del gluten sin
coser y cocido. Tabule los resultados en la misma tabla que los experimentos
anteriores.

EXPERIMENTO 2:

FORMACIÓN DE ESPUMA (PROPIEDAD FUNCIONAL DE LAS PROTEÍNAS)

Tome una clara de huevo y bátala a punto de nieve con un tenedor y con una batidora,
coloque las espumas obtenidas en dos probetas de 100 ml cada una y mida el volumen
inicial. Registre tiempo y volumen cada 10 minutos.

EXPERIMENTO 3:

COAGULACION DE PROTEINAS DEL HUEVO

Se lleva a ebullición un huevo por tiempo de 5 minutos luego observar resultados los
cuales serán una desnaturalización proteico por el agente el calor.

EXPERIMENTO 4:

FORMACION DE LA NATA DE LA LECHE

Se pone a hervir la leche a 37 ° C agregándole sal y cuajo las cuales son características
de un gel, matriz proteico, enlace proteína – proteína y positivo.
IV.RESULTADOS
De la masa de gluten:

• Que diferencia puede establecer entre el tratamiento seco y húmedo sobre las
características funcionales gluten.

• En el proceso de la panificación, se presentan fenómenos en la masa debidos a las

propiedades funcionales del gluten. De acuerdo a la práctica realizada identifique dichas
propiedades y diga su influencia en la elaboración del pan.

• Investigue el papel de los enlaces disulfuro en las propiedades funcionales del gluten.

Del batido del huevo:

 Fue un efecto positivo

 Existió desnaturalización proteica

De la leche:

 Efecto positivo
 Matriz proteico

Huevo en ebullición:

 Desnaturalización proteica
 Agente el calor
 Puede ser efecto positivo o negativo según el gusto o la utilización
V.CONCLUSIONES
VI.ANEXOS
1. Describir cada propiedad funcional de las proteínas y ejemplificar

2. Enlistar 20 alimentos ricos en proteínas

VIII.BIBLIOGRAFIA
https://es.scribd.com/doc/272605015/PROPIEDADES-FUNCIONALE-DE-LAS-PROTEINAS-pdf

http://datateca.unad.edu.co/contenidos/202015/Proteinas_Popiedades_Funcionales-
Hidratacion_2013.pdf

http://depa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/Proteinas-3-Propiedades_funcionales_25761.pdf

http://depa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/PROCEDIMIENTOS13-I_20566.pdf

http://datateca.unad.edu.co/contenidos/301203/MATERILA%20PARA%20DESCARGAR_II_09_F
INAL/Practicas%20de%20Laboratorio_301203.Segunda%20sesion.pdf

https://labmicrobiologiayamileunad.files.wordpress.com/2011/10/guia-de-laboratorio-
quimica-de-alimentos2011-ii.pdf

http://www.qo.fcen.uba.ar/quimor/wp-content/uploads/30-
9%20clase%20proteinas%202013%20a(1).pdf

http://webdelprofesor.ula.ve/farmacia/analui/Archivos/PROTEINAS.pdf

http://www.cirsociales.uady.mx/revUADY/pdf/227/ru2275.pdf

http://www.academia.edu/4043770/propiedades_funcionales_proteinas